Biologie 2
Aminosäure, Enzyme, Biosynthese von Eiweißen, Regulation der Genaktivität, Meise&Mitose
Aminosäure, Enzyme, Biosynthese von Eiweißen, Regulation der Genaktivität, Meise&Mitose
Grundsturktur einer Aminosäure
siehe Bild
Peptidbindung 2 Aminosäuren (zeichne die chem. Struktur)
Wie heißt das Endprodukt dieser Bindung?
Die COOH-Gruppe einer AS kann sich mit der NH2-Gruppe einer anderen AS unter Wasserabspaltung verbinden. Es entsteht ein Dipeptid.
Wie heißen die funktionellen Gruppen einer Animosäure?
1. Aminogruppe: R-NH2
2. Carboxylgruppe: R-COOH
(R=Rest)
Aminosäure hat eine räumliche Struktur.
1. Welche chemische Voraussetzugen muss sie erfüllen?
2. Nenne 2 Gründe für räumlich Struktur
1.
a) C=O: Sauerstoff zieht die Bindungselektronen stärker an sich:
⇒ O = neg. geladen
⇒ C = pos. geladen
b) H-N: Stickstoff zieht die Bindungselektronen stärker an sich:
⇒ N = neg. geladen
⇒ H = pos. geladen
2. Die unterschiedliche Ladungsverteilung führt zu elektrostatischen Wechselwirkungen, die die AS zu einer räumlichen Struktur zwingt.
3. WBBs halten die räumliche Struktur der AS zusammen: sind relativ schwach, leicht knüpfbar - aber auch leicht spaltbar → wirkt nur auf kurze Entfernungen
Vielfalt der Proteine:
1. Nenne zwei Gründe.
1. unbegrenzte Kettenlänge
2. Kombinationsmöglichkeiten der 20 AS
4 Strukturen der Aminosäuren
- 1. Primärstruktur: Die Reihenfolge der Aminosäuren innerhalb eines Proteins
- 2. Sekundärstruktur: lokale räumliche Anordnung einer Aminosäuresequenz. Es können schraubenförmige Strukturen, die man als -Helix bezeichnet, oder auch aufgefaltete Stränge, die als Faltblatt bezeichnet werden, enstehen.
- 3. Tertiärstruktur: die ganze räumliche Struktur einer Proteinkette. Diese resultiert aus den Wechselbeziehungen zwischen den Seitenketten der einzelnen Aminosäuren.
- 4. Quartärstruktur: ein Protein aus mehreren Ketten
Gründe für Denaturierung der AS
1. Säure: die Proteinstruktur (bzw. Enzyme) wird gestört, da die Protonen zum Afbrechen der H-Brücken führen.
2. Hitze: Die Brown'sche Molekularbewegung nimmt sehr stark zu, durch die Schwingungen brechen die H-Brücken.
1. Zeichne die Energiebilanz bei Stoffabspaltung mit Enzyme
a) Enzym
b) Wärme
2. Nenne den Grund, warum die chem. Reaktionen in allen lebenden Organismen enzymatisch verlaufen.
1. siehe Bild
2. Reaktionen laufen enzymatisch, da die Körpertemperatur die Reaktionen allene nicht in gang setzten würde.
Allgemeine Darstellung einer Enzymreaktion
siehe Bild
Warum kann Hanstoff mit Urease gespalten werden und Thioharnstoff nicht.
1. mit Harnstoff:
Harnstoff (O-Atom) passt genau in das aktive Zentrum des Enzyms.
Die elektrostatischen Verhältnisse zw. aktiven Zentrum, Enzym und dem Substrat werde destabilisiert → Substrat zerfällt.
2. mit Thioharnstoff:
Thioharnstoff kann nicht gesplaten werden, da hier das O-Atom durch ein S-Atom ersetzt ist.
