Biochemie 1 VL Hemberger Klausurfragen
Fragen aus Altklausuren
Fragen aus Altklausuren
Set of flashcards Details
| Flashcards | 55 |
|---|---|
| Language | Deutsch |
| Category | Chemistry |
| Level | University |
| Created / Updated | 20.07.2014 / 22.07.2014 |
| Weblink |
https://card2brain.ch/box/biochemie_1_vl_hemberger_klausurfragen
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| Embed |
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Erklären sie den Bohr-Effekt bei der Sauerstoffbildung an Hämoglobin. Warum tritt dieser bei Myoglobin nicht auf? (4 P)
Hämoglobin gibt im sauren vermehrt O2 ab – die Sauerstoffbindungsfähigkeit sinkt demnach mit dem pH-Wert. CO2 wirkt ähnlich – die Sauerstoff-Affinität von Hb sinkt mit steigender CO2-Konzentration. Eine Erhöhung der CO2-Konzentration führt zu einer Erniedrigung des pH-Wertes, und umgekehrt.
Der Bohr-Effekt begünstigt sowohl die O2 Aufnahme in der Lunge, als auch die O2-Abgabe im Gewebe: In der Lunge wird durch die Abgabe von CO2 dessen Konzentration gesenkt und der pH erhöht. Dadurch nimmt die Sauerstoff-Affinität zu. In den Kapillaren von stoffwechselaktiven Geweben liegen dagegen höhere Konzentrationen an Protonen und an CO2 vor. Unter diesen Bedingungen wird die Freisetzung von Sauerstoff aus Oxyhämoglobin gefördert.
Wie wird O2 von Hämoglobin gebunden?
Jedes Hämoglobinmolekül besitzt vier Hämgruppen (Porphyrinring mit Eisenatom), gebildet aus zwei alpha- und zwei weiteren UE. Jede dieser UE trägt ein sauerstoffbindendes Häm als prosthetische Gruppe. Vier der sechs Koordinationsstellen des zentralen Eisenions sind von den Stickstoffatomen des Porphyrinrings besetzt. Die fünfte Koordinationsstelle ist vom Stickstoff eines Histidins der Proteinkette belegt, an die sechste wird der Sauerstoff reversibel gebunden.
Welchen Effekt haben die folgenden Änderungen auf die Sauerstoffaffinität von Myoglobin und Hämoglobin (mit Erklärung) (2P)
Ein Abfall des pH-Wertes im Plasma von 7,4 auf 7,2? (2P)
Ein Abfall des CO2-Partialdruckes in den Lungen von 45mmHg (längeres Luftanhalten) auf 15mmHg (Normalzustand)?
Ein Anstieg der Konz. an Bisphosphoglycerat von 5mM(Meereshöhe) auf 8mM (Gebirge)?
Ein Abfall des pH-Wertes im Plasma von 7,4 auf 7,2? (2P)
Sinkt der pH-Wert durch ein vermehrtes Vorhandensein von H+, so ist die Affinität von O2 zu Hb kleiner, d.h. O2 wird abgegeben. Die Regulation der Affinität von Mb ist nicht möglich. (Bohr-Effekt)
In aktiven Gewebe: O2-Verbrauch, produziert wird H+/CO2
O2-Überschuss im Lungengewebe O2 Beladung Hb
Ein Abfall des CO2-Partialdruckes in den Lungen von 45mmHg (längeres Luftanhalten) auf 15mmHg (Normalzustand)?
Durch den Abfall des CO2-Partialdrucks wird die Affinität zu O2 höher, da CO2 aus dem Blut bzw. vom Hb abgegeben werden kann und somit O2 aufgenommen. (???)
Ein Anstieg der Konz. an Bisphosphoglycerat von 5mM(Meereshöhe) auf 8mM (Gebirge)?
Bisphosphoglycerat bewirkt, dass Hb die Transportfunktion übernimmt. Ist BPG nicht vorhanden wirkt das Hb wie das Mb als O2 –Speicher. Durch den Anstieg des BPG wird die Affinität von Hb zu O2 geringer.
Enzyme werden nach der EC-Nomenklatur eingeteilt. Nennen sie die Grundprinzipien dieser Klassifizierung. Welches sind die 6 Hauptklassen & welche Reaktionen katalysieren sie?
