Zellbiologie Vetmed 1. JK

Zellbio vom 1. Semester Veterinärmedizin an Uni Zürich

Zellbio vom 1. Semester Veterinärmedizin an Uni Zürich


A. I.
Diese Lernkarten bieten einen umfassenden Überblick über die Zellbiologie für Veterinärmediziner auf Universitätsniveau. Sie konzentrieren sich auf die Struktur und Funktion von Zellkomponenten wie Mikrotubuli, Intermediärfilamenten und Motorproteinen wie Dynein, Kinesin und Myosin. Die Karteikarten erklären die Rollen dieser Proteine im intrazellulären Transport, in der Zellbewegung und in der Zellteilung. Besonders nützlich für Studierende der Veterinärmedizin, die ein tiefes Verständnis der zellulären Prozesse und ihrer regulatorischen Mechanismen erlangen möchten.
Cartes-fiches
63
Utilisateurs
9
Langue
Allemand
Catégorie
Médecine
Niveau
Université
Créé / Mis à jour
15.06.2016 / 28.03.2020

Flashcards

Mikrotubuliassoziierte Proteine, Funktion, Vorkommen, wichtige MAP-Gruppe?, Bedeutung

vernetzen Mikrotubuli miteinander und mit anderen Strukturen

wichtige Gruppe: Assembly-Maps=> verknüpft zytosolische Mikrotubuli untereinander, sind lang und fadenförmig, kommen in Axonen und Dendriten von Nervenzellen und auch in anderen Zellen vor.

Depolymerisation wird durch MAPs verlangsamt, weil Dissoziation verhindert wird, Neubildung von Mikrotubuli wird von einigen gefördert, andere zeigen keinen Effekt

Intermediärfilamente Vorkommen, Lage in Zelle

in fast allen Zellen mehrzelliger Eukaryoten, füllen gesamtes Zytosol netzartig aus, Verteilungsmuster ähnlich wie bei Mikrotubuli

Intermediärfilamente: Durchmesser, Bestandteile, Struktur in 3 Domänen

Durchmesser: 10 nm, aus alpha-helikalen stabförmigen Untereinheiten=> diese lagern sich zu seilartigen Filamenten zusammen, binden im Gegensatz zu Mikrotubuli und Mikrofilamente keine Nukleotide.

Sturktur:

in drei Domänen: alpha-helikale Domäne, an beiden Enden je eine golbuläre Domäne am C- und N-Terminus.

  • alpha-helikale Segmente bilden Dimere mit superhelikaler Struktur
  • ein Paar der Dimere antiparallel zusammengelagert=Tetramer
  • Tetramere lagern sich mit Enden zusammen und bilden Protofilamente (Kette) von 2-3nm Dicke
  • Protofilamente schliessen sich paarweise zu Protofibrillen zusammen
  • 4 Protofibrillen=eiin intermediärfilament mit 10nm Durchmesser

=> Keine Polarität wegen symmetrischem Aufbau

alpha helikale Domäne ist bei allen Gleich, Sequenz und Gewicht von N- und C-terminalen-Domänen für jedes spezifisch

Homo- und Heteropolymere intermediärfilamente

Stabilität von Intermediärfilamenten im Vgl. zu anderen Zytoskelettbestandteilen

Heteropolymer: verschiedene Sequenzen an N- und C-terminalen Domänen

Sind erheblich stabiler als Mikrotubuli und Mikrofilamente

Intermediärfilamente beim Zellzyklus

muss während Zellzyklus umgebaut werden und während Zytokinese weitgehend aufgelöst werden, vor der Mitose werden sie unter dem Einfluss der cdc2-Kinase (CDKs) abgebaut und nach der Zellteilung wieder neu gebildet.

