MC

Herparin: Grundgerüst: Glukose 1,4 alpha und beta Bindungen Abwechselnd
Glucoseaminoglykan unterschiedlicher Kettenlänge + stark Sulfatiert
=> Sehr hohe negative Ladungsdichte und Bildung in Mastzellen
Glukosamin (Sulfatiert und Acetylisiert) + Glucuronsäure/ Ideronsäure, sulfatiert

=> Unterbindet Blutgerinnung, Verstärkt Wirkung von Antithrombin (Antithrombin wirkt hemmend auf Thrombin -> Gerinnung durch Katalyse Fibrinogen -> Fibrin)
-> Thromboseprophylaxe

Hyaluronsäure: beta Glukuronsäure und Glucosamin (Acetylglukosamin)
Proteinfrei, bis zu 50000 Disaccharidwiederholungen, nicht sulfatiert -> Befindet sich in Extrazellulärmatrix
=> Wasserspeicher, viskoses, nicht komprimierbares Gel (Ladungsdichte zieht H2O an)
-> Glaskörper im Auge, Gelenkflüssigkeit, Bandscheiben
Arthrosetherapie

ABO Blutgruppensystem:
Entständige Oligosaccharide auf Glykoproteinen und Glykolipiden, Antigene auf Erythrozyten und anderen Zellen (ImG)
4 Hauptgruppen: A, B, AB, 0

Grundgerüst: N-Acetyl-Glucosamin und D-Galactose und D-Fructose => 0
+ Galaktose => B
+ N-Acetyl-Galactosamin => A
=> Erkennungsmerkmal für den Körper

Antigen: A -> Antikörper B -> Verträglichkeit: A,0
Antigen B -> Antikörper A -> Verträglichkeit B, 0
Antigen A + B (Heterozygot) -> keine Antikörper -> Verträglichkeit A, B, 0
Antigen 0 -> Antikörper A, B -> Verträglichkeit 0

Aminierung: Transaminierung:
Glucose-6-Pi + Aminosäure -> Glucosamin-Pi + alpha Ketosäure
Durch: Hexophosphat-Transaminase
(Ersetzen Hydroxygruppe mit Aminogruppe)

Acetlyierung: Kondensation mit Acetyl-CoA Unter Abspaltung von CoA mit der Aminogruppe
zu N-Acetyl-Glucosamin (Acetyl = Carboxyl + Methylgruppe) durch Transacetylase

Sulfatierung: Veresterung von KH durch aktivierte Schwefelsäure (PAPS)

Si-Pi- 5' Ribose 3' Pi 1' Base
Reagiert mit Hydroxylgruppen, Sulfat geht Esterbindung mit Hydroxygruppe ein
(durch Sulfotransferasen)

N-Glykosidisch: Bindung von Heteroglykomer mit Amidgruppe eines Asparaginrestes
=> Im ER; Transferieren von Vorgefertigten Zuckerketten von Dilochianker auf Protein
=> Mannosereicher Typ, komplexer Typ, Mischtyp
=> Modifizierungen im Golgi möglich
Halbacetal + Amid -> -NH-

O-Glykosidische Bindung: Reaktion mit Hydroxyrest eines Serin oder Threoninrestes
Im Golgi, direkte Zusammensetzung aktiviterter Zuckermoleküle
(Mannose-6-Pi zur Kennzeichnung von Lysosomenproteinen)
Halbacetal + Hydroxy -> -O- (Acetal)


 

Steroidhormone:
Acetyl-CoA (über HMG-CoA-Reduktase) -> C6 Mevalonsäure (-> Isoprenderivate) -> C30 Squalen (über Zyklisierung) -> Cholesterol C27 -> Steroide

Eikosanoide: Membranphospholipide (P-Lipase-A2) -> Arachidonsäure (C20 delta 4)
-> COX / LOX + O2 -> Prostaglandine / Leukotriene
 

Cholesterol besitzt ein Sterangerüst aus 3 6fach Ringen und einem 5 Ring, wobei die Ringe wie folgt angeordnet sind:
Zwei 6 Ringe unten links, schräg rechts oben davon der dritte 6er Ring, direkt daneben der 5er Ring.
Am A Ring besitzt das Cholesterol seine einzige hydrophile Gruppe, die Hydroxygruppe, ganz links unten
An der oberen Spitze des 5er Rings, des D Rings, sitzt eine verzweigte Seitenkette, die 5 C Atome in Kettebesitzt, und sich das 6. und 7. C Atome am Ende abzweigen.

