Die Ebenen der Proteinstruktur

Biochemie

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Set of flashcards Details

Flashcards	15
Language	Deutsch
Category	Biology
Level	Other
Created / Updated	26.10.2016 / 26.10.2016
Weblink	https://card2brain.ch/box/die_ebenen_der_proteinstruktur
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was ist die Primästruktur?

wie ist eine AS-Kette aufegbaut?

welche Bedeutung hat die BEstimmung von Primärstrukturen?

ist notwendig zur Bestimmung von Reaktionsmechanismen (Grundlagenforschung)
ist bedeutend für die molekulare Pathologie: Abnorme Stoffwechselfunktionen und daraus resultierende Krankheiten können auf fehlerhafte Sequenzen zurückgeführt werden. Eine einzelne ausgetauschte Aminosäure kann genügen, um die notwendige Funktion eines Proteins zu verunmöglichen (Entwicklung von Medikamenten).
bestimmt die dreidimensionale Struktur des Proteins und damit dessen Funktion. Somit ist die Aminosäuren-Sequenz die Verbindung zwischen genetischer Codierung in der DNA und der biologischen Funktion.
erlaubt(e) einen Einblick in die Evolutionsgeschichte. Heute erfolgt dies direkt über die Sequenzierung der DNA.

was ist die Skundärstruktur?

was ist die alpha-Helix?

stabförmige Element mit eng aufgewundenem Rückgrat
CO-Gruppe einer AS bildet mit NH- oder CO-Gruppe einer vier Resten entfernten AS eine Wasserstoffbrücke

was ist die beta-Faltblattstruktur?

flächenhafte Struktur
- flach
- verdreht
beta-Stränge: Polypeptidketten innerhalb eines Faltblattes => gestreckt, nicht gedreht
Seitenkette benachbarten AS weisen in entgegengesetzte Richtung
entsteht durch Wasserstoffbrücken-Verknüpfungen mehrerer beta-Stränge
paralleles Faltblatt
- paralleler Strang läuft in gleiche Richtung
- stabilisiert über Wasserstoffbrücken zwischen einer NH- bzw. CO-Gruppe einer AS mit zwei anderen AS (CO-Gruppe der einen, NH-Gruppe der anderen)
antiparalleles Faltblatt
- paralleler Strrang läuft in entgegengesetzte Richtung
- stabilisiert über Wasserstoffbrücken der NH- und CO-Gruppen
höhere Strukturvielfalt, als alpha-Helix

was sind Kehren und Schleifen?

CO-Gruppe eines Rests(i) verbunden mit NH-Gruppe von Rest (i+3) über eine Wasserstoffbrücke
machen abrubte Richtungsänderungen innerhalb einer Polypeptidkette möglich
- nötig für die meist glomuläre Gestalt von Proteinen
häufig an Interaktionen zwischen Proteinen und anderen Molekülen beiteiligt

was sind Superspiralisierte Helices?

=Coiled Coil Strukturen
zwei oder mehr alpha-Heces winden sich untereinander zu einer stabilen Struktur
Coiled-Coil-Domäne besteht aus zwei alpha-Helices, welche linksgängig verdreht sind => stäbchenförmige Struktur
hydrophobes Zentrum
polar Aussenschicht
Heptad
- sieben Reste einer alpha-Helix mit zwei Windungen
- entscheidend, welche Proteine parallele oder antiparallele Hetero-/ Homodimere bilden

was sind die Eigenschaften des Superhelixstrang des Collagens?

drei alpha-Helixstränge winden sich umeinander
das Innere ist sehr dicht
- jede dritte AS ist ein Glycin
  - einziger Rest der im Innern Platz findet
keine Wasserstoffbrücken innerhalb eines Strangs
stabilisierung durch sterische Abstossung der Pyrolidonringe von Prolin resp. Hydroxyprolin
Wasserstoffbrücken innerhalb den einzelnen drei Helices

was ist die Tertiärstruktur?

wie und warum unterscheidet sich die Tertiärstruktur von Transmembranprotienen?

Domäne, welche in Membran liegt muss unpolare Reste auf der Aussenseite aufweisen

welche Bindungskräfte stabilisieren die Tertiärstruktur?

was ist die Quartärstruktur?

zusammenlagerung von mehreren Polypeptidketten zu einem funktionellen Proteinkomplex
Bsp: Dimer oder Hämoglobin

bei welchen biologischen Prozessen spielen Proteine eine wichtige Rolle?

was ist der Unterschied zwischen einem Protein und einem Peptid?

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