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Crée / Actualisé 30.06.2021 / 04.07.2021
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Nennen Sie die sechs international anerkannten Enzymklassen und geben Sie jeweils ein Beispielenzym sowie die katalysierte Bruttoreaktion an (Enzyme: Substrate – Produkte)

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  • Oxidasen => Reduktion oder Oxidation 
  • Ligasen => Bindung unter Energieverbrauch
  • Isomerasen => Isomerisierung und Racemerisierung 
  • Lyasen => Bindung/Verknüpfung
  • Hydrolasen => Vernüpfung unter H2O-Verbrauch
  • Transferasen => Transfer von funktionellen Gruppen
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Was versteht man unter der Chemoselektivität, Regioselektivität und Enantioselektivität eines Enzyms?

Chemoselektivität: greift nur eine funktionelle Gruppe an, Esterhydrolyse-/- Acetalspaltung

Regio- / Diastereoselektivität: erkennen gleiche funktionelle Gruppen an verschiedenen Stellen im Molekül, setzt nur eine um

Enantioselektivität: Enzym setzt prochirale Verbindungen nur zu einer spezifischen chiralen Verbindung um oder Enantiomeren ener racemischen Mischung reagieren unterschiedlich schnell (kinetische Racematspaltung). 

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Welche Faktoren limitieren die Verwendung von Enzymen als Biokatalysatoren?

- Enzyme werden in der Natur nur in einer Enantiomerenform gebildet (nur S-AS)

- Enzyme sind empfindlich und damit sind die Variation der Reaktionsbedingungen begrent (bzgl. Temp., pH oder Salzkonzentration)

- Höchste Aktivität in Wasser => die meiste organische Moleküle sind aber schlecht wasserlöslich => ermöglicht nur eine geringe Substratkonzentration

- Enzyme benötigen ihre natürlichen Cofaktoren bzw. Cosubstrate (teilweise sehr teuer)

- Enzyme zeigen Inhibierungsphenomäne (Substrat- oder Produktinhibierung) => somit muss Substratkonzentration niedrig gehalten und das Produkt kontunierlich entfernt werden

- Enzyme lösen Allergien aus

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Zeichnen Sie das Energiediagramm einer enzymkatalysierten enantioselektiven Reaktion. (Substrat-Enantiomerenpaar A/B; Produkt-Enantiomerenpaar P/Q)

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  • Va/VB ist ein Verhältnis für die Enantioselektivität des Enzyms.

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Ergänzen Sie die folgende Tabelle (Coenzym-Tabelle, wobei Reaktionstyp schon gegeben ist)! Geben Sie die jeweiligen Coenzyme an, die bei den entsprechenden enzymkatalysierten Reaktionen benötigt werden!

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  • Biotin => Carboxylierung
  • *Metall-Porphyrin-Komplex => Peroxydation, Oxydation 
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Asparaginsäure wird mit Hilfe einer Lyase biotechnologisch produziert! Wie heißt das verwendete Enzym und das Substrat? In welcher Form wird das Enzym eingesetzt? Asparaginsäure dient selbst als Ausgangstoff für die industrielle Produktion eines Lebensmittelzusatzstoffes. Um welchen Zusatzstoff handelt es sich?

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3-Mehylaspartase ist verantwortlich für die Addition von Wasser/Ammoniak an Fumarsäure bzw. Methylfumarsäure. 

 

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Bei vielen enzymkatalysierten Umsetzungen entsteht während der Reaktion ein Acyl-Enzym-Intermediat (Enzym-CO-R1). Durch den Angriff verschiedener nukleophiler Substanzen (H2O, R-OH, R-NH2, H2O2) bilden sich hieraus verschiedene Produkte. Zeichnen Sie Strukturen der freigesetzten Verbindungen und benennen Sie die entstandene funktionelle Gruppe!

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Es entsteht jeweils Enzym-H und

H2O: Carbonsäure

R-OH: Ester

R-NH2: Amid/Amine

H2O2: Peroxysäure

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Erklären Sie den Begriff “kinetische Razematspaltung” anhand eines selbst gewählten Beispiels!

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Ein Enantiomer eines Racemats wird von einem Enzym deutlich schneller umgesetzt als das andere. Durch die kinetische Bevorzugung des einen, bleibt das andere Enantiomer unverändert zurück. Nun kann das enantiomerenreine Produkt abgetrennt werden.

Beispiel: Amidase spaltet bei einem racemischen Gemisch von L-AS-Amid und D-AS-Amid nur die natürlich vorkommende L-Form.