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Sprache Deutsch
Stufe Universität
Erstellt / Aktualisiert 30.06.2021 / 04.07.2021
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Schlagen sie zwei unterschiedliche Verfahren zur Produktion von enantiomerenreinem Pantolacton vor, welches als synthetischer Vorläufer für die Pantothensäure dienen kann!

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  1. Esterase-Mechanismus (durch gefriertrocknete Hefe)
  2. Mikrobielle Entracemerisierung (dabei wird ein Racemat zu einer prochiralen entracemerisiert und dann enantioselektiv zurück umgewandelt)
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Erläutern sie die Struktur von ß-Cyclodextrin! Wofür wird es eingesetzt? Wie wird es hergestellt?

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Octyl-ß-D-glucosid (hat auch in einem Altklausur stattdessen Hexylglukosid gefragt) wird häufig als Tensid verwendet. Schlagen sie zwei biotechnologische Herstellungsverfahren für dieses Tensid vor und beurteilen sie deren Vor- und Nachteile!

Glycoside, auch Glykoside, sind organische chemische Verbindungen der allgemeinen Struktur R–O–Z. Dabei ist ein Alkohol (R–OH) über eine glycosidische Bindung mit einem Zucker (Z) verbunden. Glycoside chemisch zu synthethisieren ist sehr schwierig. Biokatalytisch hingegegen geht es ziemlich einfach. Es gibt zwei Möglichkeiten:

  • Durch Glykosyltransferasen: Glykosyltransferase überträgt ein aktiviertes UDP-Kohlenhydrat auf ein anderes Zuckermolekül/Alkohol, unter Abspaltung des UDP.

Nachteil: Die Schwierigkeit dabei ist die Herstellung des aktivierten UDP-Kohlenhydrats.

  • Durch Rückreaktion der Glykosidase: Die Glykosidase hydrolisiert Glycosidische Bindungen. Man kann ihre Rückreaktion ausnutzen, um glycosidische Bindungen zu knüpfen.

Die Hinreaktion der Glykosidasen erfordert wie bei allen Hydrolasen Wasser als Co-Faktor. Für die Rückreaktion ist deswegen entsprechend ein wasserfreies Milieu und keine Cofaktoren noetig.

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Methylketone sind wertbestimmende Aromastoffe des Blauschimmelkäses. Geben sie die exakten Strukturformeln von zwei wichtigen Methylketonen des Blauschimmelkäse-Aromas und deren direkte Vorläufermoleküle an. Aus welchem Zweig des Primärstoffwechsels entstammen diese Verbindungen?

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Geben sie bei den folgenden Paaren von Verbindungen an ob es sich um Enantiomere oder Diastereomere handelt und begründen sie ihre Wahl!

  1. ?
  2. ?
  3. ?
  4. ?
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Enzyme werden aufgrund der von ihnen katalysierten Reaktion in sechs Klassen unterteilt. Welcher Klasse gehören die Enzyme an die zurzeit am häufigsten in der weißen Biotechnologie verwendet werden? Geben sie vier verschiedene typische Reaktionen an, die von Enzymen dieser Klasse katalysiert werden! Warum ist diese Klasse für die weiße Biotechnologie so wichtig?

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Zu welcher Enzymklasse werden Proteine gerechnet, die die Bildung von Phosphatestern katalysieren? Für welche Zwecke werden diese Enzyme in biotechnologischen Prozessen eingesetzt? Geben sie zwei Beispiele mit den Bruttogleichungen der katalysierten Reaktionen an!

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Citronensäure ist ein für die Lebensmittelindustrie wichtiger Naturstoff der biotechnologisch produziert wird. Zeichnen sie die Strukturformel von Citronensäure! Mit welchen transgenen Pilzstämmen wird die Säure hergestellt? Wie wird sie aus der Fermentationsbrühe isoliert?

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Welches bifunktionales Reagenz wird für die chemische Quervernetzung von Enzymen verwendet? Wie werden die Produkte genannt? Was sind die Vorteile dieser Modifikation?

Cross-linking mit Glutaraldehyde, welche die Proteine über Lysin-Seitenketten quervernetzt. Es wird vernetzte Enzymkritalle gebildet, die Cross-linked Enzyme Crystals (CLECs) heißen.

Vorteile: Sie haben eine erhöhte Stabilität. Enzyme können entweder mit sich selbst oder mit Füllproteine wie z.B. Albumin vernetzt werden.

 

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Zellen von Helminthosporium sativum führen die vorgestellte Reaktion durch. Welche Enzyme sind daran beteiligt? Welches Enantiomer des razemischen Gemischs wird umgesetzt? Begründen sie ihre Wahl anhand der entstandenen Produkte!

