Virologie

Calnexin bindet an die Glukose von Proteinen und hält diese im ER fest.

Glukosidasen entfernen die Glukosemoleküle im ER

Die Glukosyltransferase fügt Glukose an die Zuckerkette ungefalteter Proteine an.

Faltet sich ein Protein nicht korrekt wird es ins Zytosol entlassen. Die Retranslokation erfolgt durch den Sec61-Komplex. Im Zytosol wird das Protein umgehend abgebaut.

1. Fehlerhafte Proteine im ER aktivieren eine Transmembrankinase

2. Die aktivierte Kinase wird zu einer Endoribonuklease

3.  Die Endoribonuklease entfernt ein Intron aus einer mRNA und aktiviert diese.

4. Die mRNA kodiert für einen Transkriptionsfaktor, welcher nach der Translation in den Kern wandert.

5.  Der Transkriptionsfaktor aktiviert die Genexpression von ER-Chaperonen.

6. Der Anteil von Chaperonen im ER steigt.

Plasmamembranproteine werden häufig an Phosphatidylinositol gebunden mit dem sie später in der Plasmamembran verankert sind. Der Transmembranbereich des Proteins wird dabei entfernt und die Proteine können später von der Zelle freigesetzt werden.

Es werden nahezu alle Lipiklassen in der ER-Membran hergestellt, wobei das häufigste Lipid das Phosphatidylcholin ist. Die Enzyme für die Lipidsynthese sitzen in der ER-Membran und haben ihre aktive Domäne im Zytosol. Ein Phospholipid-Translokator transferiert aktiv Lipide von der zytosolischen zur ER zugewandten Seite der Membran. Die Phospholipid Translokase ist dabei unspezifisch.

Lipide des ER werden über spezielle Mechanismen an Mitochondrien, Plastide und Peroxysomen übertragen. Für jedes Phospholipid gibt es ein spezielles Austausch-Protein, wobei diese die Lipide zufällig zwischen nahegelegenen Membranen austauschen und keine Energie verbraucht wird.