Biochemie 1 VL Hemberger Klausurfragen
Fragen aus Altklausuren
Fragen aus Altklausuren
Fichier Détails
| Cartes-fiches | 55 |
|---|---|
| Langue | Deutsch |
| Catégorie | Chimie |
| Niveau | Université |
| Crée / Actualisé | 20.07.2014 / 22.07.2014 |
| Lien de web |
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Erklären sie den Begriff pk-Wert. Was versteht man unter dem Isoelektrischen Punkt und wie lässt er sich berechnen?
pk-Wert: negativ dekadische Logarithmus der Dissozionskonstante einer schwachen Säure .
Da starke Säuren in verdünnter Lösung vollständig dissoziieren, haben sie grundsätzlich keine Dissoziationskonstante und somit keinen pk-Wert.
Der isoelektrische Punkt ist der pH-Wert mit der Nettoladung Null. Berechnen lässt er sich mit
Definition und Funktion eines Puffers?
Ein Puffer besteht aus einer Säure /Base und der konjugierten Base/Säure.
Er dient dazu den pH-Wert in einem bestimmten Bereich konstant zu halten, indem er H+ und OH- Ionen abfängt, sodass sie keine Einwirkung auf den pH-Wert haben.
Unter welchen Bedingungen ist die Pufferung am besten und warum?
Die Pufferung hat ihre beste Wirkung bei pH = pKs 1
Ist die Abweichung vom pKs-Wert zu groß, können die H+ bzw. OH- Ionen nicht mehr komplett abgefangen werden und die Pufferwirkung lässt nach.
Welche beiden AS tragen ein S-Atom in der Seitenkette? Erklären Sie den Mechanismus der Sulfidbildung (Reaktion). Welche der beiden AS ist zu dieser Reaktion nicht in der Lage & warum?
Cystein und Methionin haben ein S-Atom in der Seitenkette.
Cystein ist durch seine Thiolgruppe (R = CH2-SH) in der Lage eine Disulfidbrücke zu bilden. Durch die Oxidation der SH-Gruppen von 2 Cysteinmolekülen bilden diese eine kovalente Bindung aus, welche als Disulfidbrücke bezeichnet wird.
Benennen Sie mit kurzer Erläuterung zwei Möglichkeiten AS herzustellen.
Biotechnologisch:
Durch Mikroorganismen.
Einige Bakterien, z.B. Corynebakterium glutamikum, können AS (L-Glutamat oder L-Lysin) herstellen. Je nach Nahrungsquelle sind diese teilweise sogar in der Lage verschiedene AS herzustellen. Der Vorteil bei diesem Syntheseweg liegt darin, dass MO nur eines der beiden Isomere (D oder L) herstellen.
Synthetisch durch die Bucherer-Synthese.
(Methanol + Schwefelwasserstoff + Propensäure + Blausäure Methionin + …)
Synthetische hergestellt wird Glutamat, welches mit 500000 t pro Jahr verbraucht wird.
Das Problem bei diesem Syntheseweg ist, dass z.T. sehr giftige Substanzen verwendet werden müssen und dass am Ende der Synthese ein Racemat der beiden Isomere vorliegt, welches dann zur weiteren Verwendung getrennt werden muss.
Wofür werden synthetische AS hauptsächlich benötigt und warum?
Synthetische AS werden vor allem als Geschmacksverstärker (Glutamat) und in der Tiermast (essentielle AS) benötigt.
Essentielle AS sind AS, die der Körper nicht selbst herstellen kann, die aber zur Synthese von Proteinen benötigt werden. Sie müssen mit der Nahrung aufgenommen werden.
Ein Aminosäuregemisch mit pH 6 soll elektrophoretisch getrennt werden. Es enthält die AS Alanin (pl 6), Glutaminsäure (pl 3.2) und Threonin (pl 6.5), Begründen Sie wie sich die Aminosäuren im elektrischen Feld verhalten (3P)
Verhalten der AS im elektrischen Feld ist abhängig vom pI – Wert.
pI > pH positive Ladung Wanderung zur Kathode (-)
pI = pH keine Ladung keine Wanderung
pI < pH negative Ladung Wanderung zu Anode (+)
also:
Ala keine Wanderung
Glu Wanderung nach +
Thr Wanderung nach -
Warum ist die Löslichkeit einer AS am isoelektrischen Punkt am niedrigsten?
Der isoelektrische Punkt ist der pH-Wert einer wässrigen Lösung, bei dem sich bei Ampholyten oder Zwitterionen die positive und negative Ladung gegenseitig ausgelichen – die Verbindung erscheit an diesem Punkt ungeladen.
