Lebensmittelchemie

Es gibt vier Strukturelemente von Proteinen. Die Primärsteuktur gibt die Aminosäurensequenz an und ist durch Peptidbindungen verknüpft. Die Sekundärstruktur gibt die Konformation des Proteins an. Dabei gibt es die Alpha-Helix, das Beta-Faltblatt oder die random-coil-Struktur. Die Sekundärstruktur wird vor allem durch Wasserstoffbrücken und nicht-kovalente Bindungen verknüpft. Die Tertiärstruktur ist die dreidimensionale Anordnung des Proteins. Dabei gibt es globuläre oder fibriläre Strukturen, welche Wasserstoffbrücken, Ionenbindungen, Disulfidbrücken oder hydrophobe Wechselwirkungen ausbilden. Die Quartärstruktur gibt dann noch die Geometrie des Moleküls an, wenn sich mehrere Tertiärstrukturen zusammenlegen.

Bei gesättigten Fettsäuren sind alle möglichen Bindungen der C-Atome mit H-Atomen besetzt und es gibt nur Einfachbindungen.

bei ungesättigten Fettsäuren sind nicht alle C-Atome mit H-Atomen besetzt und es gibt eine oder mehrere Doppelbindungen (einfach oder mehrfach ungesättigte Fettsäuren).

Kohlenhydrate sind Polyhydroxyaldehyde (Aldosen) oder Polyhydroxyketone (Ketosen) und werden nach der Anzahl der Kohlenhydrabausteine in Mono-, Di-, Oligopol- und Polysaccharide aufgeteilt.

Die Mutarotaion ist die Änderung der optischen Drehung bei der Einstellung des Gleichgewichts. Dies kommt zustande, wenn ein Monosaccharid in Lösung gegeben wird. Dabei stellt sich ein dynamisches Gleichgewicht zwischen der Alpha und der Beta Form ein, welche über die offene Form ineinander umgewandelt werden. Die optische Drehung ändert sich so lange, bis das Gleichgewicht eingestellt ist. 
Beispiel D-Glucose:

Mehfachzucker ( Di- oder Oligosaccharide) bestehen aus zwei bis zehn Monosaccharideinheiten, welche über eine glykosidische Bindung verknüpft sind. Dabei kann es eine Verknüpfung zwischen beiden glykosidischen OH-Funktionen oder eine Verknüpfung zwischen einer glykosidischen und einer alkoholischen OH-Gruppe sein.

Bei einem Halbacetal bleibt eine Carbonylfunktion erhalten und das Disaccharid besitzt darum reduzierende Eigenschaften. Außerdem zeigt es Mutarotation und eine Ringöffnung ist möglich.

bei einem Vollacetal sind beide glykosidischen OH-Gruppen in einer Bindung weshalb die Carbonylfunktion blockiert ist und der Zucker keine reduzierenden Eigenschaften aufweist.

Die Maillard Reaktion ist eine nicht enzymatische Bräunung, bei der ein reduzierender Zucker und mit Proteinen mithilft von Temperatur zu braunen Pigmenten und Aromastoffen reagiert.

Vorteile sind die braune Farbe und das Aroma beim Braten von Fleisch oder auch die Bildung von Antioxidantien. Nachteile sind unerwünschte Bräunungen oder Aromen bei der Lagerung und Nährwerverlust, so wie die Bildung von Mutagenen.

Die Carbonylgruppe eines reduzierenden Zuckers reagiert mit der Aminogruppe einer Aminosäure oder eines Proteins und wird durch Wasserabspaltung und das Bilden eines Imins zu Glykosylamin umgewandelt.

In der Zwischenphase oder Enolisierung werden Alpha-Dicarbonylverbindungen und Reduktone gebildet durch eine Enolisierungsreaktion, welche von Aminokomponenten katalysiert wird.

In der Endphase werden die Desoxyosonen abgebaut wodurch Melanoidin gebildet wird, was zu Bräunung führt. Außerdem findet durch den Strecker-Abbau die Bildung von Strecker-Aldehyden statt welche für die Aromabildung verantwortlich sind.

Es entstehen Melanoidine, welche für die braune Färbung verantwortlich sind. Außerdem entstehen Geschmacks und Aromastoffe. Beide Produkte können erwünscht oder unerwünscht sein, je nachdem um welches Lebensmittel es sich handelt. Beim Brotbacken ist die Färbung erwünscht, beim Lagern von Milchpulver nicht. Ebenfalls erwünscht sind Bitterstofge im Kaffee, aber in anderen Lebensmitteln können off-flavour entstehen.

Aminosäuren besitzen eine Säure-Base-Eigenschaft, was durch Protonenumlagerung an den Funktionellen Gruppen entsteht.

im sauren Bereich liegen sie protoniert und im basischen Bereich deprotoniert vor. Im neutralen Bereich bzw am isoelektrischen Punkt, der für jede AS charakteristisch ist, liegt die AS als Zwitterion vor und ist nach außen hin elektrisch neutral.

Aliphatische Seitenketten

hydroxygruppen oder Schwefel in der Seitenkette

säuregruppen / basische Gruppen in der Seitenkette

Phenylseitengruppen

heterocyclische Seitengruppen

Durch die verschiedenen Seitenketten und die darin enthaltenen unterschiedlichen Funktionellen Gruppen sind Aminosäuren in der Lage unterschiedliche Bindungen einzugehen, was einen Einfluss auf die Sekundär- und Tertiärstruktur hat.

Sie sind über eine Säureamidbindung verknüpft. Die säuregruppe einer AS reagiert mit der Aminogruppe der anderen AS unter Wasserabspaltung zu einem Amid.

Unter denaturierung versteht man die partielle oder vollständige, reversible oder irreversible Änderung der nativen Konformation (Sekundär-,Tertiär-,Quartärstruktur) eines Proteins ohne kovalente Bindungen (außer Disulfidbrücken) zu lösen.

Einflüsse sind zum Beispiel Temperaturänderungen, pH-Wert Änderung oder der Zusatz von organischen Lösungsmitteln.

Ein dreiwertiger Alkohol (Glycerin) ist mit drei Fettsäureresten über eine Esterbindung verknüpft. Die säuregruppe der Fettsäure reagiert dabei unter Abspaltung von Wasser mit einer der OH Gruppen des Glycerins.

Grund ist die Autoxidation, was eine Radikalkettenreaktion ist.

Die Kettenverlängerung ist der geschwindigkeitsbestimmende Schritt, da es sehr lange dauert bis eine kritische Konzentration an Radikalen entstanden ist. Ist die Verzweigung dann in Gang findet eine autokatalytische Beschleunigung statt und die Geschwindigkeit nimmt exponentiell zu.

Sie kann durch Antioxidantien gehemmt werden, da diese die Radikale abfangen und so das Kettenwachstum hemmen.

die Autoxidation ist aber auch von anderen Parametern abhängig wie der Fettsäurezusammensetzung oder dem Sauerstoff Partialdruck. Somit kann auch durch das fehlen von Sauerstoff die Reaktion gehemmt werden.

Aldosen und Ketosen

HMF (Hydroxymethylfurfural)