Proteinsorting und Proteintargeting
Zellbiologie
Zellbiologie
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D. S.
D. S.
Diese Lernkarten behandeln das Thema Proteinsorting und Proteintargeting auf einem fortgeschrittenen Niveau. Sie konzentrieren sich auf die verschiedenen Mechanismen des Proteintransports, einschließlich der Rolle von Signalsequenzen, Polypeptiden und Membranen. Die Karteikarten erklären, wie Proteine in Organellen wie dem Golgi-Apparat, den Mitochondrien und den Chloroplasten transportiert werden, sowie die Bedeutung von Vesikeln und Translokatoren. Sie sind besonders nützlich für Studierende und Forscher in der Biologie, die sich mit zellulären Prozessen und Proteinverarbeitung vertraut machen möchten.
beschreibe die einzelnen Schritte der Proteinsynthese
Commandes clavier:
= tourner,
= avant/arrière,
= faire défiler
=> für detailiertere Beschreibung, siehe Karteikarten 'Biologie' :-)
- Transkription
- DNA-Matrize wird mit Hilfe einer RNA-Polymerase in einer RNA transkribiert => prä-mRNA
- RNA-Prozessierung
- Enzym fügt 5'-Cap (Guaninnucleotid) an 5'-Ende an
- Enzym fügt Poly-A-Schwanz an 3'-Ende an
- diese Schritte schütz mRNA vor vorzeitigem Abbau durch Ribonucleasen im Zytoplasma
- Spleissing der prä-mRNA in mRNA
- Introns werden ausgeschnitten und verbleibende Exons zusammengespleisst
- mRNA verlässt den Zellkern
- Translation
- Ribosom lagert sich an mRNA an
- mRNA wandert Codon für Codon durch Ribosom
- tRNA's binden mit Anticodon an Codon (komplementäre Bindung) und knüpfen dabei ihre AS an die wachsende Polypeptidkette an
- Polypeptid wurd in aktives Protein umgewandelt
- Transport zum Zielort
was ist das Grundprinzip des Proteinsortings? was ist der Zweck? Beispiele?
Commandes clavier:
= tourner,
= avant/arrière,
= faire défiler
- In einer Zelle gibt es viele funktionelle Kompartimente=> Zellorganellen
- jedes Zellorganell hat spezielle Stoffwechsel-Funktionen und Strukturen
- damit Organell diese Funktionen übernehmen kann, braucht diese spezielle Proteine
- damit sichergestelle ist, dass jedes ORganell mit den richtigen PRoteinen versorgt wird, gibt es Proteinsorting
- Proteinsorting
- Proteine haben spezielle AS, welche als Signal von anderen Proteinen erkannt werden könnnen => 'Postleitzahlen' (viele Proteine haben auch kein Signalpeptid)
- die Signale werden dazu verwendet, das Protein an seinen Bestimmungsort zu bringen
- spezifische Signalsequenzen steuern den Proteintransport zu spezifischen Kompartimenten
- Beispiele
- Insulin
- ....
welche zwei Arten des Proteinsorting gibt es? was ist der UNterschied?
Commandes clavier:
= tourner,
= avant/arrière,
= faire défiler
- Zytoplasmatischer Weg
- Proteine ohne Signalpeptid
- Synthetisierung im Zytoplasma an freien Ribosomen
- verbleib inm Zytosol
- b.B. weitertransport in die Mitochondrien, Chloroplasten, Zellkern
- Sekretorischer Weg
- Proteine mit Siganlpeptid
- Synthetisierung am rauen ER und Prozessierung im Golgi
- Sekretion der Proteine aus der Zelle
- Einlagerung in Lysosomen
- Einbau in die Plasmamembran
Welche drei Arten des Proteintransports gibt es?
