BIO112 - Zusatz
Zusätzliche Begriffe zu BIO112 UZH
Zusätzliche Begriffe zu BIO112 UZH
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Flashcards
Ubiquintierung
Posttranslationale Modifikation bestimmter Proteine bei Eukaryoten. Besitzt verschiedene Funktionen, Bsp: Selektive Degradation
Mikrotubuli
Sind aus Alpha- und Beta-Proteinen aufgebaut und brauchen Chaperone für die richtige Faltung und Zusammensetzung. Beta-Tubuli kann GTP hydrolisieren, Alpha nicht. Es entsteht eine Krümmung bei der Bildung des Tubulus. Sie sind polar -> Das Beta-Ende ist positiv (wächst hauptsächlich hier, kann aber auch am minus-Ende wachsen.)
- Dynamische Stabilität -> Wachsen und schrumpfen fast gleichzeitig
- Dient zum intrazellulären Transport mit Motorproteinen
Auf ihnen findet der Transport der
Chaperone
Protein welches bei der Faltung der Proteine extern mithilft.
Besteht aus Aktin, welches ATP bindet (G-Aktin). Diese binden aneinander und bilden ein F-Aktin.
- Das Plus-Ende wächst schnell, während das Minus-Ende sehr langsam wächst.
-> Dynamisches Gleichgewicht: ATP wird mit der Zeit hydrolisiert -> Filament wird labil und fällt auseinander -> am Plus-Ende wird weiterhin Aktin mit ATP angebunden.
Lipidanker
Bindet das Protein peripher an die Membran.
Was haben alle Zellen gemeinsam?
- Alle Zellen speichern ihre Erbinformation im gleichen, linearen, chemischen Code
Desoxyribonukleinsäure (DNS/DNA)
- Alle Zellen replizieren ihre Erbinformation durch matrizengesteuerte Polymerisation
- Alle Zellen transkribieren Teile ihrer Erbinformation in die gleiche Zwischenform
Ribonukleinsäure (RNS/RNA)
- Alle Zellen übersetzen RNA auf die gleiche Weise in Protein
- Alle Zellen verwenden Proteine als Katalysatoren
- Alle Zellen arbeiten als (bio)chemische Fabriken, die die gleichen Grundbausteine
handhaben
- Alle Zellen sind von einer Plasmamembran umgeben durch die Nährstoffe und
Abfallstoffe passieren
- Alle Zellen haben Gene, die Abschnitte der Erbinformation, die jeweils einem Protein
entsprechen (zum leben braucht es weniger als 500 Gene!)
- Alle Zellen brauchen (viel) freie Energie
Wieso braucht es Kompartimente in den eukaryotischen Zellen?
Kompartimente ermöglichen die intrazelluläre Arbeitsteilung. Dies ermöglicht eine enorme Differenzierung und Leistungssteigerung. Kompartimentierung ist Voraussetzung für die Entstehung komplexer,
differenzierter Organismen.
Was sind Organellen?
Intrazelluläre, membranumhüllte Kompartimente. Sie besitzen eine bestimmte Struktur und Funktion.
Weitere Komponenten der einer typischen Eukaryotenzelle?
Zytoskelett (Aktin, Mikrotubuli, Intermediärfilamente)
Zentriolen
Spindelpolkörper (Pilze)
Extrazelluläre Matrix (Tierische Zellen)
Zellwand (Pflanzen und Pilze)
Chromosomen/DNA
RNA
Lipide
verschiedenste Proteine/
Proteinkomplexe (z.B. Ribosomen)
Nährstoffe/Mineralien/Salze
Wasser!
Eigenschaften von Wasser
- In festem Zustand leichter als in flüssigem
- Netzwerk von Wasser extrem dynamisch
- Es ist polar
- Ionen lösen sich in Wasser
Organische Moleküle in der Zelle
Bausteine:
- Zucker -> Polysaccharide
- Nukleotide -> Nukleinsäuren DNA/RNA
- Aminosäuren -> Proteine
- Lipide/Fettsäuren -> Fette/Membranen
Oligosaccharide
Kurze Zuckerketten welche meist an andere Biomoleküle (Proteine, Lipide) angehängt werden. Dies ist wichtig für die Zell-Zell-Erkennung. Wichtig für die Zell-Zell-Erkennung, wird aber auch von Viren missbraucht.