Ein Cholesterolester ist ein Cholesterolmolekül, dessen Hydroxygruppe eine Esterbindung mit einer Fettsäure eingegangen ist

Erhöhte Cholersterinwerte: höher 200mg/gl (5,18 mmol/l)
Erhöhrte Triacylglyzerinwerte: Höher 200mg/dl (2,26 mmol/l)

Isolierte Cholesterinämie: Nur Chol erhöht:
Oft genetisch, schlechtes Ansprechen auf Allgemeinmaßnahmen

kombinierte Hyperliidämie: Beides Erhöht:
Oft sekundäre Ursache (Übergewicht, Diabetes, Leber / Nierenversagen, Fehlernährung)
Oft hervorragendes Ansprechen auf Allgemeinmaßnahmen

Isolierte Hypertriglyzerinämie: TG erhöht
Oft genetisch, schlechtes Ansprechen auf Allgemeinmaßnahmen

Cholesterinmessung:
Hilfsreaktion: Cholesterinester + H2O über Cholesterase zu Cholesterin und FS
Messreaktion: Cholesterin + O2 über Choloxidase zu Cholesterin-4-en-3-on + Wasserstoffperoxid
Indikatorreaktion: Wasserstoffperoxid und Chromogen über Peroxidase zu Farbkomplex und Wasser
=> Photometrische Messung, Farbintensität proportional zu Konzentration

Triglyzerine:
Hilfsreaktion: Triglyzerid + H2o über Lipoproteinlipase zu Glyzerin + FS
und Phosphorylierung zu Glyzerin-3-Pi durch Glyzerinkinase

Messreaktion: Glyzerin-3-Pi + O2 über Glyzerinphosphatoxidase zu Dihydroxyacetonphosphat und Wasserstoffperoxid

Indikatorreaktion: Wasserstoffperoxid und Chromogen über Peroxidase zu Farbkomplex und Wasser
=> Photometrische Messung, Farbintensität proportional zu Konzentration

=> Einfache Routinebestimmung für Cholesterin und Triglyzeride bei Routineuntersuchungen führt günstig und schnell zu wichtigen Erenntnissen
Außerdem: Voll Automatisch und Hoher Informationsgehalt

Direktes Verfahren: Messen mit der Maschine: Enzymatische Bestimmung von Cholesterol nach Inhibitation anderer Lipoproteine durch Faltung, Komplexbildung, Zuckerbindung, Detergentien nach chemischen Verfahren
Vorteil: Präzises und exaktes, schnelles Ergebnis und Vollautomatisiert
Nachteil: Lange Zeit nur für HDL möglich gewesen

Indirektes Verfahren: LDL Berechnung nach Friedwald:
LDL Cholesterol = (Gesamtcholesterol - TG) / (5 - HDL - Cholesterol)
Vorteil: Kostengünstig und einfach, Viele Studien
Nachteil: Nicht gültig bei hohem TG (Größer 400mmol/l) und unpräzise
 

Carbonsäureester = Carboxylgruppe + Hydroxygruppe

- C - O -R
  ||
  O

Thiol: Alkohol mit Schwefel statt O
R - SH

Thioester: Carboxylgruppe + Thiolgruppe

C - S - R
||
O

Einfachbindung: lange, gerade Zickzacklinie von C-Atomen
=> Starke WW zwischen Ketten, stabile und feste Anordnung => Hoher Schmelzpunkt => Fette (fest)

Cis-Doppelbindungen: Führen zu einem leichten Knick im Lipidschwanz
=> Verringert die Wechselwirkungen und die Anordnung => Verringert den Schmelzpunkt => Öle (flüssig)
Dabei ist die Anzahl der Doppelbindungen proportional zu dem Schmelzpunkt

Trans-Doppelbindung: Doppelnbindung verändert Konfiguration des Lipidschwanzes nicht => Same as Einfachbindung

Bildung: Carbonsäureester:

Carbonsäure (Carboxylgruppe) reagiert mit Hydroxygruppe über Veresterung (Kondensationsreaktion) zu einem Carbonsäureester. Gespalten wird dieser Hydrolytisch (Verseifung)

Phosphorsäureester:
Phosphat und Hydroxygruppe reagieren über Veresterung (Kondensationsreaktion) zum Phosphorsäureester und werden hydrolytisch gespalten
=> Phosphorylierung und Dephosphorylierung
 

