Biochemie I

Themen: Makromoleküle, Enzyme, Lipide-Membranen-Polysaccharide, Allgemeine Molekularbiologie & Vitamine (für Veterinärmediziner)

Themen: Makromoleküle, Enzyme, Lipide-Membranen-Polysaccharide, Allgemeine Molekularbiologie & Vitamine (für Veterinärmediziner)


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Flashcards 496
Students 18
Language Deutsch
Category Medical
Level University
Created / Updated 11.03.2015 / 15.06.2022
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Proteine in Membranen (Zusammenfassung)

(10 Punkte)

1. definieren Membranfunktion
2. variieren 18 – 75% Anteil
3. peripher (innen / aussen)   --> in der äussersten Zone liegend
4. transmembran
5. horizontale Mobilität, nicht aber transmembran
6. stark mobil
7. immobil
8. verantwortlich für Asymmetrie
9. Kohlenhydrate befinden sich ausserhalb der Membrane
  • kovalent an Proteine
  • kovalent an Lipide
10. Variabilität der Kohlenhydrate
  • viele verschiedene Zucker
  • C1 Bindung kann eine α- oder β-Konfiguration haben
  • Verzweigungen möglich

Membranbestandteile - Proteine

(3 Punkte)

• gewöhnliche Proteine und Glykoproteine (=Protein mit Zuckeranteil)
Glykoproteine: typischerweise nach aussen gerichtet (Kohlenhydratanteile in den Extrazellulärraum streckend, ausserhalb der Zellmembran)
Funktionell unterscheiden wir:
- Strukturproteine (z.B. für Zell-Zell-Kontakte)
- Enzyme
- Rezeptorproteine
- Transportproteine (ganz wichtig! z.B. Aquaporin für H2O-Transport)
- Proteine der  Ionenkanäle
- Histokompatibilitäts-Antigene
- etc.

Membranbestandteile - Zuckeranteile

(2 Punkte)

• die häufigsten Zucker in Glykoproteinen sind:
  - N-Acetylglukosamin (GlcNAc)
  - Mannose (M)
  - N-acetylneuraminsäure (NANA)
  - Glucose (G)
• Glykoproteine – Kohlenhydratanteil ist Nglykosidisch an Asn oder O-glykosidisch an Ser oder Thr gebunden

γ-Aminobuttersäure (GABA) - Rezeptor

(7 Punkte)

(als Beispiel eines Transmembranproteins)
• der GABA-Rezeptor ist gleichzeitig Rezeptor (für GABA) & Ionenkanal (für Cl-)
• GABA ist ein Neurotransmitter im ZNS
  --> seine Ausschüttung bewirkt eine Hemmung des nachgeschalteten Neurons
• der minimal GABA-Rezeptor besteht aus α und β- Untereinheiten; die je zweimal vertreten sind
• Im Gehirn hat GABA-Rezeptor 5 Untereinheiten – α2β2γ
• die transmembranären Anteile haben die Helixstruktur
• die GABA Bindungsstelle (induced fit) --> auf der β-Untereinheit
• α-Untereinheit --> eine Bindungsstelle für Benzodiazepine (Valium)

Freie Diffusion

(5 Punkte)

• die Membran ist frei durchlässig für den betreffenden Stoff
• erfolgt passiv (ohne Energieaufwand durch Zelle) unter der treibenden Kraft eines Konzentrationsgradienten
• je nach Richtung des Konzentrationsgefälles kann  Transport in beide Richtungen erfolgen
• weist keine Sättigung auf --> d.h.Transportgeschwindigkeit v ist direkt proportional der Konzentrationsdifferenz
Bsp: Glucoseaufnahme durch die Leber aus dem Blut

Trägervermittelter Transport (facilitated diffusion)

(9 Punkte)

• Trägerprotein (in Membran befindlich) nimmt Substrat auf der einen Seite der Membran auf + gibt es auf der anderen Seite wieder ab
Treibende Kraft: Differenz der Substratkonzentration von innen + aussen  (=freie Diffusion)
• erfolgt passiv
• je nach Richtung des Konzentrationsgradient in beide Richtungen möglich
• diese Transportart zeigt Sättigung (da da Trägerprotein wie Enzyme mit dem Substrat einen Komplex bildet)
•  Kinetik durch eine Hyperbel beschrieben
• Vmax und Km werden definiert
• Kompetitive +nicht-kompetitive Hemmung können wie bei Enzymen untersucht werden
Bsp: Glucoseaufnahme durch Nicht-Leberzellen

Welche Vorteile hat der trägervermittelte Transport gegenüber der freien Diffusion?

