EgFM 1
Proteine (KW39)
Proteine (KW39)
Was sind Proteine und wie setzten sie sich zusammen?
Proteine = Eiweisse (Protos gr. für Erster)
Als Proteine verstehen wir funktionsfähige Polypeptide, welche meist 50 - 2000 Aminosäuren besitzen und in der Tertiärstruktur vorliegen.
Was sind die Grundbausteine einer Aminosäure?
- Zentrales C-Atom mit 4 daran gebundenen Elemente
- Aminogruppe (liefert Stickstoff N)
- Wasserstoff
- eine Säuregruppe (COOH)
- R = Rest, ist spezifisch pro Aminosäure
Erklähre die 4 Struckturen welche beim Protein vorkommen!
Primärstruktur
- Kette von AS, so liegen denaturierte EW vor, damit der Körper sie aufspalten kann
Sekundärstruktur
- AS-Kette windet sich spiralenförmig (alpha-Helix) oder faltet sich (beta-Faltblatt)
- entsteht durch Wasserstoffbrücken zwischen den CO- und NH-Gruppen des Peptidrückgrats
Tertiärstruktur
- ist die Endfaltung einer AS-Kette
- Protein ist jetzt funktionsfähig
- entsteht indem sich die hydrophoben Bereiche nach innen wenden und die hydrophilen nach aussen (wässriges Millieu)
- für die Stabilisierung sind noch andere bindungen involviert (disulfidbrücke, Ionenbindung, H2O-Brücken)
Quartiärstruktur
- Anordnung von 2 oder mehrere Tertiär-Proteine
- Ist funktionsfähig
- wird durch H2O-Brücken, v.d.W.-Kräfte und Coulombsche Kräfte zusammengehatlen
Was sind Proteinogene AS?
- Proteinogen = sind die AS welche über spezifische tRNA in Proteine eingebaut werten
- Klassisch: 20 AS oder 22 AS
- in vielen Büchern noch so zu finden
- viele Proteine bestehen nur aus diesen 20 AS
- Weitere proteinogen AS bekannt
- Selenocystein, Selenomethionin -> Hauptformen von Selen
- Pyrrolysin -> in methanproduzierende Bakterien, in Ernährung wohl unbedeutend
Was sind "nicht proteinogene" AS?
- Werden nachträglich, posttranslational (nach der Translation) in Proteine eingebaut (oder gar nicht)
- nehmen Stoffwechselfunktionen wahr ohne in Proteine eingebut zu sein (z.B. Homocystein)
Erklähre kurz die Proteinsynthese!
Im Zellkern
- RNA-Polymerase setzt sich an den Promotor (nicht Primator!) an.
- Spaltet die H2O-Brücken und verknüpft Nukleotide miteinander
- bis sie Auf Terminator trifft. -> wenn RNA fertig synthetisiert wurde löst sich die RNA und RNA-Polymerase
- prä RNA entsteht mit Exons (wichtige Teile) und Introns (unwichtig)
- Prä RNA wird im Zellkern zu mRNA prozessiert
Ausserhalb des Zellkerns
- die mRNA wird von Ribosomen und tRNA tranlatiert (mRNA ist als die Proteinvorlage)
- tRNA stellt die passenden Aminosäuren zur verfügung
- das Ribosom übersetzt Basentripplets (Codons) der mRNA zu Aminosäuren
- mRNA durchläuft das Ribosom von 5' zu 3' Ende
- mRNA enthält am Schluss ein Stopp-Codon, welches signalisiert dass das Protein fertig ist -> Ribosom löst sich von der mRNA
Wie werden Aminosäuren unterteilt?
- essentielle / unentbehrliche AS
- nicht essentielle / entbehrliche AS
- bedingt essentielle / bedingt entbehrliche AS
Was sind essentielle AS?
- können vom Körper nicht selber hergestellt werden -> müssen in ausreichender Menge konsumiert werden
- 10 klassische AS: Histidin*, Isoleucin, Leucin, Lysin, Methionin, Phenylalanin, Threonin, Tryptophan, Valin (plus Seleno-Cystein
- *Histidin: Essentielität bisher nur erwiesen für Kleinkinder, für Erwachsene wohl kleine Mengen essentiell, wird deshalb nicht immer als essentiell bezeichnet
Was sind nicht essentielle/entbehrliche AS?
