Biochemie

Aminosäuren

Aminosäuren


E. L.
Diese Lernkarten bieten einen umfassenden Überblick über die Biochemie von Aminosäuren und Proteinen. Sie decken Themen wie die Struktur und Funktion von Aminosäuren, die Bildung von Peptidbindungen, die Rolle der Transaminierung und Desaminierung, sowie die verschiedenen Proteinstrukturen ab. Die Karteikarten sind besonders nützlich für Studierende und Forscher, die sich mit den grundlegenden Prozessen der Biochemie beschäftigen und ein tieferes Verständnis der molekularen Bausteine des Lebens erlangen möchten.
Flashcards
16
Students
2
Language
German
Category
Biology
Level
Other
Created / Updated
01.03.2019 / 20.03.2019

Flashcards

Aminosäuren


Defintion
Wie vile gibt es? Wie viele Braucht es?

Biologisch wichtige Moleküle, welche eine Aminogruppe und eine eine Säuregruppe tragen. Es gibt mehr als 300 bekannte, jedoch benötigt unser Körper nur 20 davon

''Bausteine der Proteine''

Welche zwi Funktionellen Gruppen hat eine Aminosäure? 

->> was sind die jeweiligen Eigenschaften?

Carboxylgruppe:
-Eigenschaft einer Säure
-besitzt ein H welches leicht abgegeben werden kann


Aminogruppe:
-Eigenschaft einer Base
-kann leicht ein H aufnehmen

Welche Aminosäureform kommt wo am meisten vor? (D / L)
(Welche Form bei den Polysacchariden und DNA ?)

-> was kann man daraus über den geimensamen Ursprung festlegen? 

Proteine werden fast nur aus L-Aminosäuren aufgebaut

(Langekettige Polysaccharide und DNA aus D-Zuckern)


Diese Übereinstimmung bei allen Lebewesen ist ein wichtiger Hinweis für den Gemeinsamen Ursprung allen Lebewesen gedeutet.

Was ist ein Zwitter-ion?
(Aminosäure)

Was Passiert bei Zugabe einer Säure/Base?

Was ist der IEP?

Wie wird er berechnet?

IEP = Isoelektrischer Punkt

Der isoelektrische Punkt ist ein exakt definierter pH-Wert einer wässrigen Lösung, bei dem sichdie positive und negative Ladung ausgleicht.

Was sind essentiele Aminosären?

Welche gibt es? (8)

Auswändig können!

 

Aminosären welche vom Organismus nicht selbst synthetisiert werden können -> müssen mit der Nahrung aufgenommen werden.

Isoleucin
Leucin
Lysin
Methionin
Phenylalanin
Threonin
Tryptophan
Valin 

Syemiessentiel:
 
Arginin und Histidin

Was ist ein Trennverfahren für Ionen?

Elektrophorese

Welche 4 Strukturformen von Proteinen gibt es?

Primärstruktur:
-Abfolge von den Aminosären

Sekundärstruktur:
-zwischen den Amino- und Carbonylgruppen bilden sich Wasserstoffbrücken
-räumliche Anordnung der Aminosärereste
-a-Helix / B-Faltbaltt

Tertiärstruktur:

-Gesamtanordnung der Polypeptidketten eines Proteins

Quartärstruktur:
-Anordnung mehrer Untereinheiten zueinander in einem Protein

Welches Coenzym wird für die Transaminierung benätigt?

PLP 

Definition Transaminierung

Was wird gebildet?/Was ensteht?

Bei der Transaminierung erfolgt die reversible Verschiebung einer α-Aminogruppe von einer Aminosäure auf eine α-Ketosäure.
->Dabei wird eine neue Aminosäure gebildet, außerdem entsteht eine andere α-Ketosäure, als ursprünglich vorhanden war.

Transaminierungsgleichung

Was passiert?

Amino-Gruppe wird auf die Keton-Säure übertragen
-> aus der vorherigen Ketonsäure wird also eine neue Aminosäure

Was ist der Sinn/Vorteil der Transaminierung?

Es können so nichtessentielle Aminosäuren gebildet werden, ohne das Ammoniak frei wird.

Transaminierung

Zwei Beispiele

Aus Glutamat -> .....

wird Aspartat
 

oder

wird Alanin

Definition Desaminierung

Unter  Desaminierung versteht man die chemische Abspaltung einer Aminogruppe. Die Desaminierung ist der erste Schritt beim Abbau von Aminosäuren.

Welche Produkte entstehem^n bei der Dasaminierung? 

Aminogruppe wird abgespalten -> Ammoniak NH3 ->Nervengift
 

Wie werden Aminosäuren untereinander verbunden?

Wo?


Zeichnen können

Peptidbindungen

Von der Carboxygruppe wird ein OH abgegeben & von der Aminogruppe ein H abgegeben
->nun könen soch C-N binden =Peptidbindung

Study