Zellbiologie HS17

Verknüpfung von zwei Monosacchariden zu einem Disaccharid, indem durch Abspaltung von H2O (Kondensation) eine Sauerstoffbindung zwischen beiden Monosacchariden entsteht. Kann durch Rückreaktion wieder umgekehrt werden (Hydrolyse)

Oligosaccharide bestehen aus verbunden Monosacchariden (gleiche oder verschiedene) und werden oft zur Zell-Zell-Erkennung genutzt. Dies indem sie sich an Zelloberflächen anheften und von anderen Zellen erkannt werden (Blutgruppe z.B.)

Cellulose (Pflanzenzellwand) und Chitin (Insektenpanzer)

Nucleotide sind die Untereinheiten der DNA und RNA und bestehen aus: 

1. Base mit Stickstoff
2. Pentose 
3. Einer oder mehreren Phosphatgruppen

Ist keine Phosphatgruppe vorhanden -> Nucleosid

• Cytosin (C)
• Uracil(U)
• Thymin (T) nur in RNA
  • Einfacher Ring Pirimidin
• Guanin (G) 
• Adenin (A)
  • Mehrfacher Ring Purin

Nucleotide werden durch eine Phosphodiesterbindung zwischen dem 5' und dem 3' Kohlenstoff der Pentose verknüpft. Die Phosphatgruppe ist also das verknüpfende Element. Dies geschieht auch durch eine Kondensationsreaktion.

Wegen der Räumlichen Struktur, können sich nur die folgenden Basen verknüpfen: 

• G und C (3 Wasserstoffbrücken)
• A und T (bei RNA U) (2 Wasserstoffbrücken)

Dies können sie, weil N-H und C-O (Doppelbindung zwischen C und O) Gruppen besitzen

Möglich durch: 

• Hitze (schnellere Schwingung der Teilchen führt zum Brechen der Wasserstoffbrücken)
• Helicase (Bei Reproduktion der DNA)

ATP ist die Energiewährung der Zelle. Gibt Energie durch das Abspalten eines Phosphates. Siehe Bild.

Proteine sind Polymere aus Aminosäuren. Sie werden aus einzelnen Aminosäuren, welche durch eine Peptidbindung verbunden werden zusammengesetzt. Sie haben 4 Strukturen: 

1. Primäre Struktur: Anonrdnung der Aminosäuren in der Kette 
2. Sekundäre Struktur: Hydrophobe/hydrophile Wechselwirkungen führen zu Faltung führt zu alpha-Helix oder beta-Faltblatt
3. Tertiäre Struktur: 3D-Anordnung der Proteine im Raum (Funktionelle Domänen vorhanden)
4. Quartiäre Struktur: Zusammenschluss von mehreren Proteinen 

Bestehen aus Triglyceriol (3 Fettsäuren + Glycerin) wobei eine Fettsäure aus einer hydrophilen Carbonsäure (Kopfgruppe) und einem hydrophoben Kohlenwasserstoffschwanz besteht. 

Fettsäuren unterscheiden sich in ihrer Länge und der Position und dem Vorhandensein von Doppelbindungen (gesättigt [nur Einfachbindungen] oder ungesättigt [Doppelbindung vorhanden])

Ungesättigte Fettsäuren ergeben eine lockerere Struktur der Fette, während gesättigte die Fette festigen. 

Besteht aus zwei Reihen Phospholipiden, welche die polaren Köpfe (hydrophil) nach aussen und die unpolaren (hydrophoben) Schwänze gegeneinander gerichtet haben. 

Lipide mit Mehrfachringstruktur. Die Grundstruktur ist hier gleich wie bei anderen Fetten, jedoch besitzen Steroide andere Seitenketten. Der Steroidring hat die Eigenschaft, bestehende Strukturen (wie z.B. Membranen zu immobilisieren und zu versteifen, was zu einer tieferen Permieabilität in diesem Bereich führt). 

Beispiele: 

• Cholesterin (kommt in vielen Membranen vor) 
• Testosteron (männliches Sexualhormon)

Kohlenhydrate auf der Zelloberfläche. 

• Schützt Zelle mechanischen und chemischen Schäden
• Hält andere Zellen und Fremdkörper auf Abstand
• Verhindert unerwünschte Protein-Protein Nebenwirkungen
• Hilft bei Zell-Zell-Erkennung und -Adhäsionsvorgängen

Kanalproteine: 

• kleine anorganische Teilchen
• geöffnet oder geschlossen
• Selektive Filter mithilfe von kovalenten Bindungen

Carrier-Proteine: 

• grosse organische Teilchen
• Funktionieren durch Konformitätswechsel
• Immer in Richtung des Konzentrationsgradienten

In beiden Fällen kann die Stimulation für die Regulierung von aussen oder von innen kommen.