S hat größeren Atomdurchmesser → passt nicht in das aktive Zentrum
5 Einflüsse auf die Wirksamkeit der Enzyme
1. Kompetitive Hemmung: Ein Hemmstoff behindert/besetzt das aktive Zentrum → Substrat kann nicht "andocken, zeitlich begrenzte Blockade → keine Splatung
2. Nicht kompetitive Hemmung: Enzym ist dauerhaft gehemmt. Hemmstoff besetzt aktives Zentrum oder das aktive Zentrum wird von einer anderen Stelle verändert (z.B.: Schwermetallionen lagern sich an Enzym an und bewirken eine Veränderung am akt. Zentrum)
3. Allasterischen Hemmung: Ein Effektirmolekül stuert, ob Enzm aktiv oder nicht aktiv ist.
4. Rückkopplungssteuerung: Substrat → Enzym → Produkt (Produkt wirkt (mehr oder weniger zufällig) als Hemmstoff ⇒ Produkthemmung)
5. Substrathemmung: Manche Enzyme reagieren bei Zunahme der Substratkonzentration langsamer, weil viele Substratmoleküle sich beim "Andocken" an das akt. Zentrum gegenseitig behindern ("große Drängelei")
Stoffwechselkette
1. Der Stoffumbau/Dtoffabbau/Stoffaufbau verläuft in einer Zelle mit Hilfe von Enzym in mehreren Reaktionsschritten (kann auch räumlich getrennt werden)
A→B→C→ ...
A⇒B&C ⇒DE,FG⇒...
2. Fließgleichgewicht bzw. Gleichgewichtszustand: Wenn Ausgansstoffe ins Zellinnere nachfließen und die Endprodukte wieder nach außen abfließen
1. Allgemeinder Enzymaufbau
2. Cofaktor for Enzyme
1. siehe Bild
2. Vitamin: Cofaktor für Enzyme, die mit der Nahrung aufgenommen werden müssen (im einfachsten Fall z.B.: Metallionen auch Mikronährstoffe)
1. Konformationsänderung der Enzyme (Begriff)
2. Welche Funktion hat das Enzym für das aktive Zentrum?
1. Enzyme geben die Passform/Region (akt. Zentrum) für ein Substrat frei, wenn sich eins an das aktive Zentrum nähert. → Die Bindungs des Substrat an das akt. Zentrum ruft Veränderung der Enzymgestalt hervor (induced fit=induzierte Passform)
2. Enzym: a) Stabiler und schützender Rahmen für das akt. Zentrum; b) sorgt dafür, dass dessen AS in Relation zum Substrat korrekt ausgerichtet sind.
Metallionen-Katalyse
Metallionen (Kupfer, Zink, Eisen, Mangagn, die fest an Seitenketten von Proteinen gebonden sind - können Elektronen abgeben - oder aufnehmen. → wichtig für Reaktionen und Enzymkomplexen
3 wichtige Komponente für die Funtionstüchtigkeit der Enzyme
1. Cofaktor: anorganische Ionen (Kupfer, Zink, Eisen, Mangan) - oft als Mikrostoffe bezeichnet. Bedarf: sher geringe Mengen)
2. Coenzyme: Kleine C-haltige Moleküle, die sich bei Enzymreaktion verändern.
3. Prosthetische Gruppe: dauerhalft ans Enzym gebunden
4 Arten der Enzymkatalyse
1. Katalyse durch Annäherung:
- Enzyme richten Substrate für eine gewünschte Reaktion korrekt aus (z.B. die Carboxylgruppe einer AS soll mit der Amiogruppe einer anderen AS sich verbinden)
2. Enzym setzt Substrat unter Spannung: räumliche Ausrichtung
Im zu spaltenden Substrat werden die Bindungsverhältnisse destabilisiert
a) durch elektrostatischen Wechselwirkungen zwischen Substrat und akt. Zentrum
b) durch das mechanische Strecken d. Bindungen → Enzym reaktiver
3. Säure-Base-Katalyse: Das Enzym fügt Ladungen zum Substag hinzu.
Restgruppen der AS (Proteinanteil) können als direkte Reaktionsteilnehmer die Substrate reaktiver machen (z.B: H+ auf Substrat übertragen/entfernen).
