biochimie

Isomérisation, transfert d'un groupe intramoléculaie.

triose phosphatase isomérase

Liaison de deux substrats grâce à l'hydrolyse d'un ATP

Molécules d'arn qui ont une activité enzymatique

Réactions qui impliquent deux substrats (ou un substrat et un co-substrat), en les mettant ensemble.

ex: ATP et substrat des kinases

Le site actif contient un groupe fortement réactif, qui se modifie de manière covalentecomme un intermédiaire provisoire. 

Ex. serine protéase, cystéine protéase

Les peptidases (ou protéases ou enzymes protéolytiques) sont des enzymes qui brisent les liaisons peptidiques des protéines. On parle alors de coupure protéolytique ou de protéolyse.

des donneurs ou accepteurs de protons sont utilisés pour améliorer le pouvoir nucléophile d'autres résidus critiques dans le site actif

ex. sérine protéase, cystéine protéase.

Les peptidases (ou protéases ou enzymes protéolytiques) sont des enzymes qui brisent les liaisons peptidiques des protéines. On parle alors de coupure protéolytique ou de protéolyse.

des ions peuvent servir d'intermédiaires nucléophiles ou électrophles, pour participer à la liaison du substrat 

ex. métalloprotéase, enzymes de restricition

Une enzyme de restriction est une protéine capable de couper un fragment d'ADN au niveau d'une séquence de nucléotides caractéristique appelée site de restriction. Chaque enzyme de restriction reconnaît ainsi un site spécifique. Plusieurs centaines d'enzymes de restriction sont actuellement connues.

voir image

Une liaison peptidique est une liaison covalente qui s'établit entre la fonction carboxyle portée par le carbone α d'un acide aminé et la fonction amine portée par le carbone α de l'acide aminé suivant dans la chaîne peptidique

1) les protéases à sérine (chymotropsyne, trypsine, élastase) serine Ser, S: cooh, nh2 + OH

2) les protéases à cystéine (cathepsine, caspases) cystéine (Cys, C): cooh, nh2 et SH 

3) Les aspartyl protéases (pepsine, rénine): acide aspartique, acide aminé + méthyle + groupe carboxyle

4) les métalloproétases: (carboxypeptidase A, MMOs = enzymes dégradant la matrice extracellulaire)

His 57, Ser 195, Asp 102

(sont des protéases)

Attaque nucléophile du groupement carbonyl de peptide

la formation d'un intermédiaire 

l'hydrolyse

régulation pression sanguine

Inhibe la protéase du VIH:

le cycle de vie du VIH dépend d'une apsartate protéase composée de deux sous-unités, chacune contribuant à l'apport d'un résidu acide critique dans le site actif.

Se lie PAS DE MANIERE COVALENTE et spécifiquement au site actif de cette enzyme, et pas à d'autres aspartyle protéases, bloquant sa fonction. 

Sur la face externe de la membrane plasmique et la face intra-vésiculaire des membranes internes. (devient face intérieure pendant l'endocytose)

1. synthèse des protéines sécrétées ou transmembranaires dans le RE rugueux (RER associé aux ribosomes)

2. passage dans l'appareil de Golgi pour la modification des prots

3. transport via les vésicules de sécrétion pour la fusion avec la memebrane plasmique

-20 à 30 acides aminés (résidus) majoritairement hydrophobes

-précédé d'un acie aminé basique

Après insertion dans le RE la séquence signal est habituellement éliminée par la signal peptidase (clivage)

1. la particule de reconnaissance du signal (SRP) (sur protéine=

2. la récepteur de SRP (SR) (sur la membrane)

3. Le translocon, machinerie de translocation qui permet le passage de la protéine naissante. (sur la membrane)

-> canal transmembranaire intégral avec 10 hélices alpha transmembranaires (sec61)

6 protéines et d'une molécules de 300 paires de bases d'ARN. SRP reconnait et se fixe sur la séquence peptidique signal hydrophobe. Elles s'associent aux 4 éléments suivants:

1. la séquence signal SS sur les peptides naissants

2. la grande sous unité ribosomiale

3. le récepteur pour la SRP localisé dans le RE

4. Le GTP

3 le récepteur pour la SRP localisé dans le RE

4 Le GTP

Une séquence topogène est un terme collectif utilisé pour une séquence peptidique présente au niveau des protéines naissantes essentielles à leur insertion et à leur orientation dans les membranes cellulaires . Les séquences sont également utilisées pour transloquer des protéines à travers diverses membranes intracellulaires et garantir qu'elles sont transportées vers l'organite correct après la synthèse.

N-terminal à l'extérieur de la cellule

séquence signal en N-terminal clivée

Une seule séquence "stop-transfert et d'ancrage (STA)" hydrophobe

N terminus à l'intérieur de la cellule (donc coo- dedans)

succession d'acides aminés basiques (qui vont rester du côté cytoplasmique de la protéine)

une seule séquence interne de signal et d'ancrage SA hydrophobe qui n'est jamais clivée.

Essais de liaison compétitives: ligand sous sa forme radioactive (mesure de la fraction qui devient aussi radioactive)

Si la spé est petite, les autres molécules seront en compétition avec le ligand dqans sa liaison à la protéine

si même affinité: 50/50

Si affinité 100x plus grande que l'autre, 1:100 de ligands radioactifs sont créés

Mg2+ ou Mn2+

env. -50kj/mol

30 molécules.

-30.5 kj/mol

1) transfert d'un groupe phosphate à un intermédiaire phosphorylé à haute énergie.

ATP + X -> XP + ADP puis XP + Y -> XY + P libre 

biosynthèse de la glutamine (La glutamine ou L-glutamine est l'acide aminé le plus abondant dans le sang et dans les muscles. Elle joue un rôle dans la synthèse des protéines, la protection immunitaire, le maintien de l'intégrité de la paroi intestinale et l'équilibre acido-basique de l'organisme)

2) induction de changements structuraux à haute énergie (configuration stressée avec le relâchement subséquent d'énergie (moteurs moléculaires -> myosine et microtubules) 

contractions musculaires

3) établissement de gradients ioniques, grâce à l'activation (par phosphorylation) de pompes moléculaires (Na+/K+ ou H+/K+)

-> mettent en présence des substrats dans des orientations favorables pour la formation des états de transition

-> effectué par le site actif, a deux fonctions essentielles: 

site de liaison

fabrication et rupture de liaisons chimiques: site catalytique ou à lieu la réaction. 

pour certaines enzymes, les deux sites se chevauchent. Pour d'aurtres, les sites sont tructurellement fonctionnels et disctincts.