Delta: Position Doppelbindungen von vorne

Palmitinsäure: 16 C Atome, keine Doppelbindung
Stearinsäure: 18 C Atome, keine Doppelbindungen
Ölsäure: 18 C Atome, Delta 9, Omega 9
Linolsäure: 18 C Atome, Delta 9, 12 Omega 6
Linolensäure: 18 C Atome, Delta 9, 12, 15 Omega 3
Arachidonsäure: 20 C Atome, 4 Doppelbindungen, Omega 6

COA: Adenosindihosphat + 3' Phosphat + Pantothensäure (Vitamin B5) + Thiol

ZUERST: Aktivierung der FS durch Reaktion mit ATP
FS + ATP -> FSAMP + PPi

Thiol geht Thioesterbindungen mit Carboxylgruppen von Carbonsäuren ein
=> Einergiereiche, reaktive Verbindung
=> Acetyl-CoA + Acyl-CoA

Katalysiert durch Acyl-CoA-Synthetase (Thiokinase)

Hydrolyse der Verbindung setzt viel Energie frei (Entropie Exotherm, ...)
=> Gruppenübertragunspotential von Acetyl- oder Acylgruppen
Cholin + Acetyl-Coa -> Acetylcholin + CoA

Acetyl-CoA ist Ausgangsstoff für beta Oxidation und Fettsäuresynthese
 

Kondensationsreaktion -> Thioester von Essigsäure mit CoA oder einer Fettsäure mit CoA

WICHTIG Vorherige Aktivierung durch ATP!
ATP-> AMP
FS + AMP -> Acyladenylat

Thiolytische Spaltung durch CoA

Kein Abbau des Steranringes möglich!
Ausscheidung als Gallensäure = Cholsäure = Cholat
Oder Chenodesoxycholsäure

Hydroxylierung und oxidative Verkürzung der Seitenkette

Ineffektiv: Enteral 80% Rückresorption
=> Entero-Hepatischer Kreislauf
=> Cholesterolausscheidungsschwäche
 

=> Objektivierung der Lebensmittelaufnahme, Einsicht auf totale kcal, Fett, Kohlenhydrat und Proteinanteil
(Ziel: 2500 kcal, 55% KH, 30% Fette, 15% Proteine, davon Omega 3 und 6 reiche FS)
Ernährungsumstellung: Handeln statt Verbote
Ermittelung Fettbedarf und Qualität

Essenzielle FS -> Arachidonsäure
=> Körpereigene Doppelbindungsynthese nur bis C9 möglich!
=> Hormonbildung

Wirkt sich positiv auf HDL aus
Membranfluidität

Verhältnis Omega 3 zu 6: 1:5

 

Bakterien: Kein Zellkern, keine Nucleosomen, keine Membranbegrenzten Organellen, kein Zytoskelett mit Motorproteinen, 70s Ribosomen, Start AS ist Formyl-Met (auch beim Mitochondirum), keine Cyclohexamidsensitivität, keine Erythromycinsensitivität

Arachea: Kein Zellkern, Zwischenstufe Nukleosomen, keine membranbegrenzten Organellen, Kein Zytoskelett mit Motorproteinen 70s Ribosomen, Start-AS Methionin, keine Cyclohexamidsensitivität, Erythromycinsensitivität

Eukaryonten: Zellkern, Nukleosomen, Membranumhüllte Organellen, Zytoskelett mit Motorproteinen, 80s Ribosomen, Start AS: Methionin, Cyclohexamid und erythromycinsensitivitäät

Schutz der DNA, Räumliche Trennung Translation und Transkription
=> mRNA Modifikationen!

Bakterien: 1 Gen -> 1 mRNA -> 1 Protein

Mensch: 1 Gen -> mehrere mRNA -> mehrere Proteine

+ Regulation Expression über mRNA Transport

Def: Mikrodomänen in der Biomembran, die sich hinsichtlich ihrer chemischen Zusammensetzung und ihrer Fluidität von ihren umgebenden Bereichen unterscheiden
=> Floß spezieller Lipidzusammensetzung in Phospholipidsee
Arten: Caveolae (Cholesterinreich), GEM (Glycosphyngolipidreich), PiP2-reich

=> Bereich mit geringer Fluidität
Ermöglicht Bindungsstellen in der Zellmembran => Proteinreich
=> Oft mit Zytoskelett verankert

=> Bedeutsam für Signaltransduktion, Cholesteroltransport, Immunregulation und Pathogenesen

