Lernkartei Zellbiologie (Seite 1 von 2)

Karten	45
Sprache	Deutsch
Kategorie	Biologie
Stufe	Universität
Erstellt / Aktualisiert	05.07.2015 / 08.02.2016
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Das Ribosom

Ist ein spezieller Elongationsfaktor für die Transkription

Ist ein Komplex aus ribosomalen Proteinen und ribosomaler RNA

Bindet bei der Translation an mRNA

Ist eine zelluläre Proteinsynthesemaschine

Besteht aus einer großen und einer kleinen Untereinheit

Zellen sind dynamische Systeme weil

Nur zwei Zellteilung möglich sind

Ein genetisches Programm die Veränderungen steuert

Sie starre Gebilde sind und sich nicht verändern

Form und Funktion veränderbar sind ->Steffis Meinung

Sie auf Signale von außen reagieren können

Makromoleküle weisen eine polymere Struktur auf. Ordne die richtigen Bausteine zu!

Polysaccharide – Zucker

RNA – Ribonukleinsäure

Proteine – Aminosäuren

DNA – Desoxyribonukleinsäure

Transkriptionell aktive Bereiche des Genoms sind gekennzeichnet durch:

Promotor DNA ist zugänglich

Histone sind acetyliert

DNA ist locker gepackt (Euchromatin)

DNA ist methyliert /DNA ist fest gepackt (Hetrochormation)

Histone sind methyliert

Für kleine regulatorische RNAs trifft zu:

Sie werden im Zellkern transkripiert

Sie werden in Mitochondrien gebildet

Sie blockieren Ribosomen unspezifisch und damit die Translation aller Proteine

Sie inaktivieren mit Hilfe eines „silencing“ Komplexes bestimmte mRNAs

Sie werden bei dem Transport ins Cytoplasma prozessiert

Ordnen Sie zu, wie viele Protein kodierende Gene ungefähr in dem jeweiligen Organismus

vorhanden sind:

Homo sapiens – 25000 - 30000

Saccharomyces cerevisae – 6300 Pilz

c. Arabidopsis thalliana – 25600 Pflanze

Caenorhabditis elegans – 19100

Ordnen sie zu, welche Membranen zu welche Membranen zu welchen Organellen gehören

Nucleus – zwei Schichten mit Ribosomen, geht direkt ins ER über

Chloroplasten – Zwei Einheitsmembranen (Doppelmembran)

Autophagosom – Zwei Einheitsmembranen (Doppelmembran)

Endoplasmatisches Retikulum – Eine Einheitsmembran

Phosphatidylinositol

Ist auf der Innenseite der Cytoplasmamembran lokalisiert

Trägt positive Ladungen in der Kopfgruppe

Kann mehrfach phosphoryliert werden

Spielt bei Signaltransduktionswegen eine wichtige Rolle

Hat eine Nettolandung von 0

Phospholipide können folgende Bestandteile enthalten

Einen Gycerinrest

Mehrere Aminosäuren und ein Zuckermolekül

Eine Phosphatgruppe mit einer negativen Ladung

Gesättigte und ungesättigte Fettsäuren

Eine hydrophobe Kopfgruppe

Viele Membranproteine durchspannen die Membran mit Hilfe einer oder mehrerer alpha-
Helices. Welche Aussagen treffen zu

Viele Transport- und Rezeptorproteine besitzen mehrere membrandurchspanndende alpha-Helices

10 bis 15 vorwiegend hydrophobe Aminosäuren reichen aus, um eine Membran zu durchspannen

Loopbereiche zwischen den hydrophoben alpha-Helices bilden cytoplasmatische bzw. extracytophlasmatische Domänen aus

In diesen Teilen finden sich besonders Aminosäuren wie Ala, Phe, Gly, Leu

Hydrophobe Aminosäuren finden sich nur in diesem Abschnitten / Für den Durchtritt durch die Membran sind mindestens 50 hydrophobe Aminosäuren nötig

Ordnen sie die Eigenschaften den richtigen Proben zu (VDAC, MalB(lamB))

Ist ein Porin der äußeren mitochondrialen Membran – VDAC

Ist ein bakterielles Porin und Phagenrezeptor – OmpA-Protein

Ermöglicht ADP/ATP Austausch zwischen Mitochondrien und Cytoplasma – VDAC

Ermöglicht den Durchtritt von Maltose und Maltodextrin – MalB(lamB)

Integrale Membranproteine haben folgende Eigenschaften:

Sie lagern sich entweder an die Innere oder die äußere Seiter einer Membran an

Sie besitzen keine hydrophilen Aminosäuren wie Serin oder Tyrosin

Sie besitzen hydrophobe Domänen, die die Membran durchspannen

Sie durchspannen eine Membran und besitzen mehrere Domänen

Sie können nur mit Hilfe von Detergenzien in Lösung gebracht werden.

