Molekular-& Mikrobiologie, BIO132
aus der Vorlesung BIO132
aus der Vorlesung BIO132
Set of flashcards Details
Flashcards | 99 |
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Language | Deutsch |
Category | Biology |
Level | University |
Created / Updated | 08.01.2011 / 16.02.2017 |
Weblink |
https://card2brain.ch/box/molekular_mikrobiologie_bio132
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Isoenzyme
anderes Protein, welches die gleiche Reaktion katalysiert, aber anderen regulatorischen Kontrollmechanismen unterliegen.
zB 3 versch. Enzyme können die Reaktion regulieren. Reaktion wird nur dann gehemmt, wenn alla Endprodukte im Überschuss liegen.
kovalente Modifikation von Enzymen
bei Bakterien mehrere Bsp bekannt, bei dennen ein Enzym durch kovalente Modifikation reguliert wird. allg: Anfügen oder Entfernen einiger Moleküle an das Protein-> veränderung der Konformation.
Helix-turn-Helix-Struktur
ein Polypeptid, welches eine alpha-Helix Sekundärstruktur annimmt->Erkennungshelix.
die Erkennungshelix ist mit 3 Aminosäuren verbunden, dessen Aufgabe darin besteht, das Protein zu "drehen".
das andere Ende ist an einer 2. Helix geknüpft-> stabilisierende Helix.
->viele Repressorproteine wie lac- & trp-Repressor von E.coli.
Zinkfinger
Protein, welches ein Zinkion bindet, ein Teil bildet eine alpha-Helix->Erkennungshelix.
Leusinreissverschluss
Proteine mit Regionen, in denen Leucinreste alla 7 Aminosäurereste auftreten, wie ein Reissverschluss. ->Leucinverschluss tritt nicht direkt mit DNA in Wechselwirkung, sondert orientiert die Erkennungshelices richtig, damit sie an die DNA binden können.
Maltosekatabolismus bei E.coli
Enzyme für Katabolismus werden erst synthetisiert, nachdem dem Medium Maltose zugesetzt wurde. Transkription benötigt Aktivität eines Aktivatorproteins.-> Maltoseaktivatorprotein bindet, wenn es an Maltose(Effektor) gebunden ist, an die DNA ->Polymerase kann beginnen.
DNA-Bindungsstelle->Aktivatorbindestelle(nicht Operator!).
Bindung von Aktivatorproteinen
Das Aktivatorprotein unterstützt die RNA-Polymerase bei der Erkennung des Promotors & dem Start der Transkription.
zB indem es eine Veränderung in der DNA verursacht (Bsp: biegen).
Regulons
Wenn mehr als ein Operon unter des Kontrolle eines einzigen regulatorischen Proteins stehen(Bsp: Maltose), nennt man die "Operone" Regulon.
Globale Kontrolle & lac-Operon:
Katabolitrepression
E.coli ->bei Zuckerauswahl als C-Quelle wird Glucose immer zuerst verbraucht.
Katabolitrepression:
Synthese nicht verwandter, v.a. katabolischer Enzyme wird unterdrückt, wenn Zelle in einem Medium gezüchtet wird, welches Glucose enthält.
Diauxie
Organismus wächst am besten unter Verwendung einer 1. Quelle (Bsp Glucose). nach Lag-Phase beginnt das Wachstum unter 2. Quelle.
Globale Kontrolle & lac-Operon: zyklisches AMP & CAP
zyklisches AMP & CAP:
positive Kontrolle der Transkription durch Katabolitaktivatorprotein(CAP)
CAP bindet an DNA, wenn zyklisches AMP dabei & aktiviert die Polymerase. Glucose senkt konz. von zyklischem AMP-> polymerase findet nicht statt, anderes Zucker kann nicht verwertet werden.
Globale Kontrolle & lac-Operon: globale Aspekte der Katabolitrepression
Transkription von lac-Gene unter 2 Bedingungen:
1.hohe Konzentration von zyklischem AMP(keine Glucose), damit CAP an CAP-Bindestelle binden kann(positive Kontrolle)
2.Lactose(odr anderes Zucker) muss vorhanden sein
-> der Zelle wird somit signalisiert, dass Glukose fehlt, aber Lactose vorhanden ist.
Attenuation
die Kontrolle findet nach der Initiation der Transkription & vor ihren Abschluss statt.
