Biochemie Stichworte

Zur Vertiefung des zweiten Themenblocks

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C. R.

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C. R.

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Diese Lernkarten bieten einen umfassenden Überblick über biochemische Grundlagen für Universitätsstudierende. Sie decken Themen wie Aminosäuren, Proteine, Bindungen, und biochemische Reaktionen ab, einschließlich essenzieller und nicht-essenzieller Aminosäuren, Proteinfaltung, und verschiedene Bindungstypen wie Peptidbindungen und Disulfidbrücken. Die Karteikarten sind ideal für Medizinstudenten und Pharmaziestudierende, die ihr Verständnis der Biochemie vertiefen möchten, da sie komplexe Konzepte wie Redoxpotentiale, pH-Werte, und die Struktur von Proteinen erklären.

Flashcards

48

Students

0

Language

German

Category

Medical science/Pharmaceutics

Level

University

Created / Updated

29.10.2019 / 29.10.2019

Puffer

Stoffgemisch, dass auf Zugabe Säure/Base mit sehr viel geringeren Veränderung des pH-Wertes reagiert

Aliphatische Aminosäuren

Restketten nur aus C-Atomen
=> neutral und unpolar

Glycin
Alanin
Valin
Leucin
Isoleucin

Schwefelhaltige AA

Cystein (=Disulfidbrücken), Methionin

Unpolar, aromatische AA

Phenylalanin, Tryptophan

Iminosäure

Aminogruppe in einem Ring --> Prolin

Polare AA

Haben OH-Gruppe:

Serin
Threonin
Tyrosin

Amide

Asparagin
Glutamin

Saure AA (geladen)

Aspartat

Glutamat

Immer dissoziiert in Zellen

Wichtigste N-Spender im Stoffwechsel

Basische AA (geladen)

Histidin, Lysin, Arginin

Isoelektrischer Punkt

(pI) exakt definierter pH-Wert einer wässrigen Lösung, bei dem sich bei Ampholyten/Zwitterionen positive und negative Ladung ausgleicht.

Essentielle AA

Lysin
Methionin
Threonin
Isoleucin
Valin
Leucin
Phenylalanin
Tryptophan
Histidin

Bedingt Essentielle AA

Tyrosin
Cystein

Enstehen aus Phenylalanin und Methionin

Nicht essentielle AA

Aspartat
Asparagin
Glutamat
Glutamin
Glycin
Alanin
Serin
Prolin
Arginin

Dipeptid

AA + AA

Carboxylgruppe A1 an Aminogruppe A2

Primärstruktur

Aminosäurensequenz

Peptidbindung

Nicht frei drehbar, weil sie Mesomerie-Stabilisiert ist (durch DB)

Sekundärstruktur

Wasserstoffbrücken

α- Helix: Seitenketten nach aussen

β- Faltblatt Seitenketten nach oben/unten

Tertiärstruktur

3D Anordnung, Verwindung (Polypeptidkette) Sekundärstrukturen

auch Disulfidbrücken

3D Anordnung, Verwindung (Polypeptidkette) Sekundärstrukturen

auch Disulfidbrücken

Quartärstruktur

Unabhängige Peptidketten aneinander
(Struktur aus Untereinheiten)
à funktionelle Einheit

Chaperone

Helfen unter ATP Verbrauch Proteine zu falten

Posttranslationelle Modifikationen

Proteolyse
Glykolisierung
Anheftung von Lipidankern
Modifikation einzelner AA-Reste
Anheftung Cofaktoren

Exorgene Reaktion

Tastatur-Befehle:

= drehen,

= vor-/rückwärts,

= scrollen

△_R G<0 thermodynamisch günstig, GGW weiter auf der Seite der Produkte als bei endergonen Reaktionen

Endergone Reaktion

Tastatur-Befehle:

= drehen,

= vor-/rückwärts,

= scrollen

△_R G>0 thermodynamisch ungünstig,
z.B. Entstehung eines Proteins in wässriger Lösung von AA

--> Kann nur realisiert werden, wenn sie an andere exergone Prozesse gekoppelt wird, so dass Summe △_R G negativ ist

Gibbs-Helmholtz-Gleichung

Tastatur-Befehle:

= drehen,

= vor-/rückwärts,

= scrollen

(d/dt) * (G/T) = -(H/T²)

Redoxpotential

Tastatur-Befehle:

= drehen,

= vor-/rückwärts,

= scrollen

Reduktions-/Oxidations-Standardpotential, gemessen unter Standardbedingungen gegen eine Standard-Referenz-Wasserstoffhalbzelle.