- können vom Körper in ausreichender Menge hergestellt werden (Umwandlung anderer AS in diese AS -> müssen nicht konsumiert werden)
- 11 klassische AS: Alanin, Arginin, Asparagin, Aspartat, Cystein, Glutamat, Glutamin, Glycin, Prolin, Serin, Tyrosin (plus Pyrrolysin)
Was sind begingt essentielle / bedingt unentbehrliche AS
- Nicht essentielle AS werden unter bestimmten Bedingungen (z.B. Wachstum, Krankheiten, Stress) essentiell, d.h. der Körper kann sie nicht mehr selber synthetisieren
- Arginin, Cystein, Glutamin, Serin, Tyrosin
Nennen sie physiologische (der natürlichen Funktion entsprechend) Funktionen für Proteine
- Synthese von Proteine für Zellstruktur, Immunfunktion, Enyme, Hormone und andere essentielle Funktionen
- Synthese von "nonprotein nitrogen-conteining Compounds (werden durch AS hergestellt, sind keine Proteine, spielen aber eine wichtige Rolle im Körper)
- Produktion von Ketone
- Glukose Produktion
- freier Stickstoff (NH3), wird über Urin ausgeschieden
Was empfielt das BAG / EEK und DACH für die Aufnahme der Proteine bei einer bedarfdeckender Energieaufnahme?
BAG / EEK
- 0.8 - 2.0 g/kg KG
- Nahrungsproteine zu jeder täglichen Mahlzeit, mind. 3 Mahlzeiten/d
- Vom Weglassen des Frühstücks ist abzuraten. Hat besonders sättigende Wirkung und verhindert den Gesmtkörpterproteinabbau im Verlaufe des Tages (was das Auslassen des Frühstücks zur Folge haben kann)
DACH
- 0.8 g/kg KG / Tag max. 2.0/kg KG
Stickstoffbilanz: Was ist eine ausgeglichene Stickstoffbilanz?
Wenn so viele Proteine aufgenommen werden, dass der Stoffwechsel läuft, aber nicht soviel, dass die Proteine für die Engergieversorgung verstoffwechselt werden.
Stickstoffbilanz: Was ist eine positive Stickstoffbilanz?
(Laborwert, gemessen) Grössere Proteinaufnahme als Stickstoffausscheidung im Körper, gut da Proteine / AS nicht zur Energiegewinnung gebraucht werden -> Muskelaufbau, Wachstum, Schwanngerschaft
Stickstoffbilanz: Was ist eine negative Stickstoffbilanz?
Der Körper verliert Stickstoffverbindungen durch einen Protein- und AS-Abbau, vor allem in "Hungerzeiten" der Fall
Was sind die Folgen einer ungenügenden Proteinaufnahme?
- Negative Stickstoffbilanz
- zu wenig Protein -> häufig kominiert mit zu wenig Energie insgesammt
- Folgen
- über längere Zeit: Abbau con Muskelmasse (Skelletmuskulatur, Herzmuskel) aber auch weniger Proteine im Blut, Abbau von Lebergewebe und anderen Organen
- Reduzierte Funktionalität des Immunosystems
- führt im schlimmsten Fall zum Tod
Was sind Folgen einer zu hohen Proteinaufnahme?
- Belastung der Niere durch notwendige Harnstoffausscheidung
- allfällige Gefahr der Entwässerung des Körpers
- verdünnung des Urins (auch bei zu geringer Flüssigkeitsaufnahme!!) um den Harnstoff aus zu scheiden
- Allenfalls Einfluss auf Zufuhr andere Nährstoffe bei hohem Fleischanteil
- Wenig planzliche LM -> wenig NF, Vit. (v.a. C, E und Folsäure), Mineralstoffe (v.a. Magnesium, Kalium), sekundäre Pflanzenstoffe
- hohe Zufuhr an gesättigten Fetten und Cholesterol
- Ökologisch ungünstig aufgrund hohem Konsum tierischer Produkte
- bei > 2g Protein / kg KG -> Plasmakonzentration gewisser Aminosäuren vermindert
Was hat eine hohe Proteinaufnahme für einen wahrscheinlichen effekt auf die Knochengesundheit ?
eher hohe Proteinaufnahme = hohe Knochenmasse, weil Knochen aus Protein, Calcium und Phosphat besteht
Aber: hohe Proteinaufnahme und sehr tiefe Calciumaufnahme = eher schlecht für die Knochenmasse
Was versteht man unter Proteinqualität?
- Verschieden Proteinquellen können sehr unterschiedliche AS-Muster enthalten
- Wesentlich für Proteinqualität die essentiellen AS, da bei genügender Aufnahme die anderen vom Körper selber gebildet werden
- Tierisches Protein: i.d.R. alle AS in ausreichender Menge und in einem mit dem menschlichen "Durschnittsprotein" vergleichbare Verhältnis
- Planzliche Proteine: enthalten nicht alle AS in ausreichender Menge (Ausnahme: Soja und Quinoa = gute AS-Qualität
- verschieden Methoden zur Beurteilung, z.B. Biologische Wertigkeit
-
- 1 / 19
-
Flashcards
Was sind Proteine und wie setzten sie sich zusammen?