-> bei Eukaryoten nicht möglich, da Transkription & Translation nicht gleichzeitig stattfindet.
Attenuation des Tryptophanoperons
Tryptophanoperon-> STrukturgene für 5 Proteine des biosynthetischen Wegs für Tryptophan.
1.Enzym des Weges unterliegt der Rückkopplungshemmung durch Tryptophan-> negativen Kontrolle.
Wenn Tryptophan in grosser Menge vorliegt, wird das Leaderpeptid(Atenuator) synthetisiert.
Bei Tryptophanmangel wird das Polypeptid nicht synthetisiert.
Mechanismus der Attenuation
Attenuation findet statt, weil ein Teil der neu gebildeten mRNA eine einzigartige Stamm-Schelifen-Struktur bildet, welche zur Termination der Transkription führt.
S-S-Struktur kommt zustande, weil 2 Abschnitte von Nukleotiden, komplementär sind & somit eine Basenpaarung eingehen können.
Der Einfluss der Mikroorganismen in der Landwirtschaft (Bsp)
-N2 Fixierung (n2->2NH3)
-Kreislauf der Nährstoffe: N2->NH3->NO3?_N2... ; S?->SO4²?->H2S->S?...
-Viehhaltung: Cellulose->CO2+CH4+tierisches Eiweiss->Rumen->Cellulose
Der Einfluss der Mikroorganismen in der Energie/Umwelt (Bsp)
-Biologische Brennstoffe(CH4)
Mais->(Gärung)->Ethanol
-Biologische Entsorgung:
verschüttetes Öl->(O2)->CO2
organische Schadstoffe -> CO2
-Mikrobielle Erzgewinnung
CuS->Cu²?->Cu?
Der Einfluss der Mikroorganismen in der Nahrung (Bsp)
-Konservierung der Nahrung (vor Hitze, Kälte, Bestrahlung, Chemikalien)
-Durch Fermentation hergestellte Lebensmittel
-Lebensmittelzusätze (Natriumglutamat, Zitronensäure, Hefe)
Der Einfluss der Mikroorganismen bei Krankheiten (Bsp)
-Identifizierung neuer Krankheiten
-Behandlung, Heilung & Vorbeugung
Der Einfluss der Mikroorganismen in der Biotechnologie
-genetisch veränderte Mikroorganismen
-Herstellung von Pharmazeutika (Insulin & weitere menschliche Produkte)
-Gentherapie bestimmter Krankheiten
diskontinuierliche Kultur
Mikrobielle Kultur in einem geschlossenem System mit festgelegtem Volumen.
Extrem Halophiler
Mikroorganismus, der für sein Wachstum grosse Mengens von Salz (NaCl) benötigt.
Extremophiler
Organismus, der bei einem oder mehreren physikalischen Extremwerten am besten wächst.
Halophiler
Mikroorganismus, der NaCl für sein Wachstum benötigt.
Halotoleranter
Organismus, der kein NaCl für sein Wachstum benötigt, aber in Anwesenheit von NaCl wachsen kann.
Mikroaerophiler
aerober Organismus, der nur wachsen kann, wenn die Sauerstoffspannung unter der der Luft liegt (21%).
Psychrotoleranter
Organismus, der bei niedrigen Temperaturen wachsen kann, dessen optimale Wachstumstemperatur aber bei über 20°C liegt.
Xerophiler
Organismus, der am besten in einer sehr trockenen Umgebung lebt.
Fts-Proteine
-filamentös & temperaturempfindlich
-Fts-P kommen bei allen Prokaryoten vor
-Fts-Z auch bei Mitochondrien & Chloroplasten (weist strukturelle Ähnlichkeit mit Tubulin auf)
-Fkt: baut Teilungsapparat in der Zelle auf (Divisom)
-FtsZ-> bildet Ring um Zellzyllinder herum
--> Ring zieht weitere Zellteilungsproteine an
-FtsA-> ATP-hydrolysierendes Enzym --> Energie für zusammenbau vieler Proteine im Divisom
-ZipA-> Anker des FtsZ-Rings
-FtsI-> Penicilinbindeprotein, weil Aktivität durch Penicillin blockiert wird
Divisom
Synthese neuer Cytoplasmamembranen sowie neue Zellwandmaterialen in beide Richtungen leiten, bis Zelle das doppelte ihrer Ursprungslänge erreicht hat.
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