Biosynthese und Analytik - Kapitel 1
Kapitel 1, ZHAW, UI, 3. Semester
Kapitel 1, ZHAW, UI, 3. Semester
Fichier Détails
Cartes-fiches | 14 |
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Langue | Deutsch |
Catégorie | Chimie |
Niveau | Université |
Crée / Actualisé | 15.01.2015 / 15.01.2015 |
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Welche speziellen Merkmale hat Wasser, für welche Moleküle eignet es sich als Lösungsmittel und welches wären allenfalls alternative Lösungsmittel.
- Bringt als Lösungsmittel Reagenzien miteinander in Kontakt (bildet Hydrathüllen um polare Moleküle)
- Ist auf der Erde in allen Aggregatszuständen vorhanden
- Dichteanomalie: Bei tiefen Temperaturen bilden sich 4 H-Brücken zwischen Wassermolekülen. So entsteht ein hexagonales Kristallgitter, das mehr Volumen einnimmt als der flüssige Aggregatszustand. (Wasser verhindert so die Durchmischung von stehenden Gewässern).
- Wasserstoffbrücken verantworten ausserdem:
- hoher Schmelzpunkt
- hohe Oberflächenspannung
- sehr hohe Wärmekapazität
- Löst lediglich polare Stoffe, nicht aber unpolare (ähnlich wie Methanol oder Ammoniak)
Was sind hydrophobe Wechselwirkungen. Erkläre anhand eines Beispiels.
Unpolare, hydrophobe Stoffe neigen sich in polaren Lösungsmitteln zu Aggregaten zusammenzuschliessen (Tröpfchenbildung).
Je mehr Wassermoleküle sich um unpolare Moleküle anordnen müssen, desto geordneter ist das Gesamtsystem (viele einzelne Kontaktflächen = viel Ordnung). Wenn sich nun unpolare Moleküle aneinanderlagern, so werden insgesamt weniger Wassermoleküle zu Ordnung gezwungen (insgesamt weniger Kontaktfläche), d.h. die Entropie (Unordnung) des Systems steigt. Dies ist laut den Gesetzen der Thermodynamik ein stabilerer Zustand.
Zeichne zwei einfache Aminosäuren und erkläre bezüglich der Chiralität des zentralen C-Atoms die CORN-Regel.
Ein zentrales C-Atom, oben die Säure (COO-), links davon das H-Atom, unten der Molekülrest (R) und rechts das Amin (NH3+): COO-_H_R_NH3+ oder einfacher eben CORN. Aminosäuren, bei welchen diese Reihenfolge im Gegenuhrezigersinn verlaufen, werden natürlich gebildet (L-Antiomer). Kann die CORN-Reihenfolge im Uhrzeigersinn abgelesen werden, sprechen wir von D-Antiomer (wird nicht natürlich gebildet).
Erkläre Proteine ausgehend von Aminosäuren. Nenne eine Regel zur Benennung von Proteinen.
Proteine sind über Peptide gebundene Ketten aus Aminosäuren. Bei der Benennung/Darstellung beginnt man bei der Amin-Gruppe (N-Terminus) und endet bei der letzten Carbonsäure (C-Terminus).
Ordne einige vorgegebene Aminosäuren sinnvollen Gruppen zu.
Aminosäuren werden vier Gruppen zugeordnet:
- Hydrophobe Aminosäuren besitzen einen rein aliphatischen Molekülrest (einfachste organische Verbindung)
- Polare, ungeladene Aminosäuren sind aufgrund des Molekülrestes polar (OH, NH, SH)
- Saure Aminosäuren enthalten 2 Säuregruppen (COO- am Rest)
- Basische Aminosäuren tragen positive Ladungen am Rest (zu viele H-Atome)
Welche Eigenschaft der Proteine ist verantwortlich für ihre Funktion und wie kann diese Eigenschaft unterglieder werden?