- Beispiel: Blutgruppensystem (A und B-Typen exprimieren verschiedene Glycosyltransferasen welche die Zuckeranhängsel Proteinen verschieden modifizieren. Das Immunsystem bekämpft uinbekannte Zuckeranhängsel.
Polysaccharide
Lange Zuckerketten.In tierischen und Pilzen als Glykogen bezeichnet (Pflanze: Stärke -> andere Verzweigung). Glykogen wird in den Muskel- und Leberzellen gespeichert.
Lange Zuckerketten -> Kohlenhydrate
Kohlenhydrate
- Lange Zuckerketten welche als natürliches Produkt in der Photosynthese hergestellt werden. Die Ketten (Disaccharide, Oligosaccharide, Stärke) werden bei der Verdauung in Monosaccharide zerteilt.
- Sie sind der Hauptlieferant der meisten Zellen, weil sie anaerob über die Glycolyse abgebaut werden können. Das Endprodukt (Pyruvat) wird dann noch in den Mitochondrien durch Oxidierung noch in 15x Energie verwertet.
Nucleotide als Energielieferanten
ATP -> Adenosintriphosphat, entsteht in der Glycolyse und Oxidation
GTP -> Guanintriphosphat, entsteht während dem Citratzyklus
- Sie binden nicht kovalent an ihre Zielenzyme und generieren durch Abostossung eines Phosphates Energie. (Hydrolyse)
- Die Anhydridbindungen bei den Triphosphaten zwischen den Phosphaten kann sehr leicht hydrolisiert werden und generiert viel Energie.
Proteindomänen
Die meisten Proteine besitzen Domänen, also Abschnitte die sich unabhängig zu einer kompakten stabilen Unterstruktur falten. Domänen haben bestimmte Eigenschaften (z.B. eine bestimmte enzymatische Funktion oder Membranbindungsfunktion etc.)
Kinasen
- Sie benutzen ATP um eine Phosphatgruppe mit zwei negativen Ladungen meist an Serin und Threonin und/oder Tyrosin anzuhängen (ganz selten auch an Histidin, Arginin, Lysin, Cystein, Glutamat oder Aspartat). oder Aspartat).
Phosphorylierung erlaubt neue Interaktionen entweder innerhalb des phosphorylierten Proteins oder zwischen dem phosphorylierten und einem anderen Protein.
- Bei der Signalübermittlung werden ganze Phosphorylierungskaskaden aktiviert, wobei Kinasen andere Kinasen phosphorylieren und so aktivieren (oder inaktivieren!).
- Siehe auch Fig. 3-61 im Alberts
- Kinasen werden selber oft auch über phosphorylierung aktiviert (Siehe Fig. 3-64 im Alberts).
Phosphatasen
Gegenspieler der Kinasen
GTPasen
GTPasen binden und hydrolisieren GTP.
GEFs (guanine nucleotide exchange factors)
Regulationsproteine, tauschen GDP durch GTP aus.
GAPs (= GTPase activating protein)
Regulationsprotein welches GTP hydrolisiert.
Achtung: Verwirrender Name, GTPase wird aktiviert, aber dadurch die Funktion des Proteins inaktiviert.
Posttranslationale Modifikationen
- Glykosylierung
- Acetylierung
- Methylierung
- Phosphorylierung
Proteinstabilität
Gewisse Proteine sind stabil und werden nicht aktiv angebaut (Beispiel: Keratin)
Falsch gefaltete oder denaturierte Proteine müssen abgebaut werden.
Regulation, Beispiel: Cycline (Einmal pro Zellzyklus aufgebaut) und abgebaut)
N-Ende Regel: Die erste Aminosäure nach Met bestimmt die Halbwertszeit des Proteins. Oftmals wird Met nach der Translation entfernt.