ABC Transporter: Ordnen Sie die Transporter zu den richtigen Substraten zu (STEG, ..):

A-Peptid – STEG

Hämolysin – Hly B

Chemotherapeutika – MDR

Cl Anionen – CFTR

ABC Transporter transportieren Substrate unter Verbrauch von Energie und ATP Hydrolyse.

Ordnen Sie die nachfolgenden Vorgänge in die richtige Reihenfolge!

Transport des Substrats; Freigabe des Substrats; ATP Hydrolyse;Bindung des zu transportierenden Substrats; Bindung von 2 ATP Molekülen

Transport des Substrats 3

Freigabe des Substrats 5

ATP Hydrolyse 4

Bindung des zu transportierenden Substrats 1

Bindung von 2 ATP Molekülen 2

Wie sind Actinfilamente in den angegeben Zellfortsätzen hauptsächlich angeordnet? (Parallel

unverzweigt, Verzweigt x) ACHTUNG: MERKEN!!!

Filopodien – eindimensional, parallel

Mikrovilli – unverzweigt, parallel

Lamellipodien von Keratozyten – verzweigt (plattenförmig), parallel

Ordnen Sie die angegebenen bakteriellen Cytoskelettproteine zu den entsprechenden aus

Eukaryoten Organismen (Intermediärfilamentprotein, Tubulin, Actin)

Crescentin – Intermediärfilamentprotein

FtsZ – Tubulin

Mreß (Mb1)– Actin

Was trifft für das beta-Actin Protein aus Nichtmuskelzellen zu?

Es besteht aus nur 75 Aminosäuren

Mg++ ist ein essentieller Kofaktor

Actin besitzt ein „spitzes“ und ein „stacheliges“ Ende

Es kann ATP binden und hydrolysieren

Es besitzt NAD als Kofaktor

Sie wollen im Laborversuch die Polymerisation von Actin in vitro untersuche. Welche

Komponenten benötigen Sie?

Puffer

G-Actin

ATP

Magnesium

Profilin

Welche Aussagen zum ARP2/3 Komplex sind richtig?

Benötigt kein wieters Protein zur Keimbildung

Interagiert mit N-WASP

Führt zu Actinfilamentbildung ausgehend von bestehenden Actinfilamenten

Rekrutiert Formin an bestehende Actinfilamente

Ist besonders in Filopodien vorhanden

Die Steuerung der Actinpolymerisation in Zellen erfordert verschiedene Actin-Bindeproteine.

Ordnen Sie die angegebenen Proteine zu den richtigen x zu. (Katalysieren die Keimbildung

(Nukleation), Leiten die Fragmentierung ein, Verhindern spontane Nukleation)

Formine – Katalysiert die Keimbildung (Nukleation) von unverzweigtem F-Actin

WASP + ARP2/3 Komplex – Bildung von verzweigten Actin Netzwerken

ADF/Cofilin – dephos., Actin wird brüchig und es kommt zum Abbau

Profilin – Austrausch von ADP gegen ATP in G-Actin, verhindert Keimbildung

Welche Eigenschaften hat das Gram-positive Bakterium Listeria Monocytogenes?

