Biochemie

Es braucht hydrophope Elektronencarrier wie COENZYM Q ( UBICHINON ) 

und 

CYTOCHROM C (Protein mit Eisen-Häm Komplex)

reduziert Nebenreaktionen

erhöht Transportgeschwindikeit

Transport über längere Distanz

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1. Übertragung zweier Elektronen von NADH auf FMN

2. Übertragung zweier Elektronen auf Eisen-Schwefel-Cluster und Weiterleitung

Danach treffen diese Elektonen im Protein auf das Ubichinon dort wird dieses beladen somit wird es auch negativ. Nebenan sind Aminosäuren fest verankert, welche neagtiv sind somit wird das Ubichinon abgestoßen und somit bewegt. Also die Konformation wird somit vom Ubichinon geändert. Dies passiert aber nicht nur bei einer Aminosäure sondern auf dem ganzen Transportweg.

Pks Wert der Aminosäure wird geändert somit können diese H+ aufnehmen also der PKS Wert sinkt. 

2 Elektronen produzieren 4 Protonen

Hier kommt das beladene Ubichinon an und nun kommen hier nochmal 2 elektronen vom NADH2 dazu und geht weiter zum Komplex 3 

4 Elektronen aus Komplex 1 und 2 werden genutzt um Protonen zu pumpen 4 STück

Elektronen sind nicht ganz verloren und werden weitergeleitet auf cytochrom c welches nun zum komplex 4 wandert

katalysiert Elektronentransport von Cytochrom c auf molekularen Sauerstoff dabei entsteht Wasser

4 Protonen in den intermembranraum

+ 4 Protonen werden aufs Wasser übertragen

also 2 Wassermoleküle

Insgesamt werden 8 Protonen entfernt

somit ist der Schrittg auch essentiell für den chemischen Gradienten

für die Translation (von RNA zu Aminosäuresequenz) benötigt es tRNA. tRNA ist ein Stück RNA, welches aufgrund von WAsserstoffbrücken zwischen den komplementären Basen innerhalb des Strangs eine spezifische Struktur ausbildet. AUßerdem besitzt die tRNA ein sogenanntes Anticodon und eine Bindungsstelle für Aminosäuren.

Anticoden der tRNA bindet spezifisch an ein Basentriplet der mRNA --> für jedes mRNA Triplet gibt es die passende tRNA

Anlagestelle für Aminosäure bindet eine bestimme AS mithilfe der Aminoacyl-tRNA-Synthetase; tRNA transportiert AS 

mit Hilfe des Enzyms Aminoacyl-tRNA-Synthetase

Enyzm hat aktivs Zentrum für AS, ATP und tRNA

AS und ATP binden an Enzym und ein Phosphat wird auf die AS übertragen welche dadurch aktiviert ist. Dann bindet tRNA an das Enzym und wird mit der AS verknüpft. die nun mit der passenden AS beladene tRNA nennt man Aminoacyl-tRNA.

An den Ribosomen. --> große Proteinkomplexe aus einer kleinen und einer großen Untereinheit, an denen mRNA und tRNA binden können. Sie besitzen drei Bindungsstellen für tRNA: A, P, E

Ablauf am Ribosom:

mRNA Strang bindet an kleine Untereinheit. Durch komplementäre Basentriplets bindet passende tRNA mit AS an A-Bindungsstelle und rückt weiter zu P. Nächste tRNA+AS bindet entsprechend des nächsten Triplets der mRNA an A und Peptidbindung´zw. beiden AS wird katalysiert. Beide tRNA rücken eine Position weiter (A-->P und P-->E) und eine neue tRNA+AS bindet an nun freie A-Bindungsstelle. tRNA in Position E ist nun ohne AS und verlässt Ribosom. dieser Ablauf geschieht solange, wie die mRNA vorgibt. Dadurch wächst eine Kette an AS (Polypeptidstrang) in der Mitte über Position P, welchre das Ribosom über einen Kanal verlässt. 

Stop-Codon dient zum Abbruch der Polypeptidkette. Es kodiert nicht für eine normale tRNA mit AS sondern ist komplementär zu einem Release-factor. dieser führt zur Addition von Wasser statt einer AS, wodurch der Komplex zerfällt. 

--> Ribosom zerfällt in Untereinheiten

--> mRNA und Polypeptidkette werden freigesetzt

Essentielle AS werden über die Nahrung aufgenommen.

Nicht essentielle können vom Körper aus Vorstufen, die im Citratzyklus und der Glykolyse gebildet werden, synthetisiert werden.

verschiedene Mechanismen dienen zur Regulation

• Rückkopplungshemmung
• Rückkopplungsaktivierung
• multiple Enzyme 
• kumulative Rückkopplungshemmung

Proteinbiosynthese

Vorstufe von Purinen und Pyrimidinen

Synthese von:

• Histamin
• Adrenalin, Melanin
• Serotonin
• NAD+
• Stickstoffmonoxid
• Hämgruppen

sie werden von Mikroorganismen, Pflanzen und anderen organismen hergestellt. Dafür wird N₂ aus der Atmosphäre in NH₃ (Aminogruppe) von Cyanobakterien umgewandeln. Dieser Prozess nennt sich Stickstofffixierung und wird durch den Enzymkomplex Nitrogenase katalysiert. Ohne dieses Enzym wäre Leben wie wir es kenne nicht möglich.

