Biochemie SfdgM

Ideal unter physiologischen Verhältnissen. 

Wenn die Temperatur in Richtung Idealtemperatur geht, läuft die Reaktion immer wie schneller ab (Teilchen bewegen sich schneller!). Irgendwann aber (ab ca. 40°) ist es so heiss, dass die Enzyme (=Proteine) denaturieren. Sie verlieren ihre Form und somit das aktive Zentrum. So dass sie ihre Funktion nicth mehr wahrnehmen können. 

(Verknüpfung: kühlen von Gemüse verlängert die Haltbarkeit wegen ablaufender Reaktionen . +10° = Verdoppelung der Reaktionsgeschwindigkeit)

Je saurer, desto mehr protonierte Seitenketten in den Aminosäuren-Seitenketten. 
Je basicher, desto mehr deprotonierte. 

Optimale Bed. = pH 7.4. 
Tiefer/höher --> Enzymaktivität nimmt ab. Enzym hält seine Form nicht mehr und kann nicht Funktionieren. 

1. Enzym und Substrat gehen Bindung ein
2. Enzym- Substrat-Komplex 
3. Reaktion
4. Enzym-Produkt-Komplex 
5. Dissoziation
6. Enzym // Produkt wieder frei (diffundieren)

Bsp. Saccharase: 
1. Sacccharose (=Zweifachzucker) bindet ans aktive Zentrum der Saccharase. 
2. Enzym-Substratkomplex: Wasser lagert sich an die Bindung der Saccharose
3. Bindung wird gespalten
4. Beide Zuckerteilchen (Glucose und Fructose) diffundieren, das Enzym ist bereit für die nächste Reaktion

cofaktoren für die Reaktion eines Enzyms oft aus der Nahrung: 
- Vitamine und Abkömmlinge
- Mineralstoffe, Spurenelemente
- Chemische Energieträger (ATP, GTP) werden oft auch gebraucht

Enzymmenge passt sich oft an vorhandene Substratmenge an: 
- kurzlebige Enzyme
- Regulatorische Bereiche auf der DNA
- Kernrezeptoren
- Geeignete Signalsubstanzen (?)

Bsp.: regelmässiger Proteinkonsum => mehr Enzymspaltende Proteine werden produziert

- Substratmenge
- Temperatur
- pH
- Chemische Modifikation (Anhängung von modifizierenden Enzymen an anderer Seite des Enzyms kann dazu führen, dass sich die Bindungsstelle am anderen Ende verändert. z.B. aktiver wird. --> oft im KH-Stoffwechsel zu finden)
- Substratangebot (Je mehr Substrat, desto schneller die Reaktion. (weil es die Andockstelle auch schneller findet) Hemmung: wenn das Produkt das aktive Zentrum nicht genug schnell verlassen kann. (nicht wegdifffundiert, nicht weiterverarbeitet werden kann)
- allostere Effektoren

v.a. bei Schrittmacherenzymen. Regulationsmechanismus. 

Das Enzym hat neben seinem aktiven Zentrum eine weitere Bindungsstelle. Ein Inhibitor kann an der zusätlichen Bindungsstelle andocken und das aktive Zentrum so verändern, dass die Stoffe nicht mehr andocken können. (= Veränderung der Konformität)
Oder ein Aktivator, welches es so verändert, dass die Reaktion schneller abläuft. 

Biologische Wertigkeit: tierisch 95% // pflanzlich: 80%

Pflanzliches Eiweiss kann durch gezielte Kombination mit geringen Mengen an tierischem EW aufgewertet werden.

1. Magen: Magensäure senkt pH, desinfiziert, aktiviert Pepsinogen. 
2. EW wird denaturiert und durch Pepsin zu grossen Bruchstücken zerlegt 
3. Zumischung von Gallensekret: Lösliche Ezyme aus dem Pankreassektret spalten EW schrittweise zu immer kleineren Peptiden: Tri-/Dipeptiede und AS bleiben am Schluss
4. Aufnahme in die Schleimzellen und Übertritt von AS in Pfortader
5. Abbau von verbliebenen Proteinen durch Darmbakterien

am Bürstensaum der Mucosa

 

an Bürstensaummembran des Darmes. Es ist ein sehr viel genutzter Mechanismus. Zusammen mit dem H+ gelangt ein weiterer Stoff (siehe unten) in die Mucosazelle.  

- Dipeptide
- freie AS
- Eisen
- kurzkettige FS
- Folat
- Glucose
 

Nein, es konnten bei Untersuchungen mit markierten AS nicht alle zugeführten wieder im Blut nachgewiesen werden (Glu, Gln, Asp nicht) 
Andere (Arg, Ala, Tyr, Pro) dafür sind zu mehr als 100% erschienen. 

Erklärung: Das Gewebe des GI-Trakt benötigt die AS teils selbst. 
Teils kann es anscheinend auch selbst AS herstellen. 

- Aufbau zelleigener Enzyme und Transporter
- Aufbau von Verdauungsproteinen
- Aufbau von Mucinen (vermindert bei parenteraler Ernährung, erhöht bei Darmentzündungen)
- Umwandlung zu andern AA
- Aufbau von Polyaminene, Glutathion und Taurin (=Antioxidantien)

- Energiegewinnung aus AA findet im Darm kaum statt. 

