Biochemie Proteine
3. Semester Biotechnologie ZHAW
3. Semester Biotechnologie ZHAW
Was ist eine Primärstruktur?
lineare, unverzweigte Abfolge von Aminosäuren; Aminosäuren werden über Peptidbindungen zu Polypeptidketten verbunden
Dabei legt die Aminosäuresequenz (Primärstruktur) eines Proteins dessen 3D Struktur fest.
Was ist eine Sekundärstruktur?
räumliche Anordnung der AS-reste welche in der linearen Sequenz nahe beieinander liegen. Polypeptidketten können sich zu a-Helices, β-Faltblatt, β-Kehren und Schleifen falten.
Wichtiger Einfluss auf 3D-Struktur
Werden ausserdem über H-Brücken stabilisiert
Unten: Bild von AlphaHelix
Was ist eine Tertiärstruktur?
Gesamtordnung einer Polypeptidkette eines Proteins. Ist die räumliche Anordnung von AS welche in der linearen Sequenz weit voneinander entfernt liegen sowie das Muster von Disulfidbrücken. Wasserlösliche Proteine falten sich zu kompakten Strukturen mit einem unpolaren Kern. Wasserlösliche Proteine falten sich zu kompakten Strukturen mit hydrophobem Kern, unpolare und geladene Reste befinden sich auf der Aussenseite. Unterschiedliche Verteilung von polaren und unpolaren Resten hat also einen grossen Einfluss auf die Proteinarchitektur. Bei Membranproteinen muss Domäne, welche die Membran durchspannt grösstenteils unpolare Reste auf der Aussenseite aufweisen, da diese in WW mit unpolaren Fettsäureketten stehen.
legt fest wo sich jede Aminosäure im 3D Raum befindet.
Treibende Kraft sind die Van der Waals Kräfte für den Hydrophoben Kollaps. Falltet sich in wässriger Lösung.
Und die Seitenketten gehen Interaktionen ein mit der Umgebung und mit sich selbst.
Bindungsarten
- Wasserstoffbrücken
- Hydrophobe Wechselwirkungen (van-der-waals und abstossung h2o von einander)
- Ionenbindungen
- Disulfidbrücken
Was ist eine Quartärstruktur?
Mehrere Polypeptidketten können sich zu funktionellen Proteinkomplexen zusammenlegen. Polypeptidkette = Untereinheit. Quartiärstruktur beschreibt also die räumliche Anordnung der Untereinheiten sowie die Art der WW zwischen den Untereinheiten.
Gleiche Bindungsarten wie Tertiärestrukur
- Wasserstoffbrücken
- Hydrophobe Wechselwirkungen
- Ionenbindungen
- Disulfidbrücken
Was ist eine alpha-Helix?
Die Peptidbindung stabilisiert sich über die H-Brücken und wird dadurch apolar. NH-Gruppe i und der CO Gruppe i+4 sind die Wasserstoffbrücken zu finden.
Was sind β-Faltblattstrukturen?
Wasserstoffbrücken stabilisieren die Struktur.
Was sind Kehren und Schleifen?
Kehren und Schleifen verbinden zum Beispiel die alpha-Helices oder beta-Faltblätter
Sind über Wasserstoffbrücken stabilisiert
Was ist eine Protein Domaine?
Funktioneller Abschnitt eines Proteins
Was ist einee Coiled Coil Struktur?
Sind 2 alpha-Helices welche linkgängig umeinander gewunden sind. Dadurch ensteht eine stäbchenförmige Struktur.
Was ist eine Superhelix?
Ring des Prolins verursacht einen knick in der Primärstruktur und jede 3. AS ist ein Glycin.
Ist sehr stabil. Collagen ist ein Superhelixstrang
Einteilungsmöglichkeiten von Proteinen kennen und Beispiele nennen
- Mechanische Stützfunktion (Zytoskelet)
- Koordinierte Bewegung
- Enzymatische Katalyse (Stoffwechsel)
- Transport und Lagerung
- Nervenimpulse (Ionenkanäle)
- Kontrollfunktionen (Hormone)
- Immunabwehr (Antikörper)
Sagen sie etwas über die pH Ladung bei Proteinen
In Peptiden und Proteinen sind die Amino und Carboxylgruppen nicht mehr Sauer bzw. Basisch. Ausser endständige Amino bzw. Carboxylgruppen.
Hingegen können die basischen Gruppen der Seitenketten durch pH Senkung protoniert bzw. die sauren Gruppen durch pH Erhöhung deprotoniert werden. Somit hat auch jedes Protein einen definierten isoelektrischen Punkt (IEP).
