Aminosäuren und Proteine
AS und Proteine - Med2 HS18 UniFr
AS und Proteine - Med2 HS18 UniFr
Fichier Détails
| Cartes-fiches | 20 |
|---|---|
| Langue | Deutsch |
| Catégorie | Médecine |
| Niveau | Université |
| Crée / Actualisé | 02.01.2019 / 15.01.2020 |
| Lien de web |
https://card2brain.ch/box/20190102_aminosaeuren_und_proteine
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| Intégrer |
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Definition von proteinogenen Aminosäuren?
Aminosäuren, aus denen die Proteine aufgebaut sind. Beim Menschen gibt es 21 proteinogene Aminosäuren. Selenocystein (selten) wird häufig als 21. AS bezeichnet.
Beschreiben der Struktur von proteinogenen AS?
- Struktur: Alle proteinogenen Aminosäuren sind α-Aminocarbonsäuren. Sie unterscheiden sich lediglich durch ihre Seitenketten
- Seitenketten: Variabler Teil der Aminosäuren, der ihnen unterschiedliche Größe, chemische Reaktivität, Ladung und Molekularmasse verleiht
- Stereoisomerie
- Liegen in der L-Form vor → Das heißt, dass in der Fischer-Projektion die Aminogruppe am α-C-Atom nach links zeigt.
- Alle proteinogenen Aminosäuren (mit Ausnahme von Glycin) haben am α-C-Atom ein Chiralitätszentrum
Merkspruch für die essentiellen AS?
Phänomenale Isolde trübt mitunter Leutnant Valentins lüsterne Träume:
Phenylalanin, Isoleucin, Tryptophan, Methionin, Leucin, Valin, Lysin, Therionin
Was sind Peptidasen, wo kommen sie vor und wie werden sie eingeteilt?
Enzyme, die Peptidbindungen hydrolytisch spalten (Proteolyse) Viele Peptidasen werden als katalytisch inaktive Proenzyme (sog. Zymogene) sezerniert. Sie kommen nicht nur im Verdauungstrakt vor, sondern sind ubiquitär (in allen Zellen und Geweben des Organismus) vertreten, da überall Proteine sind, die gespalten werden müssen.
Eingeteilt werden die Peptidasen nach Ort der Spaltung oder nach Katalysemechanismus.
Peptidasen nach Spaltungsort einteilen?
- Endopeptidasen (auch: Endoproteasen): Spalten an spezifischer Stelle innerhalb der Peptidkette
- Beispiel: Trypsin (spaltet hinter den basischen Aminosäuren Arginin und Lysin)
- Exopeptidasen: Spalten Aminosäuren vom Ende der Peptidkette ab
- Aminopeptidasen: Spalten Aminosäuren vom N-terminalen Ende her ab
- Carboxypeptidasen: Spalten Aminosäuren vom C-terminalen Ende her ab
Definieren einer Serinprotease
- Serinprotease
- Katalytische Triade: Bestimmte Anordnung von drei Aminosäureresten in einem Enzym, die dazu führt, dass diese Reste miteinander wechselwirken und einer der drei Reste dadurch besonders aktiviert wird, d.h. eine Peptidbindung spalten kann
- Beispiele: Chymotrypsin
- Katalytische Triade aus Serin, Histidin und Aspartat
- Mechanismus: Nucleophiler Angriff des Sauerstoffs des Serinrests auf das positiv polarisierte C-Atom der Peptidbindung
- Weitere Beispiele: Trypsin, Elastase, Plasmin, Thrombin
Ablauf der Proteinverdauung (grob) darlegen
- Magen: Denaturierung der Proteine durch die Magensäure und erste Spaltung durch die Endopeptidase Pepsin
- Duodenum: Weitere Spaltung mithilfe der Peptidasen des Pankreas und der Darmmucosa
- Resorption durch die Enterozyten
Peptidasentyp, Vorkommen, Reaktion und Produkte von Pepsin darlegen?
Peptidasentyp: Endopeptidase
Vorkommen: Magen
Reaktion: Spaltet bevorzugt Bindungen neben den AS Phenylalanin, Tyrosin und Leucin
Produkt: Peptide und Oligopeptide
Peptidasentyp, Vorkommen, Reaktion und Produkte von Trypsin darlegen?