Die Löslichkeit einer AS in Wasser ist somit am Pi am geringsten, da Wasser ein polares LM ist, und somit nur polare Stoffe löst.
Warum sind AS optisch aktiv?
Jede AS, ausgenommen Gly, hat mindestens ein asymmetrisches C-Atom, nämlich das Cα, d.h. ein Chiralitätszentrum. Aus diesem Grund sind AS optisch aktiv.
Welches sind die wichtigsten Strukturmerkmale der Peptidbindung?
amidartige Bindung zwischen der Carboxylgruppe einer AS und der Aminogruppe einer zweiten AS
Die Peptidbindung hat einen partiellen DB-Charakter und ist somit nicht frei drehbar (trans)
Erläutern Sie zwei Methoden, die sich zur Trennung und quantitativen Analyse von Aminosäuren eignen (Trennprinzip, Reagentien, Unterschiede).
Trennung der AS auf Basis des Restes R.
Methoden: Papierchromatographie
Elektrophorese
Ionenaustauscherchromatographie
RP-HPTLC
quantitative Bestimmung mit:
IC mit Nachsäulenderivatisierung mit Ninhydrin
RP-HPLC mit Vorsäurensderivatisierung mit DNFB oder OPA
Erläutern Sie 2 Methoden, die sich zur Trennung und quantitativen Analyse von AS eignen!
Elektrophorese:
Trennung von Ionen im elektrischen Feld
Ladung der AS ist pH-Abhängig pH muss festgelegt werden
Auftragen der AS auf Papier E-Feld anlegen Wanderung der Kationen zu Kathode u der Anionen zur Anode
Trennung der AS nach dem isoelektrischen Punkt,
Ionenaustausch:
2Möglichkeiten: Kationen EX, Anionen EX
Prinzip:
2 Phasensystem
Stationäre Phase stellt Ladung z.B Kat. EX
Mobile Phase pH Wert Lösung für AS
RP-HPLC:
Die quantitative Bestimmung der AS-Zusammensetzung von Hämoglobin ergibt einen Anteil von 3,2% Lysin, das einen mittleren MW von 128 Da hat.
Wie groß ist die minimale molare Masse des Proteins?
Annahme: 1 Lys pro Hb
3,2 % = 128kD
100% = X kD
X = 4000 kD
In der reduzierenden SDS-PAGE erscheint Hämoglobin bei 16 kDa. Wie viele Lysine hat Hämoglobine wahrscheinlich?
100% = 16000 kD
3,2% = X kD
X = 512 kD
AS können durch Ionenaustauscher getrennt werden. Welche der beiden AS eluiert als erste von einem Ionenaustauscher mit einer SO3- Gruppe mit einem Puffer von pH 7?
Asp und Lys Asp = negativ, Lys: positiv; Asp eluiert zuerst
Arg und Met Arg = positiv; Met = S-haltig, polar; Met eluiert zuerst
Glu und Val Glu = negativ; Val = unpolar; Glu eluiert zuerst
Die negativere AS eluiert zuerst, da die Gruppe des Ionenaustauscher ebenfalls negativ ist – gleiche Ladungen stoßen sich ab.
Was benötigt man für was?
Bromcyan, Harnstoff, ß-Mercaptoethanaol, Trypsin, Perameisensäure, Dansylchlorid, , Ninhydrin, Phenylisothiocyanat, Chymotrypsin
Bestimmung der AS-Sequenz eines kleinen Peptids
Identifizierung der N-treminalen Rest eines Proteins
Reversible Denaturierung eines Proteins ohne Disulfidbrücken
Welches Reagenz wird im Fall c) noch gebraucht, wenn Disulfidbrücken doch da sind
Spaltung von Peptidbindungen auf der C-terminalen Seite von aromatischen Resten
Spaltung von Peptidbindungen auf der C-terminalen Seite von Methionin
Spaltung von Peptidbindungen auf der C-terminalen Seite von Lysin und Arginin
Bestimmung der AS-Sequenz eines kleinen Peptids Phenylisothiocyanat
Identifizierung der N-treminalen Rest eines Proteins Dansylchlorid
Reversible Denaturierung eines Proteins ohne Disulfidbrücken Harnstoff
Welches Reagenz wird im Fall c) noch gebraucht, wenn Disulfidbrücken doch da sind
ß-Mercaptoethanaol
Spaltung von Peptidbindungen auf der C-terminalen Seite von aromatischen Resten Chymotrypsin
Spaltung von Peptidbindungen auf der C-terminalen Seite von Methionin Bromcyan
Spaltung von Peptidbindungen auf der C-terminalen Seite von Lysin und Arginin Trypsin
Nennen Sie mindestens 3 Methoden, die eine spezifische Peptidspaltung erlauben(spaltendes Argens, spezifische Spaltstelle)
Trypsin Arg, Lys
Chymotrypsin Ühe, Trp, Tyr
V8-Peptidase Glu
BrCN Met
Aminosäuren können durch Ionenaustauscher getrennt werden. Welche der beiden Aminosäuren eluiert als erste von einem Ionenaustauscher mit einer SO3--Gruppe mit einem Puffer pH 7:
Glu und Arg
Lys und Cys
Asp und Val
Glu und Arg
Glu hat bei pH = 7 eine negative Ladung und wird somit von SO3- abgestoßen. Arg hat eine positive Ladung und wird festgehalten. Aus diesem Grund eluiert Glu als erstes.
