StEOP II Einführung in Biochemie, Zellbiologie, Genetik und Mikrobiologie
Kartei für die Lehrveranstaltung StEOP 2 Einführung in die Biologie II - Biochemie, Zellbiologie, Genetik und Mikrobiologie SoSe 2015
Kartei für die Lehrveranstaltung StEOP 2 Einführung in die Biologie II - Biochemie, Zellbiologie, Genetik und Mikrobiologie SoSe 2015
beschreibt alle kovalenten Bindungen; im wesentlichen die Abfolge der Aminosäuren, die lineare Sequenz der Aminosäurereste; sagt nichts über die Lage der Aminosäuren im Raum aus, es ist bloß die Abfolge derselben.
Primärstruktur eines Proteins
bezieht sich auf besonders stabile und daher häufig wiederholte Anordnungen der Aminosäurekette im Raum, beschränkt sich aber im wesentlichen auf die Lage des „Rückgrats“, also der Peptidbindungen; zB: α-Helices, β-Faltblätter und connecting loops
Sekundärstruktur von Proteinen
beschreibt alle Aspekte der 3-D Faltung eines Polypeptids, die Lage jedes Atoms und jeder Bindung im dreidimensionalen Raum.
Tertiärstruktur eines Proteins
Ausprägung der Sekundärstruktur eines Proteins bezeichnet; stabilsten natürlichen Konformationen einer Aminosäuresequenz; Stabilisiert wird die α-Helix durch eine Wasserstoffbrückenbindung zwischen dem Carbonylsauerstoff
α-Helix
häufiges Sekundärstrukturelement eines Proteins bezeichnet; ziehharmonikaähnlich geriffelt; Polypeptidketten eines Faltblattes werden als β-Stränge bezeichnet.
β-Faltblatt
porenformende Transmembranproteine in der äußeren Membran von gramnegativen Bakterien, Chloroplasten und Mitochondrien. Sie dienen dem Stoff-(Ionen-) Austausch durch die Membran hindurch.
Porine
Polypeptidketten können sich zu Komplexen aus vielen Untereinheiten zusammenfinden
Quartärstruktur
Das Anfinsen-Experiment
Experiment mit den Proteinstrukturen einer Ribonuclease; von der Denaturierung wieder zur nativen Form
Helferproteine, die andere Proteine beim Faltungsprozess helfen
Chaperone
die kleinen Untereinheiten der Nukleinsäuren, haben im Stoffwechsel unterschiedliche Aufgaben (Teil der RNA und DNA; kurzfristige Träger von chemischer Energie; Cofaktoren verschiedenster biochemischer Reaktionen)
Nukleotide
Nucleinsäuren werden wegen ihrer Polymerstruktur als ................ bezeichnet
Polynucleotide
Teil der DNA; gebildet von Phosporsäurerest und Zucker
Backbone; Rückgrat
5-C-Zucker der DNA oder RNA
Pentose (Ribose, Desoxyribose)
organische Moleküle, die aus einer Nukleobase und einer Pentose bestehen; besitzten keine Phosphatreste
Nukleoside
Nucleinsäure; ist ein sechsgliedriger Heterozyklus aus Kohlenstoff- und Stickstoffatomen
Pyrimidin
Pyrimidin Basen Arten
Cytosin (C), Thymin (T) und Uracil (U)
Nucleinsäure; ist ein sechsgliedriger Ring (Pyrimidin), der mit einem fünfgliedrigen (Imidazol) verschmolzen ist
Purin
Purin Basen Arten
Adenin (A) und Guanin (G)
Nucleosid =
Nucleinbase + Zucker
Nucleotide =
Nucleoside + Phosphatgruppe
bauliche und funktionelle Grundeinheit des Lebens
Zelle
besteht aus zwei oder mehreren Geweben hat eine bestimmte Funktion
Organ
verschiedenartige funktionelle Kompartimente die in einer Zelle vorkommen
Organellen
chemische Struktur, die aus zwei oder mehrere Atomen zusammengesetzt ist
Molekül
Lichtabsorbierender Bereich des Chlorophyll - Moleküls mit einem zentralen Magnesium-Ion im Zentrum
Porphyrinring:
chemische Struktur: Ring, zentraler Magnesiumatom, +/- gerader Kohlenwasserstoffschwanz
Chlorophyll -Molekül Aufbau
räumliches Molekülmodell, das zur dreidimensionalen Veranschaulichung der Struktur von Molekülen dient
Kalottenmodell
Kreislauf biochemischer Reaktionen, der eine wichtige Rolle im Metabolismus aerober Zellen von Lebewesen spielt und hauptsächlich dem oxidativen Abbau organischer Stoffe zum Zweck der Energiegewinnung und der Bereitstellung von Zwischenprodukten für Biosynthesen dient
Citratzyklus (auch Krebs- Zyklus)
grundlegende Stoffwechselvorgang, der in allen lebenden Organismen stattfindet. Durch diesen Vorgang wird Energie auf ATP übertragen, das bei allen Lebewesen als Treibstoff für Zellfunktionen dient.