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  • Reaktion wird von mikrobiellen Epoxidhydrolasen durchgefuehrt.
  • Epoxid liegt am Anfang als Racemat vor.
  • S-Enantiomer wird von  Enzym bevorzugt hydrolysiert => S-S-Diol wird gebildet und R-S- bleibt zurueck.
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Drei-Punkt Anheftungsregel

=> besagt, dass das Substrat mit mindestens 3 Punkten mit dem Enzym interagieren muss. Dies ermöglicht Enantioselektivität, da Enantiomere nicht in drei Punk- ten gleich sein können (sonst wären sie ja keien Enantiomere)

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Wie kann man den ee-Wert berechen und was bedeutet ee? Für welche Verbindungen kann man den ee-Wert nicht berechnen?

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Die Va/VB Werte kan man umrechnen in die ee Werte. VA/VB ist ein Verhältnis für die Enantioselektivität des Enzyms.

  • ee =10% z.B. bedeutet, dass von A 10% mehr vorliegt als von B.
  • Fuer die achiralen Bindungen kann man den ee-Wert nicht berechnen, da sie keine Enantiomere haben.
  • A und B sind die Enantiomeren eines Substrats => P und Q sind die Enantiomeren des Produkts.
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Die untere Stukturformel war gegeben. Eugenol ist ein Aromastoff einem intensiven Geruch nach Gewürznelke. Jedoch halt der Geruch nicht lange an. Desshalb wird Eugenol oft glykosyliert, damit der Geruch länger anhält. Nennen sie zwei biotechnologische Verfahren, wie das Eugenol-Glucosid hergestellt werden kann und nennen sie vor und Nachteile beider Verfahren (Gleiche Frage wie F70, nur umformuliert)

Glycoside chemisch zu synthethisieren ist sehr schwierig. Biokatalytisch hingegegen geht es ziemlich einfach. Es gibt zwei Möglichkeiten:

  • Durch Glykosyltransferasen: Glykosyltransferase überträgt ein aktiviertes UDP-Kohlenhydrat auf ein anderes Zuckermolekül/Alkohol, unter Abspaltung des UDP.

Nachteil: Die Schwierigkeit dabei ist die Herstellung des aktivierten UDP-Kohlenhydrats.

  • Durch Rückreaktion der Glykosidase: Die Glykosidase hydrolisiert Glycosidische Bindungen. Man kann ihre Rückreaktion ausnutzen, um glycosidische Bindungen zu knüpfen.

Die Hinreaktion der Glykosidasen erfordert wie bei allen Hydrolasen Wasser als Co-Faktor. Für die Rückreaktion ist deswegen entsprechend ein wasserfreies Milieu und keine Cofaktoren noetig.

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Welche Probleme können bei der kinetischen Racematspaltung auftreten und was kann man dagegen unternehmen/ Lösungen Vorschlagen?

Probleme bei der kinetischen Racematspaltung:

  • theoretisch begrenzte Ausbeute von 50 %
  • notwendige Aufarbeitung der Reaktionslösung

Diese Probleme lassen sich durch die dynamische kinetische Racematspaltung vermeiden.

Sind die Geschwindigkeitskonstanten der Überführung der Substratisomere SR und SS in die korrespondierenden Produkte PR und PS verschieden, so ist eine kinetische Racematspaltung möglich. Die Reaktion wird bei einem Umsatz von circa 50 % abgebrochen, da das schneller reagierende Enantiomer verbraucht ist. Aber urch die Racemisierung des langsamer reagierenden Enantiomers SS lassen sich Racemate quantitativ in Produkte mit hohem Enantiomerenüberschuss (von SR) umwandeln. Die Ausbeute und der Enantiomerenüberschuss kann theoretisch 100 % betragen.

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Zu Welcher Enzymklasse gehören folgende Proteine:

Aspartase, Amidase, Acylase, Pyruvat-Carboxylase,Pyruvat-Decarboxylase, Phosphoglucomutase, Epoxidase, Glucose-Oxidase, Hexoinase, Alanin-Racemase, N-acetylase

  • Aspartase => Lyase
  • Amidase => Hydrolase
  • Acylase => Hydrolase
  • Pyruvat-Carboxylase => Ligase
  • Pyruvat-Decarboxylase => Lyase
  • Phosphoglucomutase => Isomerase
  • Epoxidase => Oxidoreduktase
  • Glucose-Oxidase => Oxidoreduktase
  • Hexokinase => Transferase
  • Alanin-Racemase => Isomerase
  • N-acetylase => Transferase
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Nennen Sie die sechs international anerkannten Enzymklassen und geben Sie jeweils ein Beispielenzym sowie die katalysierte Bruttoreaktion an (Enzyme: Substrate – Produkte)

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  • Oxidasen => Reduktion oder Oxidation 
  • Ligasen => Bindung unter Energieverbrauch
  • Isomerasen => Isomerisierung und Racemerisierung 
  • Lyasen => Bindung/Verknüpfung
  • Hydrolasen => Vernüpfung unter H2O-Verbrauch
  • Transferasen => Transfer von funktionellen Gruppen
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Was versteht man unter der Chemoselektivität, Regioselektivität und Enantioselektivität eines Enzyms?