Commandes clavier:
= tourner,
= avant/arrière,
= faire défiler
- Gated Transport
- Transmembraner Transport
- Vesiculärer Transport
Erkläre den Gated Transport
Commandes clavier:
= tourner,
= avant/arrière,
= faire défiler
- Transport zwischen Zytoplasma und Zellkern
- Transport durch ‘Gates’ durch nukleäre Poren
- Zellkern besteht aus einer äusseren und inneren Membran, welche verbunden sind
- Äussere Membran geht ins ER über
- Innere Membran enthält die Poren
- Passive Diffusion von kleineren Molekülen
- Aktiver Transport von fertig prozessierten Proteinen und RNA’s
- Unter ATP-Verbrauch => benötigt Energie
- Saturierbar
- Ab einer gewissen Konzentration von Proteinen, kann die Einschläussung nicht mehr gesteigert werden, da nur eine begrenzte Anzahl von Transportproteine vorhanden ist
- Zellkern besteht aus einer äusseren und inneren Membran, welche verbunden sind
Erkläre den Transmembranen Transport
Commandes clavier:
= tourner,
= avant/arrière,
= faire défiler
- Membrangebundene Translokatoren bringen Protein durch die Membrane
- Jedes Organell hat seine Translokatoren
- Proteine werden von Zytosol in die Mitochondrien, Chloroplasten, Peroxisomen oder ER transportiert
Erkläre den Transmembrantransport in den Mitochondrien resp. Chloroplasten
Commandes clavier:
= tourner,
= avant/arrière,
= faire défiler
- Protein mit Signalsequenz
- Signalsequenz transportiert Protein an den richtigen Ort
- Chaperons
- binden an Proteine unter ATP verbrauch
- machen, dass Protein ungefalltet ist, damit es durch die Membran transportiert werden kann
- auf jeder Seite der MEmbran gibt es ein Protein-Translocator-Komplex, durch das Protein transportiert wird
- TOM (Translocase of Outer Membran)
- TIM (Translocase of Inner Membran)
- auf der Innenseite binden andere Chaperone an Protein und verhindern eine vorzeitige Faltung resp. helfen das Protein hinein zu transportieren
- Im Mitochondrium wird Signalsequenz durch Signalpeptidase abgeschnitten
- Chaperons lösen sich von Protein und PRotein nimmt seine ursprüngliche Faltung an
Translocator-Komplex bei den Chloroplasten:
- TOC (Translocase of Outer Chloroplast membran)
- TIC (Translocase of Inner Chloroplast membran)
erkläre den Transmembrantransport bei den Peroxisomen.
Commandes clavier:
= tourner,
= avant/arrière,
= faire défiler
- es können gfaltete Proteine transportiert werden
- Signalsequenzen:
- PTS 1 (Peroxisomal Targeting Sequenz) => meiste Proteine
- SKL-Sequenz (Serin Lysin(K) Leucin)
- Carboxyterminales Ende
- PTS 2
- aminoterminales Ende
- PTS 1 (Peroxisomal Targeting Sequenz) => meiste Proteine
- Pex5 transportiert Protein zu Peroxisom
- Pex5 dockt an Pex14 an
- Protein wirdinkl. Pex5 über Pex2/10/12-Komplex ins Peroxisom transportiert
- Pex,5 wird anschliessend über gleichen Komplex wieder heraustransportiert (recycling*)
- für Entgiftung verantwortlich
- Degradation von grossen Fettsäuren
*die Natur kennt keine Abfälle!!!!