So kann der Körper nicht-essentielle AS selbst herstellen oder abbauen. 
Vitamin B6-abhängiger Vorgang (=Coenzym) 

Aminogruppe wirdd augetauscht: bsp. von Alpha-ketoglutarat und Alanin zu Glutamat und Pyruvat.  

chemische Abspaltung einer Aminogruppe als Ammonium-Ion. Erster Schritt des Abbaus von AS. (Coenzym b6 wird benötigt)

Produkt: alpha-Keto-Säure + NH3 + reduziertes Conzym

Dem Molekül wird Co2 abgespalten.

Produkt: biogenes Amin (hochreaktiv) und CO2 

!!!!!
Leber:
Peiportale Leberzellen (nährstoffreiches Blut von Darm mündet hier) 
- Oxidation von AS (Ausser Leu, Ile; Val) zur Energiegewinnung
- Harnstoffsynthese 
Perivenöse Leberzellen (in Umgebung der Vene lokalisiert) 
- Aufbau von Glutamin
- Proteinbiosynthese 
 

=Phase nach dem Essen

- gesteigerter Proteinaufbau (Exportproteine (Plasmaproteine), Aufbau und Export von VLDL, Enzyme und Proteine für den Eigenbedarf)
- Umbau zu Stoffwechsel-Zwischenprodukten
- Abbau von überschüssigen AS deckt den Energiebedarf der Leber (Harnstoffsynthese aktiv = periportal), Glutamin-Bildung (perivenös)
- Verzweigtkettige AS (Leu, Ile, VAl) werden kaum oxidiert -> transport zum Muskel --> Proteinaufbau im Muskel

- Leucin, Isoleucin und Valin
- werden in der Leber nicht oxidiert, sondern direkt weitergeleitet zur Muskulatur, wo sie dem Proteinaufbau dienen

- in der LEberzelle: durchs Eintreten der AS in den Citratcyclus.
Unter Glukagoneinfluss

AS werden vorweigend zuerst zu Acetyl-CoA (teils auch alpha-Ketoglutarat/Succinyl-CoA), welches am Citratzyklus teilnimmt.

Es entstehen Co2 als Abfallprodukt und Glucose, der Energiespeicher

1. Mund: zerkleinern und einspeicheln

2. Magen: Peristaltik zerreibt Nahrungsbrocken, pH sinkt durch Magensäure ab (Desinfektion und Aktivierung Pepsinogen) = Portein denaturiert und wird durch Pepsinogen zu grosen Bruchstücken zerlegt

3. Duodenum: Zumischung Gallensekret. Lösliche Enzyme aus Pankreassekret spalten Protein schrittweise auf zu immer kleineren Peptiden (Schlussendlich: Tri-, Dipeptide und Aminosäuren)

4. Dünndarm: Aufnahme in dei Schleimhautzellen und Übertritt von AS ins Portaderblut

5. Dickdarm: Abbau von verbliebenen Proteinen durch Darmbakterien
 

Magen = sauer. 
Proteine wollen abpuffern, nehmen Protonen auf und machen so den Magen etwas weniger sauer. 
Dabei werden sie aber nach und nach positiv geladen, bis sie sich so stark abstossen, dass die Struktur innerhalb eines Proteins aufbricht, die einzelnen Teile stossen einander ab. 

 (Denaturierung auch möglich durch Hitze, hohe Salzkonz. und in LM)

- Pepsinogen -> Pepsin (aus Hauptzellen des Magens, aktivierung durch Säure): Phe, Trp, Tyr (N)

- Chymotrypsinogen -> chymotrypsin (aus Pankreas, ist eine Endopeptidase, mitten im Molekül tätig): Phe, Trp, Tyr (C)

- Trypsinogen -> Trypsin (Pankreas, Mengenmässig das wichtigste Enzym): Lys, Arg

- Enteropeptidase (Bürstensaum des Illeum, membranständig, Aktiviert Trypsinogen)

- Pro-Elastase -> Elastase (Pankreas)

- Procarboxypeptidasen A & B -> Carboxypeptidasen A & B (Pankreas, löslich): Einzelne AS vom C-Ende her (Exopeptidase)

- Proaminopeptidasen -> Aminopeptidasen (Bürstensaum, membranständig): Einzelne AS vom N-Ende her (Exopeptidasen)

- Trans: Ja. Weg um gerade nicht benötigte AS in benötigte umzuwandeln.
- Desaminierung: nein, es entsteht ein Ammoniak, welches zu Harnstoff wird. Aunsnahme bildet die Glutamat-Dhydronase- Reaktion (wichtigste Desaminierung, in der Leber)

 - Decarboxy: ? (Entstehung biogener Amine)

Werden z.T. vom Gewebe des GI-Traktes selbst gebraucht. 
Dies z.b...
-. für den Prozess des "Hochschiebens neuer Zellen entlang der Zotten und das Abschilfern.
- für Transportproteine
- Aufbau von Mucinene
- Umbau inandere AS