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Lernkarten
Was ist eine Primärstruktur?
lineare, unverzweigte Abfolge von Aminosäuren; Aminosäuren werden über Peptidbindungen zu Polypeptidketten verbunden
Dabei legt die Aminosäuresequenz (Primärstruktur) eines Proteins dessen 3D Struktur fest.
Was ist eine Sekundärstruktur?
räumliche Anordnung der AS-reste welche in der linearen Sequenz nahe beieinander liegen. Polypeptidketten können sich zu a-Helices, β-Faltblatt, β-Kehren und Schleifen falten.
Wichtiger Einfluss auf 3D-Struktur
Werden ausserdem über H-Brücken stabilisiert
Unten: Bild von AlphaHelix
Was ist eine Tertiärstruktur?
Gesamtordnung einer Polypeptidkette eines Proteins. Ist die räumliche Anordnung von AS welche in der linearen Sequenz weit voneinander entfernt liegen sowie das Muster von Disulfidbrücken. Wasserlösliche Proteine falten sich zu kompakten Strukturen mit einem unpolaren Kern. Wasserlösliche Proteine falten sich zu kompakten Strukturen mit hydrophobem Kern, unpolare und geladene Reste befinden sich auf der Aussenseite. Unterschiedliche Verteilung von polaren und unpolaren Resten hat also einen grossen Einfluss auf die Proteinarchitektur. Bei Membranproteinen muss Domäne, welche die Membran durchspannt grösstenteils unpolare Reste auf der Aussenseite aufweisen, da diese in WW mit unpolaren Fettsäureketten stehen.
legt fest wo sich jede Aminosäure im 3D Raum befindet.
Treibende Kraft sind die Van der Waals Kräfte für den Hydrophoben Kollaps. Falltet sich in wässriger Lösung.
Und die Seitenketten gehen Interaktionen ein mit der Umgebung und mit sich selbst.
Bindungsarten
- Wasserstoffbrücken
- Hydrophobe Wechselwirkungen (van-der-waals und abstossung h2o von einander)
- Ionenbindungen
- Disulfidbrücken
Was ist eine Quartärstruktur?
Mehrere Polypeptidketten können sich zu funktionellen Proteinkomplexen zusammenlegen. Polypeptidkette = Untereinheit. Quartiärstruktur beschreibt also die räumliche Anordnung der Untereinheiten sowie die Art der WW zwischen den Untereinheiten.
Gleiche Bindungsarten wie Tertiärestrukur
- Wasserstoffbrücken
- Hydrophobe Wechselwirkungen
- Ionenbindungen
- Disulfidbrücken
Was ist eine alpha-Helix?
Die Peptidbindung stabilisiert sich über die H-Brücken und wird dadurch apolar. NH-Gruppe i und der CO Gruppe i+4 sind die Wasserstoffbrücken zu finden.
Was sind β-Faltblattstrukturen?
Wasserstoffbrücken stabilisieren die Struktur.
Was sind Kehren und Schleifen?
Kehren und Schleifen verbinden zum Beispiel die alpha-Helices oder beta-Faltblätter
Sind über Wasserstoffbrücken stabilisiert
Was ist eine Protein Domaine?
Funktioneller Abschnitt eines Proteins
Was ist einee Coiled Coil Struktur?
Sind 2 alpha-Helices welche linkgängig umeinander gewunden sind. Dadurch ensteht eine stäbchenförmige Struktur.
Was ist eine Superhelix?
Ring des Prolins verursacht einen knick in der Primärstruktur und jede 3. AS ist ein Glycin.
Ist sehr stabil. Collagen ist ein Superhelixstrang
Einteilungsmöglichkeiten von Proteinen kennen und Beispiele nennen
- Mechanische Stützfunktion (Zytoskelet)
- Koordinierte Bewegung
- Enzymatische Katalyse (Stoffwechsel)
- Transport und Lagerung
- Nervenimpulse (Ionenkanäle)
- Kontrollfunktionen (Hormone)
- Immunabwehr (Antikörper)
Sagen sie etwas über die pH Ladung bei Proteinen
In Peptiden und Proteinen sind die Amino und Carboxylgruppen nicht mehr Sauer bzw. Basisch. Ausser endständige Amino bzw. Carboxylgruppen.
Hingegen können die basischen Gruppen der Seitenketten durch pH Senkung protoniert bzw. die sauren Gruppen durch pH Erhöhung deprotoniert werden. Somit hat auch jedes Protein einen definierten isoelektrischen Punkt (IEP).