Ionenkonzentrationen außen: Natrium: 150mmol, Chlorid: 120mmol, Kalium 5mmol
Innen: Natrium: 15mmol, Chlorid: 20mmol, Kalium 150mmol, geladene Moleküle 250mmol

Zunächst elektrostatisch relativ ausgeglichen, aber es herrschen Konzentrationsgefälle der Ionen
=> Selektiv permeable Membran => Konstitutiv offene Kaliumkanäle
=> Kalium strömt aus der Zelle in der Bemühen, das Konzentrationsgefälle auszugleichen
=> Durch den Verlust positiver Ladungen entsteht eine elektrostatische Spannung, die Kalium vor vollständiger Diffusion zurückhält
=> Das chemische Potential wirkt entgegen des Elektrischen Potentials

=> Im dynamischen Gleichgewicht gilt daher: Das chemische Potential = - elektrisches Potential
-> Ruhepotential -70mV
 

Nernstgleichung:

E = (RT)/(zF) * ln (Caußen/Cinnen)
R = Gaskonstante, T = Temperatur, z = Teilchenwertigkeit, F = Faradaykonstante
da R,T und F konst =>

E = 60mv/z * log (Caußen/Cinnen)

=> Gibt Spannung eines Ionen im Gleichgewicht an, abhängig vom chemischen und elektrischen Potential (Nullstrompotential, Modul 4)
Problem: Ek = -88mV, Ruhemembran jedoch -70mV
=> Leckströme, Leitfähigkeit anderer Ionen müssen berücksichtigt werden

=> Elektrische Äquivalenzgleichung:

Berücksichtigt Nernstpotentiale und Leitfähigkeit verschiedener Ionen

E = (Ek*Gk + Ena*Gna + Ecl*Gcl ... ) / ( Gk + Gna + Gcl ...)

E = Elektrochemisches Potential einer Ionensorte, G ist die Leitfähigkeit der Membran für die verschiedenen Ionen
 

CFTR: cAMP abhängiger Chloridkanal in Drüsenhaltigen Organen
-> Unter cAMP Signal werden Chloridionen aus der Zelle geschleußt -> Wasser diffundiert nach -> Befeuchtung
Und Natriumchloridrückresorption im Schweiß am Ende der Schweißdrüsen (Hypotonischer Schweiß)
Gendefekt (Mutation) -> Verlust der Proteinfunktion (5 Mutationsklassen)
=> Zäher Schleim im Drüsengewebe
-> Abhusten, Entzündungen, Verstopfen
=> Fehlende Rückresorption von NaCl im Schweiß
-> Erhöhte Chloridkonzentration im Schweiß: Schweißtest: 2x Chlorid größer 60mmol/l
Goldmann-Standardmethode: Normal kleiner 30mmol/l, Grenzbereich zwischen 30 und 60 mmol/l
Sensitivität: 95%

Symptome:
Atemwege: Erhöhte Sputumviskosität, Nasenpolypen, Bronchiektasen, Leberzirrhose, DM, pulmonale Infekte, Husten, Sekret, Dyspnoe, Obstruktion
Pankreas: Mekoniumilius, Fettstuhl, Gedeihstörung, Pankreasinsuffizienz, Infertilität (Mann)
 

Passiver Transport: Energetisch bergab, Antrieb durch elektrochemischen Gradienten (=> Diffusion) oder Filtration (Niere)
=> Kanäle, Uniporter, Lipidphase
=> Diffusion ungeladener und kleiner Moleküle durch die Zellmembran

Primär Aktiv: Transport unter unmittelbaren ATP-Verbrauch
Bsp: Na/K ATPase => ATPasen!

Sekundär Aktiv: Symport / Antiport durch Ionengradienten von Natrium, der durch primär aktiven Transport bereitgestellt wird => Sekundär
Bsp: Flusskopplung bei Glucoseaufnahme (Glucose entgegen Konzentrationsgefälle in die Zelle, durch Natrium im Konzentrationsgefälle aus der Zelle
=> Nutzung der Energie eines Konzentrationsgefälles um den Transport eines anderen zu ermöglichen

Tertiär aktiv: Symport/ Antiport durch Ionengradienten  des sekundär aktiven Transportes
Bsp: Apikale Dipeptidaufnahme: An Na/H Antiport gekoppelte H/Peptid Symporter, der H+ im Konzentrationsgefälle in die Zelle aufnimmt und damit Dipeptide entgegen des Konzentationgefälles aufnimmt

