kl. Chemie 2
Enzyme
Enzyme
Kartei Details
| Karten | 22 |
|---|---|
| Sprache | Deutsch |
| Kategorie | Chemie |
| Stufe | Andere |
| Erstellt / Aktualisiert | 18.05.2019 / 18.05.2019 |
| Weblink |
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Wieso sind Enzyme wichtig?
Was was bedeute Katalytische Aktivität?
Enzyme sind Proteine, die chemische Reaktionen bescgleunigen dabei selbst aber unverändert bleiben.
Katalysator: Beschleunigen Reaktionen.
Die allgemeine Formel einer Enzymreaktion
Was ist:
Substrat?
Produkt?
Substrat-Enzym-Komplex?
Subtrat:
-vom Enzym umgsestzte Stoffe
Produkt:
-die neu entstandenen Stoffe
Substrat-Enzym-Komplex:
-das verbundene Substrat mit dem Enzym
Wie sind Enzyme aufgebaut?
Holoenzym
Apoenzym
Cofactor
Holoenzym:
-das gesammte Enzym
Apoenzym:
-Protein ''Grundform''
Cofaktor:
-zur entfaltung der vollen Enzymatischen Aktivität
-Anorganische Metallionen
-organisce-Nicht-Proteine
-
Cofaktoren
Was ist das?
Welche gibt es?
Viele Enzyme benötigen sie, damit sie die volle Enzymaktivität erreichen können.
->Cosupstrate:
-dissoziert immer wieder ab
->prostetische Gruppen:
-kovalent gebunden
-verlässt das Aktive Zentrum nicht
Was ist das Aktive Zentrum eines Enzyms?
Der Teil des Enzyms, weclher die besondere Struktur besitzt, an der sich Cofaktoren und Substrat Lagern und daher für die Katalysatische Reaktion verantwortlich ist.
Anwendungen der Enzyme in der Diagnostik?
3
1)
Bestimmung der Enzyme in Körperflüssigkeiten:
-nicht die frage nach wievelen, sondern nach der Aktivität
2)
Bestimmung von substratkonzentrationen mithilfe von Enzymen
-das Enzym wird zugegeben und als spezifisches Werkzeug benutzt
3)
bei Immunochemischen Methhoden al Marker
-Immunoassays
Was ist die Wechselzahl?
Wovon ist sie abhängig?
gibt die Anzahl molekühle Substrate an, die pro Zeiteinheit von einem Enzymmolekühl umgesetzt werden.
-> ''wie viele werden innerhalb einer bestimmten Zeit umgewandelt''?
-Temp
-Salzkonz.
-pH
Wie entsteht die Sepzifität der Enzyme?
2
1)
Geometrische Komplementarität:
-das Aktive Zentrum ist nur für eine bestimte Substratform zugänglich, ansonsten kommt es zu Abstoßung
2)
Elektronische Komplementarität:
-Elektrostatische Wechselwirkung zwischen dem Aktiven Zentrum und dem Substrat
-zwischenmolekuläre Kräfte
--> ermöglicht induced-fit
Isoenzyme:
-Definition
-Schwirigkeiten in der Diagnostik?
Enzyme, welche gleiche reaktionen Katalysieren aber geringfügig unterschiedlich aufgebaut sind.
-> aufwändige Messung, da siech die Isoenzyme in der chemischen Reaktion nicht unterscheiden
Isoenzyme:
welche kennen wir?
3
Lactatdehydrogenase (LDH)
Creatinkinase (CK)
alkalische Phosphatase
Isoenzyme:
Lactatdehydrogenase:
-Vorkommen im Körper
-Isoenzyme
-Spezielles
Vorkommen im Körper:
-in allen Zellen vorhanden
Isoenzyme:
LDH1 - HHHH - Herz, EC's, Niere
LDH2 - HHHM - Herz, EC's, Niere
LDH3 -HHMM - Granulozyten, Lunge
LDH4 - HMMM- Leber, Skelett, Milz
LDH4 - MMMM - Leber, Skelett, Milz
Spezielles:
-Unter anaeroben bedingung wird wird das Pyrovat durch LDH in Laktat umgebaut. (aerob wird es ja zu Acetyl-CoA).
