Bio Klausur 26.2.
Enzyme
Enzyme
Fichier Détails
| Cartes-fiches | 14 |
|---|---|
| Langue | Italiano |
| Catégorie | Biologie |
| Niveau | Autres |
| Crée / Actualisé | 26.02.2015 / 08.12.2021 |
| Lien de web |
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| Intégrer |
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Wie Funktionier das Enzym?
- Enzym bindet sich an ein Substrat =ES-Komplex
- Durch anlagerung im AZ kommt es zur Konformationsänderung des Enzyms
- Dies bewirk eine Annährung reaktiver Gruppen
Wie kann man EW nachweisen?
Xanthoproteinreaktion mit Salpetersäure (HNO3) --> Gelbfärbung bei Aromatischen Aminosäuren (Nitrierung des Benzenringes
Ninhydrin (mit Wasser) zur Probe vorsichtig erwärmen --> Violett (Alle Proteine)
Biuretreaktion: NaOH verdünnt zur Probe --> rot bis blauviolette Färbung durch Bildung von Cu(II)-Innerkomplexen
Womit weißt man Traubenzucker nach?
Fehling I (hellblau)(CuSO4) + Fehling II (farblos) (seignettesslz (Salz der Weinsäure)) (aldehydnachweiss)
zusammen = Bunkelblau klar
mit Probe --> Ziegelrot
was ist die Quartiärsturktur bei Eiweißen?
viele tertiärstrukturen bilden alpha-Ketten und ß-Ketten (z.B Hämoglobin+Häm)
Was besagt die RGT Regel
reaktionsgeschwindigkeits-Temperaur Regel = Verdopplung (bis 3) pro 10 Grad
Warum reagiert Fehlinger Lösunf mit allen Mono und Disacchariden, bis auf Saccharose?
Weil es eigentlich ein Aldehydnachweis ist und es bei saccharose durch den 5er Ring, nicht zur "Ringöffnung" kommen kann - Es ist keine Aldehydgruppe verfügbar
Womit macht man den STärkenachweiss?
Was erwartet man und warum?
Mit Iod-Kalium Lösung
Amylse lagert elementares Iod in seine Polysaccharidkette ein (blaue Einschlussbindung)
Amylopektin ergibt mit Iod-Kalium Violett (fast schwarz)
Was ist die tärtierstruktur bei EW?
Weitere "Verschraubung" der Helix - Räumliche Anordnugn der Sek.Struktur
Wechselwirkungen sind : Ionenbindungen, Disufidbrücken, Wasserstoffbrücken & Hydrophobe Wechselwirkung
Was ist die Primärstruktur bei Eiweißen?
Reihenfolge der Aminosäuren (Aminosäurensequenz) Bestimmt Eigenschaft&Funktion des Proteins
Ein Austausch von Aminosäuren ohne Konsequenz für die Funktion ist möglich - Einige sind aber essentielle Aminosäuren Positionen
Was ist die Sekundärstruktur bei Eiweißen?
Helixbildung durch Wasserstoffbrücken alpha-Helix und ß-Faltblatt
aus welches strukturen besteht ein Enzym
- Koenzym
- aktives Zentrum
- allosterisches Zentrum
- Apoenzym
- Holoenzym
was ist der Unterschied zwischen Kopetiver und nichtkompetiver Hemmung?
Kompetiv= Hemmstoff (Inhibitor) oder substrat überschuss
Nichtkompetiv= Blockierung de AZ durch Allostisches Zentrum (Rückkopplung (Endproduckthemmung))
warum bewirken schwermetalle eine inaktivierung
gehen eine kovalente bindung mit dem AZ ein (irreversibel)
Bau & Wirkung von Enzymen:
- Biokatalysatoren
- in der ZElle gebildete EW
- Setzen Aktivierungsenergie herab
- Temp und pH abhängig
- substrat und reaktionsspezifisch