EC-Nomelklatur: Hauptgruppe = Reaktionstyp
Untergruppe = Substratart
Nebengruppe = Akzeptor
laufende Nummer jede Ziffer getrennt durch einen Punkt
Hauptklassen
Oxidoreduktasen Redoxreaktion
Transferasen Transferreaktion
Hydrolasen Hydrolysereaktion (größte Gruppe)
Lyasen Bindungen knüpfen (ohne Energieverbrauch)
Isomerasen Isomerisierung
Ligasen Knüpfung von Bindungen unter Energieverbauch
Welches sind die Hauptvorteile der enzymatischen Katalyse? (3 P)
Enzymatische Katalysatoren können die Aktivierungsenergie herabsetzen. Ebenso sind die Bedingungen bei denen die Reaktion abläuft milder, die Reaktionsgeschwindigkeit ist sehr viel schneller (Beschleunigung 1048) und eine höhere Spzifität und dementsprechend weniger Nebenprodukte –es wird keine AS zerstört.
Wodurch wird die Reaktionsbeschleunigung durch Enzyme bewirkt?(3P)
Die benötigte Energie um die Aktivierungsenergie herabzusetzen wird durch die Enzym-Substrat-WW (Enzym und Substrat sind über kovalente Bindung verbunden) geliefert. Der Übergangszustand ist im Enzym-Substrat-Komplex stabilisiert.
Durch die spezifische Bindung des Substrats am Enzym und der Umsetzung dort. Durch die Bindung sind die Edukte räumlich dicht beieinander und können so gut reagieren.
Enzyme arbeiten so schnell, dass teilweise die Diffusion der Geschwindigkeits-limitierende Faktor ist.
Enzyme setzen die Aktivierungsenergie herab, sodass diese schneller erreicht werden kann wodurch es zu einer schnelleren Umsetzung kommt.
Erläutern Sie die Temperaturabhängigkeit eines Enzyms.
Ein Enzym hat ein gewisses Temperaturoptimum, in dem es die maximale Arbeitsgeschwindigkeit erreicht.
Ist die Temperatur zu gering, kann die Umsetzung nur langsam erfolgen. Mit steigender Temperatur steigt zunächst die Umsetzungsrate (RGT-Regel).
Überschreitet die Temperatur das Optimum kommt es zu einem Abfall der Aktivität. Durch die steigende Temperatur wird das Enzym denaturiert und verliert seine Funktion.
Erklären Sie anhand von Energieprofilen, wie ein Enzym als Katalysator wirkt. Welche energetische Größe wird beeinflusst (Erklärungen)
Enzyme sind in der Lage durch die elektrostatische und sterische Bindung der Substrate im AZ den Übergangszustand zu stabilisieren. Dadurch wird die Aktivierungsenergie ΔG# herabgesetzt. Moleküle können den ÜZ so leichter erreichen und umgesetzt werden.
Welche Inhibitionsmechanismen von Enzymen kennen sie? Bitte erläutern sie mindestens zwei dieser Mechanismen ausführlicher. (4 P)
Kompetitive Hemmung: Der Inhibitor konkurriert mit dem Substrat um das aktive Zentrum, da sich Hemmstoff und Subsrat in ihrer chemischen Struktur ähneln. Unterschied ist, dass der Inhibitor vom Enzym nicht umgesetzt werden kann und die Enzymarbeit somit stoppt. Eine Erhöhung der Substratkonzentration verdrängt den Inhibitor.
Nicht-kompetitive Hemmung: Der Inhibitor lagert sich nicht an das aktive Zentrum an – er verändert die wichtigen Gruppen des Enzyms meist irreversibel, so dass eine Substratumsetzung nicht mehr möglich ist.
Allosterische Hemmung: Der Inhibitor bindet reversibel an das allosterische Zentrum (nicht das aktive) des Enzyms und verändert die Form des aktiven Zentrums so, dass das Substrat nicht mehr binden kann. Durch eine Erhöhung der Konzentration kann der Inhibitor verdrängt werden.
Feedback Hemmung: Das Endprodukt dient als Inhibitor; es entsteht automatisch ein Regelkreis.
Erklären sie das Prinzip einer allosterischen Wechselwirkung (positiv und negativ).
Die Allosterische Hemmung findet nur bei Enzymen mit mehreren Untereinheiten statt.