Die Faltung und die so entstehende, dreidimensionale Struktur von Proteinen ist verantwortlich für ihre Funktion:
- Primärstruktur: Aminosäuresequenz
- Sekundärstruktur: Alpha-Helix, Beta-Faltblatt, Turns, Loops
- Tertiärstruktur: 3D-Struktur der Peptidkette (kugelförmig/globulär wie Enzyme oder fadenförmig/fibrillär wie Haare)
- Quartärstruktur: Anordnung von mehreren Molekül-Untereinheiten zum aktiven Protein.
Welche Kräfte bewahren die dreidimensionale Struktur von Proteinen (ordne der Stärke nach absteigend)?
- Disulfid-Brücken (2 x -SH -> S-S-Bindung) ermöglichen Dauerwellen
- Wasserstoff-Brücken sind schon viel schwächer
- Ionenpaare
- Dipol-Dipol-Wechselwirkungen
- Van-der-Waal-Kräfte
- Hydrophobe Wechselwirkungen
Welche Vorgänge führen zur Denaturierung von Proteinen?
- Erhitzung über 40°C
- Veränderung des pH-Milieus
- Salze
- Reibung
Wie erkennt man parallele und antiparallele Beta-Faltblätter?
Bei parallelen Faltblättern sind stimmt die Abfolge der Atome in den aneinandergelegten Proteinsträngen überein. Bei antiparallelen Faltblättern wechselt diese Reihenfolge von Strang zu strang.
Erkläre, weshalb Aminosäuren mit einem pH-Messgerät bestimmt werden können.
Weil Aminosäuren mindestens eine Carboxylgruppe und eine Aminogruppe besitzen, kommen sie in (mindestens) drei Ionisationsstufen vor. Dazwischen liegt der Isoelektrische Punkt, an welchem die Summe der positiven Ladungen der Substanz der Summe der negativen Ladungen entspricht. Die pK-Werte der Carboxyl- resp. der Aminogruppe sowie der Seitenkette sind charakteristisch für die Aminosäuren und können deshalb zur Bestimmung von Aminosäuren verwendet werden.
Wozu wird die Biuret-Reagenz-Methode verwendet und worauf basiert sie?
Proteine und Peptide bilden mit Biuret-Reagenz (CU2+-Ionen in alkalischer Lösung) rot bis violett gefärbte Komplexverbindungen, freie Aminosäuren jedoch nicht. So können durch Photometrie Proteine und Peptide nachgewiesen werden.
Funktion von Enzymen: Beschreibe den Reaktionsmechanismus der Carboanhydrase und wofür sie im menschlichen Stoffwechsel nützlich ist.
Die Carboanhydrase ist ein zinkhaltiges Enzym, welches die Reaktion von Kohlendioxid mit Wasser zu Hydrogenarbonat und Proton H+ beschleunigt:
CO2 + H2O = HCO3- + H+
Es ermöglicht so z.B.:
- Den CO2-Transport im Blut (über HCO3-)
- Die Bildung von Magensäure (H+)
- Die Resorption von Wasser aus dem Primärharn
Erläutere die kompetitive Hemmung am Beispiel der Carboanhydrase und erläutere, wie die Hemmung verhindert werden kann.
Carboanhydrase ist aufgrund seiner dreidimensionalen Struktur und aufgrund des eingelagerten Zink-Atomes auf die Reaktion von Wasser und CO2 zu Hydrogencarbonat und H+ ausgelegt. Gewisse Verbindungen passen in das aktive Zentrum, lagern sich an das Zink-Atom an. Dadurch hindern sie die Anlagerung von H2O und damit die oben beschriebene Reaktion.
Mit steigender H2O-Konzentration können die Hemmer aus dem aktiven Zentrum verdrängt werden (kompetitiv).
Erkläre das Prinzip der Photometrie
Bei der Photometrie wird Licht einer definierten Wellenlänge durch eine Lösung geschickt. Die Wellenlänge des austretenden Lichtes gibt Aufschluss über die Konzentration eines die definierte Wellenlänge absorbierenden Stoffes in der Lösung. Wenn die Absorbtionsfähigkeit des zu messenden Stoffes bekannt ist, kann mathematisch auf dessen Konzentration in der Lösung geschlossen werden.
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