08. Metabolismus
Thermodynamik, ATP, Enzyme, Regualtion Enzyme
Thermodynamik, ATP, Enzyme, Regualtion Enzyme
Metabolismus
⇒ Anabolismus, Katabolismus
Stoffwechsel
Anabolismus = Aufbau (von organischen Stoffen)
Katabolismus = Abbau (von organischen Stoffen
Autotroph ≠ Heterotroph
Autotroph: Nehmen ausschliesslich anorganische Moleküle aus Umgebung auf
⇒ photoautoroph, chemoautotroph...
Heterotroph: anorganische und organische Moleküle aus Umgebung
Gesammtenergiefluss
Licht → Wärme
Lebewesen sind offene Systeme!
ΔG°’
ΔG°’ → 0: Chemische Standartbedingungen ( T = 298.15 , p = 1 bar, Aktivität Reaktionspartner = 1)
→ ' : Aktivität Wasserionen ≠ 1 sondern 10^(-7) ⇒pH 7
→ ΔG°’ > 0 Endergon (nicht spontan)
→ ΔG°’ < 0 Exergon (spontan)
Fliessgleichgewicht
Lebewesen sind offene Systeme
Metabolismus kommen nicht ins Equilibrium
3 Formen der Arbeit (in Zelle)
- Chemische Arbeit (aufbau von Glucose, Zellulose...)
- Transportarbeit (Aufrechterhalten eines Konsentrationsgradienten, Na+/K+ - Pumpe...)
- Mechanische Arbeit (Cilien, Muskeln...)
ATP
Adenosintriphosphat
universeller, unmittelbar Verfügbarer Energieträger
ATP Hydrolyse
ADP (stabiler Zustand ⇒ Weniger Gibbs Energie)
ΔG°’ = -30 kJ/mol
→Energie nicht aus Anhydridbindung sonder aus stabilerem Zustand!
Phosphorylierung
ATP koppelt eine Chemiesche Reaktion indem es das Substrat phosphoryliert.
Dabei wird das Substrat energetisch Unstabil und es wird angreiffbar für das NH3
Mechanische oder Transport Arbeit durch ATP
- Phosphorylierung → Strukturveränderung eines Proteins
- ATP bindet nicht-kovalent und spaltet → "
Energieversorgung Zelle
ATP → Phosphokreatin → Kohlenhydrate → Fette
Gleichgewicht ATP/ADP
K = [ATP]/[ADP] x [Pi] = 4*10^(-8)
(massenwirkungsgesetz)
In Zelle > 1 !
⇒ Es geht primör um die Distanz vom Gleichgewicht (nicht der Energiegehalt der Reaktanden)
Enzym
Biokatalisator ⇒ senkt Aktivierungsenergie
Protein mit "Active site" → Substrat lagert an → Enzym-Substrat Complex
►Funktionieren nur bei bestimmten pH Werten (Pepsin/Trypsin)
Active Site (Reaktives Zentrum)
Ort wo das Substrat an Katalisator koppelt
Active Site hat die richtigen funktionellen Gruppen:
- bringt Substrat in richtige Position
- Schafft Mikroklima (pH Wert...)
- Polarisiert Substratbindungen
- Bindet kovalet an Substrat
Cofactor/Coenzym
Steuern/Verhindern Enzymaktivität (Vitamine, Fe3+, ATP, Gifte, Pestizide...)
Organic Cofactor = Coenzym
Prosthetische Gruppen
kovalent an Protein gebundener Cofactor
⇒ Erweitert Biologische Funkion (was aminosäuren nicht können) z.B Eisen, Zink...
Regulation der Enzymaktivität
- Regulation der Genexpression (für Enzyme)
- Allosterische Regulierung (Enzym wird aktiviert oder gehemmt durch nicht kompetitive Inhibitoren an einem anderen Ort)
hemmend oder stimulierend
Cooperativity
Verstärkt Enzymaktivität
Ein Substratbindung stabilisiert Aktive Form anderer Untereinheiten
(Hemoglobin)
Metabolische Evolution
3.9M anaerobe Autotrophie (chemoautotroph)
3.3M anoxygene Photosynthese (z.B spaltung von H2S)
2.9M oxygene Photosynthese (=> grosse O2 Katastrophe 2.5M)
1.6M aerobe Atmung
Energieversorgunsmöglichkeiten
Autotroph:
- Chemolithoautotrophie
- reduzierte Anorganische Stoffe mit oxidationsmittel reagieren lassen und ΔG für Anabolismus nutzen
- zB Fe2+ → Fe3+
- anoxygene Photosynthese
- reduzierte Anorganische Stoffen die e- entziehen (Sonnenlicht) um mittels NADPH CO2 zu reduzieren
- zB H2S → S
- oxygene Photosynthese
- H2O die e- entziehen (Sonnenlicht)
Heterotroph (Chemoorganotroph):
- Gärung
- Anaerobe Atmung (um e- der Gärung loszuwerden => effizienter)
- Aerobe Atmung
Grundlegende Probleme: ENERGIEQUELLE und ELEKTRONENBILANZ
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Cartes-fiches
Metabolismus
⇒ Anabolismus, Katabolismus
Stoffwechsel
Anabolismus = Aufbau (von organischen Stoffen)
Katabolismus = Abbau (von organischen Stoffen
Autotroph ≠ Heterotroph
Autotroph: Nehmen ausschliesslich anorganische Moleküle aus Umgebung auf
⇒ photoautoroph, chemoautotroph...