Proteine = Eiweisse (Protos gr. für Erster)
Als Proteine verstehen wir funktionsfähige Polypeptide, welche meist 50 - 2000 Aminosäuren besitzen und in der Tertiärstruktur vorliegen.
Was sind die Grundbausteine einer Aminosäure?
- Zentrales C-Atom mit 4 daran gebundenen Elemente
- Aminogruppe (liefert Stickstoff N)
- Wasserstoff
- eine Säuregruppe (COOH)
- R = Rest, ist spezifisch pro Aminosäure
Erklähre die 4 Struckturen welche beim Protein vorkommen!
Primärstruktur
- Kette von AS, so liegen denaturierte EW vor, damit der Körper sie aufspalten kann
Sekundärstruktur
- AS-Kette windet sich spiralenförmig (alpha-Helix) oder faltet sich (beta-Faltblatt)
- entsteht durch Wasserstoffbrücken zwischen den CO- und NH-Gruppen des Peptidrückgrats
Tertiärstruktur
- ist die Endfaltung einer AS-Kette
- Protein ist jetzt funktionsfähig
- entsteht indem sich die hydrophoben Bereiche nach innen wenden und die hydrophilen nach aussen (wässriges Millieu)
- für die Stabilisierung sind noch andere bindungen involviert (disulfidbrücke, Ionenbindung, H2O-Brücken)
Quartiärstruktur
- Anordnung von 2 oder mehrere Tertiär-Proteine
- Ist funktionsfähig
- wird durch H2O-Brücken, v.d.W.-Kräfte und Coulombsche Kräfte zusammengehatlen
Was sind Proteinogene AS?
- Proteinogen = sind die AS welche über spezifische tRNA in Proteine eingebaut werten
- Klassisch: 20 AS oder 22 AS
- in vielen Büchern noch so zu finden
- viele Proteine bestehen nur aus diesen 20 AS
- Weitere proteinogen AS bekannt
- Selenocystein, Selenomethionin -> Hauptformen von Selen
- Pyrrolysin -> in methanproduzierende Bakterien, in Ernährung wohl unbedeutend
Was sind "nicht proteinogene" AS?
- Werden nachträglich, posttranslational (nach der Translation) in Proteine eingebaut (oder gar nicht)
- nehmen Stoffwechselfunktionen wahr ohne in Proteine eingebut zu sein (z.B. Homocystein)
Erklähre kurz die Proteinsynthese!
Im Zellkern
- RNA-Polymerase setzt sich an den Promotor (nicht Primator!) an.
- Spaltet die H2O-Brücken und verknüpft Nukleotide miteinander
- bis sie Auf Terminator trifft. -> wenn RNA fertig synthetisiert wurde löst sich die RNA und RNA-Polymerase
- prä RNA entsteht mit Exons (wichtige Teile) und Introns (unwichtig)
- Prä RNA wird im Zellkern zu mRNA prozessiert
Ausserhalb des Zellkerns
- die mRNA wird von Ribosomen und tRNA tranlatiert (mRNA ist als die Proteinvorlage)
- tRNA stellt die passenden Aminosäuren zur verfügung
- das Ribosom übersetzt Basentripplets (Codons) der mRNA zu Aminosäuren
- mRNA durchläuft das Ribosom von 5' zu 3' Ende
- mRNA enthält am Schluss ein Stopp-Codon, welches signalisiert dass das Protein fertig ist -> Ribosom löst sich von der mRNA
Wie werden Aminosäuren unterteilt?
- essentielle / unentbehrliche AS
- nicht essentielle / entbehrliche AS
- bedingt essentielle / bedingt entbehrliche AS
Was sind essentielle AS?
- können vom Körper nicht selber hergestellt werden -> müssen in ausreichender Menge konsumiert werden
- 10 klassische AS: Histidin*, Isoleucin, Leucin, Lysin, Methionin, Phenylalanin, Threonin, Tryptophan, Valin (plus Seleno-Cystein
- *Histidin: Essentielität bisher nur erwiesen für Kleinkinder, für Erwachsene wohl kleine Mengen essentiell, wird deshalb nicht immer als essentiell bezeichnet
Was sind nicht essentielle/entbehrliche AS?