erkläre die grundschritte des Vesikulären Transports (=sekretorischer Weg)
Commandes clavier:
= tourner,
= avant/arrière,
= faire défiler
- Lösliche, in den Vesikeln verpackte PRoteine werden vom Donor- ins Zielorganell verfrachtet
- Transportvesikel 'knospen' am Donorkompartiment
- Transportvesikel verschmelzen mit dem Zielkompartiment
- Die Vesikel-bildente Membranen werden auch in das neue ORganell übertragen
erkläre den Transmembrantransport durch das ER
Commandes clavier:
= tourner,
= avant/arrière,
= faire défiler
- Ribosom beginnt Polypeptid zu synthetisieren
- Signal Recognition Particel (SRP) bindet an Singalsequenz (hydrophobe Alpha-Helix) vom Protein
- SRP transportiert Komplex zum SRP-Rezeptor und geht Bindung ein
- SRP entkoppelt sich und Ribosom bindet an den Ribosom Rezeptor
- Signalsequenz wird in Translokator hineinsynthetisiert
- Translation fährt fort. Die Polypeptidkette wird direkt durch daen Translokator synthetisiert
- Signalpeptidase schneidet die Signalsequenz ab und das Polypeptid wird ins Lumen abgegeben
- wird die Signalsequenz nicht abgeschnitten, wird sie Teil der Transmembran-Abschnitt des Proteins, da hydrophob
erkläre die Co-translationelle Glycosylierung
- findet stattwährend Polypeptid ins ER translatiert wird
- findet an der Asn-X-Ser/Thr Sequenz von Polypeptid statt
- ist diese Squenz vorhanden, wird 'Zuckerbäumchen' am ASN-Teil an Sequenz gehängt => N-Linked-Transferrase
- wird vom OST (Oligosaccharyltransferase) gestäuert
- ist diese Squenz vorhanden, wird 'Zuckerbäumchen' am ASN-Teil an Sequenz gehängt => N-Linked-Transferrase
- zwei Enzyme spalten die drei Glucosen ab
erläre die Proteininsertion in Membranen
- ähnlich wie ER Transmembrantransport
- SRP bindet an SRP-Rezeptor
- Internal Signalsequenz macht, dass Polypeptid in Translokationskanal synthetiiert wird, dabei bleibt Amino-Ende im ER-Lumen
- Stoptransfer-Sequenz stoppt translation in Lumen und schliesst Kanal => Polypeptid im Lumen formt ein Loop
- Translation geht im Cytosol weiter
- zweite Internal Signalsequenz öffnet Kanal wieder und macht, dass Polypeptid wieder ins Lumen synthetisiert wird => ein zweites Loop im Cytsol wird geformt
- diesen Prozess kann beliebig widerholt werden
erkläre den Transport im Golgi
- Transport via Maturation
- Vesikel lösen sich vom ER und formen das ERGIC (ER-Golgi intermediate compartment)
- Vesikel fusionieren untereinander und bilden das cis-Golgi
- Rückwärts-Transport von Proteinen durch Vesikel, die irrtümlicherweise ins cis-Golgi transportiert wurden => Medial- resp. Trans-Golgi
- zwei Arten der Sekretion
- regulierte Sekretion
- Vesicel lagern such a Plasmamembran an, bis es zur Sekretion kommt => z.B. Insulin
- konstitutive Sekretion
- Proteine werden ständig sekretiert
- Favorisiert beim Protein-Herstellen
- regulierte Sekretion
erkläre die Endozytose
- Protein bindet spezifisch an Transmembran Rezeptor in Zellmembran
- Transmembran Rezeptor in Zellmembran ist mit Adapter Protein Komplex über Zellmembran verbunden
- Adaptin bindet an Adapter Protein Komplex auf der Seite des Cytosols
- Clathrin bindet an Adaptin
- Calthrin beginnt Zellmembran abzuschnürren und ein Vesikel zu bilden
- Dynamin schnürrt Vesikel ab
- Vesikel beginnt uncoating => Adaptin und Clathrin lösen sich
- Vesikel fusioniert mit Early-Endosom
- Protein wird von Rezeptor losgebunden
- Rezeptoren werden vesikulär zur Zellmembran zurücktransportiert (Recycling)
was sind Signalsequenzen?
- Peptidstück von 4 bis 60 AS
- Signalsequenzen sind diskrete Peptidabschnitte
- können innerhalb oder am Ende des PRoteins lokalisiert sein
was sind Signalpatches?
- dreidimensionale Anordnung von AS an der Proteinoberfläche, entstanden durch die Proteinfaltung
- AS für Patches können in der linearen AS-Sequenz entfernt voneinader liegen
- durch Überlagerung dieser AS-Sequenzen ergibt sich eine bestimmte Erkennungsstruktur
wo kommen Siganlsequenzen, wo Patches vor?
- Signalsequenzen
- dirigieren Proteine vom ZYtosol ins ER, Mitochondiren, Chloroplasten, Peroxisomen
- transportieren Proteine vom Nukleus ins Zytosol
- vom Golgi ins ER
- Signalpatches
- neu synthetisierte Proteine für Abbau in den Lysosomen
- Sequenzen und PAtches
- von Zytosol in den Nukleus
welche Signalsequenz wird für den Rücktransport ins ER verwendet?
- Lys-Asp-Glu-Leu => KDEL
wie kann man herausfinden, ob ein Genabschnitt eine Signalsequenz ist?
