biochimie
Broz, membranes et lipides
Broz, membranes et lipides
Kartei Details
| Karten | 51 |
|---|---|
| Sprache | Français |
| Kategorie | Medizin |
| Stufe | Universität |
| Erstellt / Aktualisiert | 02.12.2020 / 02.12.2020 |
| Weblink |
https://card2brain.ch/box/20201202_biochimie
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La catalyse covalente:
Le site actif contient un groupe fortement réactif, qui se modifie de manière covalentecomme un intermédiaire provisoire.
Ex. serine protéase, cystéine protéase
Les peptidases (ou protéases ou enzymes protéolytiques) sont des enzymes qui brisent les liaisons peptidiques des protéines. On parle alors de coupure protéolytique ou de protéolyse.
Catalyse acido-basique:
des donneurs ou accepteurs de protons sont utilisés pour améliorer le pouvoir nucléophile d'autres résidus critiques dans le site actif
ex. sérine protéase, cystéine protéase.
Les peptidases (ou protéases ou enzymes protéolytiques) sont des enzymes qui brisent les liaisons peptidiques des protéines. On parle alors de coupure protéolytique ou de protéolyse.
La catalyse par ion métallique:
des ions peuvent servir d'intermédiaires nucléophiles ou électrophles, pour participer à la liaison du substrat
ex. métalloprotéase, enzymes de restricition
Une enzyme de restriction est une protéine capable de couper un fragment d'ADN au niveau d'une séquence de nucléotides caractéristique appelée site de restriction. Chaque enzyme de restriction reconnaît ainsi un site spécifique. Plusieurs centaines d'enzymes de restriction sont actuellement connues.
décrire la structure des kinases:
voir image
définition d'une liaison peptidique:
Une liaison peptidique est une liaison covalente qui s'établit entre la fonction carboxyle portée par le carbone α d'un acide aminé et la fonction amine portée par le carbone α de l'acide aminé suivant dans la chaîne peptidique
4 classes de protéases:
1) les protéases à sérine (chymotropsyne, trypsine, élastase) serine Ser, S: cooh, nh2 + OH
2) les protéases à cystéine (cathepsine, caspases) cystéine (Cys, C): cooh, nh2 et SH
3) Les aspartyl protéases (pepsine, rénine): acide aspartique, acide aminé + méthyle + groupe carboxyle
4) les métalloproétases: (carboxypeptidase A, MMOs = enzymes dégradant la matrice extracellulaire)
quels acides aminés forment la "triade catalytique"?
His 57, Ser 195, Asp 102
décrire les poches liant le substrat de:
chymotrypsine
trypsine
élastase
(sont des protéases)
les 4 classes de protéases possèdent un mécanisme de catalyse basé sur: (3)
Attaque nucléophile du groupement carbonyl de peptide
la formation d'un intermédiaire
l'hydrolyse
rôle de la rénine:
régulation pression sanguine
Décrire l'action du crixivan:
Inhibe la protéase du VIH:
le cycle de vie du VIH dépend d'une apsartate protéase composée de deux sous-unités, chacune contribuant à l'apport d'un résidu acide critique dans le site actif.
Se lie PAS DE MANIERE COVALENTE et spécifiquement au site actif de cette enzyme, et pas à d'autres aspartyle protéases, bloquant sa fonction.