Kann über induzierte Aktinfilamentbildung benachbarte Zellen infizieren

Bewegt sich im Cytoplasma über die Bildung von Actin-Schweifen

Kann über einen Zipper-Mechanismus in Zellen aufgenommen werden

Produziert Listeriolysin zur Lyse der Endosomenmembran

Verbleibt im Cytoplasma in einem speziellen membranumhüllten Vesikel (Listeriolysom)

Proteine besitzen für die Verteilung in Zellen Signalsequenzen. Ordnen Sie die angegebenen

Kennzeichen der Signalsequenzen (N-terminal basische Aminosäuren (Arg, Lys) in

regelmäßigem Abstand, Eine kurze Sequenz (Ser-Lys-Leu) am C-terminus, N-terminaler

hydrophober Abschnitt, Ein Cluster von 4-5 basichen Aminosäuren (Lys, Arg))

Import in Mitochondiren – N-terminal basische Aminosäuren (Arg, Lys) in regelmäßigem Abstand

Import in Peroxisomen – Eine kurze Sequenz (Ser-Lys-Leu) am C-terminus

Import in das ER – N-terminaler hydrophober Abschnitt

Import in den Nukleus – Ein Cluster von 4-5 basichen Aminosäuren (Lys, Arg))

Welche Aussagen zum Kernporentransport sind richtig?

Durch Kernporen können Proteine und Proteinkomplexe in beide Richtungen transportiert werden

Für den Import von Proteinen in den Zellkern benötigt die Zelle eine Energie

Ran-GTP ist nur im Nukleoplasma vorhanden (nur im Cytoplasma)

Ein Cargo-protein wird mit Hilfe von Importinen (alpha und beta) in den Zellkern geschleust

Ran-GDP begleitet die Importine beim Transport vom Nukleoplasma in das Cytoplasma

Transport von Proteinen in Mitochondrien: Ordnen Sie die Lokalisation im Mitochondrium

dem richtigen Transportkomplex zu: (TOM und SAM (beta-barrel Proteine), TOM und MIA

(intermembrane space), TOM und TIM23 und PAM, TOM und TIM 22)

Porin der äußeren Membran – TOM, SAM (beta barrel)

Lösliches Protein des Intermembranraums – samll Tim, MIA, TOM

Lösliches Matrixprotein –PAM, TOM, TIM

Protein der Innenmembran – TIM 22, TIM23, TOM

Das Signal Recongnition Particle (SRP)

Besteht bei Eukaryoten Organismen aus 6 Proteinen und einer 305 nt langen RNA

Kann GTP binden und hydrolysieren

Ist bei Bakterien nicht vorhanden

Hat Signalpeptidase (Protease) Aktivität

Besteht immer aus Protein(en) und RNA

Für den Vesikeltransport sind folgende Aussagen zutreffend:

G-Proteine der Rab-Familie sind für die Vesikelfusion wichtig

V-SNARES sind Proteine, die sich auf der Oberfläche der Vesikel befinden

Die Sekretion von Insulin erfolgt konstitutiv

Die Bildung von Transportvesikeln erfolgt am Donor-Kompartiment

Die Sekretion von Proteinen verläuft über ER – Golli Apparat – Sekretorische Vesikel d. Die Sekretion von Insulin erfolgt konstitutiv

Welche Aussagen zum Transport durch die Cytoplasmamembran von Bakterien sind richtig?

Proteine werden ungefaltet durch den Translokationskanal (SecYEG) transportiert

SRP und SRP Rezeptor vermitteln die Insertion von polytopischen Membranproteinen

Der Transport kann posttranslational oder cotranslation erfolgen

Manche Proteine können in gefaltetem Zustand durch die Tat-Proteine transportiert werden

Das SecB Chaperon ist für die vollständige Faltung der zu transportierenden Proteine zsutändig

Zu den Bestandteilen eines Typ III Sekretionsapparats gehören:

Exportapparat

Nadelprotein

Basalkörper

Translokon in der Zielzelle

SRP-SRP Rezeptorkomplex

Es gibt vier Formen des interzellulären Signalisierens. Ordnen Sie die Art des Signalmoleküls

zur jeweiligen Form! (Neurotransmitter, Lokale Mediatoren, Hormone, Membrangebundenes

Signalmolekül)

Synaptisch – Neurotransmitter

Parakrin – Lokale Mediatoren

Endokrin – Hormone

Kontakt-abhängig – Membrangebundenes Signalmolekül

Signaltransduktionswege bestehen aus:

Signalmolekülen

Rezeptorproteinen

Intrazellulären Signalproteinen

DNA Replikationsproteinen

Effektorproteinen

Steroidhormonrezeptoren

Werden durch die Bindung des Liganden zum Transkriptionsaktivator

Werden, wenn kein Ligand gebunden hat durch ein inhibitorisches Protein blockiert

Binden im aktiven Zustand als Dimer an Promotoren bestimmter Gene

Haben zur DNA-Bindung eine Tetramerisierungsdomäne

Werden durch Proteolyse aktiviert

Welche Vorgänge werden durch die aktivierte NO-Synthase (NOS) in Endothelzellen

ausgelöst?