(2 Punkte)

• hohe Substratspezifität (andere Substanzen können von der Zelle sicher ausgeschlossen werden)
• Regulierbarkeit.

Aktiver Transport

(4 Punkte)

• das Trägerprotein bindet spezifisch den transportierenden Stoff, der durch die Membran hindurchbefördert wird
• verläuft unter Energieaufwand --> Verbrauch von ATP
• aktiver Transport ist auch möglich gegen einen Konzentrationsgradient (Vorteil des aktives Transport)
• der Stofftransport ist nur in einer Richtung möglich

Aktiver Transport & Trägervermitteltem Transport 

Ähnlichkeiten & Vorteile des aktiven Transportes

Wie der trägervermittelte Transport zeigt der aktive Transport:
• Sättigung
• Michaelis-Menten-Kinetik (hyperbolische Kurve, Vmax, Km)
• hohe Substratspezifität
• Regulierbarkeit

Vorteil gegenüber trägervermitteltem Transport:
• Möglichkeit der Konzentration eines Stoffes auch gegen das Konzentrationsgefälle

Nennen Sie 3 Beispiele für aktiven Transport

• Verminderung von Na+ und Anhäufung von K+ im Intrazellulärraum erregbarer Zellen (Nervenzellen, Muskelzellen)

• Anhäufung von Ca2+ im sarkoplasmatischen Retikulum der Skelettmuskulatur

• Ausscheidung von Gallensäuren aus den Leberzellen.

Polysaccharide

(7 Punkte)

(= Kohlenhydrate) Die meisten Kohlenhydrate in Natur sind Polysaccharide mit hohen relativen Molekülmassen

• sind Polymere aus Monosacchariden: (CH2O)n
  --> Monosacchariden über glykosidische Verbindungen verknüpft
•  liefern nach vollständiger Hydrolyse durch Säuren/Enzyme Monosaccharide bzw. Monosaccharidderivate
• auch als Glykane bezeichnet
Homoglykan (Homopolymer) – besteht aus einer Art von Monosacchariden
Heteroglykan (Heteropolymer) – besteht aus verschiedener Arten von Monosacchariden
• haben keine definierte und oft keine konstante Molekülmasse

Polysaccharide nach ihrer Funktin unterteilt

1. Polysaccharide, die als Energiereserven der Zelle und des Organismus dienen

2. Polysaccharide, die als strukturelle Elemente von Zellen und in der extrazellulären Substanz vorliegen

(Insbesondere bei den Speicherpolysacchariden werden je nach der Stoffwechsellage der Zelle laufend Monosaccharideinheiten an- oder abgekoppelt.)

Reservehomoglykane

(2 Punkte)

wichtigste Speicherpolysaccharide der Natur:
  - Stärke in Pflanzenzellen
  - Glykogen in tierischen Zellen
 (- Dextran)
 (- Inulin)
Energie in Form von Zuckerbausteinen (meist Glucose) wird von Zellen immer als Polysaccharid gespeichert
  --> da für osmotischen Druck die Teilchenkonzentration, nicht aber die Grösse der Teilchen ausschlaggebend
  --> auf diese Weise können sehr viele Monosaccharideinheiten gelagert werden, ohne dass osmotischer Druck die physiologische Grenze überschreitet

Stärke

(5 Punkte)

(Reservehomoglykan)

• sind besonderes reichlich in Knollengewächsen (z.B.Kartoffeln) + Samen (z.B.Getreide)
• die meisten Pflanzen besitzen Fähigkeit, Stärke zu bilden
• Pflanzenzellen speichern Stärke intrazellulär in Granula
• besteht aus einer Kombination von 2 verschiedenen Glucose-Polymeren
  --> werden aufgrund ihrer Verknüpfungsart unterschieden
• Stärke besteht zu ca. 20 bis 30% aus Amylose + zu 70 - 80% aus Amylopektin

Amylose

(3 Punkte)

(Stärkebestandteil)

• besteht aus langen, unverzweigte Ketten
  --> deren D-Glucoseeinheiten alle α1→4-glykosidisch miteinander verknüpft sind
• die Molekülmasse variiert
• Durch die α1→4-Bindung sind Kette in Schraubenform aufgewickelt

Amylopektin

(5 Punkte)

(Stärkebestandteil)

• ist stark verzweigt
• die Glucoseeinheiten des Grundgerüstes sind durch α1→4-Bindung verknüpft
• im Mittel bei jedem 22. Glucoserest ist eine Verzweigung mit einer α1→6-Bindung
• die einzelnen Kettenabschnitte sind schraubenartig aufgebaut
•  relative Molekülmasse des Amylopektins beträgt etwa 106

Glykogen

(6 Punkte)