- Genabschnitt mit GFP markieren
- Organell andersfarbig markieren
- schauen, wo das Protein sich befindet
nenne die wichtigsten Coat-Proteine
- Clathrin Coated Vesikel
- von trans-Golgi zu den Endosomen
- von der Plasmamembran zu den Endosomen
- COP I coated Vesicel
- vom Golgi zu ER (retrograder Transport)
- innerhalb des Golgi
- COP II coated Vesicel
- ER zu Golgi (anterograde)
welche Funktion hat Ubiquitin / Proteasom?
- gezielter Abbau von zellulären Proteinen
- Ubiquitin wird an PRotein gehängt, dass dan sofort abgebaut wird
- Proteasom baut dann Protein ab
welches Targeting Sigal wird bei der Endozytose für Adaptin verwendet?
siehe Folie
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Cartes-fiches
beschreibe die einzelnen Schritte der Proteinsynthese
=> für detailiertere Beschreibung, siehe Karteikarten 'Biologie' :-)
- Transkription
- DNA-Matrize wird mit Hilfe einer RNA-Polymerase in einer RNA transkribiert => prä-mRNA
- RNA-Prozessierung
- Enzym fügt 5'-Cap (Guaninnucleotid) an 5'-Ende an
- Enzym fügt Poly-A-Schwanz an 3'-Ende an
- diese Schritte schütz mRNA vor vorzeitigem Abbau durch Ribonucleasen im Zytoplasma
- Spleissing der prä-mRNA in mRNA
- Introns werden ausgeschnitten und verbleibende Exons zusammengespleisst
- mRNA verlässt den Zellkern
- Translation
- Ribosom lagert sich an mRNA an
- mRNA wandert Codon für Codon durch Ribosom
- tRNA's binden mit Anticodon an Codon (komplementäre Bindung) und knüpfen dabei ihre AS an die wachsende Polypeptidkette an
- Polypeptid wurd in aktives Protein umgewandelt
- Transport zum Zielort
was ist das Grundprinzip des Proteinsortings? was ist der Zweck? Beispiele?
- In einer Zelle gibt es viele funktionelle Kompartimente=> Zellorganellen
- jedes Zellorganell hat spezielle Stoffwechsel-Funktionen und Strukturen
- damit Organell diese Funktionen übernehmen kann, braucht diese spezielle Proteine
- damit sichergestelle ist, dass jedes ORganell mit den richtigen PRoteinen versorgt wird, gibt es Proteinsorting
- Proteinsorting
- Proteine haben spezielle AS, welche als Signal von anderen Proteinen erkannt werden könnnen => 'Postleitzahlen' (viele Proteine haben auch kein Signalpeptid)
- die Signale werden dazu verwendet, das Protein an seinen Bestimmungsort zu bringen
- spezifische Signalsequenzen steuern den Proteintransport zu spezifischen Kompartimenten
- Beispiele
- Insulin
- ....
welche zwei Arten des Proteinsorting gibt es? was ist der UNterschied?
- Zytoplasmatischer Weg
- Proteine ohne Signalpeptid
- Synthetisierung im Zytoplasma an freien Ribosomen
- verbleib inm Zytosol
- b.B. weitertransport in die Mitochondrien, Chloroplasten, Zellkern
- Sekretorischer Weg
- Proteine mit Siganlpeptid
- Synthetisierung am rauen ER und Prozessierung im Golgi
- Sekretion der Proteine aus der Zelle
- Einlagerung in Lysosomen
- Einbau in die Plasmamembran
Welche drei Arten des Proteintransports gibt es?
