11 MZB I - Schuler

MZB I

144

4.0 (1)

H. M.

Kartei Details

Zusammenfassung	Diese Lernkarten decken grundlegende Konzepte der Biochemie auf Universitätsniveau ab, mit Fokus auf Proteine, Enzyme und ihre Reaktionen. Sie behandeln Themen wie die Struktur und Funktion von Aminosäuren, die Katalyse durch Enzyme, sowie die Regulation und Hemmung enzymatischer Aktivitäten. Die Karteikarten sind besonders nützlich für Medizinstudenten, da sie wichtige biochemische Prozesse und Mechanismen erklären, die für das Verständnis medizinischer Zusammenhänge essenziell sind.
Karten	144
Lernende	16
Sprache	Deutsch
Kategorie	Medizin
Stufe	Universität
Erstellt / Aktualisiert	28.03.2016 / 05.05.2020
Weblink	https://card2brain.ch/box/mzb_i
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Kartenliste

Lineweaver-Burk Gleichung:

was ist das?

eine linearisierte Form der Michaelis-Menton Gleichung

reversible Inhibitoren:

Kompettive vs nicht kompetitive Inhibitoren:

kinetische Unterscheidung

Kompetitive und nicht-kompetitive Inhibitoren lassen sich kinetisch unterscheiden: V_max kann bei hoher Substratkonzentration in Gegenwart eines kompetitiven Inhibitors nach wie vor erreicht werden; bei der nicht-kompetitiven Hemmung kann V_max nicht mehr erreicht werden.

Kooperativität

positive und negative
-> Kinetik

Kooperativität ist, wenn die Bindung des Substrats eine andere Bindungsstelle hemmt (negative Kooperativität) oder aktiviert (positive Kooperativität). Kooperativität wirkt über eine Änderung der Proteinkonformation.

Die Enzymkinetik mit Kooperativität gehorcht nicht der Michaelis-Menten Gleichung. Bei positiver Kooperativität beschreibt die Änderung von v mit [S] eine Sigmoide, bei negativer Kooperativität ist der Anstieg von v mit [S] zuerst sehr steil und flacht dann schnell ab

-> Die biologische Bedeutung der Kooperativität liegt darin, dass sich in engen Bereiche von [S] die Geschwindigkeit stärker oder schwächer ändert als bei einer hyperbolischen Kinetik.

Kooperativität:

Hill Koeffizient

s.B.

Kooperativität:

T und R form

Beispiel Hämoglobin

-> Die T-Form entspricht der weniger aktiven Konformation des Enzyms, die R-Form der aktiveren Konformation

Der Hill-Koeffizient für die Bindung von 4 O₂ an Hb beträgt 2.6. Hb hat zwei konformationelle Zustände: T-Form (bindet O2 schlecht) und R-Form (bindet O₂ gut). Je mehr O₂ ein Hb gebunden hat, desto grösser wird die Wahrscheinlichkeit, dass die T-Form in die R-Form wechselt. Die O₂ Sättigung von Hb entspricht deshalb einer sigmoiden Kurve.

Allosterische Regulation

homotrope und heterotrope allosterische Regulation

Bei einem allosterischen Protein, beeinflusst de Bindung eines Liganden (an einer bestimmten Stelle) die Bindungseigenschaften des Proteins an einer anderen Stelle. Allosterische Enzyme besitzen, zusätzlich zur Substratbindungsstelle, noch mindestens eine Effektorbinsungsstelle.

Der Allosterische Effektor kann das Substrat selbst (homotrope allosterische Regulation) oder ein anderes Molekül (heterotrope allosterische Regulation) sein. Allosterische Effektoren können aktivierend oder hemmend wirken. Die kooperative Bindung eines Liganden ist eine Art von Allosterie; die Kinetik von allosterisch Regulierten Enzymen ist Analog zu derjenigen der kooperativen Regulation.

Unterscheidung von allosterischem und nicht-kompetitiven Inhibitor

Die Unterscheidung zwischen einem allosterischen Inhibitors und einem nicht-kompetitiven Inhibitor ist nicht immer eindeutig. Ein nicht-kompetitiven Inhibitor verändert den kinetischen Mechanismus der Reaktion nicht (es gilt die Michaelis-Menten Gleichung); bei einem allosterisch regulierten Enzym hingegen verändert sich der kinetische Mechanismus (es gilt die HillGleichung).

Rückkopplungshemmung

Die Rückkopplungshemmung (engl. feedback inhibition) beruht auf allosterischer Regulation. Ist das Endprodukt einer Stoffwechselkette in genügender Menge vorhanden, "bremst" es ein Enzym "stromaufwärts" durch allosterische Hemmung

limitierte Proteolyse

Von limitierter Proteolyse spricht man bei Enzymen, die als inaktive Vorläuferproteine (Proproteine, Zymogen) gebildet werden und bei bedarf aktiviert werden (durch Spaltung von Peptidketten und eventuell dem entfernen eines Stückes Peptidkette).

Wirkungsmechanismus von Enzymen:

Welche/ was für AS sind oft an der eigentlichen Katalyse beteiligt?

Am aktiven Zentrum des Enzyms sind gewisse funktionelle Gruppen an der Katalyse beteiligt. Meist sind es AS-Seitenketten die Protonen aufnehmen/abgeben können, H-Brücken ausbilden können, nukleophil oder redoxaktiv sind (u.a. Imidazolgruppe von His, Thiolgruppe von Cys, Hydroxylgruppe von Ser/Thr, ε-Amingruppe von Lys, Carboxylgruppe von Asp/Glu). Zusätzlich ist oft ein Cofaktor beteiligt.

Häufig beteiligte Seitenketten
His,Cys,Ser,Thr,Lys,Asp,Glu
+ Cofaktoren

Serinproteasen

Prinzip

Katalysierte Reaktion

Serinproteasen spalten Peptidbindungen über ein kovalentes Zwischenprodukt

Die Gruppe der Serinproteasen besitzen ein sehr reaktionsfähiges Serin an der aktiven Stelle. Dieser Rest bildet ein kovalentes Zwischenprodukt mit der einen Hälfte des Substratmoleküls. Die Reaktion hat zwei Teilschritte

Chymotrypsin, Trypsin und Elastase

-> Erklärung der Substratspezifität

Am Beispiel der drei Serinporteasen Chymotrypsin, Trypsin und Elastase kann man zeigen, wie Grösse und Struktur der Substratbindungsstelle die Substratspezifität beeinflussen.

Die Substratspezifität von drei Serinproteasen wird durch Grösse und Struktur der Substratbindungsstelle bestimmt. Chymotrypsin spaltet bevorzugt nach Trp,Tyr und Phe. Trypsin spaltet nach Arg und Lys. Elastase spaltet am besten nach Ala

Carboanhydrase

Das Abfallprodukt CO₂ ist im Blut schlecht löslich, weshalb es in der Lunge aus löslichem Hydrogencarbonat gebildet wird.

\( CO_2 + H_2 O ⇌ H_2 CO_3 ⇌ HCO_3^- + H^+\)

Die Reaktion wird durch das Enzym Carboanhydrase katalysiert; Das Enzym stell ein OH^- Anion bereit, das CO₂ angreift. Dazu benutzt es ein Zn²⁺ Ion.