Kl. Chemie
Enzyme
Enzyme
Kartei Details
| Karten | 72 |
|---|---|
| Sprache | Deutsch |
| Kategorie | Medizin |
| Stufe | Berufslehre |
| Erstellt / Aktualisiert | 22.05.2025 / 25.05.2025 |
| Weblink |
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Was sind Enzyme?
Biokatalysatoren
Nenne die Eigenschaften von Enzymen
gehen unverändert aus Reaktion hervor
beschleunien Stoffwechselreaktionen
Enzyme verändern nicht Gleichgewichtslage der Reaktion
Enzyme wandeln Stoffe in Substrate um
Wie funktioniert die Enzymkatalyse
Anlagerung des Substrates -> erhöhte Reaktionsfähikeit und Aktivierungsenergie wird herabgesetzt
Enzym-Substrat-Komplex wandelt sich zu Enzym-Produkt-Komplex um
-> Dissoziation von Enzym und Produkt
Nenne die beiden Enzymspezifitäten und erkläre kurz
Substratspezifität: setzt Substrat um, SUbstrat ähnliche Substanzen werden nicht umgesetzt
Wirkungsspezifisch: Enzyme katalysieren nur eine Reaktion
Nenne die fünf Abhängigkeiten für eine Enzymreaktion
Temperatur
pH-Wert
Substratabhängig
Art des Puffers
Abhängigkeit von Effektoren
Was sind Effektoren?
modifiziert ENzymaktvität/kataltische Aktivität -> AKtivator erhöht Enzymaktivität
Nenne die drei Enzym-Hemmungen und erkläre kurz
Kompetitive Hemmung: Konkurrenz des Substrats und eines anderen Moleküls um Bindungsstelle am aktiven Zentrum
nicht-kompetitive-Hemmung: Hemmstoff beeinfluss aktives Zentrum -> Reaktionsablauf verzögert
Substrathemmung: bei hoher SUbstratkonzentration -> gegenseitige Behinderung um Bindung an aktives Zentrum
Beschreibe di Messung der ENzymaktivität
Messung der Enzymaktivität mittes kinetischem Test:
Messen der anfänglichen Reaktionsgeschwindigkeit -> Ermittlung der Enzymaktivität aus Messsignalen der ersten Sekunden/Minuten
-> Messintervall: Zeitraum, innerhalb dessen die Absorptionsmessung zur Ermittlung der Reaktionsgeschwindigkeit erfolgt
Nenne die Voraussetzung für die Richtigkeit der Enzymaktivitäts-Messung (3)
Einhaltun der Reaktionsvolumina
gnaue Thermostatisierung der Reagenzien/Reaktionsküvette
Photometer mit monochromatischem Licht
Nenne die fünf Arten wie die Absrptionsänderung pro Minute ermittelt wird
1. Kontinuierliche Aufzeichnung der Absorption: Spannung wird abgegeben und Absorptions-Zeit-Kurve generiert
2. Diskontinurierliche Absorptionsmessung in festgelegtem Zeitintervall: mechanische Geräte überprüfen Liberalität des Reaktionsverlaufes
3. Zweipunktkinetik: Voraussetzung_ lineare Reaktionskinetik -> kann nicht immer erkannt werden
4. Gestoppter Test: Sonderofrm der Zweipunktkinetik, Anwendung bei ELISA
5. Substraterschöpfung: bei extrem hohen Enzymaktivitäten, keine Signaländerung gemessen, da SUbstrat zu schnell umgesetzt wird
Nenne die drei Testprinzipien zr Enzymaktivitätsmessung
Einsatz von synthetischen SUbstraten
einfacher optischer Test
gekoppelter optischer Test
Wieso werden synthetische Substrate eingesetzt zur Messung der ENzymaktivität?
Bestimmung von Esterase, Phosphatase, Glykosidasen EInsatz von p- Nitophenol
Bestimmung von Peptidasen/Proteasen Einsatz von p-Nitranilin
beschreibe den einfachen optischen Test
eingie Enzyme reageren direkt mit Coenzym
reduzierte Form wird Photometrisch gemessen
Beschreibe den gekoppelten optischen Test
Hilfs- und Indikatorreaktionen werden gekoppelt
Messung der nzymaktivität müssen Reagenzienüberschuss vorhanden sein
Beschreibe die Enzymatische SUbstratbestimmung (Endpunktbest., kinetische Messung)
-> spezifisches Enzym muss in möglichst hoher Konz. vorliegen
Endpuntbestimmung: Messpunkt: ABsorption nach erreichen des Endpunktes
Kinetische Messung: Reaktionsgeschwindigkeit soll alleine von Substratkonzentration abhängen und nicht von Enzymaktivität/Hilfssubstrat beeinflusst werden
-> Gemessen wird Anfangsgeschwindigkeit des Substratumsatzes
Was sind Isoenzyme?
