Enzyme - Schuler

Wichtigstes

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Kartei Details

Karten 20
Sprache Deutsch
Kategorie Medizin
Stufe Universität
Erstellt / Aktualisiert 10.04.2015 / 19.04.2015
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Was macht eine Oxidoreduktase?

Redoxreaktion katalysieren

Was macht eine Transferase?

Gruppenübertragung

Was macht eine Hydroxylase?

Hydrolysereaktion (Reaktion mit Wasser)

Was macht eine Lyase?

Hinzufügen oder Entfernen von Gruppen zur Bildung einer Doppelbindung.

Was macht eine Isomerase?

Isomerisierung

Was macht eine Ligase?

Ligation zweier Substrate auf Kosten von ATP-Hydrolyse.

Unter Ligation versteht man in der Molekularbiologie die enzymkatalysierte Verknüpfung zweier DNA- oder RNA-Segmente an ihren Enden. Dabei wird das 3'-Hydroxy-Ende mit dem 5'-Phosphat-Ende der Nukleinsäurensegmente mit Hilfe des Enzyms Ligase durch Ausbildung einer Phosphodiesterbindung verbunden.

Abfolge einer Enzymatischen Reaktion?

1. Enzym bindet Substrat, es entsteht der Enzym-Substrat-Komplex ES

2. Die katalysierte Reaktion läuft ab

3. Das Produkt dissoziiert aus dem Enzym-Produkt-Komplex EP. Enzym kann neues Substrat binden.

Durch was wird der Enzymsubstrakomplex stabilisiert?

 

Van der Waals Kräfte

Hydrophobe und elektrostatische Wechselwirkungen

H-Brücken

Name von Enzym mit und ohne CoFaktor?

Ohne: Apoenzym

Mit: Holoenzym

Zwei Gruppen von Cofaktoren?

Metallionen

kleine organische Moleküle

Was sind prostethische Gruppen?

Sehr fest ans Enzym gebundene Coenzyme.

Was sind Cosubstrate?

Cofaktoren die bei jedem Zyklusdurchlauf wieder von vorne ans Enzym gebunden werden müssen. Wie ein Substrat eben.

Formel zur Berechnung der Geschwindigkeitskonstante k einer Reaktion S --> P?

d[P]/dt = v = k [S]

Änderung der Konzentration der Produkte pro Zeit ergibt die Geschwindigkeit und die Geschwindigkeitskonstante bei [S].

Was versteht man unter Induktion?

Erhöhung der Enzymmenge durch Erhöhung der DNA-Transkription des Genes das für das Enzym codiert.

Was versteht man unter Repression?

Hemmung der Biosynthese von Enzymen.

Hill-Gleichung?

n = Hillkoeffizient. --> Mass für die Kooperativität.

n > 1 bedeuted positive Kooperativität

n < 1 bedeuted negative Kooperativität

n = 1 bedeutet keine Kooperativität

Maximalwert von n ist immer gleich der Zahl der Bindungsstellen des Enzyms.

Was ist heterotrope allosterische Regulation?

Ein Effektor der nicht gleich dem Enzymsubstrat ist löst einen allosterischen Effekt am Enzym aus.

Was ist homotrope allosterische Regulation?

Das Enzymsubstrat ist gleichzeitig auch der Effektor der einen allosterischen Effekt am Enzym auslöst.

Was versteht man unter limitierter Proteolyse?

Enzyme die nicht sofort gebraucht werden, werden in einer inaktiven (Vorläuferprotein) Form gespeichert. Wenn sie dann gebraucht werden lassen Sie sich aktivieren, indem z.B. eine oder mehrere Peptidbindungen gespalten werden oder evetl. ein ganzes Stück herausgeschnitten wird.

Die inaktive
Enzymvorstufe wird mit dem Präfix Pro oder dem Suffix -ogen benannt.

Michaelis Menten Gleichung?

sb