Lys und Cys
Lysin hat eine positive Ladung und wird so von der negativen Gruppe im Ionenaustauscher festgehalten. Cys ist ungeladen und kann somit schneller eluieren.
Asp und Val
Asp hat bei pH = 7 eine negative Ladung und wird abgestoßen. Val ist ungeladen. Asp wird aufgrund der Abstoßung schneller eluiert.
die erste AS besitzt einen einfachen aromatischen Rest Phe
die 2 AS ist optisch aktiv könnte jede sein außer Gly
die 3 AS zeigt einen stark sauren IP Asp (Asp hat einen saureren PI als Glu)
Ein Tetrapeptid besteht nach der Aminosäureanalyse aus Gly, Glu, Ile und Lys. Das Peptid wird mit Trypsin in zwei Dipeptide gespalten. Umsetzung des Peptids mit Dansylchlorid, Hydrolyse und DC ergeben Dansyl-Glycin. Hydrazynolyse des Peptids liefert neben verschiedenen Hydraziden freies Isoleucin. Wie lautet die Sequenz des Tertrapeptids?
N-Terminus: mit Dansylchlorid bestimmt Gly
C-Terminus mit Hydrazin bestimmt Ile
Trypsin spaltet an Lys C – terminal Lys muss 2.AS sein, da 2 Dipeptide
Gly – Lys – Glu – Ile
Das Peptid:
Lys-Asp-Gly-Gly-Met-Glu-His-Gly-Ser-Val-Ile-Met-Cys-Asn wurde mir BrCN behandelt.
Welche Fragmente entstehen?
Lys-Asp-Gly-Gly(-Met) Glu-His-Gly-Ser-Val-Ile(-Met) Cys-Asn
Das N-terminale BrCN-Fragment wurde nach seiner Abtrennung mit 6n HCl 24h auf 105°C erhitzt und die freie AS werden bei pH 6,0 elektrophoretisch aufgetrennt. Welche AS wandern zur Kathode, welche zur Anode und welche bleiben am Start hängen?
Trennung im elektrischen Feld ist von der AS-Ladung abhängig.
N-Terminus ist immer das linke Ende der aufgereihten AS.
pH=PI Ladung ist gleich Null, AS bleibt stehen Gly
pH<PI Wandern zur Kathode(-) Lys
pH>PI Wandern zur Anode(+) Asp
Zur Sequenzbestimmung eines Peptids wurden die folgenden experimentellen Ergebnisse erhalten:
Totalhydrolyse liefert die AS Met, Tyr, Ser, Phe, Gly, Lys und Ala
Sanger’s Reagenz liefert als einziges Derivat DNP-Lys
Spaltung mit CNBR ergibt ein Dipeptid das Lys & Met enthält & ein Peptid mit allen anderen AS
Inkubation mit Carboxypeptidase A setzt Gly frei
durch Chymotripsin werden 3 Peptide erzeugt. Eines enthält Tyr, Lys und Met, das andere Ala und Gly, das dritte Ser und Phe.
