Die Ebenen der Proteinstruktur
Biochemie
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Kartei Details
| Karten | 15 |
|---|---|
| Sprache | Deutsch |
| Kategorie | Biologie |
| Stufe | Andere |
| Erstellt / Aktualisiert | 26.10.2016 / 26.10.2016 |
| Weblink |
https://card2brain.ch/box/die_ebenen_der_proteinstruktur
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was ist die Primästruktur?
Tastatur-Befehle:
= drehen,
= vor-/rückwärts,
= scrollen
- Sequenz der AS eines Proteins
- ist durch DNA festgelegt
wie ist eine AS-Kette aufegbaut?
Tastatur-Befehle:
= drehen,
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- Polypeptidkette
- polar
- alpha-Aminogruppe (Beginn)
- alpha-Carboxylgruppe
- Peptidbindung (Backbone)
- Wasserstoffbrücken
- Akzeptor: Carbonyl-Gruppe
- Donor: NH-Gruppe
- Wasserstoffbrücken
- Seitenkette
- funktionelle Gruppen (=funktionelle Einheit)
- können mit NH-Gruppe Wasserstoffbrücken ausbilden
- funktionelle Gruppen (=funktionelle Einheit)
welche Bedeutung hat die BEstimmung von Primärstrukturen?
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- ist notwendig zur Bestimmung von Reaktionsmechanismen (Grundlagenforschung)
- ist bedeutend für die molekulare Pathologie: Abnorme Stoffwechselfunktionen und daraus resultierende Krankheiten können auf fehlerhafte Sequenzen zurückgeführt werden. Eine einzelne ausgetauschte Aminosäure kann genügen, um die notwendige Funktion eines Proteins zu verunmöglichen (Entwicklung von Medikamenten).
- bestimmt die dreidimensionale Struktur des Proteins und damit dessen Funktion. Somit ist die Aminosäuren-Sequenz die Verbindung zwischen genetischer Codierung in der DNA und der biologischen Funktion.
- erlaubt(e) einen Einblick in die Evolutionsgeschichte. Heute erfolgt dies direkt über die Sequenzierung der DNA.
was ist die Skundärstruktur?
Tastatur-Befehle:
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- regelmässig gefaltete Strukturen innerhalb einer Polypeptidkette
- alpha-Helix
- beta-Faltblatt
- beta-Kehren
- Haarnadelschleifen
- Superspiralisierte Helices
was ist die alpha-Helix?
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- stabförmige Element mit eng aufgewundenem Rückgrat
- CO-Gruppe einer AS bildet mit NH- oder CO-Gruppe einer vier Resten entfernten AS eine Wasserstoffbrücke
was ist die beta-Faltblattstruktur?
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- flächenhafte Struktur
- flach
- verdreht
- beta-Stränge: Polypeptidketten innerhalb eines Faltblattes => gestreckt, nicht gedreht
- Seitenkette benachbarten AS weisen in entgegengesetzte Richtung
- entsteht durch Wasserstoffbrücken-Verknüpfungen mehrerer beta-Stränge
- paralleles Faltblatt
- paralleler Strang läuft in gleiche Richtung
- stabilisiert über Wasserstoffbrücken zwischen einer NH- bzw. CO-Gruppe einer AS mit zwei anderen AS (CO-Gruppe der einen, NH-Gruppe der anderen)
- antiparalleles Faltblatt
- paralleler Strrang läuft in entgegengesetzte Richtung
- stabilisiert über Wasserstoffbrücken der NH- und CO-Gruppen
- höhere Strukturvielfalt, als alpha-Helix
was sind Kehren und Schleifen?
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- CO-Gruppe eines Rests(i) verbunden mit NH-Gruppe von Rest (i+3) über eine Wasserstoffbrücke
- machen abrubte Richtungsänderungen innerhalb einer Polypeptidkette möglich
- nötig für die meist glomuläre Gestalt von Proteinen
- häufig an Interaktionen zwischen Proteinen und anderen Molekülen beiteiligt
was sind Superspiralisierte Helices?
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- =Coiled Coil Strukturen
- zwei oder mehr alpha-Heces winden sich untereinander zu einer stabilen Struktur
- Coiled-Coil-Domäne besteht aus zwei alpha-Helices, welche linksgängig verdreht sind => stäbchenförmige Struktur
- hydrophobes Zentrum
- polar Aussenschicht
- Heptad
- sieben Reste einer alpha-Helix mit zwei Windungen
- entscheidend, welche Proteine parallele oder antiparallele Hetero-/ Homodimere bilden
was sind die Eigenschaften des Superhelixstrang des Collagens?
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- drei alpha-Helixstränge winden sich umeinander
- das Innere ist sehr dicht
- jede dritte AS ist ein Glycin
- einziger Rest der im Innern Platz findet
- jede dritte AS ist ein Glycin
- keine Wasserstoffbrücken innerhalb eines Strangs
- stabilisierung durch sterische Abstossung der Pyrolidonringe von Prolin resp. Hydroxyprolin
- Wasserstoffbrücken innerhalb den einzelnen drei Helices
was ist die Tertiärstruktur?
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- gesamtanordnung einer Polypeptidkette
- hydrophober, unpolarer Kern
- stabilisierung durch van-der-Waals Kräfte
- hydrophile, polare Aussenseite
- mehrere Domänen, welche spezifische Aufgaben des Proteins übernehmen
wie und warum unterscheidet sich die Tertiärstruktur von Transmembranprotienen?
- Domäne, welche in Membran liegt muss unpolare Reste auf der Aussenseite aufweisen
welche Bindungskräfte stabilisieren die Tertiärstruktur?
- Wasserstoffbrücken
- hydrophobe WW
- Ionenbindungen
- Disulfidbrücken
was ist die Quartärstruktur?
- zusammenlagerung von mehreren Polypeptidketten zu einem funktionellen Proteinkomplex
- Bsp: Dimer oder Hämoglobin
bei welchen biologischen Prozessen spielen Proteine eine wichtige Rolle?
- mechanische Stützfunktion
- Collagen
- Cytoskelett
- koordinierte Bewegung
- Proteinfilamente Aktin und Myosin
- Enzymatische Katalyse
- Transport und Lagerung
- Hämoglobin
- Myoglobin
- Transferrin
- Ferritinkomplex
- Nervenimpulse
- Kontrollfunktionen
- Wachstumsfaktorproteine
- Hormone
- Immunabwehr
- Ag und Ak
was ist der Unterschied zwischen einem Protein und einem Peptid?
- Anzahl gebundene AS
- Übergang nicht genau definiert
- ca. ab 100 AS spricht man von einem Protein
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