Chemoselektivität: greift nur eine funktionelle Gruppe an, Esterhydrolyse-/- Acetalspaltung

Regio- / Diastereoselektivität: erkennen gleiche funktionelle Gruppen an verschiedenen Stellen im Molekül, setzt nur eine um

Enantioselektivität: Enzym setzt prochirale Verbindungen nur zu einer spezifischen chiralen Verbindung um oder Enantiomeren ener racemischen Mischung reagieren unterschiedlich schnell (kinetische Racematspaltung). 

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Welche Faktoren limitieren die Verwendung von Enzymen als Biokatalysatoren?

- Enzyme werden in der Natur nur in einer Enantiomerenform gebildet (nur S-AS)

- Enzyme sind empfindlich und damit sind die Variation der Reaktionsbedingungen begrent (bzgl. Temp., pH oder Salzkonzentration)

- Höchste Aktivität in Wasser => die meiste organische Moleküle sind aber schlecht wasserlöslich => ermöglicht nur eine geringe Substratkonzentration

- Enzyme benötigen ihre natürlichen Cofaktoren bzw. Cosubstrate (teilweise sehr teuer)

- Enzyme zeigen Inhibierungsphenomäne (Substrat- oder Produktinhibierung) => somit muss Substratkonzentration niedrig gehalten und das Produkt kontunierlich entfernt werden

- Enzyme lösen Allergien aus

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Zeichnen Sie das Energiediagramm einer enzymkatalysierten enantioselektiven Reaktion. (Substrat-Enantiomerenpaar A/B; Produkt-Enantiomerenpaar P/Q)

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  • Va/VB ist ein Verhältnis für die Enantioselektivität des Enzyms.

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Ergänzen Sie die folgende Tabelle (Coenzym-Tabelle, wobei Reaktionstyp schon gegeben ist)! Geben Sie die jeweiligen Coenzyme an, die bei den entsprechenden enzymkatalysierten Reaktionen benötigt werden!

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  • Biotin => Carboxylierung
  • *Metall-Porphyrin-Komplex => Peroxydation, Oxydation 
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Asparaginsäure wird mit Hilfe einer Lyase biotechnologisch produziert! Wie heißt das verwendete Enzym und das Substrat? In welcher Form wird das Enzym eingesetzt? Asparaginsäure dient selbst als Ausgangstoff für die industrielle Produktion eines Lebensmittelzusatzstoffes. Um welchen Zusatzstoff handelt es sich?

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3-Mehylaspartase ist verantwortlich für die Addition von Wasser/Ammoniak an Fumarsäure bzw. Methylfumarsäure. 

 

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Bei vielen enzymkatalysierten Umsetzungen entsteht während der Reaktion ein Acyl-Enzym-Intermediat (Enzym-CO-R1). Durch den Angriff verschiedener nukleophiler Substanzen (H2O, R-OH, R-NH2, H2O2) bilden sich hieraus verschiedene Produkte. Zeichnen Sie Strukturen der freigesetzten Verbindungen und benennen Sie die entstandene funktionelle Gruppe!

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Es entsteht jeweils Enzym-H und

H2O: Carbonsäure

R-OH: Ester

R-NH2: Amid/Amine

H2O2: Peroxysäure

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Erklären Sie den Begriff “kinetische Razematspaltung” anhand eines selbst gewählten Beispiels!

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Ein Enantiomer eines Racemats wird von einem Enzym deutlich schneller umgesetzt als das andere. Durch die kinetische Bevorzugung des einen, bleibt das andere Enantiomer unverändert zurück. Nun kann das enantiomerenreine Produkt abgetrennt werden.

Beispiel: Amidase spaltet bei einem racemischen Gemisch von L-AS-Amid und D-AS-Amid nur die natürlich vorkommende L-Form.

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Zeichnen Sie die Strukturformel der Aminosäure, die mit einer Weltjahresproduktion von > 1 Mio t die industriell bedeutendste ist! Mit welchem Verfahren wird sie hergestellt? Wozu wird sie verwendet?

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Glutamat wird in großen Mengen als Geschmacksverstärker benötigt.

Produktion: durch Corynebakterium Glutamicum-Mutante, die eine gesteigerte Aktivität der PEP-Carboxylase (reduziertes Feedback-Inhibition durch L-Glutamat), der Glutamat-DH, der Isocitrat-Lyase und der Malat-Synthetase zeigt.

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Welche vier Substrate können in enzymatischen Reaktionen für die Regeneration von ATP aus ADP eingesetzt werden? Geben Sie die Bruttoreaktionsgleichung an und benennen Sie die beteiligten Enzyme!