Bindung von NO an Guanylatcyclase und Synthese von cGMP

Entspannung der glatten Muskulatur

Bildung von NO und Diffusion in benachbarte glatte Muskelzellen

Aktivierung des Oberflächenrezeptors für NO auf den glatten Muskelzellen

Erhöhung des Blutdrucks in den betroffenen Gefäßen

Welche Vorgänge in einer Zelle sind für den Akt Signalweg charakteristisch?

Erhöhte Glukoseaufnahme

Vermehrte Proteinsynthese

Akt wird durch PIP3 aktiviert

Aktivierung der PI3 Kinase

Cytochrom C Freisetzung aus Mitochondrien

Zweikomponentensysteme bei Bakterien: Welche Aussagen sind richtig?

Die Sensorkinase ist eine Histidin Kinase

Der Phosphatrest im aktivierten Responseregulator stammt von der Sensorkinase

Die Sensorkinase liegt in der Cytoplasmamembran und kann mit dem Responseregulator interagieren

Die Sensorkinase aktiviert die ATPase Aktivität des Responseregulators

Der Responseregulator wird durch phosphorylierung aktiviert und dadurch zum Transkriptionsaktivator

Ordnen Sie die korrekten G-Proteine zu! (Klein G-Protein, Heterotrimere G-Proteine)

Können Enzyme für die second messenger Produktion stimulieren oder inhibieren – Klein G-Protein

Benötigen Nukleotidaustausch- und GTPase aktivierende Faktoren – Heterotrimere G-Proteine

Werden indirekt durch Rezeptortyrosinkinase stimuliert – Klein G-Protein

Werden direkt durch 7-Helix Rezeptoren (GPCRs) stimuliert – Heterotrimere G- Proteine

Welche Wirkung haben die angeführten bakteriellen Toxine? (Proteolytischer Verdau von

SNARE und SNAP Proteinen, ADP ribosylierung einer Gs alpha Untereinheit)

Chlostridium botulinum Toxin (Bo Tox) – Proteolytischer Verdau von SNare und Snap

Cholera Toxin – ADP ribosylierung einer GS alpha Untereinheit

Pertussis Toxin – ADP ribosylierung einer GS alpha Untereinheit

Zu den GPCRs oder 7-Helix Rzeptoren gehören:

Geruchsrezeptoren

Adrenalin / Noradrenalin Rezeptoren

Glutamatrezeptor

Photorezeptoren

Insulinrezeptor

Ein typischer GPCR-Signalweg mit heterotrimeren G-Proteinen: Ordnen Sie den jeweils

unmittelbaren Effekt zu! (stimuliert GDP zu GTP Austausch in G-alpha, stimuliert die

Adenylatcyklase, führt zu Transkription von Zielgenen, inaktiviert den Inhibitor der

Proteinkinase A)

Gs alpha Untereinheit – GTP – stimuliert GDP zu GTP Austausch in G-alpha

Aktivierter GPCR – stimuliert die Adenylatcyklase

CREB mit CREB binding Protein – führt zur Transkription von Zielgenen

cAMP – inaktiviert den Inhibitor der Proteinkinase A

Ordnen Sie die Phasen im Zellzyklus beginnend mit der Mitose Phase!

S-Phase 3

M-Phase 1

G2-Phase 4

G1-Phase 2

Regulation des Zellzyklus über Cyklin-CDK Komplexe. Welche Aussagen sind richtig?

Das S-Phasen Cyklin schwankt nicht in seiner Konzentration

Der APC/C (Anaphase Promotin Complex) leitet den Abbau von M-Phasen Cyclin ein

Der APC/C Komplex kontrolliert ob DNS Schäden vorhanden sind

Cykline werden für den Abbau durch Phosphorylierung markiert

Cykline werden über eine Ubiquitin-Ligase zum Abbau durch das Proteasom markiert.

Zellbiologie

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