Biochemie

Aminosäuren

Aminosäuren

Lasse Möllers

Lasse Möllers

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Flashcards 23
Language Deutsch
Category Medical
Level University
Created / Updated 31.05.2013 / 24.01.2021
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AS

 

Glycin

unpolar

Seitenkette: Glycyl-, unpolar, aliphatisch

Eigenschaft: Fehlen einer Seitenkette erlaubt große        Flexibilität in der Faltung des Proteins in diesem Bereich

AS

Alanin

unpolar

Seitenkette: Alanyl-, unpolar, aliphatisch

Eigenschaften: Hydrophobe Wechselwirkungen; bestimmt die Konformation; Polymere hydrophober AS verankern Proteine in Zellmembran

AS

Valin

unpolar

Seitenkette: Valyl-, unpolar, aliphatisch

Eigenschaften: Hydrophobe Wechselwirkungen; bestimmt die Konformation; Polymere hydrophober AS verankern Proteine in Zellmembran

AS

Leucin

unpolar

Seitenkette: Leucyl-, unpolar, aliphatisch

Eigenschaften: Hydrophobe Wechselwirkungen; bestimmt die Konformation; Polymere hydrophober AS verankern Proteine in Zellmembran

AS

Isoleucin

unpolar

Seitenkette: Isoleucyl-, unpolar, aliphatisch

Eigenschaften: Hydrophobe Wechselwirkungen; bestimmt die Konformation; Polymere hydrophober AS verankern Proteine in Zellmembran

AS

Methionin

unpolar, Thioether

Seitenkette: Methionyl-, unpolar, aliphatisch

Eigenschaften: Hydrophobe Wechselwirkungen: Ligand für Metallion; schlecht wasserlöslich

AS

Prolin

unpolar, sekundäre Aminogruppe

Seitenkette: Prolyl-, unpolar, aliphatisch

Eigenschaften: Unterbrechung einer alpha-Helix bzw. beta-Struktur; hydrophobe Wechselwirkungen; schlecht wasserlöslich

AS

Phenylalanin

unpolar

Seitenkette: Phenylalanyl-, aromatisch, UV-Absorption, absorbiert weniger Licht bei kürzeren Wellenlängen, deutlich hydrophober als andere AA mit unpolaren Seitenketten

Eigenschaften: Hydrophobe Wechselwirkungen; bestimmt die Konformation; Polymere hydrophober AS verankern Proteine in Zellmembran

AS

Tyrosin

unpolar

Seitenkette: Tyrosyl-, aromatisch, UV-Absorption (ca. 276 nm), e= 1400 M (-1) cm (-1)

Eigenschaften: Hydrophobe Wechselwirkungen; Protonenübertragung; elektrostatische Wechselwirkungen bei hohem pH; Ligand für Metallion; kovalente Bindung von Phosphatresten

AS

Tryptophan

unpolar

Seitenkette: Tryptophanyl-, aromatisch, UV-Absorption (ca. 280 nm); e= 3400 M (-1) cm (-1)

Eigenschaften: Hydrophobe Wechselwirkungen; nucleophil; Acylakzeptor; Wasserstoffbrückenbindung

Essenzielle AS

Histidin

Isoleucin

Leucin

Lysin

Methionin

Phenylalanin

Threonin

Tryptophan

Valin

Nichtessenzielle AS

Alanin

Arginin

Asparagin

Asparaginsäure

Cystein

Glutamin

Glutaminsäure

Gylcin

Prolin

Serin

Tyrosin

AS

Serin

polar, hydrophil

Seitenkette: Seryl-

Eigenschaften: Wasserstoffbrückenbindung; nucleophil; covalente Bindung über Hydroxylgruppe z.B. von Phosphatresten; OH-Gruppe sehr reaktiv -> Enzymkatalyse

AS

Threonin

polar, hydrophil

Seitenkette: Threonyl- 

Eigenschaften: Wasserstoffbrückenbindung; nucleophil; covalente Bindung über Hydroxylgruppe z.B. von Phosphatresten; OH-Gruppe sehr reaktiv -> Enzymkatalyse

AS

Serin

polar, hydrophil

Seitenkette: Seryl- 

Eigenschaften: Wasserstoffbrückenbindung; nucleophil; covalente Bindung über Hydroxylgruppe z.B. von Phosphatresten; OH-Gruppe sehr reaktiv -> Enzymkatalyse

AS

Cystein

polar, hydrophil, Thiolgruppe

Seitenkette: Cysteinyl-

Eigenschaften: Redoxreaktionen; Ligand von Metallionen; Disulfid-Bindungen (kovalent); Proteinstruktur

AS

Asparagin

polar, hydrophil, Carboxyamidgruppe, leitet sich von Asparaginsäure ab

Seitenkette: Asparaginyl-

Eigenschaften: Hydrophil; Wasserstoffbrückenbindungen; Bindung an Kohlenhydratseitenketten

AS

Glutamin

polar, hydrophil, Carboxyamidgruppe, leitet sich von Glutaminsäure ab

Seitenkette: Glutaminyl- 

Eigenschaften: Hydrophil; Wasserstoffbrückenbindungen

AS

Asparaginsäure

hydrophil, geladene Seitengruppe (sauer, neg. geladen, dann Aspartat)

Seitenkette: Aspartyl-    

Eigenschaften: Hydrophil; elektrostatische Wechselwirkungen; Protonenübertragung; Ligand für Metallion; covalente Bindung über endständige Carboxylgruppe; Aspartylphosphat

AS

Glutaminsäure

hydrophil, geladene Seitengruppe (sauer, neg. geladen, dann Glutamat)

Seitenkette: Glutamyl- 

Eigenschaften: Hydrophil; elektrostatische Wechselwirkungen; Protonenübertragung; Ligand für Metallion; covalente Bindung über endständige Carboxylgruppe

AS

Lysin

hydrophil, geladen (basisch, bei pH 7 positiv), Aminogruppe

Seitenkette: Lysyl-

Eigenschaften: Hydrophil; elektrostatische Wechselwirkungen; Befestigung einer prosthetischen Gruppe oder eines Cofaktors über Amidbindung; Wechselwirkung über Schiff-Base (Aldimin-Bildung); Ligand für Metallion

AS

Arginin

hydrophil, geladen (basisch, bei pH 7 positiv), Guanidinogruppe

Seitenkette: Arginyl-

Eigenschaften: Hydrophil; elektrostatische Wechselwirkungen

AS

Histidin

hydrophil, geladen (basisch, bei pH 7 positiv), Imidazolgruppe

Seitenkette: Histidyl-

Eigenschaften: Hydrophile oder hydrophobe Wechselwirkungen (in Abhängigkeit vom Ionisationsgrad); elektrostatische Wechselwirkungen; Protonenübertragung; Ligand für Metallionen; Akzeptor bei Transferreaktionen