In biologischen Systemen ist das Standardredoxpotential definiert beim pH 7,0 gegen eine Standard-Wasserstoffelektrode und bei einem Partialdruck von Wasserstoff von 1 bar.

Nernst’sche Gleichung

Tastatur-Befehle:

= drehen,

= vor-/rückwärts,

= scrollen

Im Körper:
E_X = 61 mV ÷ z_X · lg (c[X]_außen ÷ c[X]_innen)

E_X = Gleichgewichtspotenzial des Ions X
R = allgemeine Gaskonstante (8,314 J · K^-1 · mol^-1)
T = absolute Temperatur (310 K)
F = Faraday-Konstante (Ladung pro mol = 9,65 · 10⁴ A · s · mol^-1)
z_X = Ladungszahl des Ions S (+1 für K⁺, +1 für Na, +2 für Ca²⁺, -1 für Cl^-, etc.)
c[X]_außen = effektive Konzentration des Ions X extrazellulär
c[X]_innen = effektive Konzentration des Ions X intrazellulär

pH-Wert

Tastatur-Befehle:

= drehen,

= vor-/rückwärts,

= scrollen

Zahl, die angibt, wie stark eine Lösung basisch oder sauer ist

Henderson-Hasselbach-Gleichung

Tastatur-Befehle:

= drehen,

= vor-/rückwärts,

= scrollen

HA + H₂O ⇋ A^- + H₃O⁺

Isomere

Tastatur-Befehle:

= drehen,

= vor-/rückwärts,

= scrollen

Gleiche Anzahl gleicher Atome

Andere Anordnung
--> chemischen und physikalischen Eigenschaften unterschiedlich

Lösung

Tastatur-Befehle:

= drehen,

= vor-/rückwärts,

= scrollen

Flüssigkeit, in der ein anderer Stoff gelöst ist

Suspension

Tastatur-Befehle:

= drehen,

= vor-/rückwärts,

= scrollen

Nichtlöslicher Feststoff in Flüssigkeit

Emulsion

Zwei nicht mischbare Flüssigkeiten, z.B. Wasser und Öl

Osmose

Diffusion in Flüssigkeit durch selektive-permeable Membran entlang Konzentrationsgefälles des LöMi

--> Richtung der höheren Konzentration

Diffusion

Ausgleich Konzentrationsunterschied, zufällige Eigenbewegung der Teilchen à gleichmässige Durchmischung = Erhöhung Entropie

Homeostase

Organismus nicht als geschlossenes Reaktionsgefäss, „Fluss der Stoffe“ nach 2 Seiten offen

Zufluss = Ablfuss --> Fliessgleichgewicht

Auch Geschwindigkeit gleich

Fettsäuren

schwer wasserlöslich, langkettige Carbonsäuren, Hauptsächlich cis-Fettsäuren

Amphiphil

Hauptvalenzen

Atombindung (=kovalente Bindung)
Ionenbindung

Nebenvalenzen

H-Brücken
Van der Waals Bindungen
Hydrophobe WW
Ionische WW

Schwächer aber viele, also kann genau so viel Energie enthalten

H-Brücken

40 kJ/mol

Hydrophobe WW

4 kJ/mol

Ionische Interaktionen

4 kJ/mol

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Lernkarten

Dipeptid

AA + AA

Carboxylgruppe A1 an Aminogruppe A2

Primärstruktur

Aminosäurensequenz

Peptidbindung

Nicht frei drehbar, weil sie Mesomerie-Stabilisiert ist (durch DB)

Sekundärstruktur

Wasserstoffbrücken

α- Helix: Seitenketten nach aussen

β- Faltblatt Seitenketten nach oben/unten

Tertiärstruktur

3D Anordnung, Verwindung (Polypeptidkette) Sekundärstrukturen

auch Disulfidbrücken

3D Anordnung, Verwindung (Polypeptidkette) Sekundärstrukturen

auch Disulfidbrücken

Quartärstruktur

Unabhängige Peptidketten aneinander
(Struktur aus Untereinheiten)
à funktionelle Einheit

Chaperone

Helfen unter ATP Verbrauch Proteine zu falten

Posttranslationelle Modifikationen

Proteolyse
Glykolisierung
Anheftung von Lipidankern
Modifikation einzelner AA-Reste
Anheftung Cofaktoren

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