10 a Praktikum - Enzymkinetik

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H. M.

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Diese Lernkarten bieten einen umfassenden Überblick über die Enzymkinetik auf Universitätsniveau. Sie konzentrieren sich auf die Michaelis-Menten-Kinetik, Lineweaver-Burk-Diagramme, Hemmungen und die Rolle von Inhibitoren. Die Karteikarten behandeln auch die Wechselzahl und die Reaktionsgleichungen von Enzymen wie der alkalischen Phosphatase. Ideal für Medizinstudenten, die sich auf Prüfungen vorbereiten oder ihr Verständnis der Enzymkinetik vertiefen möchten.

Cartes-fiches

Utilisateurs

Langue

Allemand

Catégorie

Médecine

Niveau

Université

Créé / Mis à jour

21.01.2017 / 13.01.2019

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Komplementäriät Enzym Substrat

Commandes clavier:

= tourner,

= avant/arrière,

= faire défiler

Michaelis-Menten

Bedingungen

Reaktionsgleichung

Commandes clavier:

= tourner,

= avant/arrière,

= faire défiler

Michaelis-Menten

Unter annahme eines Fliessgleichgewichts:

Km=

Vmax=

Commandes clavier:

= tourner,

= avant/arrière,

= faire défiler

Michaelis-Menten

Erkentnisse;

Was gilt bei:
[S] = Km
[S] viel Kkleiner als Km
[S] vielGrösser als Km
[ES] = [E]0

Commandes clavier:

= tourner,

= avant/arrière,

= faire défiler

Lineweaver Burk

Gleichung

Plot

Commandes clavier:

= tourner,

= avant/arrière,

= faire défiler

Michaelis Menten

Bedeutung von Km

-> wann ist Km = Dissoziazionskonstante

Commandes clavier:

= tourner,

= avant/arrière,

= faire défiler

Michaelis Menten

Wechselzahl

Commandes clavier:

= tourner,

= avant/arrière,

= faire défiler

Die Wechselzahl (engl. Turnover Frequency, abk. TOF) beschreibt in der Katalyse die Anzahl an Formelumsätzen pro Zeiteinheit, die ein bestimmter Katalysator beschleunigen kann. Sie ist ein Maß für die Effizienz eines Katalysators und beschreibt die Anzahl der katalytischen Zyklen, die ein Stoff pro Zeiteinheit und katalytisch aktivem Zentrum durchläuft.
- wiki

Michaelis Menten

Enzymgeschwindigkeit
- bei [S]>>Km
- bei [S]<<Km

Commandes clavier:

= tourner,

= avant/arrière,

= faire défiler

Michaelis Menten

Wo gilt sie nicht?

Commandes clavier:

= tourner,

= avant/arrière,

= faire défiler

Inhibitoren

Reversibel vs irreversibel

Commandes clavier:

= tourner,

= avant/arrière,

= faire défiler

Inhibitoren

Kompetitive Hemmung
- isosterisch vs allosterisch
- Enfluss auf Km und Vmax

Inhibitoren

Unkompetitive Hemmung
- wo bindet der Inhibitor
- Einfluss auf Km
-> wieso?

Inhibitoren

Gemischte Hemmung
- wo bindet der Inhibitor
- Einfluss auf Km und Vmax

Inhibitoren

Nichtkompetitive Hemmung
- wo bindet der Inhibitor
- Einfluss auf Km und Vmax

kompetitive Hemmung

- Reaktionsgleichung
- Michaelis Menten Diagramm
- Lineweaver Burk Diagramm

unkompetitive Hemmung

- Reaktionsgleichung
- Michaelis Menten Diagramm
- Lineweaver Burk Diagramm

gemischte Hemmung

- Reaktionsgleichung
- Michaelis Menten Diagramm
- Lineweaver Burk Diagramm

nichtkompetitive Hemmung

- Reaktionsgleichung
- Michaelis Menten Diagramm
- Lineweaver Burk Diagramm

Enzymkinetik

Welche Abhängigkeiten werden untersucht

Enzymkinetik

Welches Enzym wurde Verwendet?

Die Alkalischen Phosphatasen sind eine Gruppe von Enzymen, welche die Fähigkeit zur Spaltung von Phosphorsäuremonoestern haben. Die Bestimmung der alkalischen Phosphatase dient in der Labormedizin als Indikator für Erkrankungen der Leber und der Gallenwege, sowie für Veränderungen des Knochenstoffwechsels.
- dc

Enzymkinetik

Welches Substrat wurde Verwendet?
wieso?

-> aussehen

Enzymkinetik

Inhibitoren der alkalische Phosphatase

-> welcher inhibiert wie?

Natriumphosphat - ein kompetitiver inhibitor

L-Phenylalanin - ein unkompetitiver Inhibitor

Enzymkinetik

Cofaktor der alkalische Phosphatase

Mg2+

Enzymkinetik

Arrhenius-Gleichung

Wie lautet sie? was besagt sie?

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Vmax=

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[S] = Km
[S] viel Kkleiner als Km
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[ES] = [E]0

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