Molekular-& Mikrobiologie, BIO132

aus der Vorlesung BIO132

aus der Vorlesung BIO132

Davina Golomingi

Davina Golomingi

Set of flashcards Details

Flashcards 99
Language Deutsch
Category Biology
Level University
Created / Updated 08.01.2011 / 16.02.2017
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Alloterisches Enzym

Ein Enzym, das 2 Bindestellen besitzt, das aktive Zentrum(an welches das Substrat bindet) & die allosterische Stelle(an welches das Effektormolekül bindet).

Riboswitch

Eine Messenger-RNA, die in der Nähe eines 5'-Endes ein spezifisches kleines Molekül binden kann, das die Sekundärstruktur der mRNA verändert & damit die Translation verhindert.

nichtkovalente Enzymhemmung

Aktivität wird durch spezifische Verbindungen in der Zelle vermindert oder unterbunden. ->Verbindungen sind Bestandteil des metabolischen Weges, in dem das Enzym wirkt. Hemmung kann das Ergebnis kovalenter oder nichtkovalenter Veränderungen im Enzym sein.

Rückkopplungshemmung

->einer der Hauptmechanismen für Kontrolle der Aktivität.

->erfolgt bei der Regulation ganzer biosynthetischer Wege

->Endprodukt kann mit einem früheren Schritt des Weges kommunizieren & dadurch seine eigene Biosynthese regulieren.

Isoenzyme

anderes Protein, welches die gleiche Reaktion katalysiert, aber anderen regulatorischen Kontrollmechanismen unterliegen.

zB 3 versch. Enzyme können die Reaktion regulieren. Reaktion wird nur dann gehemmt, wenn alla Endprodukte im Überschuss liegen.

kovalente Modifikation von Enzymen

bei Bakterien mehrere Bsp bekannt, bei dennen ein Enzym durch kovalente Modifikation reguliert wird. allg: Anfügen oder Entfernen einiger Moleküle an das Protein-> veränderung der Konformation.

Helix-turn-Helix-Struktur

ein Polypeptid, welches eine alpha-Helix Sekundärstruktur annimmt->Erkennungshelix.

die Erkennungshelix ist mit 3 Aminosäuren verbunden, dessen Aufgabe darin besteht, das Protein zu "drehen".

das andere Ende ist an einer 2. Helix geknüpft-> stabilisierende Helix.

->viele Repressorproteine wie lac- & trp-Repressor von E.coli.

Zinkfinger

Protein, welches ein Zinkion bindet, ein Teil bildet eine alpha-Helix->Erkennungshelix.

Leusinreissverschluss

Proteine mit Regionen, in denen Leucinreste alla 7 Aminosäurereste auftreten, wie ein Reissverschluss. ->Leucinverschluss tritt nicht direkt mit DNA in Wechselwirkung, sondert orientiert die Erkennungshelices richtig, damit sie an die DNA binden können.

Maltosekatabolismus bei E.coli

Enzyme für Katabolismus werden erst synthetisiert, nachdem dem Medium Maltose zugesetzt wurde. Transkription benötigt Aktivität eines Aktivatorproteins.-> Maltoseaktivatorprotein bindet, wenn es an Maltose(Effektor) gebunden ist, an die DNA ->Polymerase kann beginnen.

DNA-Bindungsstelle->Aktivatorbindestelle(nicht Operator!).

Bindung von Aktivatorproteinen

Das Aktivatorprotein unterstützt die RNA-Polymerase bei der Erkennung des Promotors & dem Start der Transkription.

zB indem es eine Veränderung in der DNA verursacht (Bsp: biegen).

Regulons

Wenn mehr als ein Operon unter des Kontrolle eines einzigen regulatorischen Proteins stehen(Bsp: Maltose), nennt man die "Operone" Regulon.

Globale Kontrolle & lac-Operon:

Katabolitrepression

E.coli ->bei Zuckerauswahl als C-Quelle wird Glucose immer zuerst verbraucht.

Katabolitrepression:

Synthese nicht verwandter, v.a. katabolischer Enzyme wird unterdrückt, wenn Zelle in einem Medium gezüchtet wird, welches Glucose enthält.

Diauxie

Organismus wächst am besten unter Verwendung einer 1. Quelle (Bsp Glucose). nach Lag-Phase beginnt das Wachstum unter 2. Quelle.

Globale Kontrolle & lac-Operon: zyklisches AMP & CAP

zyklisches AMP & CAP:

positive Kontrolle der Transkription durch Katabolitaktivatorprotein(CAP)

CAP bindet an DNA, wenn zyklisches AMP dabei & aktiviert die Polymerase. Glucose senkt konz. von zyklischem AMP-> polymerase findet nicht statt, anderes Zucker kann nicht verwertet werden.

Globale Kontrolle & lac-Operon: globale Aspekte der Katabolitrepression

Transkription von lac-Gene unter 2 Bedingungen:

1.hohe Konzentration von zyklischem AMP(keine Glucose), damit CAP an CAP-Bindestelle binden kann(positive Kontrolle)

2.Lactose(odr anderes Zucker) muss vorhanden sein

-> der Zelle wird somit signalisiert, dass Glukose fehlt, aber Lactose vorhanden ist.

Attenuation

die Kontrolle findet nach der Initiation der Transkription & vor ihren Abschluss statt.

-> bei Eukaryoten nicht möglich, da Transkription & Translation nicht gleichzeitig stattfindet.

Attenuation des Tryptophanoperons

Tryptophanoperon-> STrukturgene für 5 Proteine des biosynthetischen Wegs für Tryptophan.

1.Enzym des Weges unterliegt der Rückkopplungshemmung durch Tryptophan-> negativen Kontrolle.

Wenn Tryptophan in grosser Menge vorliegt, wird das Leaderpeptid(Atenuator) synthetisiert.

Bei Tryptophanmangel wird das Polypeptid nicht synthetisiert.

Mechanismus der Attenuation

Attenuation findet statt, weil ein Teil der neu gebildeten mRNA eine einzigartige Stamm-Schelifen-Struktur bildet, welche zur Termination der Transkription führt.

S-S-Struktur kommt zustande, weil 2 Abschnitte von Nukleotiden, komplementär sind & somit eine Basenpaarung eingehen können.