4. kovalente Bindung
R-Gruppen einer AS bilden kurzzeitg eine kovalente Bindung zum Substrat → Destabilisierung ⇒ Spaltung
Einsatz von Enzyme (3 Beispiele)
1. Proteasen: Hydrolyse vom Protein: in Waschmittel
2. Amylase: Abbau von Stärke zu Zucker, Stärkeverarbeitung
3. Pektinasen: Hydrolyse vom Pektin: Verarbeitung von Obst und Gemüse
Beeinflußung der Enzymaktivität durch den pH-Wert
(zeichne drei Kurven von Pepsin, Arginase und Amylase)
siehe Bild
Enzyme entfalten ihre Aktivität in spezifischen pH-Bereichen
Beeinflußung der Enzymaktivität durch die Temperatur
(Zeichne den Verlauf der Kurve)
siehe Bild
Biosynthese von Eiweiß (Transkription/Translation)
1. Transkription:
- Entdrillung der DNA mit Topoisomerase
- DNA-Helikase spalten die Wasserstoffbrücken zwischen DNA-Strängen auf (+ stützende Proteinstrukturen) → ATP wird verbraucht
- DNA-Polymerase syntehsiert den neuen Strang (kontinuierlicher DNA-Strang)
- Primase synthesiert ein kleines RNA-Stück (Primer). Es dient als Startpunkt für DNA-Polymerase am diskontinuierlichen DNA-Strang).
- Okazaki-Fragmente werden mit Ligase verknüpft
- DNA-Polymerase kontrolliert den Vorgang (proofreading) und füllt Fehlrstellen auf
DNA-Doppelmolekühl weicht auseinander, freie Nukleotide lagern sich zu einem neuen Strang → mRNA
2. Translation:
- tRNA bindet im Cytoplasma bestimmte AS
- tRNA besitzen eine Erkennungsregion aus 3 Nukleotiden, die in die entsprechneden, komplrementäre Nukleotide der mRNA passen
- tRNA-Moleküle bringen die AS in der von der mRNA umgebenen Reiehnfolge an die Ribosomen -AS-Kette wird gebildet.
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Cartes-fiches
Grundsturktur einer Aminosäure
siehe Bild
Peptidbindung 2 Aminosäuren (zeichne die chem. Struktur)
Wie heißt das Endprodukt dieser Bindung?
Die COOH-Gruppe einer AS kann sich mit der NH2-Gruppe einer anderen AS unter Wasserabspaltung verbinden. Es entsteht ein Dipeptid.
Wie heißen die funktionellen Gruppen einer Animosäure?
1. Aminogruppe: R-NH2
2. Carboxylgruppe: R-COOH
(R=Rest)
Aminosäure hat eine räumliche Struktur.
1. Welche chemische Voraussetzugen muss sie erfüllen?
2. Nenne 2 Gründe für räumlich Struktur
1.
a) C=O: Sauerstoff zieht die Bindungselektronen stärker an sich:
⇒ O = neg. geladen
⇒ C = pos. geladen
b) H-N: Stickstoff zieht die Bindungselektronen stärker an sich:
⇒ N = neg. geladen
⇒ H = pos. geladen
2. Die unterschiedliche Ladungsverteilung führt zu elektrostatischen Wechselwirkungen, die die AS zu einer räumlichen Struktur zwingt.
3. WBBs halten die räumliche Struktur der AS zusammen: sind relativ schwach, leicht knüpfbar - aber auch leicht spaltbar → wirkt nur auf kurze Entfernungen
Vielfalt der Proteine:
1. Nenne zwei Gründe.
1. unbegrenzte Kettenlänge
2. Kombinationsmöglichkeiten der 20 AS
4 Strukturen der Aminosäuren
- 1. Primärstruktur: Die Reihenfolge der Aminosäuren innerhalb eines Proteins
- 2. Sekundärstruktur: lokale räumliche Anordnung einer Aminosäuresequenz. Es können schraubenförmige Strukturen, die man als -Helix bezeichnet, oder auch aufgefaltete Stränge, die als Faltblatt bezeichnet werden, enstehen.
