HS13 Biochemie UI 12

UI 12 Biochemie Wädenswil

UI 12 Biochemie Wädenswil


A. R.
Diese Lernkarten bieten einen Überblick über die Biochemie von Proteinen und deren Strukturen auf Universitätsniveau. Sie beleuchten die Merkmale und Funktionen von Proteinen, die Rolle von Aminosäuren und deren Reste, sowie die Wechselwirkungen mit Wassermolekülen. Die Karteikarten sind besonders nützlich für Studierende der Biologie, die sich mit den Grundlagen der Proteinstruktur und deren biologischen Funktionen vertraut machen möchten.
Karten
26
Lernende
0
Sprache
Deutsch
Kategorie
Biologie
Stufe
Universität
Erstellt / Aktualisiert
10.10.2013 / 22.05.2025

Lernkarten

- Struktur der Proteine  

L-Alanin (Ala, A)     Merkmal

Hydrophobe AS  - unpolare Reste

     

Struktur der Proteine

Glycin  (Gly, G)   Erkennungsmerkmal:

Hydrophobe AS:  unpolare Reste

 

Struktur der Proteine

L-Valin (Val, V)   Merkmal:

Hydrophobe AS  - unpolare Reste

 

Struktur der Proteine

L-Valin (Val, V)   Merkmal: Hydrophobe AS -  unpolare Reste

 

Struktur der Proteine

L-Leucin (Leu, L)   Merkmal:

Hydrophobe AS  unpolare Reste

 

Struktur der Proteine

L-Isoleucin (Ile, I)   Merkmal: Hydrophobe AS  unpolare Reste  

Struktur der Proteine

L-Phenylalanin (Phe, F)   Merkmal: Hydrophobe AS  unpolare Reste

 

Struktur der Proteine

L-Prolin (Pro, P)   Merkmal:

Hydrophobe AS  unpolare Reste

 

Struktur der Proteine

L-Methionin (Met, M)   Merkmal:   Hydrophobe AS  unpolare Reste

Struktur der Proteine

L-Tyrosin (Tyr, Y)   Merkmal:

Hydrophile AS  polare Reste (OH, NH, NH2,SH)

 

Struktur der Proteine

L-Tyrosin (Tyr, Y)   Merkmal:

Hydrophile AS  polare Reste (OH, NH, NH2,SH)

Struktur der Proteine

L-Tryptophan (Trp, W)   Merkmal:

Hydrophile AS  polare Reste (OH, NH, NH2,SH)

 

Struktur der Proteine

L-Asparagin  (Asn, N)   Merkmal:   Hydrophile AS  polare Reste (OH, NH, NH2,SH)  

Struktur der Proteine

L-Glutamin (Gln, Q)   Merkmal: Hydrophile AS  polare Reste (OH, NH, NH2,SH)  

Struktur der Proteine

L-Serin (Ser, S)   Merkmale:

Hydrophile AS  polare Reste (OH, NH, NH2,SH)

 

Struktur der Proteine

L-Threonin (Thr, T)   Merkmale:

Hydrophile AS  polare Reste (OH, NH, NH2,SH)

 

Struktur der Proteine

L-Cystein (Cys, C)   Merkmale:    Hydrophile AS  polare Reste (OH, NH, NH2,SH)    

Struktur der Proteine

L-Asparaginsäure (Asp, D)   Merkmal:

Saure AS  COO- Restende (nur 2 AS)

 

Struktur der Proteine

L-Glutaminsäure (Glu, E)   Merkmale:   Saure AS  COO- Restende (nur 2 AS)  

Struktur der Proteine

L-Lysin (Lys, K)   Merkmal:

Basische AS  N+H3, N+H2, N+H im Rest (nur 3 AS)

 

Struktur der Proteine

L-Arginin (Arg, R)   Merkmal:

Basische AS  N+H3, N+H2, N+H im Rest (nur 3 AS)

 

Struktur der Proteine

L-Histidin (His, H)   Merkmal:   Basische AS  N+H3, N+H2, N+H im Rest (nur 3 AS)  

Merkmale von H2O

 

  • gewinkeltes 105, Polares Molekül
  • Da das Sauerstoffatom die grössere elektronegativität besitzt, zieht es die Verbindungselektronen näher an sich. (Dipolmoment) Somit besteht das Wassermolekül aus einer partiell positiv (H-Seite) und einer partiell negativ geladenen Seite (O-Seite).

  • Moleküle flüssigen Wassers bilden 3-4 H-Brücken

  • während beim Eis jedes Molekül genau 4 H-Brücken bildet

  • Polare Stoffe lösen sich gut

  • Unpolare Stoffe werden von einer Hydrathülle umschlossen

     

Wie fördert das Wasser hydrophobe wechselwirkungen?

Indem ein unpolares Molekül ins engmaschige Netz von H-Brücken bildendem Wasser eindringt, sinkt die Entropie. Die Unordnung wird kleiner, weil die Wassermoleküle keine H-Brücken mit dem unpolaren Molekül eingehen können. Ein System ist aber immer bestrebt eine möglichst grosse Entropie zu haben. Die Wassermoleküle müssen sich um das unpolare Molekül neu ordnen, sie werden in eine starre Form gezwungen, einer Blase ähnlich. Hat es nun ein zweites unpolares Molekül, so sinkt die Entropie noch weiter und das Wasser ist bestrebt, diese beiden Moleküle zusammen zu lagern, damit sich die Oberfläche der unpolaren Moleküle verkleinert und somit weniger Wassermoleküle in dieser starren Blase verharren müssen. Die treibende Kraft der Hydrophoben Wechselwirkungen ist also das Wasser und nicht hydrophobe Anziehungskräfte

Wiso hydrophobe Stoffe in Wasser Kugelförmige Tropfen bilden?

Hydrophobe Verbindungen bilden in Wasser kugelige Tröpfchen weil in dieser Form die Oberfläche am kleinsten ist und somit auch am wenigsten Wassermoleküle gebraucht werden in einer starren (geordneten)Form.

Funktionen von Proteinen

  • Enzymatische Katalyse (Enzyme die verantwortlich für chemische Reaktionen sind. Enormes katalytisches Potential. Reaktionen laufen um das millionenfache schneller ab)
  • Transport und Speicherung
  • Koordinierte Bewegung (Proteine sind Hauptbestandteil von Muskelgewebe)
  • Mechanische Stützfunktion (Die hohe zugfestigkeit von Haut und Museln wird durch das Faserprotein Kollagen gewährleistet)
  • Immunabwehr (Antikörper sind hochspezifische Proteine
  • Erzeugung und übertragung von Nervenimpulsen
  • Kontrolle von Wachstum und Differenzierung 
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