Heterotroph: anorganische und organische Moleküle aus Umgebung
Gesammtenergiefluss
Licht → Wärme
Lebewesen sind offene Systeme!
ΔG°’
ΔG°’ → 0: Chemische Standartbedingungen ( T = 298.15 , p = 1 bar, Aktivität Reaktionspartner = 1)
→ ' : Aktivität Wasserionen ≠ 1 sondern 10^(-7) ⇒pH 7
→ ΔG°’ > 0 Endergon (nicht spontan)
→ ΔG°’ < 0 Exergon (spontan)
Fliessgleichgewicht
Lebewesen sind offene Systeme
Metabolismus kommen nicht ins Equilibrium
3 Formen der Arbeit (in Zelle)
- Chemische Arbeit (aufbau von Glucose, Zellulose...)
- Transportarbeit (Aufrechterhalten eines Konsentrationsgradienten, Na+/K+ - Pumpe...)
- Mechanische Arbeit (Cilien, Muskeln...)
ATP
Adenosintriphosphat
universeller, unmittelbar Verfügbarer Energieträger
ATP Hydrolyse
ADP (stabiler Zustand ⇒ Weniger Gibbs Energie)
ΔG°’ = -30 kJ/mol
→Energie nicht aus Anhydridbindung sonder aus stabilerem Zustand!
Phosphorylierung
ATP koppelt eine Chemiesche Reaktion indem es das Substrat phosphoryliert.
Dabei wird das Substrat energetisch Unstabil und es wird angreiffbar für das NH3
Mechanische oder Transport Arbeit durch ATP
- Phosphorylierung → Strukturveränderung eines Proteins
- ATP bindet nicht-kovalent und spaltet → "
Energieversorgung Zelle
ATP → Phosphokreatin → Kohlenhydrate → Fette
Gleichgewicht ATP/ADP
K = [ATP]/[ADP] x [Pi] = 4*10^(-8)
(massenwirkungsgesetz)
In Zelle > 1 !
⇒ Es geht primör um die Distanz vom Gleichgewicht (nicht der Energiegehalt der Reaktanden)
Enzym
Biokatalisator ⇒ senkt Aktivierungsenergie
Protein mit "Active site" → Substrat lagert an → Enzym-Substrat Complex
►Funktionieren nur bei bestimmten pH Werten (Pepsin/Trypsin)
Active Site (Reaktives Zentrum)
Ort wo das Substrat an Katalisator koppelt
Active Site hat die richtigen funktionellen Gruppen:
- bringt Substrat in richtige Position
- Schafft Mikroklima (pH Wert...)
- Polarisiert Substratbindungen
- Bindet kovalet an Substrat
Cofactor/Coenzym
Steuern/Verhindern Enzymaktivität (Vitamine, Fe3+, ATP, Gifte, Pestizide...)
Organic Cofactor = Coenzym
Prosthetische Gruppen
kovalent an Protein gebundener Cofactor
⇒ Erweitert Biologische Funkion (was aminosäuren nicht können) z.B Eisen, Zink...
Regulation der Enzymaktivität
- Regulation der Genexpression (für Enzyme)
- Allosterische Regulierung (Enzym wird aktiviert oder gehemmt durch nicht kompetitive Inhibitoren an einem anderen Ort)
hemmend oder stimulierend
Cooperativity
Verstärkt Enzymaktivität
Ein Substratbindung stabilisiert Aktive Form anderer Untereinheiten
(Hemoglobin)
Metabolische Evolution
3.9M anaerobe Autotrophie (chemoautotroph)
3.3M anoxygene Photosynthese (z.B spaltung von H2S)
2.9M oxygene Photosynthese (=> grosse O2 Katastrophe 2.5M)
1.6M aerobe Atmung
Energieversorgunsmöglichkeiten
Autotroph:
- Chemolithoautotrophie
- reduzierte Anorganische Stoffe mit oxidationsmittel reagieren lassen und ΔG für Anabolismus nutzen
- zB Fe2+ → Fe3+
- anoxygene Photosynthese
- reduzierte Anorganische Stoffen die e- entziehen (Sonnenlicht) um mittels NADPH CO2 zu reduzieren
- zB H2S → S
- oxygene Photosynthese
- H2O die e- entziehen (Sonnenlicht)
Heterotroph (Chemoorganotroph):
- Gärung
- Anaerobe Atmung (um e- der Gärung loszuwerden => effizienter)
- Aerobe Atmung
Grundlegende Probleme: ENERGIEQUELLE und ELEKTRONENBILANZ