Typen von Intermediärfilamenten: Typ I und II

saure und basische Keratine, in Epithelzellen exprimiert, stets Herterodimere im Verhältnis 1:1, vebinden sich zu Kerationfilamenten aus etwa 10 Keratine => spezifisch für harte Epithelschichten wie Nägel, Haare, Wolle

Typen von Intermediärfilamenten: Typ III

Vimentin, Desmin und Peripherin: homo- oder heteropolymere Intermediärfilamente,

Vimentin am weitesten verbreitet (Leukozyten, Endothelzellen der Blutgefässe, andere Epithelien, mesenchymale Zellen wie Fibroblasten)

Desmin: in Muskelzellen für Stabilisierung von Sarkomeren

Typen von Intermediärfilamenten: Typ IV

Neurofilamente, Kommen als heteropolymere Proteine in Axonen der Nervenzellen vor

Typen von Intermediärfilamenten: Typ V

Lamine: Ausschliesslich im Zellkern

Typen von Intermediärfilamenten: Typ VI

in perlenschnurartigen Filamenten in Augenlinsen=> nur wenige Ähnlichkeiten  mit anderen Typen

Funktion Intermediärfilamente

rein strukturelle Aufgaben, keine Bewegungsabläufe oder Motorproteine

oft an Membranen, die durch Filamente mechansich versteift werden (Kernlamina die an innerer Seite der Kernmembran ist)

in Zytosol typischerweise in Strängen von Kernmembran zu Plasmamembran ziehend

Intermediärfilament-assoziierte Proteine (IFAPs)

vermitteln Wechselwirkungen zwischen einzelnen Intermediärfilamenten und verknüpfen diese zu Bündeln oder Netzwerken

für Bindung von Intermediärfilamenten an Zellstruktur (Zellmembran)

Vernetzung mit Mikrotubuli

Hauptaufgabe: Intermediärfilamente mit anderen Strukturen in Zelle vernetzen=> Stützfunktion, evt. auch Vernetzung mit Aktinzytoskelett 

Motorprotein, Zweck, Zusammenhang mit Aktinfilamenten und Mikrotubuli, Aufgabe ihrer Kopfgruppe und Schwanzdomäne

Ermöglichen alle Zellbewegungen in dem sie chemische Energie (aus ATP) in Bewegung umsetzen => Transport biologischer Lasten oder zelluläre Bewegungen

Aktinfilamente und Mikrotubuli dienen als Schiene

Kopfgruppe: bindet an  Zytoskelett und führt unter ATP-Verbrauch Konformationsänderung für Bewegung entlang der Schiene aus

Schwanzdomäne: interagiert mit der zu  transportierenden Organellen

Motorprotien Myosin, bei welchen Vorgängen (3)? Wie viele verschiedene Arten und wo sind welche, Wo in Nichtmuskelzellen?

Bei Muskelkontraktion, Zytokinese und Vesikeltransport wichtig

18 Mitglieder der Myosingenfamilie

Myosin I und II: in fast allen Zellen

Myosin V: weniger weit verbreitet

in Nichtmuskelzellen sind Aktin- und Myosinfilamente an Kontaktstellen der Zellmembran mit dem Substrat oder anderen Zellen, ziehen sich ausserhalb der Zelle bei ATP-Zugabe zusammen

Struktur Myosin, Anzahl schwere Ketten von Myosin I, II und ihre leichten Ketten

aus einer oder zwei schweren Ketten und mehreren leichten

schwere Ketten gegliedert in Kopf, Hals und Schwanzdomäne, Schwanzdomäne bestimmt Funktion des jeweiligen Myosintyps

die leichten Ketten sind am Hals , die schweren Ketten bilden das ganze Ding

Myosind I hat eine schwere, II und V haben 2 schwere Ketten

leichte Ketten des Myosin I und V : Calmodulin

Leichte Ketten von myosin II: essenzielle leichte ketten und regulatorische leichte Ketten

