Kl. Chemie
Enzyme
Enzyme
Fichier Détails
| Cartes-fiches | 72 |
|---|---|
| Langue | Deutsch |
| Catégorie | Médecine |
| Niveau | Apprentissage |
| Crée / Actualisé | 22.05.2025 / 25.05.2025 |
| Lien de web |
https://card2brain.ch/box/20250522_kl_chemie
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| Intégrer |
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Was wird bei der Gesamt-CK Messun gemessen
Absorptionsabnahme des gebildeten NADPH
Was heißt Gesamt-CK ausgeschrieben
Gesamt-Kreatinkinase
Wo kommt CK am meisten vor
in Muskelzellen
Nenne die Bestimmungsindikationen von Gesamt-CK
Erkrankung der Skelett- und Herzmuskulatur
Erkrakungen des ZNS
Tumorerkrankung
Muskelschädigungen
Wann kann CK auch mal harmlos erhöht sein
bei Vorliegen von Makro-CK-Formen
Was ist die Abkürzung für Kreatinkinase Isoenzyme MB
CK-MB
Wofür steht der CK-MB wert
höchste Konz. im Herzmuskel (Bei Herzinfarkt erhöht)
Wie wird CK-MB bestimmt
immunologische Bestimmung
Nenne die Bestimmungindikaitonen von CK-MB
durch geringe Spezifität gegenüber Troponin nur noch beim Infarkt nach Herz-OP mit bereits erhöhtem Troponin
Was sind die Leitenzyme der Leber
ALT, gamma-GT
Wie sind die Werte bei akuter Hepatitis
ALT erhöht, AST erhöht, Bili/GD verzögert erhöht
Wie sind die werte bei Cholesterase
gleichzeitiger Anstieg von gamma-GT und ALP,
ALT, AST, GD nicht so krasser anstieg
Was steigt bei akuter Pankreatitis an
P-Amylase und Lipase
Was wird Analysiert bei verdacht auf ein chronische Pankreatitis?
Pankreas-Elastase im Stuhl
Was sind dieMarker für ein akutes Koronarsyndrom?
Myoglobin: rascher Anstieg ohne Hinweis im Bereich der Skelettmuskulatur -> Verdachtauf akuten Myokardinfarkt
Troponin: kommen in alen Muskelgewebe vor Troponin T (TNT) absolut herzspezifisch!!
Was sind Enzyme?
Biokatalysatoren
Nenne die Eigenschaften von Enzymen
gehen unverändert aus Reaktion hervor
beschleunien Stoffwechselreaktionen
Enzyme verändern nicht Gleichgewichtslage der Reaktion
Enzyme wandeln Stoffe in Substrate um
Wie funktioniert die Enzymkatalyse
Anlagerung des Substrates -> erhöhte Reaktionsfähikeit und Aktivierungsenergie wird herabgesetzt
Enzym-Substrat-Komplex wandelt sich zu Enzym-Produkt-Komplex um
-> Dissoziation von Enzym und Produkt
Nenne die beiden Enzymspezifitäten und erkläre kurz
Substratspezifität: setzt Substrat um, SUbstrat ähnliche Substanzen werden nicht umgesetzt
Wirkungsspezifisch: Enzyme katalysieren nur eine Reaktion
Nenne die fünf Abhängigkeiten für eine Enzymreaktion
Temperatur
pH-Wert
Substratabhängig
Art des Puffers
Abhängigkeit von Effektoren
Was sind Effektoren?
modifiziert ENzymaktvität/kataltische Aktivität -> AKtivator erhöht Enzymaktivität
Nenne die drei Enzym-Hemmungen und erkläre kurz
Kompetitive Hemmung: Konkurrenz des Substrats und eines anderen Moleküls um Bindungsstelle am aktiven Zentrum
nicht-kompetitive-Hemmung: Hemmstoff beeinfluss aktives Zentrum -> Reaktionsablauf verzögert
Substrathemmung: bei hoher SUbstratkonzentration -> gegenseitige Behinderung um Bindung an aktives Zentrum
Beschreibe di Messung der ENzymaktivität
Messung der Enzymaktivität mittes kinetischem Test:
Messen der anfänglichen Reaktionsgeschwindigkeit -> Ermittlung der Enzymaktivität aus Messsignalen der ersten Sekunden/Minuten
-> Messintervall: Zeitraum, innerhalb dessen die Absorptionsmessung zur Ermittlung der Reaktionsgeschwindigkeit erfolgt
Nenne die Voraussetzung für die Richtigkeit der Enzymaktivitäts-Messung (3)
Einhaltun der Reaktionsvolumina
gnaue Thermostatisierung der Reagenzien/Reaktionsküvette
Photometer mit monochromatischem Licht
Nenne die fünf Arten wie die Absrptionsänderung pro Minute ermittelt wird
1. Kontinuierliche Aufzeichnung der Absorption: Spannung wird abgegeben und Absorptions-Zeit-Kurve generiert
2. Diskontinurierliche Absorptionsmessung in festgelegtem Zeitintervall: mechanische Geräte überprüfen Liberalität des Reaktionsverlaufes
3. Zweipunktkinetik: Voraussetzung_ lineare Reaktionskinetik -> kann nicht immer erkannt werden
4. Gestoppter Test: Sonderofrm der Zweipunktkinetik, Anwendung bei ELISA
5. Substraterschöpfung: bei extrem hohen Enzymaktivitäten, keine Signaländerung gemessen, da SUbstrat zu schnell umgesetzt wird
Nenne die drei Testprinzipien zr Enzymaktivitätsmessung
Einsatz von synthetischen SUbstraten
einfacher optischer Test
gekoppelter optischer Test
Wieso werden synthetische Substrate eingesetzt zur Messung der ENzymaktivität?
Bestimmung von Esterase, Phosphatase, Glykosidasen EInsatz von p- Nitophenol
Bestimmung von Peptidasen/Proteasen Einsatz von p-Nitranilin
beschreibe den einfachen optischen Test
eingie Enzyme reageren direkt mit Coenzym
reduzierte Form wird Photometrisch gemessen
Beschreibe den gekoppelten optischen Test
Hilfs- und Indikatorreaktionen werden gekoppelt
Messung der nzymaktivität müssen Reagenzienüberschuss vorhanden sein
Beschreibe die Enzymatische SUbstratbestimmung (Endpunktbest., kinetische Messung)
-> spezifisches Enzym muss in möglichst hoher Konz. vorliegen
Endpuntbestimmung: Messpunkt: ABsorption nach erreichen des Endpunktes
Kinetische Messung: Reaktionsgeschwindigkeit soll alleine von Substratkonzentration abhängen und nicht von Enzymaktivität/Hilfssubstrat beeinflusst werden
-> Gemessen wird Anfangsgeschwindigkeit des Substratumsatzes
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