Proteinabbau
Proteine werden durch Proteasome mithilfe von ATP abgebaut. Falsch gefaltete oder denaturierte Proteine weisen auf der Aussenseite Abbausignale auf welche vom Enzym E2 erkannt werden. Dieses erkennt zuvor mit Hilfe von E3 (Hilfsprotein) sogenannte Degrons auf der Proteinsequenz auf denen dann das erste Ubiquitin an ein Lysin gebunden wird. Schliesslich wird eine Kette von Ubiquitinproteinen angehängt welche von den Proteasomen erkannt werden.
Die Form dient um die Protease abzuschotten.
Wozu dienen im organischen Molekül Pool Ionen und Phosphate
Sie dienen für:
- Die Kontrolle des osmotischen Drucks
- Stabilisierung von Proteinen
- Regulierung und Koordination von Proteinaktivitäten
- Energieübertragung und Energiespeicherung
Grundformel Monosaccharide
(CH2O)n
n = 3 - 8
Chitin und Zellulose
- Zellulose: Hauptbestandteil der pflanzlichen Zellwand
- Chitin: Hauptbestandteil des Exoskeletts der Gliedertiere (Insekte, Spinnen etc.), Zellwand von Pilzen und findet sich auch in Fischen. -> Chitin ist eigentlich Zellulose, besitzt aber eine Acetamidogruppe am 2. C anstatt H im Zuckerring. Dies führt zu Wasserstoffbrücken und einer stärkeren Bindung innerhalb des Moleküls.
Nutzung von ATP im Ruhezustand
Ein Mensch mit 80Kg verbraucht im Ruhezustand ca. 80Kg ATP am Tag. (ca. 10^25 Moleküle)
DNA
Die DNA ist ein lineares Molekül in dem die Information zum Unterhalt, zur Vermehrung und zur Spezialisierung von Zellen in einem chemischen Code gespeichert ist. Sie ist ca. 2 Meter lang und zusätzlich besitzen auch Mitochondrien im Zytoplasma ihre eigene DNA.
Wann findet die Replikation statt und wofür?
Sie geschieht im Zellkern vor (fast) jeder Zellteilung in der S-Phase. Sie dienz zur Vermehrung der DNA für die Tochterzellen.
Spezialfälle: - Meiose und Polyploidie (z.B Krebszellen)
Wozu dienen nicht kodierende RNAs wie beispielsweise microRNAs?
microRNAs sind kurze, nicht kodierende RNAs welche die Genexpression nach der Transkription (post) regulieren indem sie an komplementäre Sequenzen ihrer Ziel-mRNA binden und so entweder deren Degradation verursachen oder deren Translation in Protein hemmen.
Sie dienen auch: der Maturation anderer RNAs (snRNA) & Proteinsynthese (rRNA, tRNA)
RNA Polymerasen (Eukaryoten)
RNA pol I: rRNA
RNA pol II: mRNA
RNA pol III: tRNA
Essentielle Aminosäuren
Valin, Methionin, Leucin, Isoleucin, Tryptophan, Phenylalanin, Threonin, Lysin
- Sie müssen mit der Nahrung aufgenommen werden.
Proteine, Proteinfaltung
- Proteine sind die Hauptakteure in der Zelle z.B: Enzyme
- Aminosäuresequenzen enthalten die Information zur korrekten Faltung. Die Summe der Wechselwirkung zwischen den Aminosäuren eines Proteins geben ihm eine bestimmte dreidimensionale Anordnung. Gewisse Proteine falten sich noch während der Translation, hydrophobe Seitenketten werden ins Innere gepackt, während hydrophile Seitenketten nach aussen gestülpt werden. Durch die korrekte Faltung entsteht auch eine chemische Modifikation.
- Zwei typische Grundstrukturen bei der sekundären Faltung: Alpha-Helix und Beta-Faltblatt -> Beide durch Wasserstoffverbindungen zusammengehalten.
- Die Tertiärstruktur ist die endgültige Struktur des Proteins und energetisch am günstigsten.
- In der Quartiärstruktur besteht aus verschiedenen Polypeptidketten welche dann als Untereinheit bezeichnet werden.