Endozytose: Rezeptorvermittelte Molekülaufnahme durch Membranabschnürung
Exocytose: Rezeptorvermittelte Abgabe von Molekülen durch Fusion eines Vesikels mit der Zellmembran
Transzytose: Endozytotische Aufnahme von Partikeln, Transport durch die Zelle und exozytotische Abgabe
(=> Medikamententransport durch das Gewebe)

ABC-Transporter: ATP-Binding-Casette => Primäraktive Transporter
Arzneimittelelimination: Beispiel: P-Glykoprotein (PGP) / MDR1
=> Verhindert Passage toxischer Substanzen in sensiblem Organen und Tumorzellen durch die Zellmembran
=> Verringerte Medikamentenabsorbtion
-> Wirkungsverringerung

=> Effluxtransporter (Aus der Zelle) in Leber, Niere, Darm und Gehirn

Arzneimittelaufnahme: Uptake-Transporter:
ABC-Transporter, die Arzneimittelaufnahme in Darm, Leber, Niere und Gewebe verbessern
Bsp: Human organic cationtransporter hOCT1+2

ABC-Transporter, Uptake und Efflux, können durch Medikamente induziert als auch inhibiert werden
=> Einfluss auf Aufnahme anderer Medikamente
Carrier sind Organspezifisch verteilt => Beachten bei Medikamentengabe!
Genetische Expression der Transporter wichtig! Jeder Mensch reagiert anders auf Medikamente!
 

Van der Waals Kräfte: Schwache, Intermolekulare Kräfte, durch induzierte, temporäre Dipole durch zufällige Elektronenbewegung => Kurze Reichweite

Hydrophober Effekt: Zusammenlagerung hydrophober Moleküle/ Molekülbereiche in hydrophiler Lösung
-> Verringerung Kontaktfläche zwischen Hydrophilen und hydrophoben Bereichen, Entropiegetrieben, maximale Ausbildung von Wasserstoffbrückenbindungen des Wassers => Minimale Oberfläche
 

Mizellen werden von Carbonsäureanionen (Seifen) und Tensiden gebildet, die strukturell eher Trichter/ Kegelförmig sind
=> Lagern sich bei hohen Konzentrationen zu Mizellen im Wasser an, Innen hydrophob, außen hydrophil
-> Kugel
=> Möglichst geringe Oberfläche + hydrophobe WW

Lipiddoppelschicht: Aus Phospholipiden, die eher Zylinderförmig aufgebaut sind
=> Lagern sich zu linearer Doppellipidschicht (aufgrund sterischer Form) zusammen, hydrophobe WW zwischen den hydrophoben Teilen

 

Emulsion: Fein verteiltes Gemisch zweier nicht mischbarer Flüßigkeiten (Wasser/Öl: Milch, Mayo, Salben)
Emulgator: Ampiphile Substanzen, die Emulsion stabilisieren (FS, Phospholipide => Lipoproteine; Cholat emulgiert Fette im Darm)

Polare Moleküle: Elektrostatische WW (H-Brücken, Dipole, Ionen)
=> Hydrophil (Hydrathülle), eingeschränkte Membranpermeabilität (H2O, Harnstoff) bis gar keine Membranpermeabilität (Ionen und größere Moleküle)
idR höhere Schmelz und Siedepunkte

Unpolare Moleküle: Schwache WW mit anderen Molekülen (Van-der-Waals), hydrophob, freie Membranpermeabilität der meisten hydrophoben Moleküle, idR niedrigere Schmelz und Siedepunkte
 

Hauptunterscheidungsmerkmal: Größe der aufgenommenen Partikel:
Phagozytose 0,1-10µm, Clathrin 100-150nm, Caveolae 50-80nm

Caveolae:
Endozytose über sepzialisiserte Membrandomänen (Lipid rafts)
=> Transzytose (ins Endothel) oder Zugang für Pathogene
=> Rezeptorvermittelt, induziert Signalkaskase -> induziert Abschnürung

Phagozytose: Aufnahme von großen Partikeln (Bakterien, Fremdkörper, Zellreste) durch spezialisierte Zellen
=> Makrophagen, Immunzellen
Schritte: Erkennung des Partikels durch Rezeptoren, Aktinreorganisation und Bildung von Pseudopodien, die Phagosom umschließen => Aufnahme, Abbau Aktingerüst, Fusion mit Lysosomen (Phagolysosom) und Degradation (pH Anstieg + Enzyme) => Abbau

