Biochemie
Aminosäuren
Aminosäuren
Kartei Details
| Karten | 23 |
|---|---|
| Sprache | Deutsch |
| Kategorie | Medizin |
| Stufe | Universität |
| Erstellt / Aktualisiert | 31.05.2013 / 24.01.2021 |
| Weblink |
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AS
Glycin
unpolar
Seitenkette: Glycyl-, unpolar, aliphatisch
Eigenschaft: Fehlen einer Seitenkette erlaubt große Flexibilität in der Faltung des Proteins in diesem Bereich
AS
Alanin
unpolar
Seitenkette: Alanyl-, unpolar, aliphatisch
Eigenschaften: Hydrophobe Wechselwirkungen; bestimmt die Konformation; Polymere hydrophober AS verankern Proteine in Zellmembran
AS
Valin
unpolar
Seitenkette: Valyl-, unpolar, aliphatisch
Eigenschaften: Hydrophobe Wechselwirkungen; bestimmt die Konformation; Polymere hydrophober AS verankern Proteine in Zellmembran
AS
Leucin
unpolar
Seitenkette: Leucyl-, unpolar, aliphatisch
Eigenschaften: Hydrophobe Wechselwirkungen; bestimmt die Konformation; Polymere hydrophober AS verankern Proteine in Zellmembran
AS
Isoleucin
unpolar
Seitenkette: Isoleucyl-, unpolar, aliphatisch
Eigenschaften: Hydrophobe Wechselwirkungen; bestimmt die Konformation; Polymere hydrophober AS verankern Proteine in Zellmembran
AS
Methionin
unpolar, Thioether
Seitenkette: Methionyl-, unpolar, aliphatisch
Eigenschaften: Hydrophobe Wechselwirkungen: Ligand für Metallion; schlecht wasserlöslich
AS
Prolin
unpolar, sekundäre Aminogruppe
Seitenkette: Prolyl-, unpolar, aliphatisch
Eigenschaften: Unterbrechung einer alpha-Helix bzw. beta-Struktur; hydrophobe Wechselwirkungen; schlecht wasserlöslich
AS
Phenylalanin
unpolar
Seitenkette: Phenylalanyl-, aromatisch, UV-Absorption, absorbiert weniger Licht bei kürzeren Wellenlängen, deutlich hydrophober als andere AA mit unpolaren Seitenketten
Eigenschaften: Hydrophobe Wechselwirkungen; bestimmt die Konformation; Polymere hydrophober AS verankern Proteine in Zellmembran
Tyrosin
unpolar
Seitenkette: Tyrosyl-, aromatisch, UV-Absorption (ca. 276 nm), e= 1400 M (-1) cm (-1)
Eigenschaften: Hydrophobe Wechselwirkungen; Protonenübertragung; elektrostatische Wechselwirkungen bei hohem pH; Ligand für Metallion; kovalente Bindung von Phosphatresten
AS
Tryptophan
unpolar
Seitenkette: Tryptophanyl-, aromatisch, UV-Absorption (ca. 280 nm); e= 3400 M (-1) cm (-1)
Eigenschaften: Hydrophobe Wechselwirkungen; nucleophil; Acylakzeptor; Wasserstoffbrückenbindung
Essenzielle AS
Histidin
Isoleucin
Leucin
Lysin
Methionin
Phenylalanin
Threonin
Tryptophan
Valin
Nichtessenzielle AS
Alanin
Arginin
Asparagin
Asparaginsäure
Cystein
Glutamin
Glutaminsäure
Gylcin
Prolin
Serin
Tyrosin
AS
Serin
polar, hydrophil
Seitenkette: Seryl-
Eigenschaften: Wasserstoffbrückenbindung; nucleophil; covalente Bindung über Hydroxylgruppe z.B. von Phosphatresten; OH-Gruppe sehr reaktiv -> Enzymkatalyse
AS
Threonin
polar, hydrophil
Seitenkette: Threonyl-
Eigenschaften: Wasserstoffbrückenbindung; nucleophil; covalente Bindung über Hydroxylgruppe z.B. von Phosphatresten; OH-Gruppe sehr reaktiv -> Enzymkatalyse
AS
Serin
polar, hydrophil
Seitenkette: Seryl-
Eigenschaften: Wasserstoffbrückenbindung; nucleophil; covalente Bindung über Hydroxylgruppe z.B. von Phosphatresten; OH-Gruppe sehr reaktiv -> Enzymkatalyse
AS
Cystein
polar, hydrophil, Thiolgruppe
Seitenkette: Cysteinyl-
Eigenschaften: Redoxreaktionen; Ligand von Metallionen; Disulfid-Bindungen (kovalent); Proteinstruktur
AS
Asparagin
polar, hydrophil, Carboxyamidgruppe, leitet sich von Asparaginsäure ab
Seitenkette: Asparaginyl-
Eigenschaften: Hydrophil; Wasserstoffbrückenbindungen; Bindung an Kohlenhydratseitenketten
AS
Glutamin
polar, hydrophil, Carboxyamidgruppe, leitet sich von Glutaminsäure ab
Seitenkette: Glutaminyl-
Eigenschaften: Hydrophil; Wasserstoffbrückenbindungen
AS
Asparaginsäure
hydrophil, geladene Seitengruppe (sauer, neg. geladen, dann Aspartat)
Seitenkette: Aspartyl-
Eigenschaften: Hydrophil; elektrostatische Wechselwirkungen; Protonenübertragung; Ligand für Metallion; covalente Bindung über endständige Carboxylgruppe; Aspartylphosphat
AS
Glutaminsäure
hydrophil, geladene Seitengruppe (sauer, neg. geladen, dann Glutamat)
Seitenkette: Glutamyl-
Eigenschaften: Hydrophil; elektrostatische Wechselwirkungen; Protonenübertragung; Ligand für Metallion; covalente Bindung über endständige Carboxylgruppe
AS
Lysin
hydrophil, geladen (basisch, bei pH 7 positiv), Aminogruppe
Seitenkette: Lysyl-
Eigenschaften: Hydrophil; elektrostatische Wechselwirkungen; Befestigung einer prosthetischen Gruppe oder eines Cofaktors über Amidbindung; Wechselwirkung über Schiff-Base (Aldimin-Bildung); Ligand für Metallion
AS
Arginin
hydrophil, geladen (basisch, bei pH 7 positiv), Guanidinogruppe
Seitenkette: Arginyl-
Eigenschaften: Hydrophil; elektrostatische Wechselwirkungen
AS
Histidin
hydrophil, geladen (basisch, bei pH 7 positiv), Imidazolgruppe
Seitenkette: Histidyl-
Eigenschaften: Hydrophile oder hydrophobe Wechselwirkungen (in Abhängigkeit vom Ionisationsgrad); elektrostatische Wechselwirkungen; Protonenübertragung; Ligand für Metallionen; Akzeptor bei Transferreaktionen
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