kl. Chemie 2

Subtrat:
-vom Enzym umgsestzte Stoffe

Produkt:
-die neu entstandenen Stoffe

Substrat-Enzym-Komplex:
-das verbundene Substrat mit dem Enzym

Holoenzym:
-das gesammte Enzym

Apoenzym:
-Protein ''Grundform''

Cofaktor:
-zur entfaltung der vollen Enzymatischen Aktivität
-Anorganische Metallionen
-organisce-Nicht-Proteine
-

Viele Enzyme benötigen sie, damit sie die volle Enzymaktivität erreichen können.

->Cosupstrate:
-dissoziert immer wieder ab

->prostetische Gruppen:
-kovalent gebunden
-verlässt das Aktive Zentrum nicht

Der Teil des Enzyms, weclher die besondere Struktur besitzt, an der sich Cofaktoren und Substrat Lagern und daher für die Katalysatische Reaktion verantwortlich ist.

1)
Bestimmung der Enzyme in Körperflüssigkeiten:
-nicht die frage nach wievelen, sondern nach der Aktivität

2)
Bestimmung von substratkonzentrationen mithilfe von Enzymen
-das Enzym wird zugegeben und als spezifisches Werkzeug benutzt

3)
bei Immunochemischen Methhoden al Marker
-Immunoassays

gibt die Anzahl molekühle Substrate an, die pro Zeiteinheit von einem Enzymmolekühl umgesetzt werden.
-> ''wie viele werden innerhalb einer bestimmten Zeit umgewandelt''?


-Temp
-Salzkonz.
-pH

1)
Geometrische Komplementarität:
-das Aktive Zentrum ist nur für eine bestimte Substratform zugänglich, ansonsten kommt es zu Abstoßung 

2)
Elektronische Komplementarität:
-Elektrostatische Wechselwirkung zwischen dem Aktiven Zentrum und dem Substrat
-zwischenmolekuläre Kräfte
--> ermöglicht induced-fit

Enzyme, welche gleiche reaktionen Katalysieren aber geringfügig unterschiedlich aufgebaut sind.

-> aufwändige Messung, da siech die Isoenzyme in der chemischen Reaktion nicht unterscheiden

 

Lactatdehydrogenase (LDH)

Creatinkinase (CK)

alkalische Phosphatase

Vorkommen im Körper:
-in allen Zellen vorhanden

Isoenzyme:
LDH1 - HHHH - Herz, EC's, Niere
LDH2 - HHHM - Herz, EC's, Niere
LDH3 -HHMM -  Granulozyten, Lunge
LDH4 - HMMM- Leber, Skelett, Milz
LDH4 - MMMM - Leber, Skelett, Milz

Spezielles:
-Unter anaeroben bedingung wird wird das Pyrovat durch LDH in Laktat umgebaut. (aerob wird es ja zu Acetyl-CoA).
-das laktat wird von den Zellen in das Blut abgegeben
-EC's haben keine Mitochondrien -> anaerobe Glykolyse wird praktiziert
->Fazit -> bei einer Hämolyse steigt dementsprechend aich das LDH 

Vorkommen im Körper:
-beinahe überall im Körper, am meisten in der Skelettmuskulatur und Herzmuskulatur

Isoenzyme:
CK - MM - Skelett & Herz
CK - MB - Herz
CK - BB -  Gehirn

Spezielles:
-CK-MB wird bei der Diagnose Herzinfarkt angewendet 

Vorkommen im Körper:
-Leber und Knochen

 

Enzyme im Serum ,welche höhere molekulare Masse aufweisen als das eigendliche Enzym.

falsch hohe Messwerte

Immunglobuline

Alkalische Phosphatase:
-2fach so hohe Messwerte

Amylase:
-3-8fache zu Hohe Resultate

Creatinkinase Typ1:
-keine Relevanz 
-beladung mit IgG

Creatinkinase Typ2:
-sehr selten
-bei fortgeschrittener Tumor/Lebererkrankung

Oxydoreduktase:
-redoxreaktion
-LDH
-EC 1.XXXX

Transferasen:
-übertragen von Gruppen
-GPT
-EC 2.XXXX


Hydrolase:
-hydrolytische Spaltung 
-Lipase
-EC 3.XXXX

Liasen:
-nicht hydrolytische Spaltung
-Aldolase
--EC 4.XXXX

Isomerasen:
-in tramolekulare Umlagerung
-EC 5.XXXX

Ligasen:
-Vereinigung von 2 Molekülen
-EC 6.XXXX

 

1)
Substratabnahme pro Zeiteinheit 

2)
Produktzunahme pro Zeiteinheit

3)
Coenzymproduktion bzw oxidation pro Zeiteinheit ( ALAT& NADH )

Schweiz:
-U/L

SI-Einheit:
-kat
 

Hemmung durch Substratüberschuss:
-bei der Messung des Substrates, nicht beim Enzym
-Reaktionsgescgwindigkeit vermindert, da sich mehrere Substrate an ein Aktives Zentrum binden möchten
-Verdünnen!

Kompetitive Hemmung:
-ein Kompetetiver Stoff hat eine ähnlcihe Struktur wie das Substart und konkurriert deshalb
-dieser wird im Gegensatz zum Substart aber nicht ugesetzt
-Substratüberschuss machen

nicht Kompetetive Hemmung:
-der Hemmstoff beeinträchtigt die Reaktionsfähigkeit des Enzyms
-grosse physiologische bedeutung
-Substratüberschuss hat keine Wirkung
-BILD
 

=Zeit die benötigt wird, bis die Reaktion ihre maximale, konstante Geschw. erreicht hat.

-> während dieser Zeit findet die Sättigung des Enzyms mit Substrat statt.

->bei Kinetischen Messungn darf die erste Messung der Extrinktion erst nach ablauf der Anlaufphase durchgeführt werden

-Optimaler pH
-Definierte & Konstante Temp.
-Optimale Substratkonz.
-Optimale Coenzymkonz.
-Optimale Konz. an Aktivatoren und Inhibitoren

Überschuss 

Überschuss 

Gemessen wird die oxidation von NADHH oder die Reduktion von NAD+