(Reservehomoglykan)

• ist besonderes reichlich in den Zellen der Leber und das Skelettmuskels (gespeichert in Granula)
• ist ein verzweigtes Polysaccharid der D-Glucose     --> wie auch Amylopektin
  --> mit α1→4-Bindungen entlang der Kette 
  --> α1→6-Bindungen an Verzweigungspunkt
• kompakter gebaut als Amylopektin
• eine Verzweigung befindet sich bei jedem 8. bis 10. Glucoserest
• durch grosse Anzahl Verzweigungen --> viele freie Enden --> hier kann der enzymatische Abbau ablaufen  
• stellt diejenige Energiereserve dar, die in Notsituationen raschmobilisiert werden kann

Nennen Sie 2 weitere Reservehomoglykane (neben Glykogen, Amylopektin & Amylose)

Dextran
• ist ein verzweigtes Glucosepolymer in Bakterienmembranen und Pilzen
• die Glukose-Reste sind α1→6-glyko-sidisch verbunden
• an Verzweigungsstellen – α1→2, α1→3 und α1→4-Bindungen
• bei der Gelfiltrations-Chromatographie und als Blutplasmaersatz

Inulin
• ist ein Polyfructosan in Pflanzen
• Endständiger Glucoserest

Strukturhomoglykane

• quantitativ wichtigste organische Verbindung der Biosphäre
  - Cellulose
  - Chitin

Cellulose

(5 Punkte)

(Strukturhomoglykan)

• macht mehr als 50% des totalen organisch gebundenen Kohlenstoffes aus
• ist eine faserige, feste + wasserunlösliche Substanz
• kommt in Zellwänden von Pflanzen + holzigen Teilen der Pflanzengewebe vor
  --> organisches Material des Holzes enthält etwa 50% Cellulose
  --> in den Zellwänden der Baumwollhaare fast reine Cellulose
• ist ein lineares Homopolysaccharid aus D-Glucoseeinheiten
  --> durch β1→4-Bindungen verknüpft
• native Cellulose – 8‘000 bis 12‘000 Glucoseeinheiten

Cellulose - Besonderheiten der räumlichen Struktur

(4 Punkte)

• die β-Konfiguration bedingt, dass aufeinanderfolgende Glucosereste sind um 180° gegeneinander gedreht
• keine Verzweigungen → eine gestreckte Konfirmation der Kette
  --> langes Fadenmolekül vielfach gefaltet
  --> einzelne Abschnitte untereinander durch H-Bindungnen verbunden
• die meisten höheren tierischen Organismen können Cellulose nicht verwerten (kein passendes Enzym!)
• einzelne Tierarten bilden eine symbiotische Beziehung mit Mikroorganismen, welche ein Enzym produzieren das Cellulose hydrolysiert (z.B. Rd, Schf, Zg)

Chitin

Unterschied zu Cellulose?

(Strukturhomoglykan)

• besteht aus N-Acetylglucosamin-Einheiten
  --> durch β1→4-Bindungen verknüpft
• ist wasserunlöslich
• macht Exoskeleton von Insekten + Schalentieren
• bei Schalentieren enthält das Chitingerüst Calciumcarbonat → Panzer ist härter + fester

Im Unterschied zu Cellulose ist beim Chitin die Hydroxygruppe an C-2 des Glucosebausteins durch eine acetylierte Aminogruppe ersetzt.

Heteroglykane

(4 Punkte)

• In der Bakterienzellwand
• An der oberfläche tierischer Zellen
• neben den Glucose + Galactose kommen in Heteroglykanen auch Zuckerderivate vor
• meist treten die Heteroglykane in kovalenter Verknüpfung mit Proteinen oder mit Lipiden auf

Nennen Sie die 4 Gruppen von Heteroglykanen

- Glykoproteine

- Proteoglykane

- Peptidoglykan

- Glykolipide

Bakterienzellwand

(9 Punkte)

• die prokaryontische Zelle hat ausserhalb der Plasmamembran eine Zellwand
  (--> im Gegesatz zur eukaryotischen Zelle)
• Zellwand ist eine starre, poröse Schale
• der wichtigste Bestandteil ist der Peptidoglykan Murein (ein Riesenmolekül)
  ---> ümhüllt als Sacculus (lat. Säckchen) die ganze Zelle
• Murein bildet ein Gerüst aus langen parallelen Polysaccharidketten, welche durch Peptidbrücken quervernetzt sind
• die Polysaccharidketten bestehen aus N-Acetylglucosamin (NAG/G) + N-Acetylmuraminsäure (NAM/M)
• G und M sind alternierend auftreten 
  --> β1→4- glykosidisch verknüpft
• Oligopeptide verbinden benachbarte Ketten
• intakte Zellwände sind für das Bakterium lebensnotwendig
• in hypotonem Milieu werden Bakterien mit lädierter Zellwand lysiert (= Zerfall der Zelle)

