Biochemie

Eiweisse

Eiweisse


S. P.
Diese Lernkarten decken biochemische Prozesse auf Universitätsniveau ab, mit Fokus auf Enzymregulation, Proteinbiosynthese, und Stoffwechselwege. Sie behandeln wichtige Themen wie den Harnstoffzyklus, die Rolle von Glutamat und Glutamin, sowie die Funktion verschiedener Enzymgruppen. Ideal für Medizinstudenten, die sich auf biochemische Mechanismen und deren klinische Relevanz vorbereiten.
Karten
72
Lernende
3
Sprache
Deutsch
Kategorie
Medizin
Stufe
Universität
Erstellt / Aktualisiert
25.06.2013 / 18.11.2014

Lernkarten

unpolare Aminosäuren

- 10 AS (Gly, Ala, Val, Leu, Iso, Cys, Meth, Phen, Tryp, Pro.)

- sind lipohil, durch Zusammenlagerung -> H2O-freier Raum

- verankern Proteine in Membrane (da lipophil)

- aliphatisch = reine CH-Gruppe

- S-haltige (Meth, Cys) Sulfat = Anion -> muss auch Kation ausgeschieden werden

- aromatische (Phen, Tryp)

 

polare (= wasserlösliche) Aminosäuren

- 5 AS (Serin, Threonin, Tyrosin, Asparagin, Glutamin)

- OH- oder Amino-Gruppe,

- ungeladen = neutral

geladene Aminosäuren

- 5 AS (Glutamat, Aspartat, Histidin, Lysin, Arginin)

- saure AS = dissoziert, da pKs-Wert kleiner als physiologischer pH (7.4)

- basische AS = nehmen bei pH 7,4 Proton auf, da pKs-Wert sehr hoch (<10,0)

21. proteinogene Aminosäure

Selenocystein

essentielle Aminosäuren

- PheTTVILLM = Fettfilm

- PHEnomenale ISOlde TRYbt LEUtnant VALentins Libliche Träume

- Phenylalanin, Isoleucin, Tryptophan, Leucin, Valin, Lysin, Threonin

- 5-11 Enzyme nötig für Biosynthese = aufwendig

- Körper kann Kohlenstoffgerüst nicht synthetisieren

nicht proteinogene Aminosäuren

- nicht Bestandteil der DNA

- nicht in Proteine eingebaut

- aus proteinogenen AS hergestellt

- im Kollagen, bei Blutgerinnung, im Hanstoffzyklus (Ornithin, Citrullin)

Alanin

- durch Transaminierung; NH von Glutamat wird auf Pyruvat übertragen -> Alanin

- Enzym: ALT=Alanin-Amino-Transferase (im Zytosol)

- Transportform für N von Muskel zu Leber

- wichtig für Glukonoeogenese

- glukogen -> Pyruvat -> Glukoneogenese

- 2höchste Konz. im Blut, da Pyruvat von Muskel als Alanin in Leber gelangt, dort wieder zu Pyruvat (Glukoneogenese)

- obwohl Plasmaprotein, nicht glykolysiert

Aspartat

- durch Transaminierung; NH-Gruppe von Glutamat auf Oxalacetat übertragen

- Enzym: AST=Aspartat-Amino-Transferase (im Mito)

- N-Donator im Harnstoffzyklus, bei Pyrimidin- & Purin-Biosynthesen,

- spendet Amino-Gruppe

- glukogen -> wird zu Oxalacetat -> Citratzyklus oder Glukoneogenese

Glutamat

- NH-Gruppe auf a-Ketoglutarat übertragen. Via Transa. Oder Glutamat-Dehydrogenase = verwendet freies NH3 (vor allem in Leber)

 

Glutamin

- aus Glutamat und NH3 (Ammoniak)

- für Pyrimidin- und Purin-Biosynthese, Herstellung Aminozucker,

- liefert N für NH-Gruppe in Guanin, Asparagin

- hilft Nieren bei pH-Regulation

- spendet NH-Gruppe

(- N wichtig für Zellteilung, deshalb Glutamin für teilende Zellen, da N-reich)

- glukogen -> zuerst Glutamat, wird zu a-Ketoglutarat → Citratzyklus

- höchste Konz. im Blut

Asparagin

- NH-Gruppe von Glutamin auf Aspartat übertragen

- glukogen -> Oxalacetat -> Citratzyklus oder Glukoneogenese

Prolin

- aus Glutamat

- glukogen -> zuerst Glutamat, wird zu a-Ketoglutarat -> Citratzyklus

Serin

- aus 3-Phospoglycerat (stammt aus Glykolyse)

- glukogen -> Pyruvat -> Glukoneogenese

Glycin

- aus Serin (reversibler Vorgang)

- glukogen -> Pyruvat -> Glukoneogenese

Tyrosin

- O2 von Phenylalanin wird in Tyrosin eingebaut

- semiesseziell

- Vorstufe von Hormonen; Adrenalin, Noradrenalin, Schilddrüsenhormone, Melanin

- glukogen + ketogen -> Fumarat + Acetoacetat

Cytein

- aus Serin und S-Atom von Methionin

- S-Gruppen-Spender

- Disulfidbrücken bilden

- glukogen -> Pyruvat -> Glukoneogenese

Arginin

- gebildet im Harnstoffzyklus

- glukogen -> zuerst Glutamat, wird zu a-Ketoglutarat -> Citratzyklus

Histidin

- Biosynthese nicht wissen

- glukogen -> zuerst Glutamat, wird zu a-Ketoglutarat -> Citratzyklus

verzweigtkettige AS

Valin, Leucin, Isoleucin

passieren Leber und gelangen in Muskel

aromatische AS

Phenylalanin, Tryptophan

Methionin

- spendet Methyl-Gruppe (SAM) -> Methylierungsvorgänge, wie:

- Cholin=für Acetylcholin-Biosynthese, Membranlipid Lecithin. Kretin-Biosynthese. Noradrenalin zu Adrenalin. N-Acetyl-Serotonin zu Melatonin. DNA-Stoffwechsel (=deshalb Folsäure wichtig)

- methyliert v.a. N + O-Atome

- glukogen -> Succinyl-CoA -> Citratzyklus

AS-Abbau

- zuerst NH-Gruppe von C-Skelett entfernen, durch Transaminierung oder Desaminierung)

- NH-Gruppe via Glutamin zu Leber -> Harnstoff

- C-Skelett zu Zwischenprodukte Citratzyklus -> Aufbau von Glukose

Abbauprodukte von AS-Abbau

- glukogene AS: Glukose aufgebaut werden

- ketogene AS: für Biosynthese von FS oder Ketonkörper

- rein ketogene AS: Lysin, Leucin

- Endprodukt ist Hanrstoff, da NH nicht vollständig zu Stickstoff (N) oxidiert werden kann.

- NH3 toxisch, deshalb zu Harnstoff

Threonin!

- glukogen -> Succinyl-CoA -> Citratzyklus

- zu Pyruvat -> Glukoneogenese

Valin

- glukogen -> Succinyl-CoA -> Citratzyklus

Isoleucin

- glukogen -> Succinyl-CoA -> Citratzyklus

und

- ketogen -> Acetyl-CoA

Phenylalanin

- glukogen + ketogen -> Tyrosin

glukogene Abbauprodukte:

 

- Arginin, Histidin, Prolin, Glutamin, Glutamat -> a-Ketoglutarat

- Asparagin, Aspartat -> Oxalacetat

- Valin, Methionin, Threonin -> Succinyl-CoA

- Alanin, Cystein, Glycin, Serin -> Pyruvat

- Phenylalanin, Tyrosin -> Fumarat

- Isoleucin -> Succinyl-CoA

- Tryptophan -> Pyruvat

 

ketogene Abbauprodukte

- Phynalalanin, Tyrosin -> Acetoacetat

- Isoleucin -> Acetyl-CoA

- Tryptophan -> Acetyl-CoA

- Lysin, Leucin -> Acetyl-CoA

Homocystein

- aus Methionin, durch entfernen von Methyl-Gruppe. reversibel = nimmt Homocystein wieder Methyl-Gruppe auf ist es Methionin.

- Vitamin B12 + Folsäure nötig für Regeneration

- Homocystein-Abbau -> Citratzyklus-Zwischenprodukte

Ketosäuren:      Ketogruppe (O=)

  COO-                  Pyruvat

O=C-H               Oxalacetat                

     R                   a-Ketoglutarat

Aminosäuren:                      Amino-Gruppe (NH)

     COO-                                Alanin

NH3-C-H                          Aspartat

         R                              Glutamat, Glutamin  

Transaminierung

- NH der nichtbenötigten AS auf a-Ketosäure übertragen

→ aus a-Ketosäure nun benötigte AS, aus nicht benötigter AS nun a-Ketosäure

- reversible

- Enzym: AMino-Transferasen (ALT=Zyto, AST=Mito)

- Coenzym = PALP

Desaminierung

- NH der nichtbenötigten AS wird freigesetzt

→ NH nun zu NH3 (freies Ammoniak) (da NH2 sofort Proton aufnimmt = NH3)

- Enzym: Dehydrogenasen:

- oxidative: NH wird oxidiert => Elektron auf NAD+ bzw. NADP+ übertragen

- hydrolytische: NH durch H2O-Anlagerung als NH3 entfernt

- eliminierende: NH3 eliminiert -> bleibt Doppelbindung

- Coenzym = PALP

Decarboxylierung

- CO2 von AS abgespaltet -> primäre Amine (biogene Amine)

- Enzyme: L-Aminosäure-Decarboxylase

- Coenzym = PALP

AS-Stoffwechsel

- ca. 3/4 resorbierter AS direkt von Leber als Energiequelle genutzt.

- AS-Spiegel im Blut konstant -> Zelle nimmt einfach benötigte AS aus Blut

- baut Zelle Proteine ab, können freiwerdende AS wieder verwendet werden

- immer Stickstoff-Frage klären, was geschieht damit? Meist auf Glutamat übertragen -> Glutamin, transportiert N zu Leber

pKs-Wert

Wert bei welchem,

- Hälfte der Moleküle in wässriger Lösung dissoziiert (Proton abgegeben) und

- andere Hälfte protoniert (hat Proton noch)

da AS immer Amino- und Carboxyl-Gruppe hat jede AS 2 pKs-Werte. (einen für NH-, andere für COO-Gruppe)

Aminosäuren generelles

- NH-Gruppe: Base, N-Terminus +

- Carboxyl-Gruppe: Säure, C-Terminus +

- H-Atom + Rest

- Element sind um zentrales C-Atom (a-C) angeordnet

- D-Form = NH-Gruppe rechts von Chiralzentrum, L-Form = links

Dipeptid

Tripeptid

Oligopeptid

Polypeptid

Protein

2 AS

3 AS

2-10 AS

10-100 AS

länger

Proteinbiosynthese

- findet an Ribosomen statt

- für Exportproteine, Ribosom genau über Pore von ER -> Golgi-Apparat (glykolysiert) -> Exocytose

Primärstruktur

entspricht der AS-Reihenfolge

bestimmt Sekundär-, Tertiär- und Quartärstruktur

Étudier