Clathrinvermittelte Endozytose:
Rezeptorvermittelte Endozytose, recycling synaptischer Vesikel über Bildung Clathrinumhüllter Vesikel
Hauptproteine: AP2 (Ermöglicht Binden von Clathrin an Rezeptor), Clathrin (Triskelionstruktur), Ampiphysin + Dynamin

Liganden binden an Rezeptoren -> Konfirmationsänderung -> Bindung AP2 -> Clathrinrekrutierung -> Clathrin bildet Vesikelstruktur, "Zieht" Vesikel aus Membran (Hexagonale Strukturen) -> Ampiphysin und Dynamin binden an Vesikelhals und schnüren diesen unter GTP Verbrauch ab -> Coated Vesikel -> Dissoziation -> Transportvesikel

LDL Bindung, Vesikelbildung (Clathrinvermittelt), Uncoating, Fusion mit frühem Endosomen, Ligand Rezeptortrennung (Unter H+ Einstrom), Rezeptorrecycling zur Plasmamembran, Ligandabbau im Lysosomen

Regulierte Exozytose. Signal (Ca2+) -> Docking -> Fusion -> Exozytose
Synaptische Vesikel: Bildung synaptischer Vesikel / Sekretgranula im Gogli und Transport un aktive Zone der Zelle
Docking / Priming: Voraktivierung unter ATP Verbrauch

Budding (Golgi) -> Translokation -> Docking -> Priming -> Fusion -> Endozytose -> Früher Endosomen

V-SNARES: Synaptobrevin, Synaptotagmin (Ca2+ abhängig) an Vesikel
T-SNARES: Syntaxin, SNAP 25
=> Synaptobrevin, Synaptotagmin, Syntaxin und SNAP25 gehen Wechselwirkungen untereinander ein (alpha Helices)
Calciumbindung => Konfirmationsänderung => Fusion

SNARE =/= Docking, Docking -> SNARE -> Fusion
Docking durch Rab-GTP + Effektor

SNARE Dissoziation durch ATP + Hilfsproteine,
 

Tetanustoxin (TeNT) und BoNTA + BoNTB
BoNT A greift SNAP 25 an, BoNTB und TeNT greifen Synaptobrevin an

BoNT A besitzt zwei Untereinheiten (Heterodimer), kleine und große
Große UE sorgt für Rezeptorbindung => Endozytose
Kleine UE spaltet SNARE -> Komplexe
BoNT inhibiert Exozytose an motorischer Endplatte
TeNT inhibiert Exoyztose an Synapsen

=> Exozytose wird durch TeNT + BoNT durch die Zerstörung der SNARE-Proteine verhindert -> Fusion unmöglich

Typ P: Energiezufuhr -> Konfirmationsänderung
Bsp: SERCE: Ca2+ ATPase im Sarkoplasmatischen Retikulum der Muskelzellen
2 UE, alpha UE bindet ATP => Wird Phosphoryliert, beta UE löst Konfirmationsänderung aus
Weiteres Beispiel: Na/K-ATPase
Substrate: Ionen (H, K, Na, Ca) -> Mechanismus: Konfirmationsänderung durch Phosphorylierung
Vertreter: K/Na-ATPase, H/K-ATPase, Ca-ATPase

Typ F: Substrat H+, Mechanismus: Konfirmationsänderung (Protonengetriebene Rotationsbewegung)
ATP-Verbrauch Transportiert H+ Ionen entgegen des Konzentrationsgefälles
ATP-Synthese: Rotation durch H+-Strom -> Konfirmationsänderung -> Gebundenes ADP+Pi in Beta-Untereinheiten werden durch räumliche Trennung von H2O und mechanischen Druck zu ATP katalysiert
360° = 3 ATP, 30° 1H, 1 ATP durch 4 H => Eigentlich 3, 4. H kommt vom Phosphattransport
Vorkommen: Mitochondrien

Typ V:Substrat H+, Mechanismus: Konfirmationsänderung (Protonengetriebene Rotationsbewegung)
ATP-Verbrauch Transportiert H+ Ionen entgegen des Konzentrationsgefälles
Vorkommen: Ubiquitäre, vakuloläre H+ - ATPase

=> Beide Typen sind in der Membran beweglich, Intrazellulär jedoch starr / unbeweglich

ABC-Transporter: Substrat: Ionen, Lipide, Antigenpeptide, Xenobiotika
Mechanismus: Konfirmationsänderung durch 2mol ATP
Vertreter: TAP, ABCA1 = MDR1 = PGP