Bio Klausur 26.2.

Enzyme

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Mario Thiem

Kartei Details

Karten	14
Sprache	Italiano
Kategorie	Biologie
Stufe	Andere
Erstellt / Aktualisiert	26.02.2015 / 08.12.2021
Weblink	https://card2brain.ch/box/bio_klausur_26_2_
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Kartenliste

Wie Funktionier das Enzym?

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Enzym bindet sich an ein Substrat =ES-Komplex
Durch anlagerung im AZ kommt es zur Konformationsänderung des Enzyms
Dies bewirk eine Annährung reaktiver Gruppen

Wie kann man EW nachweisen?

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Xanthoproteinreaktion mit Salpetersäure (HNO3) --> Gelbfärbung bei Aromatischen Aminosäuren (Nitrierung des Benzenringes

Ninhydrin (mit Wasser) zur Probe vorsichtig erwärmen --> Violett (Alle Proteine)

Biuretreaktion: NaOH verdünnt zur Probe --> rot bis blauviolette Färbung durch Bildung von Cu(II)-Innerkomplexen

Womit weißt man Traubenzucker nach?

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Fehling I (hellblau)(CuSO4) + Fehling II (farblos) (seignettesslz (Salz der Weinsäure)) (aldehydnachweiss)

zusammen = Bunkelblau klar

mit Probe --> Ziegelrot

was ist die Quartiärsturktur bei Eiweißen?

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viele tertiärstrukturen bilden alpha-Ketten und ß-Ketten (z.B Hämoglobin+Häm)

Was besagt die RGT Regel

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reaktionsgeschwindigkeits-Temperaur Regel = Verdopplung (bis 3) pro 10 Grad

Warum reagiert Fehlinger Lösunf mit allen Mono und Disacchariden, bis auf Saccharose?

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Weil es eigentlich ein Aldehydnachweis ist und es bei saccharose durch den 5er Ring, nicht zur "Ringöffnung" kommen kann - Es ist keine Aldehydgruppe verfügbar

Womit macht man den STärkenachweiss?

Was erwartet man und warum?

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Mit Iod-Kalium Lösung

Amylse lagert elementares Iod in seine Polysaccharidkette ein (blaue Einschlussbindung)

Amylopektin ergibt mit Iod-Kalium Violett (fast schwarz)

Was ist die tärtierstruktur bei EW?

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Weitere "Verschraubung" der Helix - Räumliche Anordnugn der Sek.Struktur

Wechselwirkungen sind : Ionenbindungen, Disufidbrücken, Wasserstoffbrücken & Hydrophobe Wechselwirkung

Was ist die Primärstruktur bei Eiweißen?

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Reihenfolge der Aminosäuren (Aminosäurensequenz) Bestimmt Eigenschaft&Funktion des Proteins

Ein Austausch von Aminosäuren ohne Konsequenz für die Funktion ist möglich - Einige sind aber essentielle Aminosäuren Positionen

Was ist die Sekundärstruktur bei Eiweißen?

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Helixbildung durch Wasserstoffbrücken alpha-Helix und ß-Faltblatt

aus welches strukturen besteht ein Enzym

Koenzym
aktives Zentrum
allosterisches Zentrum
Apoenzym
Holoenzym

was ist der Unterschied zwischen Kopetiver und nichtkompetiver Hemmung?

Kompetiv= Hemmstoff (Inhibitor) oder substrat überschuss

Nichtkompetiv= Blockierung de AZ durch Allostisches Zentrum (Rückkopplung (Endproduckthemmung))

warum bewirken schwermetalle eine inaktivierung

gehen eine kovalente bindung mit dem AZ ein (irreversibel)

Bau & Wirkung von Enzymen:

Biokatalysatoren
in der ZElle gebildete EW
Setzen Aktivierungsenergie herab
Temp und pH abhängig
substrat und reaktionsspezifisch

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