- können vom Körper in ausreichender Menge hergestellt werden (Umwandlung anderer AS in diese AS -> müssen nicht konsumiert werden)
- 11 klassische AS: Alanin, Arginin, Asparagin, Aspartat, Cystein, Glutamat, Glutamin, Glycin, Prolin, Serin, Tyrosin (plus Pyrrolysin)
Was sind begingt essentielle / bedingt unentbehrliche AS
- Nicht essentielle AS werden unter bestimmten Bedingungen (z.B. Wachstum, Krankheiten, Stress) essentiell, d.h. der Körper kann sie nicht mehr selber synthetisieren
- Arginin, Cystein, Glutamin, Serin, Tyrosin
Nennen sie physiologische (der natürlichen Funktion entsprechend) Funktionen für Proteine
- Synthese von Proteine für Zellstruktur, Immunfunktion, Enyme, Hormone und andere essentielle Funktionen
- Synthese von "nonprotein nitrogen-conteining Compounds (werden durch AS hergestellt, sind keine Proteine, spielen aber eine wichtige Rolle im Körper)
- Produktion von Ketone
- Glukose Produktion
- freier Stickstoff (NH3), wird über Urin ausgeschieden
Was empfielt das BAG / EEK und DACH für die Aufnahme der Proteine bei einer bedarfdeckender Energieaufnahme?
BAG / EEK
- 0.8 - 2.0 g/kg KG
- Nahrungsproteine zu jeder täglichen Mahlzeit, mind. 3 Mahlzeiten/d
- Vom Weglassen des Frühstücks ist abzuraten. Hat besonders sättigende Wirkung und verhindert den Gesmtkörpterproteinabbau im Verlaufe des Tages (was das Auslassen des Frühstücks zur Folge haben kann)
DACH
- 0.8 g/kg KG / Tag max. 2.0/kg KG
Stickstoffbilanz: Was ist eine ausgeglichene Stickstoffbilanz?
Wenn so viele Proteine aufgenommen werden, dass der Stoffwechsel läuft, aber nicht soviel, dass die Proteine für die Engergieversorgung verstoffwechselt werden.
Stickstoffbilanz: Was ist eine positive Stickstoffbilanz?
(Laborwert, gemessen) Grössere Proteinaufnahme als Stickstoffausscheidung im Körper, gut da Proteine / AS nicht zur Energiegewinnung gebraucht werden -> Muskelaufbau, Wachstum, Schwanngerschaft
Stickstoffbilanz: Was ist eine negative Stickstoffbilanz?
Der Körper verliert Stickstoffverbindungen durch einen Protein- und AS-Abbau, vor allem in "Hungerzeiten" der Fall
Was sind die Folgen einer ungenügenden Proteinaufnahme?
- Negative Stickstoffbilanz
- zu wenig Protein -> häufig kominiert mit zu wenig Energie insgesammt
- Folgen
- über längere Zeit: Abbau con Muskelmasse (Skelletmuskulatur, Herzmuskel) aber auch weniger Proteine im Blut, Abbau von Lebergewebe und anderen Organen
- Reduzierte Funktionalität des Immunosystems
- führt im schlimmsten Fall zum Tod
Was sind Folgen einer zu hohen Proteinaufnahme?
- Belastung der Niere durch notwendige Harnstoffausscheidung
- allfällige Gefahr der Entwässerung des Körpers
- verdünnung des Urins (auch bei zu geringer Flüssigkeitsaufnahme!!) um den Harnstoff aus zu scheiden
- Allenfalls Einfluss auf Zufuhr andere Nährstoffe bei hohem Fleischanteil
- Wenig planzliche LM -> wenig NF, Vit. (v.a. C, E und Folsäure), Mineralstoffe (v.a. Magnesium, Kalium), sekundäre Pflanzenstoffe
- hohe Zufuhr an gesättigten Fetten und Cholesterol
- Ökologisch ungünstig aufgrund hohem Konsum tierischer Produkte
- bei > 2g Protein / kg KG -> Plasmakonzentration gewisser Aminosäuren vermindert
Was hat eine hohe Proteinaufnahme für einen wahrscheinlichen effekt auf die Knochengesundheit ?
eher hohe Proteinaufnahme = hohe Knochenmasse, weil Knochen aus Protein, Calcium und Phosphat besteht
Aber: hohe Proteinaufnahme und sehr tiefe Calciumaufnahme = eher schlecht für die Knochenmasse
Was versteht man unter Proteinqualität?
- Verschieden Proteinquellen können sehr unterschiedliche AS-Muster enthalten
- Wesentlich für Proteinqualität die essentiellen AS, da bei genügender Aufnahme die anderen vom Körper selber gebildet werden
- Tierisches Protein: i.d.R. alle AS in ausreichender Menge und in einem mit dem menschlichen "Durschnittsprotein" vergleichbare Verhältnis
- Planzliche Proteine: enthalten nicht alle AS in ausreichender Menge (Ausnahme: Soja und Quinoa = gute AS-Qualität
- verschieden Methoden zur Beurteilung, z.B. Biologische Wertigkeit