Peptidasentyp: Endopeptidase
Vorkommen: Pankreassekret
Reaktion: Spaltet bevorzugt hinter basischen AS
Produkt: Olgiopeptide
Peptidasentyp, Vorkommen, Reaktion und Produkte von Chymotrypsin darlegen?
Peptidasentyp: Endopeptidasen
Vorkommen: Pankreassekret
Reaktion: Spaltet bevorzugt hinter aromatischen und grossen, hydrophoben AS
Produkt: Olgiopeptide
Peptidasentyp, Vorkommen, Reaktion und Produkte von Carboxypeptidase A darlegen?
Peptidasentyp: Exopeptidase
Vorkommen: Pankreassekret
Reaktion: Spaltet aromatische AS ab
Produkt: AS
Peptidasentyp, Vorkommen, Reaktion und Produkte von Carboxypeptidase B darlegen?
Peptidasentyp: Exopeptidase
Vorkommen: Pankreassekret
Reaktion: Spaltet basisiche AS ab
Produkt: AS
Peptidasentyp, Vorkommen, Reaktion und Produkte von Aminopeptidase darlegen?
Peptidasentyp: Exopeptidase
Vorkommen: Darmmukosa
Reaktion: Spaltet unspezifisch randständige AS ab
Produkt: AS
Peptidasentyp, Vorkommen, Reaktion und Produkte von Dipeptidase darlegen?
Peptidasentyp: Exopeptidase
Vorkommen: Darmmukosa
Reaktion: Spaltet Dipeptide
Produkt: AS
Was ist speziell an den Pankreas-Peptidasen?
Die Pankreas-Peptidasen werden als inaktive Vorstufen sezerniert und erst im Duodenum aktiviert. Trypsinogen (die Vorstufe des Trypsins) wird von den Peptidasen der Darmmucosa gespalten, alle anderen Vorstufen werden dann von Trypsin aktiviert!
Was ist Pepsinogen?
Pepsinogen ist die Vorstufe des Pepsin und wird von der Magensäure in die aktive Form umgewandelt!
Wie werden Proteine resorbiert?
- Aufnahme im Darm
- Resorption einzelner Aminosäuren: Über Na+-gekoppelte Carrierproteine, die spezifisch für verschiedene Aminosäuregruppen sind (neutrale, verzweigtkettige, aromatische, saure, basische)
- Resorption von Di-, Tri- und Tetrapeptiden: Wahrscheinlich über einen Protonen-Symport
- Transport im Blut: Transport über die Pfortader zur Leber
- Aufnahme in die Leberzellen: Über spezifische Carrierproteine (ähnlich denen des Darms)
Beschreiben der Ubiquitinierung des proteasomalen Proteinabbaus?
Abzubauende Proteine werden mit Ubiquitin markiert, diese Markierung wird von drei Enzymen katalysiert
- Aktivierung von Ubiquitin zu AMP-Ubiquitin durch das Ubiquitin-aktivierende-Enzym (E1)
- Bindung von Ubiquitin an einen Cysteinylrest von E1 unter Abspaltung von AMP
- Übertragen von Ubiquitin auf das Ubiquitin-konjugierende-Enzym (E2)
- Übertragen von Ubiquitin auf einen Lysinrest des abzubauenden Proteins durch die Ubiquitin-Protein-Ligase (E3) . Es entsteht eine Isopeptidbindung (Amidbindung).
Beschreiben des Abbaus des proteasomalen Proteinabbaus?
- Ablauf: Das Proteasom erkennt das durch eine Kette von Ubiquitinen markierte Protein, bindet es und beginnt mit der proteolytischen Spaltung
- Beteiligte Strukturen
- Proteasom: ATP-abhängiger Proteasekomplex (26S-Proteasom), bestehend aus drei Untereinheiten
- 20S-Untereinheit: Unspezifische Peptidaseaktivität
- Zwei 19S-Untereinheiten: Abspaltung der Ubiquitinmoleküle
- Weiterverwertung der Abbauprodukte: Peptidfragmente aus dem Proteasom können über MHC-I-Moleküle an der Zelloberfläche präsentiert werden
- Proteasom: ATP-abhängiger Proteasekomplex (26S-Proteasom), bestehend aus drei Untereinheiten