-das laktat wird von den Zellen in das Blut abgegeben
-EC's haben keine Mitochondrien -> anaerobe Glykolyse wird praktiziert
->Fazit -> bei einer Hämolyse steigt dementsprechend aich das LDH
Isoenzyme:
Creatinkinase:
-Vorkommen im Körper
-Isoenzyme
-Spezielles
Vorkommen im Körper:
-beinahe überall im Körper, am meisten in der Skelettmuskulatur und Herzmuskulatur
Isoenzyme:
CK - MM - Skelett & Herz
CK - MB - Herz
CK - BB - Gehirn
Spezielles:
-CK-MB wird bei der Diagnose Herzinfarkt angewendet
Isoenzyme:
Alkalische Phosphatase:
-Vorkommen im Körper
Vorkommen im Körper:
-Leber und Knochen
Makroenzyme:
Definition
Was ist das Problem?
häufigste Ursache?
welche gibt es??
Enzyme im Serum ,welche höhere molekulare Masse aufweisen als das eigendliche Enzym.
falsch hohe Messwerte
Immunglobuline
Alkalische Phosphatase:
-2fach so hohe Messwerte
Amylase:
-3-8fache zu Hohe Resultate
Creatinkinase Typ1:
-keine Relevanz
-beladung mit IgG
Creatinkinase Typ2:
-sehr selten
-bei fortgeschrittener Tumor/Lebererkrankung
Welche sechs Reaktionsmuster können Enzyme aufweisen?
(nach EC-Deklaration)
->skizze
EC-Nummern?
Oxydoreduktase:
-redoxreaktion
-LDH
-EC 1.XXXX
Transferasen:
-übertragen von Gruppen
-GPT
-EC 2.XXXX
Hydrolase:
-hydrolytische Spaltung
-Lipase
-EC 3.XXXX
Liasen:
-nicht hydrolytische Spaltung
-Aldolase
--EC 4.XXXX
Isomerasen:
-in tramolekulare Umlagerung
-EC 5.XXXX
Ligasen:
-Vereinigung von 2 Molekülen
-EC 6.XXXX
Auf welche drei Arten kann die Aktivität von Enzymen bestummen werden?
1)
Substratabnahme pro Zeiteinheit
2)
Produktzunahme pro Zeiteinheit
3)
Coenzymproduktion bzw oxidation pro Zeiteinheit ( ALAT& NADH )
Welche einheiten werden für Enzyme benutzt?
Schweiz:
-U/L
SI-Einheit:
-kat
Welche Arten von Enzymhemmung gibt es? 3
(->gelten als Störeinfluss)
-Problemlösungen?
Hemmung durch Substratüberschuss:
-bei der Messung des Substrates, nicht beim Enzym
-Reaktionsgescgwindigkeit vermindert, da sich mehrere Substrate an ein Aktives Zentrum binden möchten
-Verdünnen!
Kompetitive Hemmung:
-ein Kompetetiver Stoff hat eine ähnlcihe Struktur wie das Substart und konkurriert deshalb
-dieser wird im Gegensatz zum Substart aber nicht ugesetzt
-Substratüberschuss machen
nicht Kompetetive Hemmung:
-der Hemmstoff beeinträchtigt die Reaktionsfähigkeit des Enzyms
-grosse physiologische bedeutung
-Substratüberschuss hat keine Wirkung
-BILD
Anlaufphase:
was passiert?
was ist zu beachten?
=Zeit die benötigt wird, bis die Reaktion ihre maximale, konstante Geschw. erreicht hat.
-> während dieser Zeit findet die Sättigung des Enzyms mit Substrat statt.
->bei Kinetischen Messungn darf die erste Messung der Extrinktion erst nach ablauf der Anlaufphase durchgeführt werden
Was bracht es, um eine Optimale bedingung für katalytische reaktionen der Enzyme herzustellen?
5
-Optimaler pH
-Definierte & Konstante Temp.
-Optimale Substratkonz.
-Optimale Coenzymkonz.
-Optimale Konz. an Aktivatoren und Inhibitoren
Enzymbestimmun: Substrat muss im _______ sein
Metabolbestimmung: Enzym muss im _______ sein
Überschuss
Überschuss
Der UV-Test:
Prinzip:
-was wird gemessen?
Gemessen wird die oxidation von NADHH oder die Reduktion von NAD+