gleiche Substratspezifität und enzymatische WIrkung ab unterschiedlliche Proteinstruktur
Quantifizierung verschiedener Isoenzyme mittels verschiedener Methoden möglich
Nenne die 6 Punkte der Quantifizierung von Isoenzymen
thermische Inaktivierung
Anwendung von Inaktivierungsreagenzien
Immuninhibition
Chromatographische und elektrophoretische Trennung
Immunologische Bestimmung
indirekter Nachweis von Makro-CK
Was passiert bei der Quantifizierung der Isoenzyme bei der ANwendung vn Inaktivierungsreagenzien
einzelne Isoenzymfomen sind empfindlich gegenüber Chemikalien -> diese werden als Inaktivierungsreagenzien angewendet
Beschriebe die chromatographische und elektrophoretische Trennug bei der Quantifizierung von Isoenzymen
häufiger Einsatz der Elpho: zusätzliche Banden entstehen durch Komplex zwischen Enzym und Immunglobulinen
Wozu macht man Immunologische Bestimmungen bei der Quantfizierung von Isoenzymen?
zur Bestimmung der Stoffkonzentrationsmasse
Wann macht man einen indirekten Nachweis von Makro-CK
bei dauerhaft erhöhtem Gesamt-CK
Was ist AST/GOT
Asparat-Aminotransferase
Wo kommt AST/GOT vor
in Gewebe
AST/GOT (Transaminase, Messung)
Transaminase: Übertragung von NH2-Gruppe von AS auf 2-Oxoglutarat
Messung: Absorptionsabnahme in Indikatorreaktion urch NADH-Verbrauch
Was wirdbei AST/GOT pipettiert?
PLT (Pyridoxalphosphat): Aktivierung des inaktiven APO-ASATs(Enzym ohne gebundenes PLT)
LD (Lactatdehydrogenase): Reduktion des endogenen Pyruvats
Woraus wird GOT bestimmt und was kann die Werte beeiflussen
Bestimmung von AST aus Serum/Heparinplasma
-> falsche hohe Werte bei Hämolyse
Nenne die Bestimmungsindikationen von GOT/AST
Erkennung/Differenzierung von Krankheiten der Leber/Gallenwege
Differenzialdiagnose von Erkrankung der Skelett- und Herzmuskulatur
Hämolytische Anämie
Was ist ALT/GPT
Alanin-Aminotransferase
Wo kommt ALAT/ALT/GPT vor
kommt nur in der Leber vor! -> Lleitenzym der LEBER!!
ALT/GPT (Transaminase, Messung)
Transaminase: Übertragung von NH2-Gruppe von Alanin auf 2- Oxoglutarat
Mesung: Absorptionsabnahme in Indikatorreaktion durch NADH-Verbrauch
Was wird bei ALT/GPT pipettiert
PLT (Pyridoxalphosphat): Aktivierung des inaktiven Apo-ALTs
LD (Lactatdehydrogenase): Reduktion des endogenen Pyruvats
Nenne die Bestimmungsindikaitonen von GPT/ALT
Erkennung, DIfferenzierung von Erkrankungen der Leber/Gallenwege
erhöhter Wert durch häufigen Alkoholgenuss und Einnahme bestimmter Medikamente
Was ist GD/GLDH
Gluamat-Dehydrogenase
Wofür ist GD/GLDH ein indikator
organspezifisches mitochondirales Enzym -> Indikator der Leber-Parenchym-Zellnekrose
Was heißt ein GD Anstieg?
Zeichen für schwere Lleberzellschädigung/Hypoxie
Was macht GD (+Messung)
Katalysiert reduktive Aminierung von Oxoglutarat zu L-Glutamat unter Oxidation von NADH
Messung: Absorptionsabnahme des NADH
Was beeiflusst die Werte von GD
trübe/lipämische Probe beeinflussen Messung
Nenne die Bestimmungsinikationen von GD
Beurteilung von schwere/Ausmaß einer akuten Leberparenchymschädigung
Differenzialdiagnose des Ikterus
Beurteilung schwerer Leberschäden als FOlge anderer Erkrankungen
Was heißt gamma-GT
Gamma-Glutamyltransferase
Wo ist gamma-GT und was macht es
gebunden an Zellen, die AS aus Körperflüssigkeiten aufnehmen
Leitenzym der Leber