Krebs- Zyklus (auch Citratzyklus) [1937 von Krebs in GB entdeckt]
in Deutschland geborenen britischen Biochemiker, Stoffwechsel
Sir Hans Adolf Krebs
Wasserabspaltung
Dehydratisierung
zwei Monomere unter Abspaltung eines Wassermoleküls kovalent miteinander verbunden werden
dehydratisierende Kondensation
Spaltung einer (bio)chemischen Verbindung durch Reaktion mit Wasser
Hydrolyse
Molekül, das aus zahlreichen gleichen oder ähnlichen Baueinheiten zusammengesetzt ist, die durch kovalente Bindungen miteinander verknüpft sind
Polymer
die sich wiederholen Untereinheiten der Polymere
Monomer
bestehen aus Zucker-Monomere und den aus ihnen gebildeten Polymeren
Kohlenhydrate
Disacheried
Z.B: Maltose; aus zwei Glucose Monomere
Funktion der Kohlenhydrate
Energiequelle, Speicherstoffe, Baumaterial
Speicherstoff, Polykondensation vieler Monosaccharideinheiten
Polysaccharide
Aufbau der Aminosre
Aus einer Amino-Gruppe und einer Sre-Gruppe
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Flashcards
wo zwei einfache Lipidlagen zu einer 2-D Schicht zusammengefügt sind, wenn der Querschnitt der Kopfgruppe und der hydrophoben Schwänze einander sehr ähnlich sind, hydrophoben Gruppen lagern sich zusammen und schließen Wasser aus.
Lipid-Doppelschichten
Sterole verringern tendenziell sowohl ...
eine extreme Rigidität als auch eine extreme Fluidität einer Membran.
die Doppellipidschicht eine zweidimensionale Lösung gerichteter Lipide und globulärer Proteine
Flüssig-Mosaik-Modell
Die kovalente Bindung zwischen zwei benachbarten Aminosäuren in einer Proteinkette nennt man
Peptidbindung
Aufbau der Aminosäuren
ein C-Atom, an welchem eine Carboxylgruppe und eine Aminogruppe gebunden ist, sowie ein Wasserstoff-Atom und eine Seitenkette, anhand deren sich die Aminosäuren unterschieden
kleinste und einfachste α-Aminosäure; einige symetrische C-Atom der 20 Aminosäuren
Glycin
Aminosäuren 1 (Aufbau, Eigenschaften)
unpolar, nicht reaktiv, tragen keine Funktionellen Gruppen an den Seitenketten
Aminosäuren 1; cyclische Moleküle mit einem vollständig über den Ring verteilten konjugierten Doppelbindungs-System
Aromaten (Phenylalanin, Tryptophan)
Aminosäuren 1; sind organische chemische Verbindungen, die aus Kohlenstoff und Wasserstoff zusammengesetzt und nicht aromatisch sind
Aliphaten (Glycin, Alanin, Valin, Leucin, Isoleucin, Methionin und Prolin)
sechser Kohlenstoffring mit drei Doppelbindungen
konjugierten Doppelbindungs-System
Aminosäuren -2 (Aufbau, Eigenschaften)
Aminosäuren die eine funktionelle Gruppe tragen, aber nicht geladen sind; polar
Aminosäure -3 (Eigentschaften, Aufbau)
+/- geladene Seitenketten tragen, sie sind stark hydrophil, weil die geladene Seitenkette zur Löslichkeit in Wasser beiträgt
Aminosäuren-3 mit basischer Seitenkette
Lysin, Arginin und Histidin
Aminosäuren-3 mit saurer Seitenkette
Asparaginsäure und Glutaminsäure
Aminosäuren-2 mit aromatischer Seitenkette
-Tyrosin
Aminosäuren2- mit aliphatischen Seitenketten, die Hydroxylgruppen enthalten
Serin und Threonin
Aminosäure-2 mit carboxamidhaltiger Seitenkette
Asparagin und Glutamin
Aminosäuren-1 mit aliphatischer Seitenkette
Glycin, Alanin, Valin, Leucin, Isoleucin, Methionin und Prolin
Aminosäuren-1 mit aromatischer Seitenkette
Phenylalanin, Tryptophan
Molekül mit zwei oder mehreren funktionellen Gruppen, von denen eine positiv und eine andere negativ geladen ist. Besitzt ein Zwitterion, so ist das Molekül insgesamt elektrisch neutral. Ladungen lassen sich durch Protonenwanderung ausgleichen; zB Amionsäuren; tretten in Säure- Basefunktion ein;
Zwitterion
Anlagerung von Protonen an eine chemische Verbindung bei einer Säure-Base-Reaktion
Protonierung
Die Carbonsäuregruppe und die Aminogruppe reagieren unter Wasserabspaltung (Dehydratisierung) unter Bildung eines...