Negativ: der allosterische Inhibitor bindet an UE und stabilisiert den T-Zustand – somit kann das Substrat schlechter gebunden werden.
Positiv: der allosterische Aktivator stabilisiert den R-Zustand – es kommt zu einer bessern Substratbindung
Wie kommt die allosterische Hemmung nach dem Monod-Modell zustande?
Induzierbare Enzyme:
Beim einem Bakteriumstamm entdeckten Jacob und Monod 1953, dass in Gegenwart der Aminosäure Tryptophan die Produktion der Enzyme, die zur Bildung von Tryptophan nötig waren, eingeschränkt wurde. Durch das Endprodukt der Genwirkkette werden Gene dieser Kette abgeschaltet, (d.h. die Produktion von Enzymen als Genprodukte).
Welche enzymkinetische Größe wird bei der kompetitiven Hemmung, welche bei der nicht-kompetitiven Hemmung beeinflusst?
Kompetitiv: Der Hemmstoff (Inhibitor) konkurriert mit dem Substrat um das aktive Zentrum, da sich Hemmstoff und Substrat in ihrer chemischen Struktur ähneln. Unterschied zum Substrat ist, dass der Inhibitor vom Enzym nicht umgesetzt werden kann und dadurch die Enzymarbeit stoppt. Jedoch bleibt das Enzym nur bei ausreichen hoher Hemmstoff-Konzentration gehemmt – nimmt die Konzentration des Substrats zu, kann wieder Substrat vom Enzym umgesetzt werden.
Kompetitive Inhibitoren haben keinen Einfluss auf die maximale Reaktionsgeschwindigkeit. Erhöht wird jedoch die Michaeliskonstante, da in Anwesenheit eines kompetitiven Inhibitors eine höhere Substratkonzentration notwendig ist, um die halbmaximale Umsetzung zu erreichen.
nicht kompetitiv: Es erfolgt keine Anlagerung des Inhibitors an das aktive Zentrum. Ein nichtkompetitiver Inhibitor verändert die für die katalytische Aktivität wichtige Gruppe des Enzymmoleküls. Diese Veränderungen sind häufig irreversibel.
Bei einer nichtkompetitiven Hemmung wird die maximale Reaktionsgeschwindigkeit demnach herabgesetzt, jedoch bleibt die Michaeliskonstante unverändert.
Acetylcholinesterase wird durch Diisopropylfluorophosphat (DFP) inaktiviert. Das Enzym wird durch hohe Konzentrationen Acetylcholin vor dieser Inaktivierung geschützt, d.h. für eine gegebene Konzentration an Enzym und Inhibitor wird die Inaktivierungsrate vermindert. Erklären Sie diese Beobachtungen.
Es handelt sich um die kompetitive Hemmung. Durch eine Steigerung der Konzentration des Substrats (Acetylcholin) wird die Hemmung des Enzyms (Acetylcholinesterase) durch DFP aufgehoben, da alle aktiven Zentren des Enzyms durch das Substrat besetzt sind, und DFP somit nicht binden kann.
Gibt es einfache Möglichkeiten nachzuweisen, ob es sich bei einem neuentdeckten proteolytischen Enzym um eine Thiolprotease (SH-Protease) handelt? Ausführliche Darstellung.
Das neu entdeckte Protein wird sequenziert und die erhaltene Sequenz mit einer der Proteindatenbanken im Internet (z.B. UNIPROT) verglichen. Stimmt die ermittelte Sequenz mit der der Thiolprotease überein, dann ist das neu entdeckte Protein identifiziert. Wenn nicht handelt es sich um ein anderes Protein.
Hexokinase, isoliert aus Rattenhirn, katalysiert die allgemeine Reaktion:
Zucker + ATP → Zucker-6-Phosphat + ADP
Das Enzym kann mehrere verschiedene Substrate umsetzen, unter anderem Glucose (KM=6*10-6M) und Fruktose (KM=2*10-3M). Unter der Annahme einer ähnlichen Wechselzahl für beide Substrate, gegenüber welchem Substrat zeigt die Hexokinase die größere Spezifität? Begründen Sie ihre Aussage? (2P)
Je kleiner der km-Wert, desto höher ist die Affinität, d.h. in diesem Fall ist die Affinität zur Glucose um ca. ein 1000faches größer als die zur Fruktose. Erst wenn keine Glucose mehr da ist wird die Fruktose umgesetzt.