dies sind alle AS die in dem Peptid vorhanden sind
Sanger’s Reagenz spaltet den N-terminalen Rest ab – somit ist Lys die erste AS
CNBR spaltet am Methionin, welches dabei zerstört wird –
Carboxypeptidase spaltet den C-Terminus – somit ist Gly die letzte AS
Chymotripsin spaltet C-terminal aromatische AS – aromatisch: Tyr, Phe
Es ergibt sich für die Sequenz des Peptids: Lys-Met-Tyr-Ser-Phe-Ala-Gly
Sequenzbestimmung eines Neuropeptides:
Totalhydrolyse mit HCl ergab: Gly, Leu, Phe, Tyr im Verhältnis 2:1:1:1
Behandlung mit Sanger's Reagenz ergab ein Dinitrophenylderivat des Tyr (das entsteht, wenn Tyr mit Dinitrofluorbenzol reagiert), kein freies Tyr gefunden. Verdau mit Pepsin liefert das Dipeptid Phe-Leu und ein Tripeptid mit Tyr und Gly im Verhältnis 1:2. Welche Sequenz steht im Einklang mit diesen Daten?
Totalhydrolyse: Gly, Gly, Leu, Phe, Tyr
Sanger: Bestimmung der N-Terminalen AS Tyr = N-Terminale AS
Pepsin: Phe-Leu, [Tyr, Gly, Gly]
Sequenz: Tyr-Gly-Gly-Phe-Leu
Wie könnte man diese Technik dazu verwenden C-terminale AS zu identifizieren?
Alle AS bis auf die des C-terminus liegen als Hydrazinderivate vor. Die c-terminale AS liegt in Zwitterionenform vor. Mithilfe einer RP-HPLC kann der C-Terminus bestimmt werden.
Erläutern Sie den schematischen Ablauf einer Edman-Raktion.
Welches Reagenz wird benutzt (Formel) und warum eignet sich dieses besonders gut für diese Reaktion?
Das Protein wird zuerst gezielt in Fragmente zerlegt. Zur Analyse dieser Fragmente markiert man sie mit der Reagenz: Phenylisothiocyanat PITC Ph-N=C=S
PITC eignet sich, weil es farbig wird, und somit der Nachweis einfach ist
Markierung mit PITC an N-terminalter AS
Ringbildung
Abspaltung des N-Terminus und dem PITC mithilfe einer sauren Hydrolase
Nachweise von markierten AS mittels RP-HPLC
dann wieder von vorne
Auf welchen Prinzipien beruht die SDS-Polyacrylamid-Gelelektophorese? Was sind die Hauptaufgaben?
Das Protein wird vor der Auftrennung im Gel durch Inkubation mit dem Detergens SDS denaturiert. Dies hat zum Vorteil, dass nicht-kovalente Bindungen aufgelöst werden und die Proteine sich im Gel annähernd proportional ihrer Größe bewegen können.
SDS ist negativ geladen, wodurch die Eigenladung des Proteins i.d.R. vernachlässigbar, und das Verhältnis von Ladung zu Größe für jedes Protein annähernd gleich ist.
Durch den Vergleich mit einem Gemisch, das Proteinen bekannter molekularer Massen enthält (Standard) lässt sich die molekulare Masse unbekannter Proteine im Gel bestimmen.
Haupteinsatzgebiet: zur Abschätzung der Reinheit von Proteinpräparationen oder der Proteinkonzentration
Erläutern Sie das Prinzip der Affinitätschromatographie (Träger, WW, Bindung, Elution)
Prinzip: Immobilisierung eines spezifischen Liganden, der nicht-kovalent, spezifisch und stark an das zu reinigende Protein bindet (z.B. Substrat, Inhibitor, Antikörper etc.)
Die Elution erfolgt mit kompetitierenden Liganden oder durch Veränderung der Pufferzusammensetzung, so dass die Bindung von Protein und Ligand verändert wird.
VT: An Stelle kleiner physikalischer Unterschiede zwischen verschiedenen Proteinen werden die spezifischen Eigenschaften eines Proteins gezielt ausgenutzt, was eine hohe Reinigungsleistung ermöglicht und somit zur Reduktion der Zahl der Reinigungsschritte führt.
NT: Die AC-Matrix muss oft selbst hergestellt werden; kleine Liganden müssen über längere Linker fixiert werden (synthetischer Aufwand). Bei zu hoher Affinität ist die Elution erschwert.
Heute: Rekombinante Proteine können mit Affinitäts-tags für die Reinigung versehen werden. Beispiele:
Mit der Affinitätschromatographie (AC) lassen sich gezielt Proteine (oder andere Substanzen) aufgrund einer reversiblen Wechselwirkung zwischen dem Protein (oder Teilen des Proteins) und einem spezifischen Liganden, der an eine chromatographische Matrix gebunden ist, aus einem Gemisch heraus isolieren. Diese Chromatographiemethode bietet oftmals einen sehr hohen Aufreinigungsgrad.
