Vom Gen zum Protein

RNA enthält den Zucker Ribose und die Base Uracil statt Thymin

• DNA-Polymerase kann die Nukleotide nur am 3’ Ende anfügen. Ein neuer Strang beginnt somit zwangsläufig von 5’ => 3’

• DNA-Helicase:
  • Öffnet DNA-Doppelstrang reissverschlussartig indem es unter ATP-Verbrauch die H-Brücken zwischen den Polynucleotid-Strängen aufbricht
• Topoisomerase
  • Vermeidet ein Ueberdrehen des DNA-Stranges waehrend der Replikation
    • das Oeffnen der DNA provoziert eine groessere Spannung beim verbleibenden geschlossenen Part, was die TI verhindert indem sie einen durch reversibles Oeffnen einen 'Twist' aus dem Strang entfernt
• Primase
  • Synthetisiert DNA-Primern
• DNA-Primer
  • Startermolekül der Transkription
• DNA-Polymerasse
  • verbindet angelagerte Nucleotide durch Esterbindung zu einem neuen Strang
• Okazaki-Fragment
  • 100-200 Nukleotide lange Stücke, welche am Folgestrang synthetisiert wurden
• Ligase
  • Verbindet die einzelnen Okazaki-Fragmente mit einem Phosphorester unter ATP verbrauch
• Promotor
  • Startpunkt der Replikation. Polymerase lagert sich an Promotor an und beginnt mit der Replikation
• Stopp-Codon
  • Endpunkt der Replikation
• DNA-Nucleotide (Ribonucleotide)
• (Nuclease) **
  • Abbau von fehlerhaften Nucleotiden
• Einzelstrang-bindendes Protein
  • Verhindert Hybridisierung vom getrennten DNA-Strang
  • Annealing (Prozess der Anlagerung eines Primers an DNA-Sequenzen)

•  Translation: Primaertranskript mit Introns und Exons entsteht.
• Reife mRNA: Introns werden entfernt und Exons zusammengespleisst
  • Introns
    • Bereich auf Gen, welche nicht codiert sind
    • Prokaryontische gene enthalten keine Introns
    • Funktion nicht bekannt
    • Whs. Regulierenden Effekt auf Zelle. Einige Sequenzen kontrollieren Genaktivität
      • Einige Gene geben Informationen für mehrere verschiedene Proteine, je nachdem welches Intron-Stücke herausgeschnitten werden
      • Intron bewirken, dass Exons weiter auseinander liegen => Chance für ein Crossingover grösser
• Exons
  • Codierte Basenfolgen

• tRNA: Transportiert AS zu Ribosom
• mRNA: Genetische Information anhand der AS zu Protein zusammengesetzt werden
• Start-Codon
  • Loesen Start einer Peptidkette aus (immer AUG => As Methionin)
  • Met-tRNA bindet als einzige direkt an P-Stelle
• Stop-Codon
  • Abbruch der Proteinsynthese (UAA, UGA, UAG)
• Ribosom (siehe separate Frage)
• Release Factor: Setzt Polypeptidkette frei und beendet Translation
• AS: Bausteine der Proteine
• GTP-Hydrolyse: verbessert Genauigkeit der Codonerkennung
• (Aminoacety-tRNA-Synthase)

• Grosse Untereinheit
  • E-Stelle: Austritstelle (Exit)
  • P-Stelle: Peptidyl-tRNA-Bindungsstelle (Bindung)
  • A-Stelle: Aminoacyl-tRNA-Bindungsstelle (Anfang)
• Kleine Untereinheit
  • mRNA-Bindungsstelle: Bindet an 5’-cap Struktur der mRNA und wandert bis zum Start-Codon

1.     Polypeptidsynthese beginnt an einem freien Ribosom im Zytoplasma

2.     Ein SRP (Signal-Recognition-Protein) bindet an das Signal-Peptid und hält vorübergehend die Synthese an

3.     Das SRP bindet an ein Rezeptorprotein in der ER-Membran.

Rezeptor ist Teil des Proteinkomplexes (=Translokatorkomplex)

Komplex bildet Membranpore mit einer Signalpeptidase

4.     SRP fällt ab und Synthese kommt wieder in Gang

Polypeptidkette wird durch die Membran geschleust

Signalpeptid bleibt mit Translokatorkomplex verbunden

5.     Signalpeptidase spaltet das Signalpeptid ab

6.     Fertiges Polypeptd verlässt Ribosom und faltet sich im Innern des ER in seiner endgültige Konformation

• Ca. 1/3 aller neu-Synthetisierten Proteine sind falsche gefaltet
• Falsch gefaltete Proteine werden erkannt, weil hydrophobe AS, die normalerweise im Innern des Proteins liegen, an der Proteinoberfläche exponiert sind
• Chaperone: Proteine, die neu synthetisierten Proteinen „helfen“, sich korrekt zu falten