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VMTA Biochemie

Fragenkatalog

Fragenkatalog

67
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N. X.
Study
N. X.
Diese Lernkarten decken grundlegende Konzepte der Biochemie ab, die für Universitätsstudenten relevant sind. Sie konzentrieren sich auf Aminosäuren, ihre Reaktionen, den Aufbau von Proteinen und die Funktionen von Biomolekülen. Die Karteikarten erklären auch wichtige biochemische Prozesse wie Stoffwechsel, Energiegewinnung und die Rolle von Enzymen. Ideal für Studierende der Biologie oder verwandter Naturwissenschaften, die ihr Verständnis der molekularen Grundlagen des Lebens vertiefen möchten.
Flashcards
67
Students
2
Language
German
Category
Biology
Level
University
Created / Updated
22.11.2016 / 07.08.2021
  • 1  / 67

Cartes-fiches

Wichtige Aminosäuren

  • Alanin
  • Arginin
  • Glutamin
  • Phenylalanin
  • Prolin
  • Cystein

Biomoleküklassen

  1. proteine
  2. Lipide
  3. Zucker
  4. Nucleotide

Formel für Isoelektrischen Punkt bei AS

pl= 1/2 (pK1+pK2)

Trennnung von Proteinen durch isoelektrische Fokussierung

Proteine wandern solange bis pH= isoelektrischer Punkt

Chemische EIgenschaften von Proteinen

  • Zwitterionen
  • Chirale Moleküle
  • L isomeriert
  • Racemate

Wichtiges zu Alanin:

  • Wird aus Pyrovat synthetisiert
  • Kann auch in dieses zurückgewandelt werden
  • Glucose- Alanin Zyklus

Arginin

Harnstoffzyklus

Glutamat

Universeller NH2 Donor

Glauminsäure

  • Aminogruppe Donor
  • Desarminierung führt zu Alpha Ketoglutarat (Cytratzyklus)
  • Aufnahme ind distransaminierung von Ammoniak (Harnstoffzyklus)

Prolin

Brecher von alpha-Helices

Cystein

Zwei Cysteinreste können Disulfidbrücken bilden -> Cystinbildung

Was sind Peptide?

  • Mehrere Aminosäuren
  • meist unverzweigte Ketten
  • Kleiner als Proteine

Dipeptide

Zwei Aminosäuren

Tripeptide

Drei Aminosäuren

Protein

100+ Aminosäuren

Beispiele für Peptide

  • Wirken als Hormone
  • Entzündungsfördernd oder -hemmend
  • Wirken antibiotisch oder -viral
  • opiode Peptide (Schmerzhemmend)

Ocytocin

Ringförmiges Peptidhormon mit intramolekularen Disulfidbrücken

Primärstruktur

Beschreibt Aminosäuresequenzen, aber nicht de Aufbau

Konformationsveränderungen von Proteinen

  • Reversibel
  • Inreversibel

Verteilung und Resorption von AS im Organismus

  • Darm: Verlust von essentiellen AS
  • Mucosa: Energiegewinnung aus AS
  • Muskulatur: Nimmt verzweigtkettige AS auf

Proteasen

Gehören zu den Hydrolasen

Welche Darmorgane geben welche AS ab?

  • Magen -> Hauptzellen -> Pepsinogen
  • Pankreas -> Asinuszellen -> Inaktive Proenzyme
  • Duodenum -> Bürstensaum -> Enteropeptidase
  • Dünndarm -> Eneterouzyten -> Aufnahme von AS

Ausgangsgruppe für die herstellung essentieller Aminosäuren

  • Aspartatgruppe

             Aspartat-> Lysin

  • Pyrovatgruppe

             pyrovat -> Valin

  • Shikimatgruppe

            Shikimisäure -> Phenylalanin

Biosynthese der essentiellen Aminosäuren

Sehr komplizierter Syntheseweg: Es werden bis zu 11 Enzyme benötigt

Bildung nicht essentieller Aminosäuren

Nur maximal 4 Enzyme

Aminosäuresynthese

  • Herstellng in Gruppen ( Glutamatfamiele, Aspartatfamilie, Alanin-Valin-Leucin-Gruppe, Aromatische AS )
  • Kohlenstoffskelett aus  Kohlehydratsoffwechsel

Abbau von AS

  • Nicht benötigte AS, ca50%, werden abgebaut
  • Abbau in der Leber

Étudier