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Enzyme können die Hydrolyse von Nitrilen zu Carbonsäuren katalysieren. Zeigen Sie die beiden möglichen Biotransformationswege auf und benennen Sie die beteiligten Enzyme!

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  • Nitrilasen hydrolisieren 2 mal (addieren 2 mal Wassermoleküle hinzu) und es entsteht eine Carbonsäure.
  • Nitril-Hydratasen hydrolisieren nur einmal und daraus resultierende Amid wird von einer Amidase zu einer Carbonsäure hydrolysiert. 
  • Nitrilasen hydrolisieren v.a. aromatische heterocyclische und ungesättigte aliphatische Nitrile, wobei Nitril-Hydratasen v.a. gesättigte aliphatische Nitrile hydrolisieren. 
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Welche drei enzymatisch katalysierte Reaktionen können für die Regeneration von NAD(P)H bei Biotransformationen eingesetzt werden? Geben Sie die Bruttoreaktionsgleichungen an und nennen Sie die beteiligten Enzyme!

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  • Formiat DH (im Industriemaßstab)
  • Alkohol DH (schlechte Umsatzrate und Deaktivierung von Enzymen durch Ethanol und Acetaldehyd => wird nicht oft verwendet)
  • Glucose DH bzw. Glucose-6-Phosphat DH (ird auch nicht oft verwendet)
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Welche Substanzen werden von Lipoxygenasen umgesetzt? Wie heißen die gebildeten Produkte und wo spielt diese Reaktion eine wichtige Rolle? Geben Sie die Bruttoreaktionsgleichung an!

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Lipoxygenasen gehören zur Gruppe der Dioxygenasen. Sie sind Enzyme, die mehrfach ungesättigte Fettsäuren mit zwei Sauerstoffatomen zu Eicosanoiden oxidieren. Lipoxygenasen erkennen nicht konjugierte 1,4-Pentadiensysteme und hängen an das lezte C, das noch zum Pentadiensystem gehöhrt, O2 dran. Dabei entsteht aus einem nicht konjugierten 1,4-Pentadien-System ein konjugiertes 2,4-Dien.

Sie spielen bei der alternativer biochemischer Abbaumechanismus für Fettsäuren eine wichtige Rolle. 

 

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Erläutern Sie den industriell eingesetzten enzymatisch katalysierten Prozess zur Herstellung von Aspartam!

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Der Peptidsüßstoff Aspartam (L-Asp-L-Phe-OMe) hat die 200-fache Süßkraft von Saccharose. Bei der Reaktion findet eine kinetische Racematspaltung des D,L-Phe-OMe Racemats statt (Bevorzugung von L-Phe-OMe). 

Zuerst setzt Thermolysin im organischen Lösungsmittel (Isoamylalkohol) Z-L-Asparaginsäure enantioselektiv mit L- Phenylalanin-OMe zu einem Peptid um. Die unnatürliche L-Aminosäure wird durch ein nicht näher beschriebenes Verfahren wieder racemersisiert. Anschließend wird nach einer Aufreinigung die Schutzgruppe Z entfernt.

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Was versteht man unter „Cross-linked enzyme crystals (CLECs)“? Wie werden Sie hergestellt? Welche Vorteile haben sie? Erläutern sie die Herstellung von CLEC (cross-linked enzyme crystals) anhand von Strukturformeln!

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Für die kovalente Quervernetzung von Enzymen werden bivalente Reagenzien, also Reagenzien die an zwei Stellen andere Moleküle binden können, benötigt. Die Enzyme werden entweder mit sich selbst vernetzt, Cross-Linking genannt, oder mit anderen Füllproteinen z.B. Albumin zwischen den einzelenen Enzymen vernetzt, Co-Cross-Linking gennant.

Eine einfache Methode ist die Ausbildung von Gelatiene-ähnlichen Aggregaten. Diesen  Zustand kann man durch Ausbildung vernetzer Enyzmkristalle, Cross-linked enzyme crystals (CLECs), erreichen. Hierbei wird das bifunktionelle (Zwei funktionelle Gruppen) Aggenz Glutaraldehyde verwendet, welche die Proteine über Lysin Seitenketten quervernetzt. Hierbei entstehen Schiffsche Basen (Enzym-N=C). Die Proteine sind also über Schiffsche Basen miteinader verbunden.

Vorteil: erhoehte Stabilitaet

CLECs sind Aggregate aus kovalent verbundenen Enzymen. Das Quervernetzen (oder crosslinking) geschieht durch ein bifunktionales Reagenz (sog. Crosslinker). Enzyme sind schwierig wieder zu gewinnen und haben oft eine geringe Toleranz bezüglich Substrat-bzw. Produktkonzentration (Produktinhibition). Die Immobilisierung und kontinuierliche Produkternte bringt hier Abhilfe.