Welches ist die wichtigste Reaktion zur Bestimmung der Primärstruktur eines Proteins (Ablauf schematisch schildern, Reagenz)?
Primärstruktur: Abfolge der AS eines Proteins
Das Protein wird mit Hilfe von chemischen Substanzen oder Enzymen gezielt nach speziellen AS in Fragmente zerlegt.
BrCN Spaltet am Methionin, welches dabei zerstört wird
Trypsin Spaltet C-terminal (hinter) Lysin, Arginin
Chymotripsin Spaltet C-terminal aromatische AS
V8-Protease Spaltet C-terminal Glu
Anschließen werden die Fragmente analysiert, z.B. mit der Edman-Sequenzierung. Dabei bindet jeweils PITC (Phenylisothio-cyanat; Ph-N=C=S) an die N-terminale AS. Mit Hilfe einer sauren Hydrolase wird das N-terminale Ende und PITC abgespalten. Die N-terminale AS kann mit einer RP-HPTLC bestimmt werden. Dies wird nun mit dem Rest des Fragments wiederholt – theoretisch sind alle AS nachweisbar.
Ein wichtiges Dogma in der Biochemie sagt, dass die Primärstruktur alle Infos trägt, die zur Tertiärstruktur führen. Erklären sie das Experiment, das zur dieser Erkenntnis führte.
Anfinsen machte einen Versuch mit der RNAse
Denaturierung mit β-Mercaptoethanol und Harnstoff Inaktivierung
Abtrennung der denaturierenden Substanzen
Renaturierung
Oxidation mit O2 führt zur Rückbildung der S-S-Brücken wieder aktiv
Daraus lässt sich schließen, dass die Information für die richtige Faltung in der Abfolge der AS liegt (Primärstruktur).
Wie werden Sekundärstrukturelemente eines Proteins gebildet?
Die Sekundärstruktur wird durch Faltung oder Spiralisierung der AS-Kette gebildet. Es existieren auch Mischformen aus der Faltblatt- und Helix-Form.
Die Informationen zur Bildung sind alle in der Primärstruktur enthalten, so dass kein weiteres Einwirken anderer Proteinen nötig ist.
Welche Sekundärstrukturen von Proteinen sind ihnen bekannt? (Erläuterung der wichtigsten Eigenschaften) (3P)
Sekundärstruktur: lokale gerichtete räumliche Anordnung
α – Helix
wendelförmige rechtsgängige Aufdrillung
3,6 AS pro Windung
Ganghöhe 0,54 nm
Bindungswinkel: ψ = -47°, Φ = -57°
Reste R stehen von Wendel weg
entstehen spontan, sind hoch stabilisiert
maximale Anzahl und idealer Abstand der H-Brücken
Sonderfall: Kollagen (Tripelhelix)
β – Faltblatt
treppenförmige Anordnung
Reste R stehen von den Stufen ab
H-Brücken zwischen 2 einzelnen Faltblättern
Anordnung: parallel / antiparallel (stabiler)
Stabilisiert (max Anzahl und optimaler Abstand der H-Brücken)
β – Turn
= Haarnadelschleife
besteht aus 4 AS (einfachste Sekundärstruktur)
mittlere AS meist Gly (weil kleinste Reste)
Stabilisierung durch 2 H-Brücken zwischen AS1 und AS4
Funktion des Turns ist es, antiparallele Faltblätter und Helices zu verknüpfen.
Supersekundärstrukturen:
alpha-alpha-Einheit: zwei alpha Helices durch beta-Turn verbunden
beta-Mäander: mehrere antiparallele Faltblätter mit je einem beta-Turn ziwschen den einzelnen Faltblättern
beta-alpha-beta-Einheit: zwei parallele Faltblätter durch alpha-Helix verbunden
Welche Strukturmerkmale der Peptidbindungen sind für die 3-D-Strukturen eines Proteins entscheidend? (2P)
Die Winkel am Cα ψ = -47°, Φ = -57°
Durch welche Kräfte wird die Tertiärstruktur eines Proteins stabilisiert? Für welche Eigenschaft ist eine intakte Tertiärstruktur notwendig? (2P)
Die Tertiärstruktur (Anordnung aller Atome eines Proteins im Raum 3D-Struktur) wird durch verschiedene Kräfte stabilisiert:
Kovalente Bindung: Disulfidbrücken, Isopeptidbindung
Elektrostatische Kräfte: Dipol-Dipol-WW, permanent und induziert, hydrophobe WW
Eine intakte Tertiärstruktur ist für bestimmte Funktionen eines Proteins notwendig.