- 3. Tertiärstruktur: die ganze räumliche Struktur einer Proteinkette. Diese resultiert aus den Wechselbeziehungen zwischen den Seitenketten der einzelnen Aminosäuren.
- 4. Quartärstruktur: ein Protein aus mehreren Ketten
Gründe für Denaturierung der AS
1. Säure: die Proteinstruktur (bzw. Enzyme) wird gestört, da die Protonen zum Afbrechen der H-Brücken führen.
2. Hitze: Die Brown'sche Molekularbewegung nimmt sehr stark zu, durch die Schwingungen brechen die H-Brücken.
1. Zeichne die Energiebilanz bei Stoffabspaltung mit Enzyme
a) Enzym
b) Wärme
2. Nenne den Grund, warum die chem. Reaktionen in allen lebenden Organismen enzymatisch verlaufen.
1. siehe Bild
2. Reaktionen laufen enzymatisch, da die Körpertemperatur die Reaktionen allene nicht in gang setzten würde.
Allgemeine Darstellung einer Enzymreaktion
siehe Bild
Warum kann Hanstoff mit Urease gespalten werden und Thioharnstoff nicht.
1. mit Harnstoff:
Harnstoff (O-Atom) passt genau in das aktive Zentrum des Enzyms.
Die elektrostatischen Verhältnisse zw. aktiven Zentrum, Enzym und dem Substrat werde destabilisiert → Substrat zerfällt.
2. mit Thioharnstoff:
Thioharnstoff kann nicht gesplaten werden, da hier das O-Atom durch ein S-Atom ersetzt ist.
S hat größeren Atomdurchmesser → passt nicht in das aktive Zentrum
5 Einflüsse auf die Wirksamkeit der Enzyme
1. Kompetitive Hemmung: Ein Hemmstoff behindert/besetzt das aktive Zentrum → Substrat kann nicht "andocken, zeitlich begrenzte Blockade → keine Splatung
2. Nicht kompetitive Hemmung: Enzym ist dauerhaft gehemmt. Hemmstoff besetzt aktives Zentrum oder das aktive Zentrum wird von einer anderen Stelle verändert (z.B.: Schwermetallionen lagern sich an Enzym an und bewirken eine Veränderung am akt. Zentrum)
3. Allasterischen Hemmung: Ein Effektirmolekül stuert, ob Enzm aktiv oder nicht aktiv ist.
4. Rückkopplungssteuerung: Substrat → Enzym → Produkt (Produkt wirkt (mehr oder weniger zufällig) als Hemmstoff ⇒ Produkthemmung)
5. Substrathemmung: Manche Enzyme reagieren bei Zunahme der Substratkonzentration langsamer, weil viele Substratmoleküle sich beim "Andocken" an das akt. Zentrum gegenseitig behindern ("große Drängelei")
Stoffwechselkette
1. Der Stoffumbau/Dtoffabbau/Stoffaufbau verläuft in einer Zelle mit Hilfe von Enzym in mehreren Reaktionsschritten (kann auch räumlich getrennt werden)
A→B→C→ ...
A⇒B&C ⇒DE,FG⇒...
2. Fließgleichgewicht bzw. Gleichgewichtszustand: Wenn Ausgansstoffe ins Zellinnere nachfließen und die Endprodukte wieder nach außen abfließen
1. Allgemeinder Enzymaufbau
2. Cofaktor for Enzyme
1. siehe Bild
2. Vitamin: Cofaktor für Enzyme, die mit der Nahrung aufgenommen werden müssen (im einfachsten Fall z.B.: Metallionen auch Mikronährstoffe)
1. Konformationsänderung der Enzyme (Begriff)
2. Welche Funktion hat das Enzym für das aktive Zentrum?
1. Enzyme geben die Passform/Region (akt. Zentrum) für ein Substrat frei, wenn sich eins an das aktive Zentrum nähert. → Die Bindungs des Substrat an das akt. Zentrum ruft Veränderung der Enzymgestalt hervor (induced fit=induzierte Passform)
2. Enzym: a) Stabiler und schützender Rahmen für das akt. Zentrum; b) sorgt dafür, dass dessen AS in Relation zum Substrat korrekt ausgerichtet sind.
