buia
Kartei Details
| Karten | 33 |
|---|---|
| Sprache | Deutsch |
| Kategorie | Medizin |
| Stufe | Universität |
| Erstellt / Aktualisiert | 21.01.2017 / 31.05.2018 |
| Weblink |
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Michaelis Menten Gleichung
Gleichung
schuler
Michaelis Menten Gleichung
Km
Michaelis Menten Gleichung
V beisehr hoher / niedriger [S]
Michaelis Menten Gleichung
Km und Ks
Enzymeffektoren
Enzymaktivität
Prinizp
Absorbtionsspektren NAD NADP
Gekoppelter optischer Test
Kcat / Km
schuler
Enzmaktivität
in vitro vs in vivo
Kreatinkinase
Die Kreatinkinase katalysiert folgende Reaktion:
Kreatin + ATP ⇆ Kreatinphosphat + ADP
Die Reaktion von rechts nach links dient der Bereitstellung von ATP für die Muskelkontraktion. Die Kreatinkinase kommt im Herz- und Skelettmuskel in hoher Konzentration vor.
Kreatinkinase
Wie kann ihre Aktivität gemessen werden?
Le Chatelier
Gleichung für die Temperaturabhängigkeit der Gleichgewichtskonstante
Woraus lösst sie sich Ableiten?
Wie heisst sie?
Vant hoff Plot
einer exothermen reaktion
Ribozym
Der Begriff Ribozym bezeichnet RNA-Moleküle, die als Biokatalysatoren wirksam sind.
Enzyme
Aktivierungsenergie
∆G
Änderung der freien Enthalpie ∆G ist die wichtigste Zustandsfunktion für die Zellbiologie
1. und 2. hauptsatz der Thermdynamik
∆G°
Zusammenhang ∆G zu ∆G°
∆G' und ∆G°'
∆G≠
Enzyme erniedrigen die freie Aktivierungsenthalpie ΔG≠ der Reaktion und beschleunigen dadurch die Einstellung des Gleichgewichts oder Fliessgleichgewichts.
Cofaktoren
- Coenzyme
- Cosubstrate
- prosthetische Gruppe
Masseinheiten zu Aktivität von Enzymen
Taditionell
SI
Masseinheiten zu Aktivität von Enzymen
Katalytische Aktivitätskonzentration bzw Volumenaktivität
Masseinheiten zu Aktivität von Enzymen
pezifische Katalytische aktivität
Masseinheiten zu Aktivität von Enzymen
molare katalytische Aktivität
Masseinheiten zu Aktivität von Enzymen
Kcat
Abhängigkeit der Enzymaktivität
Temperatur
Innerhalb eines begrenzten Temperaturbereiches erhöht sich die Geschwindigkeit enzymkatalysierter Reaktionen mit steigender Temperatur. Eine Temperaturerhöhung um 10 °C führt bei vielen enzymatischen Reaktionen etwa zu einer Verdoppelung der Reaktionsgeschwindigkeit (RGT-Regel). Die Temperaturabhängigkeit der Enzymaktivität zeichnet sich durch ein Temperaturoptimum aus, jenseits dessen die Reaktionsgeschwindigkeit steil abfällt (Abb. 3). Die Ursache des Abfalls ist eine Hitzedenaturierung des Enzymproteins.
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