- Gated Transport
- Transmembraner Transport
- Vesiculärer Transport
Erkläre den Gated Transport
- Transport zwischen Zytoplasma und Zellkern
- Transport durch ‘Gates’ durch nukleäre Poren
- Zellkern besteht aus einer äusseren und inneren Membran, welche verbunden sind
- Äussere Membran geht ins ER über
- Innere Membran enthält die Poren
- Passive Diffusion von kleineren Molekülen
- Aktiver Transport von fertig prozessierten Proteinen und RNA’s
- Unter ATP-Verbrauch => benötigt Energie
- Saturierbar
- Ab einer gewissen Konzentration von Proteinen, kann die Einschläussung nicht mehr gesteigert werden, da nur eine begrenzte Anzahl von Transportproteine vorhanden ist
- Zellkern besteht aus einer äusseren und inneren Membran, welche verbunden sind
Erkläre den Transmembranen Transport
- Membrangebundene Translokatoren bringen Protein durch die Membrane
- Jedes Organell hat seine Translokatoren
- Proteine werden von Zytosol in die Mitochondrien, Chloroplasten, Peroxisomen oder ER transportiert
Erkläre den Transmembrantransport in den Mitochondrien resp. Chloroplasten
- Protein mit Signalsequenz
- Signalsequenz transportiert Protein an den richtigen Ort
- Chaperons
- binden an Proteine unter ATP verbrauch
- machen, dass Protein ungefalltet ist, damit es durch die Membran transportiert werden kann
- auf jeder Seite der MEmbran gibt es ein Protein-Translocator-Komplex, durch das Protein transportiert wird
- TOM (Translocase of Outer Membran)
- TIM (Translocase of Inner Membran)
- auf der Innenseite binden andere Chaperone an Protein und verhindern eine vorzeitige Faltung resp. helfen das Protein hinein zu transportieren
- Im Mitochondrium wird Signalsequenz durch Signalpeptidase abgeschnitten
- Chaperons lösen sich von Protein und PRotein nimmt seine ursprüngliche Faltung an
Translocator-Komplex bei den Chloroplasten:
- TOC (Translocase of Outer Chloroplast membran)
- TIC (Translocase of Inner Chloroplast membran)
erkläre den Transmembrantransport bei den Peroxisomen.
- es können gfaltete Proteine transportiert werden
- Signalsequenzen:
- PTS 1 (Peroxisomal Targeting Sequenz) => meiste Proteine
- SKL-Sequenz (Serin Lysin(K) Leucin)
- Carboxyterminales Ende
- PTS 2
- aminoterminales Ende
- PTS 1 (Peroxisomal Targeting Sequenz) => meiste Proteine
- Pex5 transportiert Protein zu Peroxisom
- Pex5 dockt an Pex14 an
- Protein wirdinkl. Pex5 über Pex2/10/12-Komplex ins Peroxisom transportiert
- Pex,5 wird anschliessend über gleichen Komplex wieder heraustransportiert (recycling*)
- für Entgiftung verantwortlich
- Degradation von grossen Fettsäuren
*die Natur kennt keine Abfälle!!!!
erkläre die grundschritte des Vesikulären Transports (=sekretorischer Weg)
- Lösliche, in den Vesikeln verpackte PRoteine werden vom Donor- ins Zielorganell verfrachtet
- Transportvesikel 'knospen' am Donorkompartiment
- Transportvesikel verschmelzen mit dem Zielkompartiment
- Die Vesikel-bildente Membranen werden auch in das neue ORganell übertragen
erkläre den Transmembrantransport durch das ER
- Ribosom beginnt Polypeptid zu synthetisieren
- Signal Recognition Particel (SRP) bindet an Singalsequenz (hydrophobe Alpha-Helix) vom Protein
- SRP transportiert Komplex zum SRP-Rezeptor und geht Bindung ein
- SRP entkoppelt sich und Ribosom bindet an den Ribosom Rezeptor
- Signalsequenz wird in Translokator hineinsynthetisiert
- Translation fährt fort. Die Polypeptidkette wird direkt durch daen Translokator synthetisiert
- Signalpeptidase schneidet die Signalsequenz ab und das Polypeptid wird ins Lumen abgegeben
- wird die Signalsequenz nicht abgeschnitten, wird sie Teil der Transmembran-Abschnitt des Proteins, da hydrophob
erkläre die Co-translationelle Glycosylierung
- findet stattwährend Polypeptid ins ER translatiert wird