• Grösse (klein > gross)
• Hydrophob > hydrophil
• Ladung (ungeladen > ionisch)

• Passiver Transport (ohne Energieaufwand)
  • einfache Diffusion
  • entlang des Konzentrationsgefälles
  • Kanalvermittelt
• Aktiver Transport (mit Energieaufwand)
  • Transport gegen Konzentration (des einen Moleküls) gekoppelt mit Transport mit Konzentration (des anderen Moleküls) (Carrier)
  • Pumpen (betrieben durch ATP) ermöglichen Transport gegen Konzentration mithilfe Hydrolyse von ATP
  • Elektronenflussbetriebene Pumpen (H+) koppeln den Pumpvorgang an die Energie von Elektronentransport (2e-)

Post-translationale Modifikation eines Proteins indem eine Phosphatgruppe von ATP auf eine Seitenkette der Aminosäure übertragen wird. Führt zu einer Ladungsänderung (ungeladen zu negativ geladen) und damit auch zu einer Änderung der Proteineigenschaften. Ausserdem kann so die Enzymaktivität reguliert werden

• Allosterische Hemmung
  • Bindung des Inhibitors erfolgt nicht am aktiven Zentrum, sondern am allosterischen Zentrum. Dies ändert die Konformation des Enzyms, sodass das Substrat nur erschwert oder gar nicht an das aktive Zentrum binden kann
• Kompetitive Hemmung
  • Der Inhibitor und das Substrat konkurrieren hierbei um die Möglichkeit, am aktiven Zentrum zu binden. Meistens ist der Inhibitor ein Produkt des Enzyms welches er inhibiert

Hierbei muss ein Ligand (Aktivator) bereits an das Enzym gebunden und eine Konformationsänderung des Enzyms hervorrgerufen haben, bevor der andere Ligand an dass Enzym binden kann. Dies erlaubt eine genaue Regulierung 

Antagonistische Enzyme. 

• Kinase fügt eine Phosphatgruppe an Moleküle
• Phosphatase entfernt Phosphatgruppe

Enzymatische Bindungsstellen entstehen bei der Faltung (hervorgerufen durch hydrophobe und hydrophile Wechselwirkungen).

Es ist wichtig, dass der Ligand genau in die Bindungsstelle passt, damit viele nicht-kovalente Bindungen gebildet werden können zwischen Ligand und Enzym.  

1. Substrat bindet an spezifischer Bindungsstelle des Enzyms
2. Nicht kovalente Bindungen zwischen Enzym und Substrat entstehen und ändern die Konformation des Moleküls
3. Eine spezifische kovalente Bindung im Substrat wird gespalten was zu einer Trennung des Substrates in Produkte führt
4. Die getrennten Produkte werden freigegeben

Da viele Reaktionen ohne Enzyme eine höhere Aktivierungsenergie benötigen würden, als der Körper aushält (sonst Denaturierung der Proteine), müssen Reaktionen durch Enzyme katalysiert werden (Herabsetzen der Aktivierungsenergie)

Es sind nur reaktionen möglich, welche die Gesamtmenge der Unordnung im Universum erhöhen. So kann Holz (Cellulose) verbrannt werden, wobei Asche, Wasser und Kohlenstoffdioxid, sowie Rauch, Licht und Wärme entsteht. Diese Reaktion kann aber nicht zurücklaufen. 

Freie Energie = Ordnung in Molekül

Wenn die Energie der entstehenden Produkte tiefer ist, als die der Edukte, dann kann die Reaktion spontan ablaufen. 

Nehmen die H-Bindungen zu, handelt es sich um eine Reduktion = anabole Reaktion

Nehmen die H-Bindungen ab, handelt es sich um eine Oxidation = katabole Reaktion (bedeutet Energieverlust für das Molekül und Energiegewinn für Zelle)

Unpolar: 

• gemeinsame Elektronen gleichmässig verteilt
• hohe Energie der kovalenten Bindung

Polar: 

• gemeinsame Elektronen ungleichmässig verteilt
• tiefe Energie der kovalenten Bindung

Durch das reagieren von einer unpolaren Kovalenzbindung, die H enthält und Sauerstoff welcher durch sauerstoffreiches Blut geliefert wird, wird Energie freigesetzt. 

In den Mitochondrien werden Fettsäuren und Pyruvat-Moleküle (gewonnen durch Glykolyse) oxidiert. 

Katabol: 

Abbau von Nahrung und Stoffwechselprodukten

Anabol: 

Aufbau von Gewebe und körpereigenen Substanzen -> Biosynthese

Abgabe von Elektronen (Reduktionsmittel)

Aufnahme von Elektronen (Oxidationsmittel)

1. Abbau von grossen Makromolekülen in einfache Einheiten
   1. Proteine -> Aminosäuren; Polysaccharide -> Einfachzucker; Fette -> Fettsäuren
2. Einfache Untereinheiten werden zu Acetyl-CoA abgebaut. Gleichzeitig werden begrenzte Mengen von ATP und NADH gebildet (findet im Mitochondrium statt)
3. Acetyl-CoA wird vollständig zu Wasser und Kohlenstoffdioxid abgebaut. Gleichzeitig werden grosse Mengen NADH und ATP gebildet (findet im Mitochondrium statt)

Aus den Fettsäuren. Das gespeicherte Fett wird durch Hydrolyse in Glycerin und Fettsäuren gespalten. Letztere fliessen über den Blutstrom zu den Muskelzellen, wo sie in den Mitochondrien oxidiert werden, wobei ATP und CO2

Die Glykolyse ist im Cytosol der zentrale Stoffwechselweg: 

Die Glucose wird hierbei in zwei Pyruvate gespalten (bei der Spaltung werden zwei ATP benötigt, welche später wieder zurückgewonnen werden). Endprodukt der Glykolyse sind: 

• zwei ATP (eigentlich vier, da aber zwei benötigt werden um die Reaktion zu starten: zwei)
• zwei NADH 
• Zwei Pyruvat-Moleküle

Die so entstandenen Pyruvat-Moleküle werden dann in den Mitochondrien oxidiert