Metallionen-Katalyse
Metallionen (Kupfer, Zink, Eisen, Mangagn, die fest an Seitenketten von Proteinen gebonden sind - können Elektronen abgeben - oder aufnehmen. → wichtig für Reaktionen und Enzymkomplexen
3 wichtige Komponente für die Funtionstüchtigkeit der Enzyme
1. Cofaktor: anorganische Ionen (Kupfer, Zink, Eisen, Mangan) - oft als Mikrostoffe bezeichnet. Bedarf: sher geringe Mengen)
2. Coenzyme: Kleine C-haltige Moleküle, die sich bei Enzymreaktion verändern.
3. Prosthetische Gruppe: dauerhalft ans Enzym gebunden
4 Arten der Enzymkatalyse
1. Katalyse durch Annäherung:
- Enzyme richten Substrate für eine gewünschte Reaktion korrekt aus (z.B. die Carboxylgruppe einer AS soll mit der Amiogruppe einer anderen AS sich verbinden)
2. Enzym setzt Substrat unter Spannung: räumliche Ausrichtung
Im zu spaltenden Substrat werden die Bindungsverhältnisse destabilisiert
a) durch elektrostatischen Wechselwirkungen zwischen Substrat und akt. Zentrum
b) durch das mechanische Strecken d. Bindungen → Enzym reaktiver
3. Säure-Base-Katalyse: Das Enzym fügt Ladungen zum Substag hinzu.
Restgruppen der AS (Proteinanteil) können als direkte Reaktionsteilnehmer die Substrate reaktiver machen (z.B: H+ auf Substrat übertragen/entfernen).
4. kovalente Bindung
R-Gruppen einer AS bilden kurzzeitg eine kovalente Bindung zum Substrat → Destabilisierung ⇒ Spaltung
Einsatz von Enzyme (3 Beispiele)
1. Proteasen: Hydrolyse vom Protein: in Waschmittel
2. Amylase: Abbau von Stärke zu Zucker, Stärkeverarbeitung
3. Pektinasen: Hydrolyse vom Pektin: Verarbeitung von Obst und Gemüse
Beeinflußung der Enzymaktivität durch den pH-Wert
(zeichne drei Kurven von Pepsin, Arginase und Amylase)
siehe Bild
Enzyme entfalten ihre Aktivität in spezifischen pH-Bereichen
Beeinflußung der Enzymaktivität durch die Temperatur
(Zeichne den Verlauf der Kurve)
siehe Bild
Biosynthese von Eiweiß (Transkription/Translation)
1. Transkription:
- Entdrillung der DNA mit Topoisomerase
- DNA-Helikase spalten die Wasserstoffbrücken zwischen DNA-Strängen auf (+ stützende Proteinstrukturen) → ATP wird verbraucht
- DNA-Polymerase syntehsiert den neuen Strang (kontinuierlicher DNA-Strang)
- Primase synthesiert ein kleines RNA-Stück (Primer). Es dient als Startpunkt für DNA-Polymerase am diskontinuierlichen DNA-Strang).
- Okazaki-Fragmente werden mit Ligase verknüpft
- DNA-Polymerase kontrolliert den Vorgang (proofreading) und füllt Fehlrstellen auf
DNA-Doppelmolekühl weicht auseinander, freie Nukleotide lagern sich zu einem neuen Strang → mRNA
2. Translation:
- tRNA bindet im Cytoplasma bestimmte AS
- tRNA besitzen eine Erkennungsregion aus 3 Nukleotiden, die in die entsprechneden, komplrementäre Nukleotide der mRNA passen
- tRNA-Moleküle bringen die AS in der von der mRNA umgebenen Reiehnfolge an die Ribosomen -AS-Kette wird gebildet.