- findet an der Asn-X-Ser/Thr Sequenz von Polypeptid statt
- ist diese Squenz vorhanden, wird 'Zuckerbäumchen' am ASN-Teil an Sequenz gehängt => N-Linked-Transferrase
- wird vom OST (Oligosaccharyltransferase) gestäuert
- ist diese Squenz vorhanden, wird 'Zuckerbäumchen' am ASN-Teil an Sequenz gehängt => N-Linked-Transferrase
- zwei Enzyme spalten die drei Glucosen ab
erläre die Proteininsertion in Membranen
- ähnlich wie ER Transmembrantransport
- SRP bindet an SRP-Rezeptor
- Internal Signalsequenz macht, dass Polypeptid in Translokationskanal synthetiiert wird, dabei bleibt Amino-Ende im ER-Lumen
- Stoptransfer-Sequenz stoppt translation in Lumen und schliesst Kanal => Polypeptid im Lumen formt ein Loop
- Translation geht im Cytosol weiter
- zweite Internal Signalsequenz öffnet Kanal wieder und macht, dass Polypeptid wieder ins Lumen synthetisiert wird => ein zweites Loop im Cytsol wird geformt
- diesen Prozess kann beliebig widerholt werden
erkläre den Transport im Golgi
- Transport via Maturation
- Vesikel lösen sich vom ER und formen das ERGIC (ER-Golgi intermediate compartment)
- Vesikel fusionieren untereinander und bilden das cis-Golgi
- Rückwärts-Transport von Proteinen durch Vesikel, die irrtümlicherweise ins cis-Golgi transportiert wurden => Medial- resp. Trans-Golgi
- zwei Arten der Sekretion
- regulierte Sekretion
- Vesicel lagern such a Plasmamembran an, bis es zur Sekretion kommt => z.B. Insulin
- konstitutive Sekretion
- Proteine werden ständig sekretiert
- Favorisiert beim Protein-Herstellen
- regulierte Sekretion
erkläre die Endozytose
- Protein bindet spezifisch an Transmembran Rezeptor in Zellmembran
- Transmembran Rezeptor in Zellmembran ist mit Adapter Protein Komplex über Zellmembran verbunden
- Adaptin bindet an Adapter Protein Komplex auf der Seite des Cytosols
- Clathrin bindet an Adaptin
- Calthrin beginnt Zellmembran abzuschnürren und ein Vesikel zu bilden
- Dynamin schnürrt Vesikel ab
- Vesikel beginnt uncoating => Adaptin und Clathrin lösen sich
- Vesikel fusioniert mit Early-Endosom
- Protein wird von Rezeptor losgebunden
- Rezeptoren werden vesikulär zur Zellmembran zurücktransportiert (Recycling)
was sind Signalsequenzen?
- Peptidstück von 4 bis 60 AS
- Signalsequenzen sind diskrete Peptidabschnitte
- können innerhalb oder am Ende des PRoteins lokalisiert sein
was sind Signalpatches?
- dreidimensionale Anordnung von AS an der Proteinoberfläche, entstanden durch die Proteinfaltung
- AS für Patches können in der linearen AS-Sequenz entfernt voneinader liegen
- durch Überlagerung dieser AS-Sequenzen ergibt sich eine bestimmte Erkennungsstruktur
wo kommen Siganlsequenzen, wo Patches vor?
- Signalsequenzen
- dirigieren Proteine vom ZYtosol ins ER, Mitochondiren, Chloroplasten, Peroxisomen
- transportieren Proteine vom Nukleus ins Zytosol
- vom Golgi ins ER
- Signalpatches
- neu synthetisierte Proteine für Abbau in den Lysosomen
- Sequenzen und PAtches
- von Zytosol in den Nukleus
welche Signalsequenz wird für den Rücktransport ins ER verwendet?
- Lys-Asp-Glu-Leu => KDEL
wie kann man herausfinden, ob ein Genabschnitt eine Signalsequenz ist?
- Genabschnitt mit GFP markieren
- Organell andersfarbig markieren
- schauen, wo das Protein sich befindet
nenne die wichtigsten Coat-Proteine
- Clathrin Coated Vesikel
- von trans-Golgi zu den Endosomen
- von der Plasmamembran zu den Endosomen
- COP I coated Vesicel
- vom Golgi zu ER (retrograder Transport)
- innerhalb des Golgi
- COP II coated Vesicel
- ER zu Golgi (anterograde)
welche Funktion hat Ubiquitin / Proteasom?
- gezielter Abbau von zellulären Proteinen
- Ubiquitin wird an PRotein gehängt, dass dan sofort abgebaut wird
- Proteasom baut dann Protein ab
welches Targeting Sigal wird bei der Endozytose für Adaptin verwendet?
siehe Folie
