Genetik und Molekularbiologie
Zusammenfassung
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Lernkarten
Eigenschaften der OH-Gruppe?
= Hydroxyl = Alkohole (Ethanol)
- polar
- unterstützt Lösen bestimmter Moleküle durch Ausbildung von Wasserstoffbrücken mit Wassermolekülen
- ermöglicht Bindung an andere Moleküle durch Dehydratisierung
Eigenschaften der COH-Gruppe?
= Aldehyd = Aldehyde (Acetadaldehyd)
- -C-O-Gruppe sehr reaktiv
- Wichtig für Aufbau von Molekülen und bei energielefernden Reaktionen
Eigenschaften der CO-Gruppe?
= Keto = Ketone (Aceton)
- -CO-Gruppe in Kohlenhydraten und bei energieliefernden Reaktionen wichtige Rolle
Eigenschaften der COOH-Gruppe?
= Carboxyl = Carbonsäure (Essigsäure)
- sauer
- dissoziiert in lebenden Geweben
- bildet -COO- + H+
- verliert bei Kodensationsreaktion die OH-Gruppe
- Einige Carbonsäuren wichtig für energieliefernde Reaktionen
Eigenschaften der HNH-Gruppe?
= Amino = Amine (Mehtylamin)
- basisch
- nimmt in lebenden Geweben H+ auf und bildet so -NH3+
- verliert bei Kondensationsreaktion H+
Eigenschaften der PO4-Gruppe?
= Phosphat = org. Phosphate (3-Phosphoglycerat)
- negativ geladen
- verliert bei Kondendationsreaktion OH-Gruppe
- Energie freigesetzt wenn auch an andere Phosphate gebunden (bei Hydrolyse)
Eigenschaften der SH-Gruppe?
= Sulfhydryl = Thiole (Mercaptoethanol)
- 2 SH-Gruppen können Disulfidbrücke ausbilden, indem sie je ein H abgeben und so die Proteinstruktur stabilisieren
Wozu dienen Eigenschaften wie Polarität?
Bestimmen Raumstruktur und Wechselwirkung mit anderen (Makro)-Molekülen
Was passiert bei der "Kondensation"?
- Bei der Kondensation wird Wasser entfernt
- Zwischen den Monomeren bildet sich eine kovalente Bindung
Was passiert bei der "Hydrolyse"?
- Bei der Hydrolyse wird Wasser hinzugefügt
- Kovalente Bindung zwischen den Monomeren wird gespalten
Wozu dienen "Enzyme"?
ermöglichen oder beschleunigen Reaktionen
Wozu dienen "Abwehrproteine"?
erkennen und bekämpfen Fremdstrukturen
Wozu dienen "Hormone" und "regulatorische Proteine"?
kontrollieren physiologische Prozesse
regulatorische Proteine: steuern zelluläre Prozesse wie Genexpression
Wozu dienen "Rezeptorproteine"?
empfangen molekulare Signale aus der Umwelt
Wozu dienen "Speicherproteine"?
Depot von Aminosäuren
Wozu dienen "Gerüstproteine"?
Kollagen
Wozu dienen "Transportproteine"?
befördern Stoffe (z.B. Hämoglobin)
Wozu dienen "Motorproteine"?
Muskeln
Aminosäuren mit elektrisch geladener, hydrophiler Seitenkette
- Arginin, Arg, R (+)
- Histidin, His, H (+)
- Lysin, Lys, K (+)
- Asparaginsäure, Asp, D (-)
- Glutaminsäure, Glu, E (-)
Aminosäuren mit polarer, jedoch ungeladener Seitenkette (hydrophil)
- Serin, Ser, S
- Threonin, Thr, T
- Asparagin, Asn, N
- Glutamin, Gln, Q
- Tyrosin, Tyr, Y
Aminosäuren Spezialfälle
- Cystein, Cys, C
- Glycin, Gly, G
- Prolin, Pro, P
Aminosäuren mit unpolarer hydrophober Seitenkette
- Alanin, Ala, A
- Isoleucin, Ile, I
- Methionin, Met, M
- Phylalanin, Phe, F
- Tryptophan, Trp, W
- Valin, Val, V
Was ist eine "Peptidbindung"?