Funktionen von Myosin

  • generiert Kraft für Muskelkontraktion
  • Quervernetzung des Aktinzytoskeletts als Stütz- und Verstärkungsfunktion für Plasmamembran
  • Ausdehnung der Zelle, Bildung von Filopodien, Membrankräuselungen und Stressfasern
  • Zelladhäsion und Regulation der Gestalt der Zelle
  • Während der Zytokinese: Bildung des kontraktilen Ring und Teilen der Zelle in zwei Teile
  • intrazellulärer Transport von Vesikeln durch Myosin I und V

Kinesin: Aufgabe, Geschwindigkeiten, Anzahl Angehörige der Kinesinfamilie, Unterteilung der Kinesine 

  • intrazellulärer Transport von Membranvesikeln, Organellen und Chromosomen
  • Membranvesikel Geschwindikeit: 250 mm /Tag => 3 Mikrometer/s=> schnellster intrazellulärer Transport
  • polymerisierte Zytoskelettbestandteile Geschwindigkeit: nur Bruchteile eines Millimeters pro Tag
  • 14 verschiedene Kinesinfamilienangehörige
  • Unterteilt in zytosolische Kinesine und Spindelkinesine

Struktur, Aufteilung in Domänen

Funktion der Domänen

Transport von Vesikel (schrittgrösse und Kraftaufwand)

3 Domänen:

  1. zwei grosse globuläre Kopfdomänen
  2. langer Stiel (Verbindung)
  3. paar kleiner globulärer Schwanzdomänen

Funktionen der Domänen:

  1. binden an Mikrotubuli und ATP
  2. verbinden Kopf und Schwanz
  3. Bindung an Membranvesikel (Membranvesikel=Fracht von Kinesin
  • Rezeptoren an Vesikel bisher nicht identifiziert,
  • transportieren Vesikel vom Minus- zum Plus-Ende des stationären Mikrotubuli,
  • zweiköpfiges Kinesinmolekül wandert in 8nm-Schritten (=Abstand zweier alpha- und beta Tubulinuntereinheiten in Protofilament)
  • Kraft jeweils 6 pN pro Schritt

 

Kinesin Funktion

  • Vesikel- und Organellentransport entlang von Mikrotubuli vom Minus- zum Plus- Ende (das Protein KIF1B transportiert zum Beispiel ausschliesslich Mitochondrien, während das verwandte Protein KIF1A für den Transport von synaptischen Vesikeln zum Axonende zuständig ist) 
  • Aufbau des Spindelapparats und Trennung der Chromosomen während der Zellteilung 

Dynein, Transport und Richtung

Dynein ist ein Mikrotubulimotorprotein, transportiert die Fracht vom Plus- zum Minus-Ende => für retrograden axonalen Transport oder Wanderung endozytotischer Vesikel (Stoffe darin müssen abgebaut werden) von der Plasmamembran zu Lysosomen

Dynein: Struktur, Bestandteile, Unterscheidung, Transport

  • ist in grossen multimeren Proteinkomplexen mit Molekulargewichten über einer Milion Dalton,
  • aus 2 oder drei schweren Ketten und nicht genau bestimmte Anzahl mittelschwerer und leichter Ketten
  • Unterteilung:
  • zytosolische Dyneine (Vesikel und Chromosome bewegend), wie Kinesin, doppelköpfig, Kopfgruppen von zwei gleichen oder fast gleichen schweren Ketten gebildet
  • Axonemdyneine

Können alleine keine Frachten transportieren, bruachen grossen Komplex von Mikrotubuli-bindenden Proteinen (MBPs), der Vesikel und Chromosomen mit Mikrotubuli verknüpft aber keine Bewegung hervorrufen kann

Kinesin wirkt in Gegenrichtung von zytosolischem Dynein=> Bewegung wird so reguliert

Funktionen von Dynein

  •  Vesikeltransport entlang von Mikrotubuli vom Plus- zum Minus-Ende (aussen -> innen) 
  • Axonemdyneine verschieben Mikrotubuli gegeneinander und bewirken so die Schlagbewegung von Zilien und Flagellen 
  • Positionierung von Organellen und der mitotischen Spindel 

Übersicht Mikrotubulimotorporteine

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