BIOCHIMIE 2 M.

Les chaînes basiques, présence d'azote, pKa plus grand que 10

Acides aminés: Lys, K / Arginine, R // Histidine, H (pKa 6)

Les chaînes latérales basiques. 

Aspartate, Asp (D) / Glutamate, Glu, (E)

pkA 4

Les carbamides (c=o et NH2) Aspargine, N/ Glutamine, Gln, Q

Les hydroxyle Serine, S / Threonine, T / Tyrosine Y (sont des acides aminés importants pour la phosphorylation)

L'histidine et la cystéine

ces résidus peuvent former des liaisons ioniques et donner ou accpeter des protons pour faciliter les réactions enzymatiques

113 daltons

>30'000 protéines

1) enzymes

2) transport

3) Motrices (cytosquelette qui permettent le mouvement  des cellules et tissus)

4) structure

5) signalisation: activités intra et extra-cellulaires

= la séquence des acides aminés. 

Caractérisée par sa directionnalité, un groupement libre Nh2 à un bout (terminus) et un groupe libre COO- à l'autre (C-terminus)

Structure tridimentionnelle localement adoptée par certains segments polypeptides. 60% d'une protéine est sous forme d'hélice alpha et de feuillet bêta

hélices alpha

feuillet bêta

coude (hairpin turn)

Boucle (omega loop)

4-5

groupes CO et NH

Dans un feuillet b, les brins b peuvent appartenir à la même chaîne polypeptidique ou à deux polypeptides différents, et peuvent être soit dans la même orientation (parallèle) ou opposés (antiparallèle)

N terminus vers C terminus. 

La chaîne latérale de la proline forme une liaison covalente avec le groupement NH de la structure principale. Ainsi, la proline a une configuration rigide et crée un "coude" fixe dans le squelette polypeptidique. 

dans les hélices a, perturbe la spirale

feuillet beta perturbe configuration

3-4 résidus, réorientent la chaîne dans une autre direction.

stabilisée par une liaison -coo (aa1) et Nh (aa4)

Présence de gylcine (qui possède deux H)

proline ("déformation" fixée)

arrangement tridimentionnel du polypeptide complet.

Maintenue par les interactions entre les chaînes latérales des acides aminés (hydrophobes, ioniques et H)

LA STRUCTURE EST MOIN FIXEE et peut entreprendre des fluctuations continues, changements conformationnels drastiques. 

Aussi appelé "EF hand"

Présent dans les protéines qui fixent le calcium et dans certains facteurs de transcription

(Un facteur de transcription est une protéine nécessaire à l'initiation ou à la régulation de la transcription d'un gène dans l'ensemble du vivant (procaryote ou eucaryote). Elle interagit avec l'ADN et l'ARN-polymérase.)

Présence d'acide aminés hydrophiles

Les atomes d'oyxgène de ces résidus + une molécule d'eau tient l'atome de calcium

ex.: la calmoduline 

Protéines fibreuses structurelles qui s'auto-associent en oligomère (Polymère formé d'un petit nombre de monomères.), certaines protéines qui lient l'ADN

chaque polypeptide contient une hélice alpha avec avec des répétition de 7 acides aminés de résidus hydrophobes (VAL, ALA, OU MET) qui interagissent les uns avec les autres. 

hydrophobes inté

hydrophile exté

= peuvent être amphiphatiques

Se trouve dans de nombreuses protéines eucaryotes de liaison à l'ADN.

Partie basique du domaine médie la laison des séquences spé de l'ADN

Partie Leucune Zipper est nécessaire pour maintenir ensemble (dimériser) deux molécules de facteur 

Communs aux protéines qui lient l'ADN ou l'ARN, ils sont formés d'un motif à 25 aa

avec UNE hélice alpha et DEUX brins beta. Un ion de Zinc est maintenu en position par deux résidus cystéine et 2 résidus histidine. 

Niveau supérieur de l'organisation de protéines multimériques (Relatif à un complexe de monomères, de molécules simples.) association non covalente d'unités polypeptides monomériques multiples. 

peut dépenddre aussi de liaison covalentes (ponts S-S)

Exemples: anticorps 

Molécules en forme de Y, formées à partir de deux chaînes lourdes identiques et de deux chaînes légères. Liaison disulfure. 

Chaque bras contient la région déterminant la complémentarité, composée de 6 boucles d'une séquence d'aminés (très variables) 

Affinité: force de la liaison

définie par la constante de dissociation Kd: concentration de ligand requise pour que 50% de la protéines soit liée.

[P] [L] = Kd [PL] Kd = [L] [P] / [PL]

spécificité: cpacité d'une protéine à distinguer le bon ligand parmi d'autres molécules. 

constante de dissociation d'une protéine pour un ligand relatif à d'autres molécules similaires ou de type différent- [P] [L1] / [PL1] = Kd1 [P] [L2] / [PL2] = Kd2

(ligand peut être une substance ou une autre protéine)

1) une chaîne polypeptidique simple (de 153 amino acides) composée surtout (à 70%) par des hélices a;

2) un groupe prosthétique (“qui aide”) non polypeptidique, le “hème”, qui est responsable de la fixation de l’oxygène

En milieu plus acide, l'hémoglobine fixe des protons ce qui inhibe la fixation de l'oxygène (effet Bohr). L'hémoglobine se présente alors sous la forme désoxygènée ou désoxyhémoglobine.

L’oxygène se lie au 6ème site de coordination du Fer.
La liaison de l’oxygène produit un réarrangement des électrons

dans le Fer, qui se déplace à l’intérieur du plan de l’anneau de protoporphyrine, “tirant avec lui” le résidu histidine.

(une rotation de 15 du dimère a1b1 par rapport au dimère a2b2.)

Avec l’ hémoglobine, la liaison de l’oxygène à une sous-unité, augmente l’affinité pour l’oxygène des autres sous-unités