- Aminogruppe reagiert mit Carboxylgruppe
- Relativ starke C-N-Bindung --> benachbarte alpha-C-Atome können nicht frei rotieren --> Einschränkung der Faltungsmöglichkeit
- Asymmetrische Ladungsverteilung --> begünstigt Wasserstoffbrücken
- Hohe Anzahl an möglichen Verbindungen
Was ist die "Primärstruktur"?
- Aminosäuren werden als Monomere zu einer Polypeptidkette verknüpft
- kovalente Bindung
Was ist die "Sekundärstruktur"?
- Polypeptidketten können alpha-Helices und beta-Faltblätter bilden
- Sie werden durch Wasserstoffbrücken oder Peptidbindungen stabilisert
Was ist die "Tertiärstruktur"?
- Konformation
- Wechselwirkungen zwischen den Seitenketten der Aminosäuren
- Ein Polypeptid faltet sich und nimmt eine spezifische Konformation an
- Faltungen durch Disulfidbrücken und nicht-kovalente Bindungen zwischen den Seitenketten der Aminosäuren stabilisiert
Was ist die "Quartärstruktur"?
- Viele Proteine enthalten 2 oder mehr Polypeptidketten
- Self assembly (Selbstassemblierung)
- Zwei od. mehr Polypeptidketten lagern sich als Untereinheiten zusammen und bilden größere Proteinmoleküle
Was sind "Molekulare Chaperone"?
- z.B. Hitzeschockproteine (unterstützende Rolle in Stressphasen (Denaturierung) aber auch allgem. Proteinfaltung)
Lactatdehydrogenase
- die fünf Isomere der Lactat-Dehydrogenase:
- M4
- M3H
- M2H2
- MH3
- H4
- in Leber, Muskeln, Leukozyten, Gehirn, Erythrozyten, Niere, Herz
Enzymklasse EC1 Oxidoreduktasen
- Dehydrogenasen, Oxidasen Reduktasen
Enzymklasse EC2 Transferasen
- Übertragung von Atomen oder Molekülgruppen auf andere Substrate
- z.B. DNA-Polymerase
Enzymklasse EC3 Hydrolasen
- Proteasen, Nucleasen, Phosphatasen
Enzymklasse EC4 Lyasen
- Lösen oder Bildung chemischer Bindungen
- z.B. Citrat-Synthese
Enzymklasse EC5 Isomerasen
- Neuanordnung von Bindungen innerhalb eines Moleküls
Enzymklasse EC6 Ligasen
- Bilden Bindungen, früher Synthetasen
- z.B. Pyruvat-Carboxylase
Biologische Funktionen der Kohlenhydrate
- Transportable und speicherbare Energieform
- Kohlenstoffgerüst
- Signal- oder Erkennungsstruktur bei vielen molekularen Prozessen
- 100 - 100000 Dalton
Kategorien von Kohlenhydraten
- Monosaccharide
- Glucose, Fructose, Ribose
- Disaccharide
- 2 Monosaccharide über kovalente (glykosidische) Bindung verknüpft
- Saccharose, Lactose, ...
- Oligosaccharide
- 3 - 20 Monosaccharide
- Polysaccharide
- mehrere Hundert Monosaccharide
- Stärke, Glykogen, Cellulosen, Chitin, ...
Eigenschafen von Monosacchariden
- Glucose (C6H12O6): 4 chirale C-Atome --> 2^4 = 16 Stereoisomere
- D-/L-Glucose, -Mannose, -Galactose, ...
- Fructose: Strukturisomer
Eigenschaften von Polysacchariden
- makromolekulare Struktur: linear (Cellulose), verzweigt (Stärke) und stark verzweigt (Glykogen)
Chemisch modifizierte Kohlenhydrate - Zuckerphosphat
Fructose-1,6-bisphosphat ist an den Reaktionen beteiligt, die Energie aus Glucose freisetzen