Welche der folgenden Punkte tragen bei zur Stabilisierung der Tertiärstruktur von Proteinen bei(+ Begründung)
H–Brücken-Bindungen zwischen Ser & His in benachbarten Loops – ja, aber nur gering
Ionische Anziehungskräfte zwischen Asp & Glu
Hydrophobe WW zwischen Phe & Trp
kovalente Disulfidbrücken bei Met
H–Brücken-Bindungen zwischen Ser & His in benachbarten Loops – ja, aber nur gering
Ionische Anziehungskräfte zwischen Asp & Glu – Asp und Glu stoßen sich ab, weil beide negativ geladen sind
Hydrophobe WW zwischen Phe & Trp –könnte sein, da beide unpolar sind (wobei Trp evtl mit seinem NH eine H-Brücke bilden könnte)
kovalente Disulfidbrücken bei Met – gibt es nicht
Durch welche Modifizierungen werden Peptidhormone vor dem Abbau durch Exopeptidasen geschützt?
Durch Bildung von Disulfidbrücken können Peptide vor Peptidasen geschützt werden. Aufgrund der kovalenten Bindung zwischen 2 AS können die Peptidasen nicht angreifen und somit die Peptidbindung nicht zerstören. Je nach Lage der S-S-Brücke schützt diese vor Amino-, Endo-, oder Carboxypeptidasen.
Glycin ist im Verlauf der Evolution in vielen Proteinen unverändert geblieben. Womit lässt sich dies erklären?
Glycin ist die kleinste AS (R = H). Der Rest ist ein Wasserstoffatom, die Seitenketten sind alle sehr klein, somit gibt es nicht viele Möglichkeiten Glycin zu verändern.
Aufgrund dessen kann sie nicht so einfach substituiert werden, da alle anderen AS mehr Platz einnehmen und somit die Faltung nicht richtig ablaufen kann. Die Funktion bzw. Aktivität des Proteins ist dadurch nicht mehr gewährleistet. Deshalb werden viele Proteine, in denen Gly ausgetauscht wurde einfach wieder abgebaut.
Erläutern sie mindesterns drei Methoden, mit denen die Reinheit eines synthetischen Peptids festgestellt werden kann.
HPLC; N-terminale Proteinsequenzierung; Elektrophorese
Wie ist die Sauerstoffbindung des Hämoglobins reguliert und was ist der physiologische Sinn?
Sie kann auf zwei Arten erfolgen:
Protonen: die Sauerstoffbindung ist vom pH-Wert abhängig; je mehr H+ um so geringer ist die Bindung, umso geringer die Affinität. Es kommt zu einer O2 Freisetzung bei Ansäuerung (Bohr-Effekt)
BIS-Phosphor-Glycerat: bei Anwesenheit hat HB eine Transportfunktion, ohne BPG wirkt es wie MB.
Der physiologische Sinn dahinter ist, dass der Körper immer optimal mit Sauerstoff versorgt ist. Das BPG dient dazu, dass HB eine Transportfunktion übernimmt, da es bei Abwesenheit nur als Speicher dienen würde.
Welchen Einfluss hat Biphosphoglycerat auf die O2-Bindung von Hämoglobin bzw. Myoglobin (inkl. Wirkmechanismus)?
Auf die O2-Bindung wirkt BPG nur bei Hb. Bei Mb hat es keine Auswirkung.
Bei Anwesenheit von BPG wird die Bindung von O2 „lockerer“, d.h. die Affinität zu O2 nimmt ab, sodass Hb eine Transportfunktion übernimmt.
Ist kein BPG anwesend wirkt Hb wie Mb als O2-Speicher.
Die Bindung von O2 an Hämoglobin ist pH-abhängig. Erklären Sie die physiologische Bedeutung dieses Effekts. Was unterscheidet sich Hämoglobin in dieser Hinsicht von Myoglobin?
Die Affinität von O2 zu Hb ist umso schlechter, je geringer der pH-Wert ist.
Physiologisch ist dies von Bedeutung, da dann das O2 im Gewebe mit niedrigem pH-Wert besser abgegeben werden kann. Ein niedriger pH-Wert im Gewebe entsteht durch die stattfindende Michsäuregärung und der dadurch entstehenden CO2 Produktion, wenn es an Sauerstoff mangelt.
Mb wird vom pH-Wert nicht beeinflusst.