Bakterienzellwand - Enzyme

(3 Punkte)

• Enzym Lysozym und das Antibiotikum Penicillin hemmen das Wachstum von Bakterien

Lysozym spaltet das Murein in Disaccharide mit angehängten Peptiden.
Penicillin hemmt den letzten Schritt in der Biosynthese des Mureins, indem es eine irreversible, kovalente Bindung mit der aktiven Stelle des Enzyms eingeht, welches die Peptide quervernetzt.

Heteroglykane an der Oberfläche tierischer Zellen - Glykokalix

(3 Punkte)

• statt starrer Wände besitzen Tierzellen eine weiche, flexible Oberfläche --> Glykokalix (Zellmantel)
• die Kohlenhydratbestandteile des Zellmantels stammen von:
  - Glykoproteinen,
  - Glykolipiden,
  - adsorbierten Proteoglykanen
• Zellmantel bildet sich nur auf nicht cytoplasmatischer Seite der Plasmamembran + gewissen intrazellulären Membranen

Heteroglykane an der Oberfläche tierischer Zellen

Grenze Plasmamembran/EZM
Glykolipide
Membranglykoprotein
O-glykosidischen Bindung
N-Glykosiden

• einige Makromoleküle, die durch die Plasmamembran adsorbiert werden, sind Komponenten der extrazellulären Matrix
  --> demnach wird Grenze zwischen Plasmamembran + extrazellulärer Matrix fliessend

Glykolipide – Derivate des Sphingosins mit einem oder mehreren Zuckerresten
Membranglykoprotein – eine oder mehrere Zuckerketten sind mit Serin-, Threonin- oder Asparagin-Seitenketten des Proteins verknüpft
O-glykosidischen Bindung – N-Acetylgalactosamin ist der erste Zuckerrest
N-Glykosiden – N-Acetylglucosamin ist der erste Zuckerrest

Heteroglykane an der Oberfläche tierischer Zellen - Kohlenhydrat-Struktur

--> Kohlenhydrate bringen eine sehr grosse strukturelle Vielfalt hervor <--

- Monosaccharide können miteinander über verschiedene Hydroxygruppen verknüpft sein
- die glykosidische Bindung kann α- oder β-Konfiguration haben
- es können sich Verzweigungen bilden

Heteroglykane an der Oberfläche tierischer Zellen - Funktionen der Oligosaccharidketten von Membranglykolipiden & Membranglykoproteinen

(2 Punkte)

- stark hydrophilen Zuckerreste an der Membranoberfläche erschweren Rotation des an ihm verankerten Glykoproteins beziehungsweise Glykolipids
  --> damit tragen sie zur Aufrechterhaltung des asymmetrischen Charakters von biologischen Membranen bei
 
- Kohlenhydrate auf Zelloberflächen sind für die intrazelluläre Erkennung wichtig
  --> die meisten extrazellulär exponierte oder lokalisierte Proteine sind Glykoproteine
  (Blutgruppenantigene entsprechen dem Kohlenhydratanteil von Glykoproteinen oder Glykolipiden)

Heteroglykane in der Grundsubstanz tierischer Gewebe

Funktion & Namen
Bestandteile
Proteoglykane

 

• diese Gruppe von Struktur- und Schutz-Polysacchariden nennt man saure Mucopolysaccharide oder auch Glykosaminoglykane
  (--> "Muco" = Polysaccharide zuerst aus Mucin, dem Proteoglykan in schleimartigen Sekreten, isoliert)
• bestehen aus sich wiederholenden Disaccharideinheiten:
  --> mindestens ein Zucker besitzt eine negativ geladene Carboxylat- oder Sulfatgruppe;
  --> der zweite Zuckerrest ist oft ein Derivat eines Aminozuckers
• in der Regel sind die Glykosaminoglykane an Proteine gebunden unter Bildung von Proteoglykanen
Proteoglykane:
- grosse Polyanionen + binden Wasser & Kationen
- bestimmen die viskoelastischen Eigenschaften von Strukturen, die mechanischen Deformationen ausgesetzt sind

Heteroglykane in der Grundsubstanz tierischer Gewebe - Hyaluronsäure

(4 Punkte)