Nahrung wird mechanisch zerkleinert (kauen, Peristaltik) und dann chemisch und biochemisch verdaut.

Chemische Verdauung:

Durch Magensäure werden Proteine entfaltet und für Proteasen zugänglich gemacht.

Biochemische Verdauung:

Proteolyse (Spalung von Peptidbindungen) durch Protease. Diese könne hochspezifisch oder weniger spezifisch sein, wodurch kleinere oder größere Peptide entstehen. Vorstufen der Proteasen werden im Pankreas gebildet und im Duodenum aktiviert. Aminosären bzw. kleine Oligopeptide werden dann im Darm von den Zellen über Transporter in der Zellmembran aufgenommen. Über weitere Transporter werden AS dann ins Blut abgegeben.

Endoproteasen: spalten innerhalb eines Proteins

Exoproteasen: bauen Proteine vom Ende her ab. Entweder n-terminale oder c-terminale

Überschüssige Energie wird in Körperfett umgewandelt und gespeichert. Aminosäuren können wie Glucose im Citratzyklus verarbeitet werden, wodurch Fettsäuren entstehen, wenn zu viel vorhanden ist.

glykogene AS: werden zu Pyruvat oder anderen Stoffen des Citratzyklus abgebaut

ketogene AS: werden zu Acetyl-CoA oder Acetoacetyl-CoA abgebaut

Glucoseneubildung: vom Pyruvat zur Glucose

Glykolyse kann teilweise in beide Richtungen ablaufen, lediglich an drei Stellen, muss etwas verändert werden. Das bedeutet, dass der Körper aus proteinreicher Nahrung bzw. aus AS Glucose herstellen kann.

Gluconeogenese endet meistens beim Glucose-6-Phosphat, da die Glucose durch Diffusion die zelle wieder verlassen kann und dies meist nicht günstig für den Körper wäre.

Durch die ATP-Synthase, ist quasi ein molekularer Motor welcher über einen Protonengradienten angetrieben wird

F0 Teil der ATP Synthase transportiert Protonen durch Rotation  und der F1 Teil katalysiert ATP Bildung unterer Pilzteil an mehreren Stellen!!

F0 und F1 ist die Verbindung

Bildung:

ADP plus Phosphatrest -> ATP und H2O

zwei hydrophobe C Untereinheiten (Alpha Helix) haben in der Mitte eine Asparaginsäure.

Negative geladen führt due Asp über eine sterische Wechselwirkung mit der a-Untereinheit dazu, dass die a-Untereinheit sich fest an den C Untereinheiten befinden.

A Untereinheit hat Halbkanäle dort lagern sich positive Protonen an die Negativ geladene Asparaginsäure an, danach ist das Asp neutral und c Ring dreht sich 30 Grad weiter somit kann das Proton in den nächsten Halnkanal wandern

Durch die Drehung wandert es in die Matrix 

y-Untereinheit verbindet c Untereinheit mit alpha und beta Untereinheiten (Pilzform in der Matrix)

DUrch die Konformtionsänderung wird ADP und Phosphat zu ATP konvertiert und durch die Drehung ausgeschleußt 

3 Bindungszentren welche durch Drehung nacheinander für ADP und Phosphat geöffnet sind.

1 Schritt Lockere Bindung

2 Schritt Feste Bindung

3 Schritt öffnen

and repeat

Zum Beispiel ATP Synthase

ADP und Phosphat wird vom Enzym eingefangen und durch zeitliche räumliche Zusammenlagerung also durch Bewegung. Somit läuft es gezielt ab und nicht willkürlich. Energie welche benötigt wird entsteht durch den Protonengradienten.

ca. 3 Protonen abhängig von SPezies Mensch 2,7

Die ganzen SToffe müssen an den beliebigen benötigten Stellen in ausreichender Menge vorhanden sein. Dies geschieht durch Transportvoränge Membranpumpen!

Will er nicht im Detail wissen

Zwischenprodukte des Citratzyklus werden u.a. für Fettsäuresynthese, AMinosäuresynthese und Hämsynthese etc benötigt

Minus beim Pyruvat Schritt  (heißt viel ATP liegt vor )somit wird Pyruvat zu Acetyl-COA gebremst

Der Körper reagiert und baut evtl Fettsäuren oder andere Stoffe damit auf. Sehr strategisch

Pyruvat C3 Verbindung wird unter CO2 Abspaltung in Acetyl- Coenzym A umgewandelt also C2 Verbindung

Speicherlipide = Energiespeicher

Strukturlipide = Strukturbildung in der biologischen Membran

Ankerlipide (andere Moleküle werden in einer Lipidschicht verankert zum Beispiel Proteine, Zucker)

Funktionslipide = Hormone, Elektronencarrier und Cofaktoren

nein unlöslich 

Estrogene  = Estradiol

Androgene = Testosteron

Pregane = Cortison