Atmungskette

FAD+

Kann 2 Elektronen und 2 Protonen aufnehmen 

Kann sich in der inneren Mitochondrien Membran frei bewegen 

Cytrochrome sind kleine (104 Aminosäuren) höchst konservierte Proteine im Intermembranraum der Mitochondrien.
Sie können durch eine gebundene (kovalent oder nicht-kovalent) Häm Gruppe 1 Elektron aufnehmen.
Je nach Modifikation des Häm Porphyrinrings unterscheidet man a-, b-, und c-Typ Cytochrome

- Cofaktoren die Elektronen aufnehmen

- zentrales Fe-Ionen wird von Ferri(3+) zu Ferro(2+) bei Elektronen Aufnahme reduziert

- Cofaktoren, die immer über ein Cystein an das Protein gebunden sind

- Aufnahmen Elektron: Fe 3+ wird zu Fe 2+ reduziert 

NADH:Ubichinon Oxidoreduktase
 

Komplex I überträgt die Elektronen aus NADH auf Coenzym Q, und verwendet die freiwerdende Energie für den Transport von Protonen in den Intermembranraum.

Cofaktor: FMN (Flavinmononucleotid) als Elektronenakzeptor

FE-S Cluster: leiten e- an Ubichinon weiter

Komplex II überträgt die Elektronen aus FADH2.auf Coenzym Q. Es werden keine Protonen transportiert.

Cofaktoren: Fe-S-Cluster

Coenzym Q liefert die Elektronen an Komplex III.

Ubichinon:Cytochrom c Oxidoreduktase
Komplex III leitet die Elektronen auf Cytochrom c weiter. Komplex III verwendet die freiwerdende Energie für den Transport von Protonen in den Intermembranraum.

Leitet die Elektronen zu Komplex lV

Cytochrom c ist ein löslicher Ein-Elektron Carrier, daher muss eines der Elektronen von Ubichinol „zwischengelagert“ werden.

Komplex IV nutzt die Elektronen um O2 zu H2O zu reduzieren. Dabei werden sowohl Protonen aus der Matrix entfernt, als auch freiwerdende Energie für den Transport von Protonen in den Intermembranraum genutzt.

Komplex III: In Membrannähe befinden sich zwei Häm b, eines mit niedriger (L, low) und eins mit hoher (H, high) Affinität. Ein drittes Häm c1 befindet sich näher an der Proteinoberfläche. Zwischen Häm bL und Häm c1 liegt ein ungewöhnliches 2Fe-2S Zentrum das mittels Histidinen gebunden ist 

In der ersten Hälfte des Q-Zyklus binden ein Q und ein QH2 an Komplex III: QH2 nahe Häm bL, Q nahe Häm bH
QH2 überträgt beide Elektronen: eins über den Eisen- Schwefel-Cluster und Häm c1 an Cytochrom c, eins über Häm bH an Q, welches zum Semichinonradikalanion wird
Die beiden Protonen werden zum Intermembranraum abgegeben, Q löst sich vom Komplex
Nun bindet ein neues QH2 an die Bindungsstelle nahe Häm bL und gibt wieder beide Elektronen und Protonen ab.
Das Semichinonradikalanion nimmt zusätzlich zu dem Elektron 2 Protonen aus der Matrix auf und verlässt den Komplex als QH2

Ubichinon neigt dazu spontan Elektronen abzugeben. Dabei werden freie Radikale, insbesondere Superoxidanionen, gebildet.
Diese sind hoch reaktiv und können Proteine sowie Erbgut beschädigen.
Die Superoxid-Dismutase wandelt zwei Superoxidanionen in ein Wasserstoffperoxid und ein Sauerstoff um

A) Spaltung durch Katalase in H2O und O2

B) Gluthation Peroxidase unter Verbrauch von Gluthation 

NADH: Komplex I zu Komplex IV
1NADH + 11H+(Matrix) + 1⁄2O2 ——> NAD+ + 10H+(Intermembranraum) + H2O
FADH2: Komplex II zu Komplex IV
FADH2 + 6H+(Matrix) + 1⁄2O2 ——> FAD + 6H+(Intermembranraum) + H2O

Die FOF1-ATP-Synthase kann die protonenmotorische Kraft nutzen um ATP zu synthetisieren.

Die F1FO-ATP-Synthase besteht aus 2 Komponenten:
Die FO welche in der inneren mitochondrialen Membran sitzt und den Protonen“kanal“ aufweist.
Die F1 welche in die mitochondriale Matrix ragt und drei aktive Zentren für die ATP Synthese aufweist
FO und F1 werden durch zwei lange coiled- coil Helices verbunden:

Oligomycin bindet in einem der Halbkanäle an die c Untereinheit und blockiert so den Protonentransport auch wenn durch Komplexe I-IV ein Protonengradient erzeugt wurde.

Eine 120 Grad Drehung (CCW) setzt 1 ATP frei, bei einem Ring aus 9 c Untereinheiten müssen dafür 3 Protonen transportiert werden.