• ist ein wasserlösliches, nicht sulfatisiertes Glykosaminoglykan
• die Grundeinheit ist das Disaccharid
• Teil der extrazellulären Grundsubstanz der Bindegewebe
  --> oft das Rückgrat komplexer Strukturen
• Hyaluronsäure ist auch:
  - an Zelloberflächen adsorbiert
  - als Bestandteil der Gelenkschmiere
  - in der Gallerte der Nabelschnur
  - im Glaskörper des Auges

Heteroglykane in der Grundsubstanz tierischer Gewebe - Chondroitinsulfate

(4 Punkte)

• fast identischen Bau wie Hyaluronsäure
• besitzt als Aminozuckerderivat anstelle N-Acetylgalaktosamin
  --> AZD ist mit Schwefelsäure verestert
• befindet sich an Zelloberflächen adsorbiert oder in der Grundsubstanz der Bindegewebe
• In der Grundsubstanz ist Chondroitinsulfat mit Hyaluronsäure + verschiedenen Proteinen in Form grosser Proteoglykanaggregate vorhanden

adsorbieren = Gase, Dämpfe oder gelöste Stoffe an der Oberfläche fester, besonders poröser Körper anlagern, binden

Heteroglykane in der Grundsubstanz tierischer Gewebe - Heparin

(4 Punkte)

• ist ähnlich wie Chondroitinsulfat gebaut
• der Sulfatgehalt von Heparin ist höher als der von Chondroitinsulfat
• kommt in der Lunge, der Leber und in den Arterien vor
• wirkt als Antikoagulans durch:
  - Hemmung der Umwandlung von Prothrombin in Thrombin
  - Hemmung der Thrombinwirkung auf Fibrinogen

Heteroglykane in der Grundsubstanz tierischer Gewebe - Agar

(5 Punkte)

• die meisten Rotalgen enthalten Agar in ihren Zellwänden
• dieses Polysaccharid ist ein Gemisch von Agarose + Agaropektin
• das Hauptpolysaccharid besteht aus D-Galactose und 3,6- AnhydroGalactose
  --> alternierend durch β1→4- und α1→3-Bindungen linear verknüpft
• Agaropektin enthält D-Galactose, 3,6-AnhydroGalactose, die entsprechenden Uronsäuren + Sulfat
• Agar ist ein Geliermittel + wird zur Herstellung fester Nährböden (medium) für Bakterienkulturen verwendet

Molekularbiologie

Mit was befasst sie sich?
Arbeitsfelder?

 

• umfasst die Biologie der Zelle auf molekularer Ebene
• Struktur und Funktion von DNA, RNA und Proteinen; wie diese untereinander interagieren

Arbeitsfelder:
- der Genexpression
- der Genregulation
- die Funktion der Proteine
- die Wechselwirkung zwischen DNA + Proteinen

--> dadurch soll Grundverständis der Prozesse in einer Zelle verbessert werden

Was ist mit Hilfe von molekularbiologischen Daten möglich?

(5 Punkte)

• Ursprung/Entwicklung von Krankheit verstehen --> die Wirkungsweise von Medikamenten verbessern
• die Aufklärung der genetische Information → die Einsichten in die Evolution des Lebewesen
• durch die Genetechnik ist möglich, das Erbgut von Organismen verändern (in Bakterien, in Nutztieren – Hormone produzieren)
neue Arzneistoffe können hergestellt werden (Biotechnologie)
Pflanzenzucht: Gentechnik ermöglicht Gene für Krankheitsresistenzen/Abwehrmechanismen gegen Fressfeinde/konkurrierende Pflanzen einzuschleusen --> entsprechenden Stoffe werden dann von den Nutzpflanzen selbst gebildet

Gen

(vom griechisch genos = Ursprung)

In der Molekularbiologie versteht man unter einem Gen einen DNA oder RNA Abschnitt, welcher die Information für die Struktur eines Proteins oder einer RNA enthält (kodierende Sequenz) sowie die Information, wann und wo dieses Protein resp. diese RNA produziert wird (regulatorische Sequenz).

DNA

(2 Punkte)

(vom. engl. deoxyribose nucleic acid)

-  in fast allen Organismen die Trägerin der genetischen Information
-  besteht aus linearen Ketten von Desoxyribonukleotiden
  --> paarweise in einer Doppelhelix umeinander gewunden sind

RNA

(6 Punkte)

(vom engl. ribose nucleic acid)

- bei einigen Viren Trägerin der genetischen Information
- in den meisten Organismen Vermittlerin zwischen DNA + Proteinen
- dient zusätzlich dem biologischen Energietransport
- besitzt wichtige regulatorischen Funktionen
- kann auch enzymatische Aktivität aufweisen
- besteht aus linearen Ketten von Ribonukleotiden --> liegen i.d.R. nicht als Doppelhelix vor