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Sprache Deutsch
Stufe Universität
Erstellt / Aktualisiert 30.06.2021 / 04.07.2021
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Welche Vorteile weisen biokatalytische Umsetzungen in organischen Lösungsmitteln aus?

  • Ausbeute erhöht: keine aufwendige Extraktion aus dem wässrigen LM, keine Emulsion, niedrig siedende Lösungsmittel
  • Unpolare Substrate werden besser umgesetzt wegen erhöhter Löslichkeit (somit stehen sie in größerer Konzentration zur Verfügung)
  • Mikrobielle Kontamination ist vernachlässigbar (Industriemaßstab)
  • Nebenreaktionen wie Hydrolysen, Razemisierung, etc. sind unterdrückt
  • Enzyme können durch einfache Filtration abgetrennt werden, da sie heterogen dispergiert sind
  • Erhöhte Stabilität der Enzyme (Denaturierung durch hydrolytische Prozesse erniedrigt)
  • Erhöhte Substrat-, Regio-, und Enantioselektivität da Enzyme in organischen Lösungsmitteln, da sie nicht mehr so flexibel sind
  • Verschiebung des thermodynamischen Gleichgewichts einer Hydrolysereaktion zugunsten der Synthesereaktion
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Eine Lipase L setzt bevorzugt den R-konfigurierten Alkohol (A-OH) bei der enzymatischen Hydrolyse des razemischen Esters im wässrigen Medium frei. Welche Konfiguration weist der gebildete Ester auf wenn die Lipase L die Rückreaktion in einem organischen Medium aus dem racemischen Alkohol katalysiert. (Die Prioritäten der Substituenten am chiralen C-Atom ändern sich nicht während der Umsetzung). Begründen Sie ihre Wahl.

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Der in der Rückreaktion entstehende Ester R-CO-O-A wird bevorzugt in der R-konfigurierten Form entstehen. Der R-Ester scheint besser in die aktive Tasche zu passen als der S-Ester somit wird auch dies der bevorzugte Weg auf der Rückreaktion sein. 

Der Grund dafür ist Drei-Punkt Anheftungsregel. 

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Für die biotechnologischen Produktion von Citronensäure aus D-Glucose wird ein Hochleistungsstamm von Aspergillus niger eingesetzt. Der Hochleistungsstamm weist u. a. veränderte Aktivität von drei Biosynthese-Enzyme gegenüber dem Wildtyp auf. Um welche Enzymaktivitäten handelt es sich? Warum wurden die Aktivitäten verändert?

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Pyruvat Carboxylase, Malat Dehydrogenase, Citrat Synthase

=> Erhöhung der Aktivitäten um mehr Vorläufer (Oxaloacetat durch Pyruvat-Carboxylase) herzustellen, so dass eine verstärkte Herstellung von Citrat (aus Oxalacetat durch Citrat Synthase) und verstärkte Herstellung von Malat (aus Oxalacetat durch Malat Dehydrogenase) stattfinden kann, (Citrat wird gegen Malat mittels Malat/Citrat-Antiporter aus Mitochondrium in Cytplasma transportiert und von Cytoplasma wird Citrat ins Medium ausgeschieden).

  • Wenn viel Oxalacetat vorhanden ist, wird auch viel Citrat gebildet.
  • Wenn viel Malat vorhanden ist, wird auch viel Citrat ins Medium abgegeben.
  • Da Citrat immer wieder von Produktionsanlage entfernt/sammelt wird, sind diese Mutationen noetig, damit die Citratzyklus weiterlaeuft.
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Proteasen, Esterasen, Lipasen sind die industriell am häufigsten verwendeten Biokatalysatoren. Nennen Sie vier Gründe warum sich diese Enzymgruppen besonders gut eignen!

  • keine Cofaktoren
  • Vielzahl verfügbarer Enzyme
  • günstig
  • stabil
  • auch für umgekehrte Reaktion (Ester-bzw. Amidsynthese) einsetzbar => in organischen Lösungsmitteln mit geringer Wasseraktivität
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Nennen und erläutern Sie fünf biotechnologische Anwendungen der Schweineleber Esterase (PLE)

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Die am häufigsten verwendete Esterase (Serin-Esterase). Sie hat eine hohe Selektivität für Carbonsäuren und ist ziemlich günstig.

  • Hydrolyse prochiraler Ester (Enantioselektiv) 
  • Trennung razemischer Ester
  • Regio- und diastereoselektive Hydrolyse (bei zwei gleichen funktionelle Gruppen wird nur eine umgesetzt)
  • Milde Hydrolyse, z.B. PLE hydrolysiert die Vorläufer von Prostaglandin E (Methylester) genau an der benötigten Stelle mild
  • Trennung E/Z-Isomere (trans/cis) => nur der Ester in trans-Position wird hydrolysiert 
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Sowohl Lipasen als auch Esterasen hydrolysieren Carbonsäure-Ester. Die molekularen Mechanismen der enzymatischen Reaktion unterscheiden sich aber. Erläutern Sie die Unterschiede.

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  • Esterasen zeigen normale Michaelis-Menten-Kinetik, Lipasen aber nicht.
  • Lipasen arbeiten an der Öl/Wasser Phasengrenze => Erst sobald genug Substrat vorliegt, damit sich Öltröpfchen (CMC) bilden, kommt es zu einer Umsetzung, da die Umsetzung nur an der Grenzfläche geschieht. 

Die Kritische Mizellbildungskonzentration, oder CMC (englisch critical micelle concentration) beschreibt  die Konzentration eines Tensids, ab der sich Mizellen bilden. Bei einer weiteren Erhöhung der Konzentration gehen nahezu alle hinzukommenden Moleküle in Mizellen über.

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Welche chemische Reaktion katalysieren Kinasen? Nennen Sie drei Kinasen und deren Einsatzgebiete in der Biokatalyse!

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Kinasen katalysieren die regio-und enantioselektive Bildung von Phosphatestern unter Verbrauch von ATP als Cosubstrat. Dabei wird ATP durch Donorphosphat regeneriert. 

  • Carbamat (zur Regenerierung von ATP) ist instabil. Ammoniak, das nach Umseztung entsteht, kann Mg ersezten, wodurch manche Enzyme deaktiviert werden. 
  • PEP und Acetylphosphat werden als Donorphosphat verwendet. 

Hexokinase: Phosphorylierung der D-Glucose und seine Derivaten zu D-Glucose-6-Phosphat

Glycerol-Kinase: Phosphorylierung von Glycerol zu Glycerol-3-Phosphat

Acetat-Kinase: Phosphorylierung von Acetat zur Acetyl-CoA

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Wodurch unterscheidet sich der Reaktionsmechanismus der Mono- und Dioxygenasen? Geben Sie jeweils eine Bruttogleichung der katalysierten Reaktionen an und nennen Sie jeweils zwei ihnen bekannte Mono- und Dioxygenasen!

Faktoren nennen, die jeweils ihre Anwendung in der indust. BT einschränken.

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Oxygenasen sind Enzyme, die ein oder mehrere Sauerstoffatome auf ihr Substrat übertragen, wobei oft auch Ringöffnungen am aromatischen Molekül stattfinden.

Mono-Oxygenase: 

  • benötigen NADPH als Cofaktoren
  • katalysierte Reaktionen: Hydroxylierung, Epoxydierung, Beayer-Villiger-Reaktion

Dioxygenase: 

  • Bildung von Hydroperoxiden (Sub-O-O-H) durch Lipoxygenasen