Säureamides PEPTIDBINDUNG
Verbindung zwischen Kohlenstoff (C) und Stickstoff (N)
Pepditbindung
Eigenschaften einer Peptidbindung
hydrolyseresistent (relativ stabil), planar (da C-N Bindung Charakter einer Doppelbindung), Wasserstoffbrücken (werden zwischen NH- und CO-Gruppen ausgebildet), ungeladen (Dichtestpackung)
besitzt eine Sulfhydrylgruppe: Aminosäure; bilden Disulfitbindungen;
Cystein
die relativ schwachen nicht-kovalenten Wechselwirkungen zwischen Atomen oder Molekülen
Van der Waal'sche Wechselwirkungen
schwache Wecheslwirkungen in Proteinen
(1) Wasserstoffbrückenbindungen (2) elektrostatische Anziehungen und (3) Van der Waals-Wechselwirkungen (4) hydrophobe Wechselwirkung
beschreibt alle kovalenten Bindungen; im wesentlichen die Abfolge der Aminosäuren, die lineare Sequenz der Aminosäurereste; sagt nichts über die Lage der Aminosäuren im Raum aus, es ist bloß die Abfolge derselben.
Primärstruktur eines Proteins
bezieht sich auf besonders stabile und daher häufig wiederholte Anordnungen der Aminosäurekette im Raum, beschränkt sich aber im wesentlichen auf die Lage des „Rückgrats“, also der Peptidbindungen; zB: α-Helices, β-Faltblätter und connecting loops
Sekundärstruktur von Proteinen
beschreibt alle Aspekte der 3-D Faltung eines Polypeptids, die Lage jedes Atoms und jeder Bindung im dreidimensionalen Raum.
Tertiärstruktur eines Proteins
Ausprägung der Sekundärstruktur eines Proteins bezeichnet; stabilsten natürlichen Konformationen einer Aminosäuresequenz; Stabilisiert wird die α-Helix durch eine Wasserstoffbrückenbindung zwischen dem Carbonylsauerstoff
α-Helix
häufiges Sekundärstrukturelement eines Proteins bezeichnet; ziehharmonikaähnlich geriffelt; Polypeptidketten eines Faltblattes werden als β-Stränge bezeichnet.
β-Faltblatt
porenformende Transmembranproteine in der äußeren Membran von gramnegativen Bakterien, Chloroplasten und Mitochondrien. Sie dienen dem Stoff-(Ionen-) Austausch durch die Membran hindurch.
Porine
Polypeptidketten können sich zu Komplexen aus vielen Untereinheiten zusammenfinden
Quartärstruktur
Das Anfinsen-Experiment
Experiment mit den Proteinstrukturen einer Ribonuclease; von der Denaturierung wieder zur nativen Form
Helferproteine, die andere Proteine beim Faltungsprozess helfen
Chaperone
die kleinen Untereinheiten der Nukleinsäuren, haben im Stoffwechsel unterschiedliche Aufgaben (Teil der RNA und DNA; kurzfristige Träger von chemischer Energie; Cofaktoren verschiedenster biochemischer Reaktionen)
Nukleotide
Nucleinsäuren werden wegen ihrer Polymerstruktur als ................ bezeichnet
Polynucleotide
Teil der DNA; gebildet von Phosporsäurerest und Zucker
Backbone; Rückgrat
5-C-Zucker der DNA oder RNA
Pentose (Ribose, Desoxyribose)
